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1- Quais as características obtidas através do congelamento e desidratação das carnes? O congelamento é um método eficiente de conservar carnes, este reduz as reacções enzimáticas (porém não as inactiva), pode destruir microrganismos, e sendo abaixo de -18ºC destrói os psicrófilos. Este método de conservação garante uma baixa taxa de perca de nutrientes. A carne é congelada sem aquecimento prévio uma vez que as suas proteínas desnaturadas pelo calor terão dificuldade em congelar. A textura da carne é alterada, podendo este ser um factor benéfico, visto que o congelamento torna a carne mais macia. A desidratação é outra boa forma de conservação da carne embora altere bastante as suas propriedades organolépticas. Devido à perca de água o peso do produto é reduzido entre 50 a 80%. A desidratação evita a propagação de grande parte dos microrganismos e reduz as reacções enzimáticas. 2- Quais as enzimas para a degradação dos polímeros amilose e amilopectina? Quais as funções de cada uma delas? As enzimas que hidrolisam o amido são a α-amilase e a β- amilase. A enzima α-amilase (α-1,4-glicano hidrolase) rompe as ligações glicosídicas α-1,4 da amilose originando uma mistura de maltose, amilopectina e glicose. Rompe também as ligações α-1,4 da amilopectina, originando uma mistura de polissacarídeos denominadas dextrinas; A enzima β-amilase (β-1,4-glicano maltohidralase) rompe as ligações α-1,4 dos polissacarídeos resultantes da hidrólise da amilopectina, originando maltose pura; 3- Classifique as proteínas.

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perguntas para exame de 2º semestre de QUIMICA ALIMENTAR

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1- Quais as características obtidas através do congelamento e desidratação das carnes?

O congelamento é um método eficiente de conservar carnes, este reduz as reacções enzimáticas (porém não as inactiva), pode destruir microrganismos, e sendo abaixo de -18ºC destrói os psicrófilos. Este método de conservação garante uma baixa taxa de perca de nutrientes. A carne é congelada sem aquecimento prévio uma vez que as suas proteínas desnaturadas pelo calor terão dificuldade em congelar. A textura da carne é alterada, podendo este ser um factor benéfico, visto que o congelamento torna a carne mais macia.A desidratação é outra boa forma de conservação da carne embora altere bastante as suas propriedades organolépticas. Devido à perca de água o peso do produto é reduzido entre 50 a 80%. A desidratação evita a propagação de grande parte dos microrganismos e reduz as reacções enzimáticas.

2- Quais as enzimas para a degradação dos polímeros amilose e amilopectina? Quais as funções de cada uma delas?

As enzimas que hidrolisam o amido são a α-amilase e a β-amilase.

A enzima α-amilase (α-1,4-glicano hidrolase) rompe as ligações glicosídicas α-1,4 da amilose originando uma mistura de maltose, amilopectina e glicose. Rompe também as ligações α-1,4 da amilopectina, originando uma mistura de polissacarídeos denominadas dextrinas;

A enzima β-amilase (β-1,4-glicano maltohidralase) rompe as ligações α-1,4 dos polissacarídeos resultantes da hidrólise da amilopectina, originando maltose pura;

3- Classifique as proteínas.

Proteínas – são componentes essenciais a todas as células vivas e estão relacionadas praticamente, a todas as funções fisiológicas.

-São utilizadas na regeneração de tecidos;

-Funcionam como catalisadores nas reacções químicas que se dão nos organismos vivos e que envolvem enzimas ou hormonas;

-São necessárias nas reacções imunológicas e, juntamente com os ácidos nucleicos, são indispensáveis nos fenómenos de crescimento e reprodução;

-Constituem o elemento estrutural do organismo animal.

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-Todas as proteínas são constituídas de 50-55% de carbono, 6-7% de hidrogénio, 20-23% de oxigénio, 12-19% de azoto e 0,2-3,0% de enxofre. Raramente contém fósforo.

Classificação: pode-se classificar as proteínas em três grupos:.

-Proteínas simples -São também denominadas de homoproteínas e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise. Ex.:As Albuminas-São as de menor peso molecular-São encontradas nos animais e vegetais .-São solúveis na água Ex.: albumina do plasma sanguíneo e da clara do ovo .As Globulinas-Possuem um peso molecular um pouco mais elevado.-São encontradas nos animais e vegetais-São solúveis em água salgada .Ex.: anticorpos e fibrinogénio

Proteínas fibrosas-Possuem peso molecular muito elevado.-São exclusivas dos animais .-São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos .Ex.: colágeno , elastina e queratina .

-Proteínas Conjugadas –sãotambém denominadas heteroproteínas. São constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético. Dependendo do grupo prostético, tem-se :Proteínas conjugadas Grupo prostético ExemploHemoglobina, hemocianina e Cromoproteínas pigmento citocromo--------------------------------------------------------------------------------------------------------Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite)--------------------------------------------------------------------------------------------------------Glicoproteínas carboidrato mucina (muco)--------------------------------------------------------------------------------------------------------Lipoproteínas lípidos encontradas na membrana celular---------------------------------------------------------------------------------------------------------Nucleoproteínas ácido nucleico ribonucleoproteínas e

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Desoxirribonucleoproteínas

-Proteínas derivadas –formam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrólise.Ex .: proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão.Nota: Na ordem crescente de grandeza molecular tem-se :

Proteoses -> Peptonas -> Polípeptideos

-Classificação a nível de organização molecular:PrimáriasSecundáriasQuaternárias

-Classificação das proteínas de acordo com a sua organização estrutural:

Proteínas globulares –formas esféricas ou elipsoidal (resultantes do desdobramento das cadeias polipeptídicas sobre si mesma.Proteínas fibrosas –formas de varetas (formadas por cadeias polipeptídicas lineares enroladas.As proteínas fibrosas também pode se formar por agregação linear de pequenas proteínas globulares.Ex .: Actina e fibrina. Nota –A maioria das enzimas são proteínas globulares .As fibrosas tem sempre uma função estrutural.

-Classificação das proteínas de acordo com as diferentes funções biológicas:

. Catalisadores enzimáticos .

.Proteínas estruturais.

. Proteínas contrácteis (miosina, actina , tubulina)

. Hormonais (insulina, hormonas do crescimento ).

. Proteínas transportadoras (seroalbumina, transferrina, hemoglobina).

. Anticorpos ( imunoglobulina ).

. Proteínas de reservas (ovoalbumina e proteínas das sementes).

. Proteínas protectoras (toxinas e alergenos ).-As proteínas de reservas se encontram principalmente nos ovos e nas sementes dos vegetais. Actuam como fonte de azoto e aminoácidos para as sementes e germinação e os embriões.-As protectoras formam parte do mecanismo de defesa para a sobrevivência de certos microrganismos e animais.

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4- A que se deve a cor da carne curada?

Deve-se ao pigmento nitrosil-mioglobina ou nitroso-mioglobina, formado por intermédio dos sais de nitrito adicionados ou formados durante o processo de curação. O óxido nítrico forma-se a partir do nitrito e se combina com a mioglobina da carne, em sua forma não desnaturada como sucede no bacon sem cozer nem pausterizar ou nas salsichas cruas, o pigmento tem cor vermelho intenso. Ao aquece-lo se transforma em uma cor rosa que aparece quando a proteína está desnaturada. Ex: presunto cozido, carnes enlatadas e salsichas tipo Frankfurt.-O pigmento vermelho, desnaturado, é relativamente instável ao ar, oxidando-se com a formação de metamioglobina (cor castanha).

5-Como são formados os compostos do tipo dímeros e polímeros de ácidos glicéridos?

São compostos gerados por combinações térmicas e oxidativas de radicais livres. A polimerização produz um aumento substancial da viscosidade do óleo de fritura.

6- De que forma a aW, influência a deterioração dos alimentos? Explique e dê exemplos.

Dependendo do valor de aw, e assumindo um valor constante deste, várias reacções podem acontecer: Para valores baixos de aw <0,2, os radicais oxidáveis dos lípidos, bem como as enzimas que catalisam as oxidações encontram-se livres, e os primeiros são facilmente oxidados pelo oxigénio gasoso, quando aw tem o valor 0,3 a velocidade das reacções de oxidação é mínima e a partir deste valor volta a aumentar. Aumenta também a velocidade das reacções de escurecimento não enzimático, e a partir de aproximadamente 0,5 acelera-se as reacções de escurecimento enzimático. A partir de 0,65 os microrganismos conseguem-se desenvolver de forma crescente pela seguinte ordem: fungos, leveduras e bactérias, podendo estas últimas ter carácter patogénico (para valores de aw >0,83).

Se o valor de aw for variável o alimento pode deteriorar-se por alteração da sua textura, devido à migração de humidade, dos quais os seguintes fenómenos são exemplo : a cristalização em geleias e doces de frutas; a recristalização de açúcares em gomas e lactose no leite em pó, a aglomeração e solidificação de açúcar e pós secos, a perda da textura crocante em cereais desidratados, a adesão à embalagem de rebuçados e pastilhas, entre outros exemplos.

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Além disso a congelação lenta e desidratação também implicam formas de deterioração da textura

7- Quais as reacções que ocorrem nos alimentos mediante a aW?

aw<0,2 e aw > 0,6 – oxidação lipídica; aw > 0,5 – escurecimento não enzimático; aw > 0,6 – escurecimento enzimático; aw > 0,65 – desenvolvimento de microorganismos (fungos, leveduras e bactérias); var. aw = var. textura.

8- Explique a conversão da sacarose na produção de açúcar invertido por meio de uma reacção química, participando este açúcar duma reacção de Maillard.

Sendo a sacarose uma diose não redutora, de modo a participar na reacção de Maillard é necessário que haja a sua hidrólise, que ocorre favorecida pelo aumento da temperatura pois é uma reacção endotérmica e em meio ácido (favorecido pela presença de aminoácidos), as moléculas de sacarose separam-se em uma molécula de glucose e outra de frutose, ambas redutoras e capazes de reduzirem aminoácidos e despoletar a reacção de Maillard.

9- Quais as proteínas de formação do glúten? Indique as suas funções.

As proteínas que formam o glúten são a gliadina e a glutanina. Estas proteínas interagem para formar o glúten. A glutenina tem uma grande quantidade de pontes dissulfeto intermoleculares e extramoleculares. A gliadina tem unicamente pontes dissulfeto intramoleculares. A função destas proteínas é então interagirem uma com a outra, o que provoca a separação das diversas proteínas insolúveis que se vão progressivamente desenrolando e alinhando. Estas cadeias desnaturadas tendem a formar novas interacções intramoleculares, dando origem a uma rede proteica – glúten.

10- Qual a principal reacção de escurecimento enzimático? Explique porque ocorre e dê um exemplo.

O escurecimento oxidativo ou enzimático é uma reacção entre o oxigénio e um substrato fenólico catalisado pela enzima polifenoloxidase e não envolve hidratos de carbono.A oxidação de compostos fenólicos. Os fenóis localizam-se nas camadas exteriores das células enquanto as enzimas polifenoloxidases se encontram no plasma da célula. Por exemplo quando existe a quebra da estrutura celular de um vegetal, ambas entram em contacto, permitindo às enzimas oxidar os fenóis, formando-se um composto escuro e gregário: as melaninas

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(à semelhanças das plaquetas no sangue, têm o objectivo de reparar danos nos tecidos).

11- A alteração da cor dos alimentos é resultado de que tipo de reacções? Quais as principais enzimas envolvidas neste processo?

As reacções que provocam alteração da cor dos alimentos podem ser oxidativas ou não oxidativas. O escurecimento não oxidativo ou não enzimático é muito importante em alimentos, envolve o fenómeno de caramelização e/ou a interação de proteínas ou aminas com hidratos de carbono.Nas reacções de oxidação enzimática as principais enzimas envolvidas pertencem aos grupos das desidrogenases, oxidases, peroxidases, hidroxilases e oxigenases, entre as quais se destacam a polifenoloxidase, a lipoxigenase, a fosfatase, a lipase, alcalina e a fosfatase ácida, entre outras.

12- Quais os factores que afectam a reacção de Maillard?

Temperatura A reacção inicialmente ocorre preferencialmente em temperaturas maiores que 70 ºC, porém continua em temperaturas da ordem de 20 ºC e durante o processamento ou armazenamento. A elevação de temperatura resulta num rápido aumento da velocidade de escurecimento, aumentando de 2 a 3 vezes para cada aumento de 10 ºC. pH A velocidade da reacção é máxima em pH próximo a neutralidade (pH 6-7). Em meio ácido, predomina a forma protonada do grupo NH2 do aminoácido, eliminando a nucleofilicidade desse grupo e, dessa forma, retardando a reacção com o grupo carbonila do açúcar. Em meio alcalino, ocorre rápida degradação de hidratos de carbono independentemente da presença de aminoácidos. Em valores de pH abaixo de 5 e na presença de ácido ascórbico, ocorre a reacção de escurecimento provocada pela oxidação do ácido ascórbico (vitamina C). Tipo de açúcar A presença do açúcar redutor e essencial para a interacção da carbonila com os grupos amina livres. Actividade de Água Em aw, > 0,9 a velocidade da reacção diminui, devido à diluição dos reagentes. E em aw <0,2-0,25 a velocidade tende a zero devido à ausência de solvente, necessário para permitir que iões e moléculas se movimentem e se encontrem. Ocorre um maior escurecimento em valores de actividade de água intermediários (0,5 a 0,8). Catalisadores A velocidade da reacção é acelerada por aniões como citrato, fosfato e por iões metálicos como cobre bivalente em meio ácido .Presença de inibidores (Sulfitos)

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Concentração de reagentes (açucares redutores e aminas)

13- Represente por meio de gráfico o fenómeno de histerese. Explique porque ocorre e dê um exemplo.

Este fenómeno ocorre devido aos danos nas paredes celulares plasmolisadas quando desidratadas e tem como consequência menor capacidade de retenção de água, como por exemplo nos cogumelos desidratados.Os fenómenos de histerese são verificáveis num gráfico quando para um mesmo produto nas mesmas condições, as isotermas de absorção (hidratação) e desorção da humidade (secagem/desidratação) não coincidem.

14- O que entende por processo de concentração e desidratação de um alimento?

Processos de concentração e desidratação dos alimentos são aqueles que servem para reduzir o conteúdo de água de um alimento, aumentando simultaneamente a concentração do soluto e reduzindo a estabilidade/perecibilidade.

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15- Classifique e indique as alterações químicas durante o processamento e armazenamento de alimentos.

-Alterações químicas durante o processamento e armazenamento

O processamento dos alimentos submete-se a condições controladas com o objectivo de adaptá-los a um estado de segurança, durabilidade e conveniência, coisa que se efectua iniciando em parâmetros biológicos, físicos e químicos.

Processamento:

• Reacções de escurecimento não enzimático – caramelização e reacção de Maillard; • Desnaturação e aglomeração de proteínas; • Desidratação; • Gelatinação• Alterações da textura durante o cozimento mediante da quantidade e tipo de colagénio.

Armazenamento:

• Reacções de escurecimento não enzimático – caramelização (catalizada por meio ácido ou básico) e reacção de Maillard; • Reacções de escurecimento enzimático – oxidações com formação de melaninas.; • Alteração (indesejável) da textura, devido à alteração do valor de aw por transferência de água com o meio ou outros substratos; • Oxidação lípidica; • Desenvolvimentos de microorganismos

-Alterações que podem classificar-se como desejáveis:

1-Desenvolvimento e conservação de propriedades organolépticas tais como, cor aroma e textura,,contribuem de forma a alterar as propriedades organolépticas reacções químicas complexas como a oxidação dos lípidos, a reacção Maillard, a degradação de Strecker, a caramelização e as reacções catalizadas por enzimas.

2-A melhora da funcionalidade dos ingredientes alimentares, como a gelatinização e modificação química do amido, a isomerização da glucose a frutose e o processamento alcalino das proteínas de soja.

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3-O controle das enzimas, por desnaturação térmica e controlo do pH , inibição química.4-Melhora da digestibilidade e valor nutritivo e inactivação de agentes anti-nutricionais.

-As alterações indesejáveis implicam:

1-A degradação da cor, aroma e textura.Ex.: A perda de clorofila e textura em verduras enlatadas ou desidratadas e endurecimento do pescado congelado.2-A deterioração das propriedades funcionais dos ingredientes, tais como a perda da capacidade hidratante, a emulsificação ou capacidade espumante das proteínas aquecidas.3-A perda do valor nutritivo e o desenvolvimento de compostos potencialmente tóxicos. Ex.: determinadas vitaminas são susceptíveis ao calor; C, tiamina,B6.

16- Como actuam nos alimentos os nitritos e nitratos?

Na conservação das carnes curadas o uso do nitrito e do nitrato, prolonga a vida útil dos alimentos, controla o crescimento de fungos, bactérias e leveduras responsáveis pela degradação do alimento.

Os nitritos e nitratos reduzem-se a óxido nitroso o qual se fixa ao ião ferro (II) da mioglobina

Transformando-se assim em nitrosomioglobina evitando a oxidação do ferro (II) em ferro (III) da mioglobina

Ou seja, inibem a formação da metamioglobina que dá a característica cor castanha à carne velha.

São também responsáveis pela inibição do desenvolvimento de microorganismos, como as bactérias causadoras do botulismo.

O nitrito exerce os seguintes efeitos:1. Conservador em carnes curadas sem cozer, este efeito conservador produz nitrito residual no produto.2. Em carnes curadas cozidas o efeito conservador é adicional devido a interacção entre nitrito e proteína ao formar-se alguma nova substância conservadora ao aquecer a carne (factor tipo perigo).3. Formação de cor característica das carnes curadas.4. Nitrito contribui para a apresentação do sabor e cheiro característicos de carnes curadas.

O nitrito de sódio pode se transformar em metabolitos cancerígenos: As Nitrosaminas!

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17- Classifique nitratos e nitritos de acordo com a sua finalidade, descrevendo a forma de actuação das mesmas.

Ambos são aditivos e desempenham as seguintes funções: são conservantes pois inibem o desenvolvimento de microrganismos; e são anti-oxidantes pois previnem a oxidação da mioglobina. (pode ser completado com tópicos da resposta anterior)

18- Indique a formação de estruturas cíclicas das oses, exemplificando.

Oses

a) CaracterizaçãoDesignam-se por oses, ou igualmente por monossacáridos, as moléculas que obedecem à fórmula empírica Cn(H2O)n possuindo n-1 grupos oxidrilos e um grupo carbonilo. Em função do número de átomos de carbono, que nunca pode ser inferior a três, assim se designam por trioses, tetroses, pentoses, hexoses, etc. Por sua vez, dependendo da natureza da função carbonilo ser um aldeído ou uma cetona, assim se designarão por aldoses ou por cetoses.

Exemplos de oses: Isómeros D e L de Gliceraldeído (A, B) e Di-hidroxiacetona (C) (verde: função aldeído; roxo: função cetona)

Numa aldose, o átomo de carbono da função aldeído é o átomo número 1; numa cetose, o átomo de carbono da função cetona tem o número mais baixo possível, mas nas cetoses que intervêm no metabolismo fundamental, é sempre o carbono 2.

b) Isomeria Se observarmos a fórmula do gliceraldeído, facilmente constataremos que podem existir duas configurações, dependendo da posição do oxidrilo do carbono assimétrico, se encontrar à direita (D de dextra) ou à esquerda (L de levogira). Estes isómeros, designados enantiómeros, possuem a característica de serem entre si como um objecto e a sua própria imagem num espelho.

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c) Ciclização Os monossacarídeos, a partir da tetrose (na série das aldoses) e da pentose (na série das cetoses) podem, em solução aquosa, sofrer uma ciclização e formar anéis de cinco (furanoses) ou de seis lados (piranoses). Esta ciclização ocorre por eliminação de uma molécula de água, entre o OH que ficou ligado ao carbono 1 das aldoses (ou carbono 2 das cetoses) e o OH ligado ao penúltimo ou ao antepenúltimo da estrutura.

Por comodidade de expressão gráfica, utiliza-se correntemente a representação proposta por Haworth, na qual os átomos de carbono se dispõem num mesmo plano, com os grupos oxidrilo que figuram à direita, representados para baixo e os oxidrilos que figuram à esquerda, para cima. É todavia importante ter presente que, devido aos ângulos de valência do carbono, o ciclo pirânico (seis lados) não é plano, podendo assumir duas configurações: em barco ou em cadeira, sendo esta última termodinamicamente mais estável.

Short answer: Os monossacarídeos, a partir da tetrose (na série das aldoses) e da pentose (na série das cetoses) podem, em solução aquosa, sofrer uma ciclização e formar anéis de cinco (furanoses) ou de seis lados (piranoses). Esta ciclização ocorre entre o carbonilo (C=O) ligado ao carbono 1 das aldoses, ou ao carbono 2 das cetoses, e o grupo hidroxilo (OH) ligado ao penúltimo ou ao antepenúltimo da estrutura formando respectivamente um álcool e um éter (R-O-R’), e é catalizada por hidratação e posterior eliminação de uma molécula de água.

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19- Fale no processamento de retrogradação e gelatinização do amido.

Os grânulos de amido são insolúveis em água a temperaturas inferiores a 60ºC. Contudo, se as temperaturas forem elevadas (>60ºC), os grânulos de amido começam a absorver água e a aumentar de volume. Conforme o aquecimento vai progredindo, a estrutura dos grânulos destrói-se dando origem a uma solução pastosa constituída pelos polímeros de amido presentes de forma dispersa. Este processo designa-se por gelificação.

Para além da gelificação o amido sofre também o processo oposto – retrogradação – em que passa da forma pastosa para a sua forma original. Este processo é desencadeado por temperaturas baixas e pode originar dois produtos: se a forma dispersa do amido se encontrar em concentrações baixas, forma-se um produto branco e insolúvel; se as concentrações forem elevadas, origina-se um gel com características elásticas e com uma matriz tridimensional.

20-Quais os compostos que participam na formação da reacção de Maillard?

Açúcares redutores e compostos azotados com o grupo amina: proteínas, aminoácidos, aminas e amidas.

21- Quais as informações que podem ser obtidas com as isotermas de sorção para um determinado alimento, numa industria alimentar?

Informação obtida com as MSI é útil: -Nos processos de concentração e desidratação em função da RVP está relacionada com a facilidade ou dificuldade de eliminar água., -Para formular misturas de alimentos evitando a migração de humidade entre os diversos ingredientes, -Para determinar a impermeabilidade no material de empacotamento, -Para determinar o conteúdo de humidade que impede o crescimento dos m.o de interesse, -Para prognóstico da estabilidade química e física dos alimentos em função do conteúdo de água.

22- O que são aditivos? Classifique-os.

Substâncias naturais e artificiais, com valor nutritivo ou não, que se adicionam intencionalmente aos produtos alimentares, de modo a proporcionar cor, sabor, consistência, humidade e estabilidade. Ajuda o processo de preparação, torna os alimentos mais atraentes, impede o desenvolvimento de microrganismos e a oxidação, prolongando o tempo útil dos produtos.

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Os aditivos podem ser classificados como:

Corantes (E- 100 a 199) Conservantes (E- 200 a 299) Antioxidantes (E- 300 a 399) Estabilizadores/Emulsionantes (E- 400 a 499) Espessantes (E- 500 a 599) Intensificadores de sabor (E- 600 a 699) Edulcorantes (E- 900 a 999) Acidificantes Reguladores de acidez

23- Fale sobre a reacção não enzimática. Dê 3 Exemplos relacionados com a produção de determinados alimentos.

O escurecimento não oxidativo ou não enzimático é muito importante em alimentos, envolve o fenómeno de caramelização e/ou a interação de proteínas ou aminas com carboidratos (reacção de Maillard). A intensidade das reacções de escurecimento não enzimático em alimentos depende da quantidade e do tipo de carboidrato presente. Apesar da reacção de escurecimento não enzimático ocorrer principalmente entre açúcares redutores e aminoácidos, a degradação do açúcar, bem como a degradação oxidativa do ácido ascórbico e adicional condensação de compostos carbonílicos formados com grupos amina presentes, resulta na formação de pigmentos escuros.

Exemplos: Leite, cereais e café.

EXTRA BULLSHIT:

Leite e Derivados São muito sensíveis às reacções de escurecimento não-enzimático, em razão do elevado teor de lactose e da presença de proteínas termossensíveis, especialmente proteínas do soro. Como conseqüência negativa, durante o tratamento térmico ocorre a alteração da cor, além da destruição da lisina. Durante o tratamento industrial do leite e, ou, doméstico, a destruição da lisina varia de acordo com o tempo e processo de aquecimento. Por exemplo, em leite pasteurizado a perda é em tomo de 3% e, no esterilizado, de 8 a 12%; dependendo do processo de secagem do leite, pode ocorrer perda de até 30%. A intensidade das reacções durante o armazenamento do leite em pó e evaporado depende da temperatura e humidade do produto.

Cereais e Derivados As reacções durante o processamento de cereais resultam na destruição da lisina, mas, por outro lado, ocorre a formação de “flavor” e de coloração desejáveis, em razão das reacções de Maillard e de caramelização. As reações

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podem ser induzidas pela adição de açúcares redutores ou, naturalmente, pela hidrólise do amido. Os grãos são estáveis quando intactos, mas com a moagem iniciam-se as reacções. Secagem de macarrão, cozimento de pão etc. resultam em alta destruição da lisina, especialmente em temperatura elevada e baixo teor de humidade.

Café Na torrefacção de café, os grãos são submetidos a condições variáveis de temperatura, para se obterem sabor, cor e “flavor” agradáveis. Dependendo da temperatura, do tempo e da luminosidade, um produto final escuro ou mais claro pode ser obtido. Vários componentes, como açúcares redutores e polissacarídeos, são os precursores da reacção. Os açúcares redutores são decompostos rapidamente a temperaturas mais baixas, enquanto os polissacarídeos não-redutores (amido, celulose e outros componentes) são inicialmente hidrolisados com o aquecimento para açúcares redutores e, subsequentemente, transformados em pigmentos escuros. Em condições de temperatura mais amena, a hidrólise para monossacarídeos é mais rápida que sua decomposição e o produto final é mais claro. Em temperatura mais elevada, a degradação do açúcar redutor é mais rápida e o produto final, mais escuro. O grão verde não possui o aroma típico de café, e somente após o tratamento térmico o sabor característico é então percebido. O sabor do café é devido a cafeína, ácidos (acético, fórmico, clorogénico e cítrico), substâncias fenólicas e de voláteis formados durante o tratamento térmico do grão. Este processo é caracterizado pela diminuição de substâncias “velhas” e formação de novas. A temperatura utilizada, na faixa de 200 a 250 ºC (5-l5min), promove diversas alterações: expansão do grão (50 a 80%), alterações na estrutura e coloração. A cor esverdeada toma-se escura com o aparecimento do aroma típico e ocorre perda de 13 a 20% em peso. Quatro fases distintas podem ser distinguidas: (1) A alteração inicial ocorre em temperatura igual ou acima de 500C, com o início da desnaturação da proteína e a evaporação de água. (2) O escurecimento do grão ocorre acima de 1 000C, devido à decomposição térmica e pirólise de compostos orgânicos. (3) Libertação de produtos voláteis (CO2, CO, H2O) à temperatura de 150ºC, resultando no aumento de volume do grão; (4) A fase final de decomposição, que inicia entre 180-200ºC, é caracterizada pela libertação do aroma típico. O teor de humidade neste ponto é de 1,5 a 3,5

24 – As unidades de glucose estão ligadas entre si por pontes de hidrogénio, formando amido e glicogénio.

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25 – Quando é que a reacção de Maillard pode ser considerada como útil? E indesejada?

A reacção de Maillard pode ser considerada como útil quando se pretende que um determinado produto adquira certas características necessárias para o seu consumo (ex.: cereais, batatas fritas, café, …) e a geração de compostos anti-oxidantes, como as reductonas, intermédios da reacção de Maillard.

A reacção também pode ser considerada indesejável quando os alimentos adquirem características, como cor intensa e sabor a queimado, que não são boas para consumo (ex.:amendoim preto, torradas queimadas…), é também indesejável pela perda do valor nutricional do alimento por degradação de proteínas e açúcares, ou por geração de produtos não seguros para a saúde com propriedades mutagénicas.

26-Indique as características de um alimento pertencente respectivamente às zonas 1,2 e 3 da isoterma de sorção, dando exemplos práticos.

Alimentos pertencentes à zona I – massas alimentares e temperos com teor de humidade 10%; Alimentos pertencentes à zona II – alimentos com teor de humidade mais elevada, como geleias, marmeladas; também fruta seca, ovo em pó; Alimentos pertencentes à zona III – alimentos com muita água, como polpa de tomate, concentrado de frutos, bolos, queijos e produtos frescos.

27- Quais as funções dos catalisadores biológicos?

As enzimas têm como função diminuir a energia de activação necessária para se iniciar qualquer reacção e permitir que esta decorra a uma velocidade mais elevada.

28- Na obtenção de açúcar invertido, após a inversão completa do açúcar, adiciona-se bicarbonato de sódio. Qual a sua função?

Tem como finalidade neutralizar o pH da solução, que ficou ácida de modo para que ocorresse a inversão do açúcar. Serve ainda para estabilizar os açucares, evitando que se hidrolizem mais, devido ao meio ácido. Evitando-se assim reacções semelhantes às de caramelização.

29- Qual o tipo de degradação que ocorre nos queijos? Explique o aumento e diminuição de velocidade da reacção. Em que zona da isoterma de sorção se localiza?

Inicialmente dá-se a Fermentação láctica. Posteriormente a solução desidrata-se. Os solutos concentram-se e a lactose reage com as proteínas do leite originando a reacção de Maillard. Se o queijo for duro, as leveduras deixam de

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ter aw suficiente para se desenvolver (mas alguns fungos poderão ainda se desenvolver). O queijo localiza-se geralmente na zona III. No caso de armazenagem prolongada pode ocorrer oxidação lipídica.

30- Como ocorrem as interacções das proteínas na formação do glúten?

IGUAL À PERGUNTA 9…

As proteínas que formam o glúten são a gliadina e a glutanina. Estas proteínas interagem para formar o glúten. A glutenina tem uma grande quantidade de pontes dissulfeto intermoleculares e extramoleculares. A gliadina tem unicamente pontes dissulfeto intramoleculares. A função destas proteínas é então interagirem uma com a outra, o que provoca a separação das diversas proteínas insolúveis que se vão progressivamente desenrolando e alinhando. Estas cadeias desnaturadas tendem a formar novas interacções intramoleculares, dando origem a uma rede proteica – glúten.

31- Por meio de branqueamento, qual a reacção oxidativa que se pode evitar?

Oxidação dos fenóis a.k.a escurecimento enzimático.

32- Fale de 2 reacções influenciadas pela aW?

Reacções físicas de transformação em função da aW – cristalização em geleias e doces de frutas, recristalização de açúcares em rebuçados, perda de crocâncias em cereais desidratados, aglomeração e empedramento de açúcar e pós secos, a adesão à embalagem de rebuçados e chicletes; etc.

Reacções microbiológicas de transformação: o comportamento dos m.o frente à aW variável, dependendo da espécie, cepa microbiana, substrato, etc. As bactérias são usualmente mais exigentes quanto à disponibilidade de água livre, seguida dos bolores e leveduras.

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II PARTE

Quais os factores para a qualidade da carne?

A qualidade da carne como alimento está condicionada pelas suas funções biológicas e a perda da homeostasia durante a conversão do músculo em carne.

A -A função biológica é o principal e primeiro factor que afecta a qualidade da carne.Ex.: Quando o animal more e se sangra, desaparecem a maioria dos controlos biológicos.

B -O segundo factor principal que afecta a qualidade da carne é a perda da regulação biológica depois da morte.

C -Os processos químicos activos durante a conversão do músculo em carne determinam a qualidade da carne fresca e as propriedades funcionais da carne utilizada na elaboração de produtos cárneos processados.

D- Propriedades funcionais da carne utilizada na elaboração de produtos cárneos processados

2- A que se devem as propriedades suculentas e de textura dos produtos cárneos?

As propriedades suculentas e de textura dos produtos cárneos dependem em boa parte das proteínas musculares actina, miosina, actomiosina e várias proteínas da carne solúvel em água.

3- Indique as características de uma proteína desnaturada.

Uma proteína desnaturada diminui a sua solubilidade, aumenta a sua digestibilidade e perde as suas propriedades biológicas.

À alteração da estrutura tridimensional original de uma proteína (sem ruptura das ligações covalentes) chamamos desnaturação proteica, processo que pode ou não ser reversível. Na desnaturação proteica dá-se uma perca de estrutura, (secundária, terciária, quaternária) ficando apenas o polímero sem qualquer estrutura tridimensional fixa.A desnaturação dá-se mediante alterações de pH ou temperatura.

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Desnaturación

-Desnaturación es la pérdida de la estructura (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando el polímero sin ninguna estructura tridimensional fija. (Temperatura y pH son agentes desnaturantes).-Una proteína desnaturada disminuye su solubilidad y pierde su actividad biológica.

nativa denaturada

4- Indique as características obtidas através do processo de congelação e desidratação das carnes?

IGUAL A PERGUNTA 1 DA 1ªPARTE

O congelamento é um método eficiente de conservar carnes, este reduz as reacções enzimáticas (porém não as inactiva), pode destruir microrganismos, e sendo abaixo de -18ºC destrói os psicrófilos. Este método de conservação garante uma baixa taxa de perca de nutrientes. A carne é congelada sem aquecimento prévio uma vez que as suas proteínas desnaturadas pelo calor terão dificuldade em congelar. A textura da carne é alterada, podendo este ser um factor benéfico, visto que o congelamento torna a carne mais macia.A desidratação é outra boa forma de conservação da carne embora altere bastante as suas propriedades organolépticas. Devido à perca de água o peso do produto é reduzido entre 50 a 80%. A desidratação evita a propagação de grande parte dos microrganismos e reduz as reacções enzimáticas.

5- De que forma a aW influencia a deterioração das carnes?

A MELHORAR

O aW das carnes é aproximadamente 0,98. Tendo em conta que quanto mais elevada é a aW maior é o risco de propagação de bolores, bactérias e outros micro organismos e que é a partir do limite crítico aw ≈ 0,65 que o risco de proliferação de microrganismos cresce drasticamente.Facilmente concluímos que o risco de degradação da carne é elevado, daí a tendência (desde sempre) de diminuir o seu aW através de métodos de conservação como a fumagem, secagem, salga e mais recentemente o congelamento e a adição de aditivos conservantes.

6- Fale sobre as características dos tecidos animais congelados.

A retenção da qualidade durante a conservação por congelação dos tecidos animais depende de como esta é realizada e/ou das características inatas do tecido.-Durante a conservação do peixe, ocorrem importantes mudanças de texturas que são o resultado da intolerância das proteínas do peixe às condições

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induzidas pela congelação, como um aumento da concentração de sais e uma descida de pH.

-Pelo contrário, as proteínas de mamíferos e aves são razoavelmente estáveis durante o armazenamento e congelação.

7- O que são proteínas contrácteis? Indique-as.

Proteínas contrácteisSão as proteínas que participam no processo físico da contracção, podem se dividir como filamentos grossos ou finos, e segundo sua função, como proteínas geradoras de força ou reguladoras.

Miosina – proteína principal dos filamentos grossos, compreende 45% das proteínas miofibrilares.Actina – proteína principal dos filamentos finos, e compreende 20% da proteína miofibrilar do músculo.Actomiosina – complexo formado pela actina e miosina in vitro. A dissociação deste complexo é dado pela adição de ATP, como ocorre no músculo.

-Actomiosina é a forma principal da actina e miosina no músculo devido ao esgotamento do ATP durante o metabolismo post mortem .-A adição à carne de ATP e outros agentes solubilizantes como o Mg²+ não dissocia toda a miosina da actina e a extracção de miosina da carne post mortem com rigor é difícil.-A miosina e a actomiosina se encontram nos extractos do músculo post mortem.

Tropomiosina – representa 5% da proteína miofibrilar, está composta por dois polipéptidos α-helicoidais unidos em uma estrutura secundária.Troponina – representa 5% da proteína miofibrilar designadas troponina C (fixadora de cálcio), troponina I (inibidora) e troponina T (por unir-se a tropomiosina).

8- Como ocorre a formação da metamioglobina?

A metamioglobina é a forma oxidada da mioglobina. A sua formação é favorecida por baixas pressões de oxigénio, altas temperaturas (activa enzimas que utilizam o oxigénio), presença de sal (oxidante), presença de bactérias aeróbias (consomem oxigénio), factores estes que precipitam a oxidação da mioglobina.

9- Como ocorre a formação da sulfomioglobina?

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A formação da sulfomioglobina deve-se ao desenvolvimento de bactérias (Pseudomonas mephitica) produtoras de H2S (sulfato de hidrogénio).O sulfato de hidrogénio reage com a mioglobina surgindo assim pigmentos verdes na superfície da carne como é o caso da sulfomioglobina.

10- Quais as possíveis alterações na qualidade na carne que ocorrem devido à presença de uma enzima autolitica e micro organismos?

As alterações iniciam-se pela acção autolitica das enzimas musculares que hidrolisam proteínas e gorduras. Logo a seguir, ocorre a acção dos microrganismos, provocando alterações químicas e físicas profundas nos produtos. Estas reacções vão originar manchas verdes, acidificação, desenvolvimento de viscosidade e sabor e cheiro a ranço aos produtos.

11- As alterações biogénicas da carne devem-se a bactérias de que tipo?

NÃO TENHO A CERTEZA

Bactérias Aeróbias.

12- Quais os factores que intervenientes na estabilidade da coloração da carne?

Os factores intervenientes na estabilidade da cor da carne são o pH, a temperatura e a atmosfera envolvente no sentido em que estes são os factores que desplotam as reacções de alteração de cor na carne. Para além destes devemos ainda ter em conta a junção de aditivos e os métodos de conservação aplicados (refrigeração, embalagem, armazenamento, etc…)

13- Quais os possíveis tipos de deterioração da carne?

Deterioração microbiológica, deterioração autolitica e deterioração oxidativa.

14- Qual o factor preponderante na degradação da carne?NÃO TENHO A CERTEZAO desenvolvimento de microrganismos aliados à má conservação das carnes.

15-A concentração da cadaverina pode ser avaliada de que forma?

Através de colorimetria, utilizando a ninidrina como indicador que apresenta uma coloração violeta na presença de amónia e de aminas.

16- Classifique as proteínas de acordo com as suas funções biológicas.

. Catalisadores enzimáticos .

. Proteínas estruturais.

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. Proteínas contrácteis (miosina, actina , tubulina)

. Hormonais (insulina, hormonas do crescimento ).

. Proteínas transportadoras (seroalbumina, transferrina, hemoglobina).

. Anticorpos ( imunoglobulina ).

. Proteínas de reservas (ovoalbumina e proteínas das sementes).

. Proteínas protectoras (toxinas e alergenos ).

17- Quais os compostos produzidos por hidrólise dos triglicéridos?

Glicerol e ácidos gordos livres.

18- Como se dá a formação de glúten?

IGUAL A PERG 9 1ª PARTEAs proteínas que formam o glúten são a gliadina e a glutanina. Estas proteínas interagem para formar o glúten. A glutenina tem uma grande quantidade de pontes dissulfeto intermoleculares e extramoleculares. A gliadina tem unicamente pontes dissulfeto intramoleculares. A função destas proteínas é então interagirem uma com a outra, o que provoca a separação das diversas proteínas insolúveis que se vão progressivamente desenrolando e alinhando. Estas cadeias desnaturadas tendem a formar novas interacções intramoleculares, dando origem a uma rede proteica – glúten.

19- Quais as proteínas da clara do ovo e quais as suas funções?

Proteínas da clara do ovo(albúmen) –consiste em uma mistura de proteínas diferentes entre si.

Ovoalbumina–50% das proteínas totaisPode ser desnatura por agitação coagula por aquecimentoConalbumina –precipita na forma não cristalina por adição de sulfato de amónio, após a cristalização da ovoalbumina, coagula pelo calor

Multifuncionalidades da clara do ovo derivam das complexas interacções entre seus constituíntes protéicos, ovoalbumina, conalbumina, lisina e ovomucina.

20- Que tipo de emulsão é a maionese? Dê outro exemplo de emulsão.

Trata-se de uma emulsão líquido – liquido entre azeite (ou outro óleo) e água do vinagre. Outro exemplo de emulsão é as natas.

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21- Qual a função de cada um dos ingredientes na maionese?

ORGANIZAR

A MOSTARDA CONTÉM AGENTES DE LIGAÇÃOO SAL É AGLUTINANTEA mostarda é por si só um emulsionante fraco, sendo pouco relevante face ao poderemulsionante da lecitina contida na gema do ovo, a sua adição no início é contudobenéfica, tirando-se assim partido de qualquer acréscimo do poder emulsionante do pó demostarda. Mais o seu papel transcende o de emulsionante, sendo que a force relativamentefraca, promove a formação de pequenos focos de emulsão, os quais são primários aodesenvolvimento do resto da emulsão. Isto acontece porque a semente da mostarda temuma proporção aproximada de 1/3 de hidratos de carbono, 1/3 de gordura e 1/3 deproteínas, além da mucilagem dissolvida da casca; e quando moída as proteínas depequena dimensão, as partículas de hidratos de carbono e a mucilagem cercam gotículasde gordura, ajudando a estabilizar emulsões como a maionese e vinagretes. A casca damostarda branca é especialmente rica em mucilagem, chegando a 5% do peso total dasemente, e a sua farinha é usada em salsichas, onde permite estabilizar a textura, mantendoas partículas de carne juntas.O açúcar, com os seus grupos polares ao longo da molécula fixa as moléculas de água,formando ligações de hidrogénio, dado alguma estabilidade à fase contínua.O amido funciona como o açúcar, mas a uma muito maior extensão. O seu tamanhopermite que as moléculas sejam relativamente imóveis estabilizando toda a mistura eevitando a sinérese, provocada pela movimentação do óleo para fora da mistura após assuas partículas coalescerem. Saliente-se que por si só os estabilizadores, derivados deproteínas, amido ou gomas e fibras, não formam por si só emulsões estáveis.O sal fornece iões metálicos à solução os quais interagem com a parte aquosa e polar da

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mistura, nomeadamente as proteínas, promovendo a aproximação de moléculas de cargasemelhante. Mas mais importante que auxiliar na função dos espessantes, a adição de salpromove a desagregação dos grânulos da gema promovendo a libertação de lecitina etornando-a mais homogénea e viscosa.A acidez do vinagre é também essencial à estabilidade e longevidade da maioneseimpedindo que bactérias nocivas se desenvolvam. É graças ao seu elevado nível de acidezque o tempo de vida da maionese é maior que seria esperado, o pH francamente ácidogeralmente entre o intervalo de 3,8 a 4,6 é inbidor do desenvolvimento de bactériaspatogénicas, sendo que o desenvolvimento natural de fungos e bolores deteriora a cor esabor, mas é pouco susceptível de causar problemas de saúde. Tal não implica q amaionese não seja um foco de intoxicação alimentar através de contaminação por salmonelas, pelo que é aconselhável a utilização de gemas pasteurizadas, ou preceder aosua pasteurização por aquecimento controlado das gemas, evitando no entanto que estascoalhem.Como as emulsões dependem da atracção entre moléculas polares, estas podem não seformar ou separar-se nas duas fases se a sua componente aquosa conter substânciasdissolvidas com carga eléctrica, como ácidos ou bases que fornecem iões H+ ou OH-. Saisem quantidade elevada podem ter o mesmo efeito destrutivo. Por isso é muito importante aproporção inicial dos diversos constituintes da a mistura que servirá de fase dispersante.A água presente no vinagre é necessária como substrato da emulsão ou seja a proporçãocorrecta de fase dispersante em relação ao óleo que vai ser adicionado deve serquantificada de forma cuidada.

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22- Qual é a influência da refrigeração na estabilidade da emulsão?

ORGANIZAR

Na sua estabilidade ao longo do tempo, essencial para a armazenagem das emulsões, atemperatura é o factor externo determinante. Quando a temperatura é baixa a tensãosuperficial aumenta, aumentando a probabilidade de gotículas vizinhas se reagruparem, ese for suficientemente próxima dos pontos de fusão ou da água ou do óleo, os vértices decristais sólidos que se formam de gelo ou gordura facilmente quebram a película que osepara da fase continua, e quando a mistura volta a ser aquecida ou misturada as gotascoalescem. Se a temperatura for muito alta a energia interna da mistura é elevada e aspartículas movimentam-se de tal forma violenta que podem colidir entre si e coalescer. Nocaso do o emulsionante ser gema de ovo, ou este inteiro, a temperaturas acima de 60 ºC aproteína coagula e perde a capacidade de proteger as partículas de se juntarem. Aevaporação de água, sendo esta a fase contínua pode também causar que a proporção deóleo ultrapasse o limite admissível.

23- Descreve os factores que afectam a estabilidade da emulsão.

ORGANIZAR

A estabilidade de uma emulsão depende internamente da sua composição absoluta, ouseja dos vários ingredientes que a compõem; e do tamanho das partículas da fase dispersa,quanto mais pequenas, menos susceptíveis estas são de coalescerem, pois a força deestabilização é inversamente proporcional ao diâmetro da gota: quanto menor o seutamanho mais difícil é de romper a sua estrutura.Externamente e variação de temperatura e manipulação são os factores que maisinfluenciam no estado das emulsões.-------

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Os factores que afectam a estabilidade da emulsão são: o equipamento usado (o uso dos diferentes equipamentos influência a capacidade de emulsificação), temperatura (8º A 10ºC é ideal do produto), matéria-prima (variação do teor de e da acidez da gordura), os ingredientes (capacidade de retenção de água), o Ph, a viscosidade da emulsão e o tipo de proteína

24- Explique as diferenças entre a gliadina e glutenina.

A glutenina tem uma grande quantidade de pontes dissulfeto intermoleculares e extramoleculares. A gliadina tem unicamente pontes dissulfeto intramoleculares.

25- De que forma interagem a gliadina e a glutenina para formar o glúten?

IGUAL A PERG 9 DA 1ª PARTEAs proteínas que formam o glúten são a gliadina e a glutanina. Estas proteínas interagem para formar o glúten. A glutenina tem uma grande quantidade de pontes dissulfeto intermoleculares e extramoleculares. A gliadina tem unicamente pontes dissulfeto intramoleculares. A função destas proteínas é então interagirem uma com a outra, o que provoca a separação das diversas proteínas insolúveis que se vão progressivamente desenrolando e alinhando. Estas cadeias desnaturadas tendem a formar novas interacções intramoleculares, dando origem a uma rede proteica – glúten.

26-

27- Quais as interacções post mortem que ocorrem na carne de um modo geral?

ORGANIZARActomiosina é a forma principal da actina e miosina no músculo devido ao esgotamento do ATP durante o metabolismo post mortem .-A adição à carne de ATP e outros agentes solubilizantes como o Mg²+ não dissocia toda a miosina da actina e a extracção de miosina da carne post mortem com rigor é difícil.-A miosina e a actomiosina se encontram nos extractos do músculo post mortem.A formação de ácido lático e a conseqüente queda do pH postmortemsão responsáveis pela diminuição da capacidade de reter água dacarneVerifica-se a formação de viscosidade/mucosidade, acidificação, mudanças de cor (formação de manchas castanhas e esverdeadas), degradação dos Lípidos.)