ENZIM fix.pdf
-
Upload
wahyuni-baharuddin -
Category
Documents
-
view
279 -
download
0
Transcript of ENZIM fix.pdf
-
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
1/30
Teknologi Bioproses
Kelompok I
TEKNOLOGI ENZIM
Disusun Oleh :
SULISTYOWATI
ENDANG
APRILIA
ST. RUKAYAH IDRIS
ANITA INDRIYANI
TEKNIK KIMIA
POLITEKNIK NEGERI UJUNG PANDANG
2013
-
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
2/30
BAB I
PENDAHULUAN
I.I LATAR BELAKANG
Sejak jaman dahulu manusia sudah mengenal Bioteknologi. Dahulu bioteknologi
diasumsikan berupa pengolahan makanan dan minuman menggunakan mikroba. Dahulu
bioteknologi hanya menghasilkan tempe, keju, anggur, yogurt, dsb. Seiring dengan
perkembangan jaman, Bioteknologi menghasilkan alkohol, penicilin, sampai kemudian
antibbodi monoklonal.Bioteknologi itu sendiri merupakan penerapan asas-asas sains (ilmu pengetahuan
alam) dan rekayasa (teknologi) untuk pengolahan suatu bahan dengan melibatkan aktivitas
jasad hidup untuk menghasilkan barang dan/atau jasa (Bull, et all, 1982). Jasad hidup yang
dimaksud dalam pengertian tersebut adalah agen biologi. Bioteknologi di era modern
sekarang banyak menghasilkan produk dalam skala industri. Dalam memanfaatkan agen
biologi, bioteknologi menggunakan peranan penting enzim, sehingga enzim memegang
peranan penting dalam industri.
Enzim adalah protein tidak beracun namun mampu mempercepat laju reaksi kimia
dalam suhu dan derajat keasaman yang lembut. Produk yang dihasilkannya sangat spesifik
sehingga dapat diperhitungkan dengan mudah. Walaupun berat mikroba, seperti contohnya
bakteri hanya mencapai sepersejuta gram, kemampuan kimiawinya cukup mengagumkan.
Selnya tersusun atas ribuan jenis zat kimia, kebanyakan diantaranya bersifat sangat
kompleks. Semua zat ini tentunya dibangun dengan reaksi kimia dari bahan-bahan penyusun
yang relatif sederhana yang ditemukan mikroba di lingkungannya. Semua reaksi kimia harus
terkoordinasi secara harmonis dan protein yang disebut enzim memainkan peran utama pada
setiap tahap.
Enzim menjadi primadona industri bioteknologi saat ini dan di masa yang akan datang
karena melalui penggunaannya, energi dapat dihemat dan akrab dengan lingkungan. Saat ini
penggunaan enzim dalam industri makanan dan minuman, industri tekstil, industri kulit dan
kertas di Indonesia semakin meningkat. Dilaporkan, enzim amilase yang digunakan dalam
industri tekstil di Bandung - Jawa Barat, jumlahnya tidak kurang dari 4 ton per bulan atau
sekitar 2- 3 juta dolar Amerika setiap bulannya dan semuanya diimpor.
-
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
3/30
I.II TUJUAN
Agar dapat mengetahui :
Pengertian dan peranan enzim Proses produksi, sumber, dan sifat-sifat enzim Struktur dan mekanisme enzim Fungsi biologi dari enzim
I.III MANFAAT
Mengetahui :
Pengertian dan peranan enzim Proses produksi, sumber, dan sifat-sifat enzim Struktur dan mekanisme enzim Fungsi biologi dari enzim
I.IV RUMUSAN MASALAH
Pengertian enzim Proses pembentukan enzim Manfaat dan kegunaan enzim
-
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
4/30
BAB II
PROSES PEMBENTUKAN ENZIM
II.I PENGERTIAN DAN PERANAN ENZIM
Enzim merupakan molekul organic yang kompleks dan terdapat dalam sel hidup, yang
didalamnya enzim bekerja sebagai katalisator untuk menimbulkan perubahan kimia pada
berbagai macam subtansi. Dengan berkembangnya ilmu biokimia, pemahaman terhadap
enzim yang ada dalam sel sel hidup dan cara kerjanya akan semakin meningkat. Tanpa
adanya enzim tidak mungkin terjadinya kehidupan. Meskipun enzim hanya terbentuk dari
sel sel hidup, banyak diantaranya dapat dipisahkan dari sel dan bisa terus bekerja selama invitro. Kemampuan enzim yang unik dalam melaksanakan transportasinya yang khas ketika
diisolasi ini telah meningkatkan penggunaan enzim dalam bebrbagai proses industri, yang
secara kolektif dinamakan teknologi enzim.
Teknologi enzim mencakup produksi, isolasi, pemurnian, serta penggunaan enzim
dalam bentuk dapat larut dan akhirnya imobilisasi serta pemakaian enzim dalam banyak
reaktor. Teknologi enzim jelas akan turut memecahkan sebagian diantara banyak
permasalahan yang paling mendesak dalam masyarakat modern saat ini. Teknologi ini
berasal dari biokimia tapi kemudian banyak dipengaruhi oleh mikrobiologi, ilmu teknik
kimia dan rekayasa proses sebelum mencapai status pengetahuan sekarang ini. Bagi masa
yang akan datang teknologi enzim dan rekayasa genetik akan menjadi bidang pengetahuan
yang berhubungan erat dan berkenaan dengan aplikasi, serta berbagai produknya. Secara
bersama-sama, kedua pengetahuan ini akan berupaya untuk memanfaatkan arus penemuan
yang terus menerus dihasilkan oleh para pakar genetika.
Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai katalisator (protein katalitik) untuk
reaksi-reaksi kimia di dalam sistem biologi. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun
katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reaksi telah selesai.
Suatu katalis adalah suatu agen kimiawi yang mengubah laju reaksi tanpa harus dipergunakan
oleh reaksi tersebut. Aktivitas enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, diantaranya
konsentrasi substrat, pH, suhu, dan inhibitor (penghambat). (Campbell, 1987: 98).
Berbeda dengan katalisator nonprotein (H+, OH
-, atau ion-ion logam), tiap-tiap enzim
mengkatalisis sejumlah kecil reaksi, kerapkali hanya satu. Jadi enzim adalah katalisator yang
-
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
5/30
reaksi-spesifik karena semua reaksi biokimia perlu dikatalis oleh enzim, sehingga terdapat
banyak jenis enzim.
Menurut Smith (1981: 39), enzim merupakan komplek molekul organik yang berada
dalam sel hidup yang beraksi sebagai katalisdalam mempercepat laju reaksi kimia. Tanpa
enzim, tidak akan ada kehidupan. Meskipun enzim hanya dibentuk dalam sel hidup, namun
beberapa dapat dipisahkan dari selnya dan melanjutkan fungsinya dalam kondisi in vitro.
Menurut Steve Prentis (1990: 12), enzim adalah katalisator biologis, karena suatu
katalisator merupakan suatu senyawa yang mempercepat laju reaksi kimia. Hampir semua
reaksi kimia yang penting bagi kehidupan akan berlangsung sangat lambat tanpa adanya
katalisator yang sesuai.
Bisa disimpulkan bahwa enzim merupakan senyawa organik bermolekul besar yang
berfungsi untuk mempercepat jalannya reaksi metabolisme di dalam tubuh tanpa
memperngaruhi keseimbangan reaksi. Dari beberapa pengertian tersebut jelaslah bahwa
enzim sangat berperan dalam sebagian besar reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup, tak
terkecuali mikroba yang banyak digunakan sebagai agen biologi dalam bioteknologi.
Mekanisme kerja enzim berlangsung dalam dua tahap. Banyak enzim menggunakan
lebih dari satu substrat tetapi untuk memahami prinsip dasar kerja enzim dengan mudah
dengan memperhatikan reaksi enzim dengan satu substrat seperti berikut (Primrose, 1987:
40): Enzim (E) + Substrat (S) kompleks enzim + produk (P)
Substrat (ES)
Segera setelah enzim bergabung dengan substratnya, akan bebas kembali.
Gambar 1. Reaksi Enzim dan Substrat
http://4.bp.blogspot.com/-MEKVPMVS5NI/UPZo3esqKfI/AAAAAAAAADI/o341nKhXqFg/s1600/Untitled.png -
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
6/30
Kemampuan enzim yang unik, spesifik terhadap substrat meningkatkan
penggunaannya dalam proses industri secara kolektif yang dikenal dengan istilah teknologi
enzim. Teknologi enzim mencakup produksi, isolasi, purifikasi, menggunakan bentuk yang
dapat larutdan akhirnya sampai pada immobilisasi dan penggunaan enzim dalam skala yang
lebih luas melalui sistem reaktor.
Peranan teknologi enzim berkontribusi pada pemecahan beberapa masalah vital di era
modern seperti sekarang, misalnya produksi makanan, kekurangan dan pemeliharaan energi,
dan peningkatan lingkungan. Teknologi baru ini dasarnya dari biokimia tetapi diterangkan
lebih luas dengan mikrobiologi, kimia, dan proses alat teknologi yang mendukung
keberadaan sains.
II.II SUMBER ENZIM
Berbagai enzim yang digunakan secara komersial berasal dari jaringan tumbuhan,
hewan, dan dari mikroorganisme yang terseleksi. Enzim yang secara tradisional diperoleh
dari tumbuhan termasuk protease (papain, fisin, dan bromelain), amilase, lipoksigenase, dan
enzim khusus tertentu. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin pankreas,
lipase dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama
adalah tripsin pankreas, lipase, dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari kedua sumber
tumbuhandan hewan tersebut mungkin timbul banyak persoalan, yakni: untuk enzim yang
berasal dari tumbuhan, persoalan yang timbulantara lain variasi musim, konsentrasi rendah
dan biaya proses yang tinggi. Sedangkan yang diperoleh dari hasil samping industri daging,
mungkin persediaan enzimnya terbatas dan ada persaingan dengan pemanfaatan lain.
Sekarang jelas bahwa banyak dari sumber enzim yang tradisional ini tidak memenuhi syarat
untuk mencukupi kebutuhan enzim masa kini. Oleh karena itu, peningkatan sumber enzim
sedang dilakukan yaitu dari mikroba penghasil enzim yang sudah dikenal atau penghasil
enzim-enzim baru lainnya.
Program pemilihan produksi enzim sangat rumit, dan dalam hal tertentu jenis kultivasi
yang digunakan akan menentukan metode seleksi galur. Telah ditunjukkan dahwa galur
tertenttu hanya akan menghasilkan konsentrasi enzim yang tinggi pada permukaan atau
media padat, sedangkan galur yang lain memberi respon pada teknik kultivasi terbenam
(submerged), jadi teknik seleksi harus sesuai dengan proses akhir produksi komersial.
-
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
7/30
Beberapa sumber enzim disajikan dalam tabel berikut:
Enzim Sumber
-amilase Aspergillus oryzae
Bacillus amyloliquefaciens
Bacillus licheniformis
-glukonase Aspergillus niger
Bacillus amyloliquefaciens
Glucoamylase Aspergillus niger
Rhizopus sp
Glukosa isomerase Arthobacter sp
Bacillus sp
Lactase Kluyveromyces sp
Lipase Candida lipolytica
Pectinase Aspergillus sp
Penicilin acylase Eschericia coli
Protease, asam Aspergillus sp
Protease, alkali Aspergillus oryzae
Bacillus sp
Protease, netral Bacillus amyloliquefaciens
Bacillus thermoproteolyticus
Pullulanase Klebsiela aerogenes
Tabel 1. Enzim dan sumbernya (Primrose, 1987: 80)
II.III PRODUKSI ENZIM
Produksi enzim secara industri saat ini sangat mengandalkan metode fermentasi
tangki dalam (deep tank). Penggunaan mikroorganisme sebagai sumber bahan produksi
enzim dikembangkan dengan beberapa alasan penting, yaitu:
1. Secara normal mempunyai aktivitas spesifik yang tinggi per unit berat kering produk.
2. Fluktuasi musiman dari bahan mentah dan kemungkinan kekurangan makanan kaitannya
dengan perubahan iklim.
-
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
8/30
3. Mikroba mempunyai karakteristik cakupan yang lebih luas, seperti cakupan pH, dan
resistansi temperatur.
4. Industri genetika sangat meningkat sehingga memungkinkan mengoptimalisasi hasil dan
tipe enzim melalui seleksi strain, mutasi, induksi dan seleksi kondisi pertumbuhan, yang
akhir-akhir ini, menggunakan inovasi teknologi transfer gen.
Bahan mentah (raw material) untuk industri fermentasi enzim biasanya terbatas pada
unsur-unsur dimana bahan tersedia dengan harga yang murah, dan aman secara nutrisi.
Beberapa yang lazim menggunakan substrat amilum hidrolase, mollase, air dadih, dan
beberapa gandum.
Dalam produksi enzim, menggunakan batch untuk proses fermentasi dengan aerasi
yang baik (gambar 2), tetapi proses mungkin ditingkatkan dengan memelihara satu atau
beberapa komponen selama fermentasi.
Gambar 2. Penggambaran tahap dalam persiapan produksi enzim cair
Beberapa enzim yang digunakan dalam skala industri adalah enzim ekstraseluler,
enzim yang secara normal dihasilkan oleh mikroorganisme sesuai dengan substratnya dalam
lingkungan eksternal dan dapat disamakan dengan enzim pencernaan pada manusia dan
hewan. Kemudian ketika mikroorganisme memproduksi enzim untuk memisahkan molekul
eksternal besar agar bisa dicerna biasanya digunakan media fermentasi. Dalam fermentasi
sari dari kultivasi mikroorganisme tertentu, seperti contoh, bakteri, yeast atau filamentous
jamur, dijadikan sumber utama protease, amilase dan sedikit selolosa, lipase, dsb.
Kebanyakan industri enzim hidrolase mampu bertindak tanpa komplek kofaktor, yang segera
dipisahkan dari mikroorganisme tanpa merusak dinding sel dan larut dalam air. Beberapa
enzim intraseluler, sekarang juga banyak diproduksi secara industri dan diantaranya glukosa
oksidase untuk pengawetan makanan, asparginase untuk terapi kanker, dan penicilin asilase
untuk antibiotik. Tahap pemulihan standar untuk enzim ekstraseluler seperti berikut:
memindah mikroorganisme, mengkonsentrasikan, penambahan bahan pengawet, standarisasi
http://1.bp.blogspot.com/-A0UUP4livgQ/UPZpbA_B7QI/AAAAAAAAADQ/dQfolWiDnd0/s1600/Untitled.png -
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
9/30
dan pengepakan. Untuk ekstraksi enzim intraseluler memerlukan cara mekanis, fisik atau
gangguan kimiapada dinding sel atau membran.
Pada akhir proses fermentasi, kondisi ideal adalah cairan dengan konsentrasi enzim
tinggi, sebuah organisme biomass yang mudah dipisahkan.
Produk enzim yang aman sebaiknya mempunyai potensi alergi yang rendah, dan
dalam partikelnya terbebas dari kontaminan.
Meskipun banyak enzim yang bermanfaat telah dihasilkan dari tumbuhan dan hewan,
sebagian besar enzim di masa depan diramalkan akan bergantung kepada enzim-enzim yang
dighasilkan dari mikroba. Beberapaa alasan yang menyebabkan mikroorganisme sebagai
sumber materi untuk produksi enzim diantaranya adalah :
1. Biasanya terdapat aktifitas mikroorganisme yang tinggi dan spesifik per unit berat kering.
2. Fluktuasi musiman dan ketersediaan dan kelangkaan bahan mentah yang diakibatkan oleh
perubahan iklim atau guncangan politik tidak diemukan
3. Dalam mikroba tersedia karakteristik enzim dengan spektrum yang luas, seperti ketahanan
terhadap suhu tinggi dan berbagai ragam pH, untuk seleksi
4. Genetika industri telah memperbesar kemungkinan untuk mendapatkan tipe dan hasil
enzim yang optimal melalui seleksi strain, mutasi, induksi, serta pemilihan kondisi
pertumbuhan dan yang lebih mutakhir lagi, dengan menggunakan kekuatan inovatif teknologi
pemindahan gen.Penyebab dilakukannya seleksi antara berbagai jenis mikroorganisme yang
berbeda-beda mnerupakan masalah yang kompleks dan melibatka banyak faktor yang
batasannya tidak jelas seperti biaya pengolahan, apakah enzim disekresikan dalam media
kultur ataukah tetap di dalam sel, dan keberadaan enzim yang berbahaya. Bergantung pada
materi yang menjadi sumber, enzim memiliki perbedaan yang besar dalam hal kestabilannya
terhadap suhu dan nilainilai pH yang ekstrim.
Dalam memproduksi enzim, para pakar genetika melakukan seleksi terhadap hasil
yang maksimal untuk sifat-sifat yang dikehendaki seperti, hasil enzim yang tinggi, stabilitas,
ketidak tergantungan pada bahan pemicu, sementara berupaya untuk menghilangkan dan
mengurangi sifat-sifat yang tidak diinginkan. Teknologi yang banyak digunakan adalah
dengan mutagenesis ( menimbulkan mutasi ) yang digabungkan dengan cara seleksi yang
baik. Kebanyakan produk ini tidak banyak diketahui keadaan genetiknya.
Bahan mentah bagi fermentasi enzim untuk keperluan industri biasanya terbatas pada zat-zat
yang mudah diperoleh dan aman dari segi nutrisi. Diantaranya : hidrolisa pati, gula tetes
(molases), cairan pencelup jagung ( corn steep liquor) dadih (whey) dan banyak jenis sereal.
Produksi enzim industri dari mikroorganisme terutama bergantung pada metode-metode
-
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
10/30
submerged liquid atau fermentasi substrat, metode in menghasilkan enzim-enzim seperti
enzim-enzim amilase jamur, protease, pektinase, selulase. Produksi enzim dengan cara ini
bergantung kepada bioreaktor yang didisain dan fungsinya serupa dengan bioreaktor yang
digunakan dalam proses untuk menghasilkan antibiotik hasil akhir fermentasi, enzim dapat
ditemukan dalam mikroorganisme atau disekresikan ke dalam media cairan atau zat padat.
Semua produk enzim dari mikroba yang digunakan dalam produksi makanan dan dalam
berbagai aspek yang berhubuangan dangan kedokteran harus memenuhi spesifikasi yang
ketat, suatu produk enzim yang aman harus memiliki daya alergenik yang rendah serta bebas
dari bahan bahan toksik serta mikroorganisme yang berbahaya.
II.IV LEGISLASI ENZIM
Produk enzim dari mikroba harus memenuhi spesifikasi yang ketat berkenaan dengan
sifat racun dan aspek keamanan yang lain. Lingkup pemikiran penting yang berhubungan
dengan penentuan keamanan dari enzim komerisal teruatam adalah :
1. Reaksi alergenik yang disebabkan oleh suatu protein yang ada dalam produk termasuk
protein enzim dan bahan lainnya.
2. Aktivitas katalisis dari enzim.
3. Terjadinya senyawa racun, seperti mikotoksin dan antibiotika.
Mikroorganisme yang digunakan utuk memproduksi enzim dpat diklasifikasikan
menjadi 3 kelompok. Tergantung pada kelompoknya, maka ada tingkatan yang berbeda
dalam pengujian sifat racunnya. Kelompok mikroorganisme yang secara tradisional
digunakan dalam makanan dan mikroorganisme yang dianggap sebagai kontaminan tidak
berbahaya yang ada dalam makanan umumnya pengujian tidak dibutuhkan. Tetapi
mikroorganisme yang tidak termasuk dalam dua kelompok tersebut perlu penyelidikan sifat
racun yang lebih ekstensif.
Jadi, merupakan tugas produsen untuk dapat memenuhi spesifikasi tersebut.
II.V IMMOBILISASI ENZIM
Sebagai molekul bebas yang laruut dalam air, enzim sulit dipisahkan dari substrat dan
produk, selain itu enzim sulit untuk digunakan secara berulang-ulang. Dewasa ini, berbagai
usaha telah dilakukan untuk mengatasi hambatan tersebut, yaitu dengan proses immobilisasi
enzim. Immobilisasi biasanya dapat dianggap sebagai perubahan enzim dari yang larut dalam
air, keadaan bergerak menjadi keadaan tak bergerak yang tidak larut. Immobilisasi mencegah
-
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
11/30
difusi enzim ke dalam campuran reaksi dan mempermudah memperoleh kembali enzim
tersebut dari aliran produk dengan teknik pemisahan padat atau cair yang sederhana.
Immobilisasi enzim dapat dicapai dengan mengikat enzim secara kovalen ke
permukaan bahan yang tak larut dalam air: pengikatan silang dengan bahan yang cocok untuk
menghasilkan partikel yang baru; penjebakan di dalam suatu matrik atau gel yang permeabel
terhadap enzim, substrat, dan produk; enkapsulasi; dan dengan absorbsi pada zat pendukung.
Keuntungan immobilisasi enzim antara lain;
1. Memungkinkan penggunaan kembali enzim yang sudah pernah digunakan.
2. Ideal untuk proses berkelanjutan (continous procces).
3. Memungkinkan kontrol yang lebih akurat untuk proses katalisis.
4. Meningkatkan stabilitas enzim.
5. Memungkinkan pengambangan sistem reaksi multienzim
II.VI SIFAT DAN KELEBIHAN ENZIM
Berikut ini adalah 4 hal yang harus diingat tentang enzim:
A.Enzim i tu spesif ik
Sebuah enzim yang dapat memecah lemak tidak mampu untuk memecah protein dan pati.
Enzim hanya melakukan satu tugas spesifik. Itu artinya sebuah enzim dapat melakukan
tugasnya begitu fokus dan dengan sangat sedikit efek samping. Karena sifat yang spesifik
inilah yang menjadi alasan kenapa enzim banyak digunakan dan dimanfaatkan dalam dunia
industri.
Sampai saat ini, telah ditemukan 3000 enzim yang sudah berhasil diidentifikasi dan masih
banyak lagi yang menunggu untuk ditemukan.
http://sciencebiotech.net/wp-content/uploads/2011/01/tumbnail.jpg -
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
12/30
B.Enzim adalah katali sSelain dapat melakukan tugas yang spesifik, penting untuk diketahui juga bahwa enzim dapat
melakukan tugas yang sama berulang-ulang, ratusan bahkan jutaan kali. Terus menerus tanpa
henti. Ini karena sifatnya sebagai katalis.
Anda ingat definisi dari katalis. Ya.. katalis adalah suatu zat yang membantu jalannya reaksi
namun tidak ikut dalam reaksi, dan tidak hancur oleh reaksi tersebut. Enzim adalah katalis.
C.Enzim sangat efisienTidak hanya pekerja yang keras, enzim juga mampu bekerja dengan kecepatan yang luar
biasa. Sebagai gambaran, sebuah enzim yang terdapat di hati mampu memcah Hidrogen
Peroksida menjadi air dan oksigen. Yang mengagumkan adalah satu enzim bisa memproses 5
juta molekul Hidrogen Peroksida dalam satu menit. Dan anda tahu.. Hidrogen peroksida
adalah suatu oksidator kuat yang dapat merusak sel.
D.Enzime itu alamiEnzim adalah protein. Seperti protein lainnya, enzim itu organik. Setelah melaksanakan
tugasnya dan tidak dibutuhkan lagi, enzim akan terurai cepat dan kembali diabsorb alam.
Karena sifat-sifat yang luar biasa inilah maka Enzim banyak dimanfaatkan oleh manusia,
termasuk dalam dunia industri. Beberapa contoh industri yang menggunakan enzim adalah
industri pembuatan roti, keju, bir, deterjen, industri bioteknologi, dan lainnya.
II.VIISTRUKTUR DAN MEKANISME
Enzim umumnya merupakan protein globulardan ukurannya berkisar dari hanya 62
asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase, sampai dengan lebih dari 2.500
residu pada asam lemak sintase. Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang
paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun
ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner).
Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya
dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.
Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian
kecil asam amino enzim (sekitar 34 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_globular&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Monomerhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=4-Oksalokrotonat_tautomerase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asam_lemak_sintase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Ribosomhttp://id.wikipedia.org/wiki/Ribozimhttp://id.wikipedia.org/wiki/Asam_aminohttp://id.wikipedia.org/wiki/Asam_aminohttp://id.wikipedia.org/wiki/Ribozimhttp://id.wikipedia.org/wiki/Ribosomhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asam_lemak_sintase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=4-Oksalokrotonat_tautomerase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Monomerhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_globular&action=edit&redlink=1 -
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
13/30
katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan
kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung
tapak yang mengikat kofaktoryang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki
tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak
langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun
menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.
Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang
melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi
yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk
kompleks protein. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari
lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung
pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.
A.KespesifikanEnzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat
yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristikhidrofilik/hidrofobikenzim dan
substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat
stereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.
Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam
pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem
pengecekan ulang". Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah
pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua.
Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta
reaksi pada polimerase mamalia. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA
polimerase, aminoasil tRNA sintetase dan ribosom.
Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunderdikatakan sebagai "tidak pilih-pilih",
yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan
bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan
biosintetik yang baru.
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Tapak_aktif&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kofaktor&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Umpan_balikhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Pelipatan_protein&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kompleks_protein&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Denaturasihttp://id.wikipedia.org/wiki/Substrathttp://id.wikipedia.org/wiki/Hidrofilikhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Hidrofobik&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Stereospesifisitas&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Regioselektivitas&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kemoselektivitas&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Ekspresi_genhttp://id.wikipedia.org/wiki/Genomhttp://id.wikipedia.org/wiki/DNA_polimerasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Mamaliahttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=RNA_polimerase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=RNA_polimerase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Aminoasil_tRNA_sintetase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Ribosomhttp://id.wikipedia.org/wiki/Metabolit_sekunderhttp://id.wikipedia.org/wiki/Metabolit_sekunderhttp://id.wikipedia.org/wiki/Ribosomhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Aminoasil_tRNA_sintetase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=RNA_polimerase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=RNA_polimerase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Mamaliahttp://id.wikipedia.org/wiki/DNA_polimerasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Genomhttp://id.wikipedia.org/wiki/Ekspresi_genhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kemoselektivitas&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Regioselektivitas&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Stereospesifisitas&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Hidrofobik&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Hidrofilikhttp://id.wikipedia.org/wiki/Substrathttp://id.wikipedia.org/wiki/Denaturasihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kompleks_protein&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Pelipatan_protein&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Umpan_balikhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kofaktor&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Tapak_aktif&action=edit&redlink=1 -
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
14/30
Model " kunci dan gembok"
Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini
dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal
ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan
kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh
enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang
sekarang paling banyak diterima.
Model ketepatan induksi
Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.
Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok:
oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah
bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak
berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai
dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada
beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia
memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat
secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.
B. MekanismeEnzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan G
Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang manakeadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi
konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
http://id.wikipedia.org/wiki/Hermann_Emil_Fischerhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Daniel_E._Koshland,_Jr.&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Rantai_samping&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Energi_aktivasihttp://id.wikipedia.org/wiki/Berkas:Induced_fit_diagram.svghttp://id.wikipedia.org/wiki/Energi_aktivasihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Rantai_samping&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Daniel_E._Koshland,_Jr.&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Hermann_Emil_Fischer -
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
15/30
Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat denganmenciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan
keadaan transisi.
Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementarawaktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama padaorientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan
destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.
Stabil isasi keadaan transisi
Pemahaman asal usul penurunan G
memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapatmenghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas
keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang
besar adalah menggunakan efek elektrostatik, terutama pada lingkungan yang relatif polar
yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi. Lingkungan seperti ini tidak ada
dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.
Dinamika dan fungsi
Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. Dinamika
internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim, misalnya residu asam amino
tunggal, sekelompok asam amino, ataupun bahwa keseluruhan domain protein. Pergerakan
ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi, berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan
beberapa detik. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap
katalisis melalui gerak dinamik. Gerakan protein sangat vital, namun apakah vibrasi yang
cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih pentingbergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun, walaupun gerak ini sangat penting dalam
hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk, adalah tidak jelas jika gerak ini membantu
mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini. Penyingkapan ini juga memiliki
implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru.
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Domain_protein&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Domain_protein&action=edit&redlink=1 -
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
16/30
C. Modulasi alosterikEnzim alosterikmengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. Modulasi ini dapat terjadi
secara langsung, di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung, ataupun secara
tidak langsung, di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi
dengan enzim alosterik, sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya.
II.VIII KOFAKTOR DAN KOENZIM
Kofaktor
Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas
penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor
untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa zat anorganik
(contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat
berupagugus prostetikyang mengikat dengan kuat, ataupunkoenzim, yang akan melepaskan
diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.
Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat
dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan
kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara
kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula
terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase).
Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit
protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks
lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.
Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng
terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.
Koenzim
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus
kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH,
NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H)
yang dibawa oleh NAD atau NADP
+
, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil,metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Alosterik&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Efektor&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Tapak_ikat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Subunit_protein&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Anorganikhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Organik&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Flavin&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Hemehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Koenzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Koenzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Koenzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Tiamina_pirofosfat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Piruvat_dehidrogenasehttp://id.wikipedia.org/wiki/DNA_polimerasehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Karbonat_anhidrase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Senghttp://id.wikipedia.org/wiki/Nikotinamida_adenina_dinukleotidahttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Nikotinamida_adenina_dinucleotida_fosfat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Adenosina_trifosfathttp://id.wikipedia.org/wiki/Hidridahttp://id.wikipedia.org/wiki/Nikotinamida_adenina_dinukleotidahttp://id.wikipedia.org/wiki/Nikotinamida_adenina_dinukleotidahttp://id.wikipedia.org/wiki/Nikotinamida_adenina_dinukleotidahttp://id.wikipedia.org/wiki/Koenzim_Ahttp://id.wikipedia.org/wiki/Asam_folathttp://id.wikipedia.org/wiki/Asam_folathttp://id.wikipedia.org/wiki/Koenzim_Ahttp://id.wikipedia.org/wiki/Nikotinamida_adenina_dinukleotidahttp://id.wikipedia.org/wiki/Hidridahttp://id.wikipedia.org/wiki/Adenosina_trifosfathttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Nikotinamida_adenina_dinucleotida_fosfat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Nikotinamida_adenina_dinukleotidahttp://id.wikipedia.org/wiki/Senghttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Karbonat_anhidrase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/DNA_polimerasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Piruvat_dehidrogenasehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Tiamina_pirofosfat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Koenzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Hemehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Flavin&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Organik&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Anorganikhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Subunit_protein&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Tapak_ikat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Efektor&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Alosterik&action=edit&redlink=1 -
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
17/30
S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah
vitamin.
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan
koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar
700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.
Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya,
NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui
metionina adenosiltransferase.
Model pengisian ruang koenzim NADH
II.IX KINETIKA
Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim (E) mengikat substrat (S)
dan menghasilkan produk (P).
Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya
menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai
enzim.
Pada tahun 1902, Victor Henri] mengajukan suatu teori kinetika enzim yang
kuantitatif, namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion
hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah Peter Lauritz Srensenmenentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=S-adenosilmetionina&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Riboflavinhttp://id.wikipedia.org/wiki/Tiaminahttp://id.wikipedia.org/wiki/Asam_folathttp://id.wikipedia.org/wiki/Vitaminhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asai_enzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asai_enzim&action=edit&redlink=1http://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-43http://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-43http://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-43http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Peter_Lauritz_S%C3%B8rensen&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Berkas:NADH-3D-vdW.pnghttp://id.wikipedia.org/wiki/Berkas:Simple_mechanism.svghttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Peter_Lauritz_S%C3%B8rensen&action=edit&redlink=1http://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-43http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asai_enzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asai_enzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Vitaminhttp://id.wikipedia.org/wiki/Asam_folathttp://id.wikipedia.org/wiki/Tiaminahttp://id.wikipedia.org/wiki/Riboflavinhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=S-adenosilmetionina&action=edit&redlink=1 -
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
18/30
tahun 1909, kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya
yang berasal dari Kanada, Maud Leonora Menten, mengulangi eksperimen Henri dan
mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika
Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).
Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. E. Briggs dan J. B. S.
Haldane. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara
meluas sampai sekarang .
Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim
sebagai dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible,
membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai
kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.
Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S)
dengan kelajuan (v).
Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik.
Sebagai contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-
fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat
menjadi produk. Namun, apabila enzim tersebut ditambahkan, proses ini hanya memerlukan
waktu 25 milidetik. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat.
Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi, konsentrasi
garam yang tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan
aktivitas enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan
aktivitasnya. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik, konsentrasi
substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal
ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Leonor_Michaelis&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Maud_Leonora_Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kinetika_Henri-Michaelis-Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kinetika_Henri-Michaelis-Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=George_Edward_Briggs&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=J._B._S._Haldane&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=J._B._S._Haldane&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Orotidina_5%27-fosfat_dekarboksilase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Orotidina_5%27-fosfat_dekarboksilase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Berkas:Michaelis-Menten_saturation_curve_of_an_enzyme_reaction.svghttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Orotidina_5%27-fosfat_dekarboksilase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Orotidina_5%27-fosfat_dekarboksilase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=J._B._S._Haldane&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=J._B._S._Haldane&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=George_Edward_Briggs&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kinetika_Henri-Michaelis-Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kinetika_Henri-Michaelis-Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Maud_Leonora_Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Leonor_Michaelis&action=edit&redlink=1 -
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
19/30
meningkatnya konsentrasi substrat, semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi
kompleks substrate-enzim ES. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax), semua tapak aktif
enzim akan berikatan dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah
total enzim yang ada. Namun, Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah
substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Hal
ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km), yang merupakan konsentrasi
substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya.
Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat, dan ini dapat
menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Konstanta lainnya yang juga
berguna adalah kcat, yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu
tapak aktif per detik.
Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Ia juga disebut sebagai konstanta
kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Karena konstanta
kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas, ia dapat digunakan untuk
membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, ataupun enzim yang sama dengan
substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan
nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). Pada titik ini, setiap penumbukkan enzim dengan
substratnya akan menyebabkan katalisis, dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh
laju reaksi, melainkan oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik
sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini
adalah karbonat anhidrase, asetilkolinesterase, katalase, fumarase, -laktamase, dan
superoksida dismutase.
Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa, yang diturunkan
berdasarkan asumsi difusibebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik.
Namun, banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini,
disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding), perpisahan fase
enzim/substrat/produk, dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. Pada situasi
seperti ini, kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan.
Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal
ini tampaknya sangat tidak mungkin. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan
fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik
substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Model
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Konstanta_Michaelis-Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Tetapan_kelajuan&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Karbonat_anhidrase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asetilkolinesterase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Katalase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Katalase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Superoksida_dismutase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Hukum_aksi_massa&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Difusihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kinetika_Michaelis-Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Fraktalhttp://id.wikipedia.org/wiki/Fraktalhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kinetika_Michaelis-Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Difusihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Hukum_aksi_massa&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Superoksida_dismutase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Katalase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asetilkolinesterase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Karbonat_anhidrase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Tetapan_kelajuan&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Konstanta_Michaelis-Menten&action=edit&redlink=1 -
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
20/30
lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika, walaupun penjelasan ini
masih kontroversial. Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina.
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Triptamina&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Triptamina&action=edit&redlink=1 -
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
21/30
BAB III
MANFAAT ENZIM
III.I FUNGSI BIOLOGIS
Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim
berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase dan
fosfatase. Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh, dengan miosin
menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot. ATPase lainnya dalam membran sel
umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Enzim juga terlibat dalam
fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang.
Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel, misalnya HIV integrase dan
transkriptase balik.
Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Enzim seperti
amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul
yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai contohnya, terlalu besar
untuk diserap oleh usus, namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil
seperti maltosa, yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa, sehingga dapat diserap.
Enzim-enzim yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Pada hewan
pemamah biak, mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase
yang dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman.
Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu, dan menghasilan
lintasan metabolisme. Dalam lintasan metabolisme, satu enzim akan membawa produk enzim
lainnya sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik terjadi, produk kemudian dihantarkan ke
enzim lainnya. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama
secara bersamaan.
Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme
ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak
akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Dan sebenarnya, lintasan
metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Glukosa, contohnya,
dapat bereaksi secara langsung dengan ATP, dan menjadi terfosforliasi pada karbon-
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Transduksi_signal&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Kinasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Fosfatasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Miosinhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kontraksi_otot&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Pompa_ion&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Transpor_aktifhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Lusiferase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Kunang-kunanghttp://id.wikipedia.org/wiki/Virushttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=HIV_integrase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Transkriptase_balikhttp://id.wikipedia.org/wiki/Sistem_pencernaanhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Amilase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Proteasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Patihttp://id.wikipedia.org/wiki/Proteinhttp://id.wikipedia.org/wiki/Maltosahttp://id.wikipedia.org/wiki/Glukosahttp://id.wikipedia.org/wiki/Hewan_pemamah_biakhttp://id.wikipedia.org/wiki/Hewan_pemamah_biakhttp://id.wikipedia.org/wiki/Selulasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Lintasan_metabolismehttp://id.wikipedia.org/wiki/Glikolisishttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Fosforliasi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Fosforliasi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Glikolisishttp://id.wikipedia.org/wiki/Lintasan_metabolismehttp://id.wikipedia.org/wiki/Selulasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Hewan_pemamah_biakhttp://id.wikipedia.org/wiki/Hewan_pemamah_biakhttp://id.wikipedia.org/wiki/Glukosahttp://id.wikipedia.org/wiki/Maltosahttp://id.wikipedia.org/wiki/Proteinhttp://id.wikipedia.org/wiki/Patihttp://id.wikipedia.org/wiki/Proteasehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Amilase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Sistem_pencernaanhttp://id.wikipedia.org/wiki/Transkriptase_balikhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=HIV_integrase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Virushttp://id.wikipedia.org/wiki/Kunang-kunanghttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Lusiferase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Transpor_aktifhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Pompa_ion&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kontraksi_otot&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Miosinhttp://id.wikipedia.org/wiki/Fosfatasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Kinasehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Transduksi_signal&action=edit&redlink=1 -
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
22/30
karbonnya secara acak. Tanpa keberadaan enzim, proses ini berjalan dengan sangat lambat.
Namun, jika heksokinase ditambahkan, reaksi ini tetap berjalan, namun fosforilasi pada
karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat, sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat
ditemukan sebagai produk utama. Oleh karena itu, jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-
tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.
III.II KONTROL AKTIVITAS
Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel.
1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atauditurunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk
regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. Sebagai contohnya, bakteri dapat
menjadi resistan terhadap antibiotikseperti penisilin karena enzim yang disebut beta-
laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. Contoh lainnya adalah
enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam
metabolisme obat. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat.
2. Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan metabolisme yang berbeda-bedayang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Sebagai contoh, asam lemak
disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat
golgi, dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam
mitokondria melalui-oksidasi.
3. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contohnya, produk akhirlintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat
dalam lintasan metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir
lintasan metabolisme tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik
negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri.
Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara
metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan
energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan.
Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup.
4. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Ia dapat meliputifosforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya, sebagai respon terhadap insulin,
fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis
ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Heksokinase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Glukosa-6-fosfat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Transkripsihttp://id.wikipedia.org/wiki/Translasi_%28biologi%29http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Induksi_dan_inhibisi_enzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Resistansi_antibiotikhttp://id.wikipedia.org/wiki/Penisilinhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Beta-laktamase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Beta-laktamase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Hatihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Sitokrom_P450_oksidase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Metabolisme_obat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Interaksi_obat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kompartemen_sel&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Asam_lemakhttp://id.wikipedia.org/wiki/Sitosolhttp://id.wikipedia.org/wiki/Retikulum_endoplasmahttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Aparat_golgi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Aparat_golgi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Mitokondriahttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=%CE%92-oksidasi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=%CE%92-oksidasi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=%CE%92-oksidasi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Inhibitor_enzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Homeostasishttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Modifikasi_pasca-translasional&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Modifikasi_pasca-translasional&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Fosforilasihttp://id.wikipedia.org/wiki/Asam_miristathttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Glikosilasi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Insulinhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Glikogen_sintase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Glikogenhttp://id.wikipedia.org/wiki/Glikogenhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Glikogen_sintase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Insulinhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Glikosilasi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Asam_miristathttp://id.wikipedia.org/wiki/Fosforilasihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Modifikasi_pasca-translasional&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Homeostasishttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Inhibitor_enzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=%CE%92-oksidasi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Mitokondriahttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Aparat_golgi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Aparat_golgi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Retikulum_endoplasmahttp://id.wikipedia.org/wiki/Sitosolhttp://id.wikipedia.org/wiki/Asam_lemakhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kompartemen_sel&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Interaksi_obat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Metabolisme_obat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Sitokrom_P450_oksidase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Hatihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Beta-laktamase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Beta-laktamase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Penisilinhttp://id.wikipedia.org/wiki/Resistansi_antibiotikhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Induksi_dan_inhibisi_enzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Translasi_%28biologi%29http://id.wikipedia.org/wiki/Transkripsihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Glukosa-6-fosfat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Heksokinase&action=edit&redlink=1 -
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
23/30
gula dalam darah. Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan
rantai polipeptida. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi
dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. Ia kemudian
ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerna
pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Jenis prekursor tak aktif
ini dikenal sebagai zimogen.
5. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda.Contohnya, hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi
asam lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan
memasuki lisosom.[
III.III ENZIM DAN DUNIA INDUSTRI
Banyak orang berpendapat bahwa teknologi enzim adalah teknologi yang tergolong
baru. Perlu diketahui, enzim sudah dimanfaatkan oleh manusia sejak masa awal peradaban.
Selama manusia telah mengkonsumsi roti dan keju, meminum anggur dan bir, maka sejak
itulah manusia sudah menggunakan enzim.
Dan sekarang enzim banyak dimanfaatkan untuk berbagai industri. Ini semua karena 4
sifat enzim yang luar biasa tadi. Enzim mengambil perannya tidak hanya pada industri
makanan, namun sudah merambah ke industri plastik, deterjen, pakan ternak, kosmetik, obat-
obatan, bahkan energi.
Gambar 4. Peran Enzim di Dunia Industri
http://id.wikipedia.org/wiki/Gulahttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kimotripsin&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Proteasehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kimotripsinogen&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Pankreashttp://id.wikipedia.org/wiki/Zimogenhttp://id.wikipedia.org/wiki/Hemaglutininhttp://id.wikipedia.org/wiki/Influenzahttp://id.wikipedia.org/wiki/Lisosomhttp://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-65http://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-65http://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-65http://sciencebiotech.net/wp-content/uploads/2011/01/gambar-2-enzimindutri1.pnghttp://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-65http://id.wikipedia.org/wiki/Lisosomhttp://id.wikipedia.org/wiki/Influenzahttp://id.wikipedia.org/wiki/Hemaglutininhttp://id.wikipedia.org/wiki/Zimogenhttp://id.wikipedia.org/wiki/Pankreashttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kimotripsinogen&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Proteasehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kimotripsin&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Gula -
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
24/30
Yang juga tak kalah penting adalah peran enzim yang juga bersifat ramah lingkungan.
Dengan semakin meningkatnya kepedulian terhadap lingkungan dan industri ramah
lingkungan, maka dapat dipastikan bahwa peran enzim akan semakin meningkat dan kuat
dalam dunia industri.
III.IV APLIKASI ENZIM
Ribuan tahun yang lalu proses seperti membuat bir, membuat roti, dan produksi keju
melibatkan enzim yang belum diketahui jenisnya. Dalam cara konvensional ini, teknologinya
dipercayakan pada konversi enzim sebelum bangun pengetahuan yang koheren
dikembangkan.
Di negara barat, industri menggunakan enzim pada produksi yeast dan ragi dimana
pembuatan bir dan roti secara tradisional sudah jarang dikembangkan. Beberapa
perkembangan awal biokimia dipusatkan pada fermentasi yeast dan konversi energi pada
glukosa. Di negara timur, industri yang sama memproduksi sake dan banyak makanan
fermentasi, semuanya dibuat dari filamentous fungi sebagai sumber aktivitas enzim.
Pada tahun 1896, memperlihatkan permulaan yang sebenarnya dari teknologi
mikrobia enzim dengan pemasaran pertama takadiastase, campuran kasar dari enzim
hidrolitik yang disiapkan pada pertumbuhan jamurAspergillus oryzae pada tepung gandum.Perkembangan lebih lanjut dari penggunaan enzim meningkatkan proses secara konvensional
ke era baru. Meskipun sebagian besar produksinya masih menghasilkan enzim kasar.
Sampai saat ini lebih dari 200 enzim telah diisolasi dari mikroorganisme, tumbuhan
dan hewan, tetapi kurang dari 20 macam enzim yang digunakan pada skala komersial atau
industri. Kini, produsen enzim komersial memasarkan enzim dalam bentuk kasar karena
proses isolasinya lebih sederhana, terutama digunakan dalam makanan dan dalam industri
detergen (menggunakan enzim amilase), industri roti (menggunakan enzim proteinase),
industri pembuatan bir (menggunakan enzim betaglukanase, amiloglukosidase), industri
tekstil (menggunakan enzim amilase), industri kulit (menggunakan enzim tripsin), industri
farmasi dan obat-obatan (menggunakan enzim tripsin, enzim pankreatic tripsin).
Enzim banyak digunakan di berbagai bidang kegiatan. Enzim digunakan secara luas
dalam bidang industri, terutama industri bioteknologi. Dalam bidang ini, baik yang
konvensional maupun yang mutakhir, yang mengandalkan teknik rekombinasi gen,
pengetahuan dan penggunaan enzim merpakan syarat mutlak untuk berhasil. Dalm segmen
bioteknologi tradisional dan skala kecil, seperti berbagai industri makanan tingkat rumah
-
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
25/30
tangga, pengetahuan empiris tentang enzim diwariskan secara turun- temurun dan biasanya
bercampur dengan pengetahuan empiris tentang penggunaan praktis mikroorganisme, yang
secara umum dinamai ragi. Selain itu, enzim juga dipakai secara luas dalam industri lain yang
tidak tergolong ke dalam industri bioteknologi dalam arti luas. Contohnya adalah industri
tekstil dan industri kertas. Dalam bidang teknologi lingkungan, enzim juga telah digunakan
dalam pengolahan air limbah serta dalam pengolahan sampah, terutama sampah organik.
KETERLIBATAN DALAM PENYAKIT
Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga
homeostasis, malafungsi (mutasi, kelebihan produksi, kekurangan produksi ataupun delesi)
enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. Pentingnya enzim
ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya
mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita.
Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Mutasi asam amino tunggal pada enzim
fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasi fenilalanina
mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. Hal ini dapat menyebabkan
keterbelakangan mentaljika ia tidak diobati.[66]
Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang
mengkode enzim reparasi DNA. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan
seperti xeroderma pigmentosum. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena
kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang. Hal ini
menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker
pada penderita.
KEGUNAAN ENZIM DALAM BEBERAPA BIDANG INDUSTRI
Enzim di alam telah digunakan sejak zaman dahulu untuk memproduksi produk-produk makanan,
seperti keju, bir dan cuka, dan dalam pembuatan komoditi sebagai kulit, nila dan linen.
Berkembangnya proses fermentasi selama beberapa abad terakhir, memungkinkan untuk produksi
enzim semakin dimurnikan, baik persiapan skala kecil maupun skala besar. Perkembangan ini
memungkinkan penggunaan enzim menjadi produk industri yang baik misalnya, dalam deterjen, tekstil
dan pati industri. Berikut adalah penggunaan enzim dalam berbagai bidang industri:
http://id.wikipedia.org/wiki/Homeostasishttp://id.wikipedia.org/wiki/Penyakit_genetikhttp://id.wikipedia.org/wiki/Fenilketonuriahttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Fenilalania_hidroksilase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Fenilalaninahttp://id.wikipedia.org/wiki/Keterbelakangan_mentalhttp://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-66http://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-66http://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-66http://id.wikipedia.org/wiki/Reparasi_DNAhttp://id.wikipedia.org/wiki/Xeroderma_pigmentosumhttp://id.wikipedia.org/wiki/Xeroderma_pigmentosumhttp://id.wikipedia.org/wiki/Reparasi_DNAhttp://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-66http://id.wikipedia.org/wiki/Keterbelakangan_mentalhttp://id.wikipedia.org/wiki/Fenilalaninahttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Fenilalania_hidroksilase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Fenilketonuriahttp://id.wikipedia.org/wiki/Penyakit_genetikhttp://id.wikipedia.org/wiki/Homeostasis -
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
26/30
o Industri Deterjen
Rekayasa versi tradisional enzim untuk produksi deterjen adalah, protease dan amilase. Pada
generasi kedua, generasi enzimnya dioptimalkan untuk memenuhi persyaratan dan kinerja
deterjen yang lebih baik, dimana komposisi deterjen juga terus dikembangkan. Kompatibilitas
enzim dengan deterjen (yaitu sifat stabilitasnya) diutamakan, sehingga kemampuannya untuk
berfungsi pada suhu yang lebih rendah juga memberikan peningkatan, untuk menghemat energi,
temperatur yang digunakan dalam pencucian rumah tangga dan mesin pencuci piring otomatis
telah diturunkan pada tahun ini. Protease menampilkan aktivitas yang rendah telah diisolasi dari
alam, tetapi juga telah berkembang di laboratorium dengan evolusi yang diarahkan pada
pendekatan dengan bahan awal subtilisin Ness protease digunakan satu putaran untuk mengisolasi
DNA menyeret protease baru dengan meningkatkan berbagai sifat
o Enzim Untuk Konversi Pati
Konversi enzimatik pati oleh jagung untuk sirup fruktosa adalah bioproses yang menakjubkan.
Enzim yang digunakan dalam industri tepung juga mengalami perbaikan yang konstan. Langkah
pertama dalam proses ini adalah konversi pati untuk oligomaltodextrins oleh aksi -amilase.
Sekarang -amilase dengan sifat yang dioptimalkan, seperti peningkatan stabilitas termal,
toleransi asam, dan kemampuan untuk digunakan tanpa penambahan kalsium.
o Produksi Bahan Bakar Alkohol
Selama beberapa dekade terakhir, telah terjadi peningkatan minat penggunaan bahan bakaralcohol yang diakibatkan oleh kenaikan minyak mentah dunia dan kerusakan lingkungan. Oleh
karena itu, saat ini dilakukan upaya penting untuk mengembangkan enzim yang menggunakan
substrat seperti lignoselulosa, untuk membuat bio-ethanol lebih kompetitif dengan bahan bakar
fosil. Biaya enzim yang dibutuhkan untuk mengubah lignoselulosa menjadi materi yang cocok
untuk fermentasi merupakan masalah besar, sehingga penelitian difokuskan pada pengembangan
enzim dengan aktivitas tinggi dan stabilitas yang baik.
o Tekstil Aplikasi
Dalam industri tekstil penggunaan enzim merupakan sesuatu yang baru. Proses berbasis enzim
banyak dilakukan sehingga menggunakan sedikit air dan energi, kini telah dikembangkan
berdasarkan lyase pectate. sehingga dampak positif lingkungan dari proses ini diakui oleh
masyarakat luas. Menyusul penemuan ini, enzim kini telah diperkenalkan ke sebagian pabrikan
tekstil katun, karena penggunaan enzim ini memiliki manfaat yang baik bagi industri tekstil dan
lingkungan.
-
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
27/30
o Enzim Untuk Industri Pakan
Penggunaan enzim sebagai pakan aditif juga semakin dikembangkan. Sebagai contoh, xylanases
dan- glucanases telah digunakan beberapa dekade terakhir ini. Pada pakan berbasis sereal untuk
hewan monogastric, memanfaatkan tanaman berbasis feed berisi selulosa dengan jumlah besar
dan hemiselulosa. Selama beberapa tahun terakhir penelitian difokuskan pada pemanfaatan fosfor
alam yang terikat dalam asam fitat. Pendekatan alternatif untuk pengembangan enzim sehingga
lebih efektif telah meningkatkan aktivitas katalitik phytases jamur oleh situs directed mutagenesis.
Namun pemanfaatan fosfor tidak hanya menjadi masalah yang menjadi perhatian untuk industri
pakan ternak, upaya terus menerus dilakukan untukpeningkatan nilai gizi dari berbagai feed
sumber, misalnya, dengan meningkatkan kadar cerna protein dalam bungkil kedelai. Sangat
mungkin bahwa di masa depan kita akan melihat hidrolitik enzim yang berbeda dan baru
diterapkan di industri pakan untuk meningkatkan nilai jual pakan.o Enzim Untuk Industri Makanan
Aplikasi enzim dalam industri makanan sangat banyak dan beragam, umumnya untuk semua
aplikasi makanan. Beberapa kemajuan telah dibuat dalam optimasi enzim untuk aplikasi yang ada
dan dalam penggunaan rekombinan produksi protein untuk memberikan efisien mono komponen
enzim yang tidak memiliki potensi merusak efek samping. Baru-baru ini, banyak penelitian telah
dilakukan pada aplikasi dari transglutaminase sebagai agen texturing dalam memproses misalnya,
mie sosis, dan yoghurt. Hambatan yang mungkin mencegah penggunaan yang lebih luas, adalah
terbatasnya ketersediaan enzim dalam skala industri pada saat ini. Penggunaan klarifikasi lakase
dari jus (laccases mengkatalisis dan menghubungkan lintas dari polifenol, yang mengakibatkan
penghapusan polifenol oleh filtrasi yang mudah) dan untuk rasa perangkat tambahan dalam bir
ditetapkan aplikasi baru dalam industri minuman.o Pengolahan Lemak dan Minyak
Dalam industri lemak dan minyak, beberapa enzim baru saja diperkenalkan. Meskipun
penggunaan lipase amobil dalam interesterifikasi dari trigliserida pertama kali dijelaskan pada
1980-an, prosesnya belum cukup efektif, misalnya, dalam produksi margarin.Meskipun produksienzim telah menjadi jauh lebih efisien, biaya imobilisasi tetap terkendala. Sebuah proses baru
untuk immobilisasi lipase berdasarkan granulasi silika telah secara dramatis menurunkan biaya
proses, dan prosedur berdasarkan materi baru sekarang sedang diimplementasikan untuk produksi
com- modity lemak dan minyak tanpa kandungan asam lemak-trans.o Enzim Untuk Sintesis Organik
Contohnya adalah dalam produksi enantiomer tunggal intermediates yang digunakan dalam
pembuatan obat dan bahan kimia pertanian. Baru-baru ini diperkenalkan proses enzim berbasis
-
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
28/30
termasuk penggunaan lipase untuk produksi alkohol enantiomurni dan Amida, nitrilases untuk
produksi asam karboksilat enantiomurni, dan acylases untuk produksi penisilin semisintetik baru.Seperti yang disebutkan di atas, enzim saat ini digunakan di beberapa industri produk yang
berbeda. Berkat kemajuan dalam bioteknologi modern, enzim dapat dikembangkan, di mana tidak ada
enzim yang diharapkan dapat diterapkan hanya satu dekade saja. Umumnya untuk sebagian besar
aplikasi, pengenalan enzim sebagai katalis yang efektif bekerja pada kondisi ringan, menghasilkan
penghematan yang signifikan dalam sumber daya seperti energi dan air untuk kepentingan industri
baik dalam pertanian dan lingkungan. Teknologi enzim menawarkan potensi besar bagi banyak
industri untuk membantu memenuhi tantangan yang akan kita hadapi dalam masa yang akan datang
-
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
29/30
BAB IV
PENUTUP
IV.I KESIMPULAN
1. Pengertian enzim secara umum yaitu enzim merupakan senyawa organik bermolekulbesar yang berfungsi untuk mempercepat jalannya reaksi metabolisme di dalam tubuh
tanpa memperngaruhi keseimbangan reaksi. Enzim banyak berperan pada pemecahan
beberapa masalah vital di era modern seperti sekarang, misalnya produksi makanan,
kekurangan dan pemeliharaan energi, dan peningkatan lingkungan dan beberapa
industri.
2. Berbagai enzim yang digunakan secara komersial berasal dari jaringan tumbuhan,hewan, dan dari mikroorganisme yang terseleksi.
3. Produksi enzim secara industri saat ini sangat mengandalkan metode fermentasitangki dalam (deep tank). Dalam produksi enzim, menggunakan batch untuk proses
fermentasi dengan aerasi yang baik (diagram 1), tetapi proses mungkin ditingkatkan
dengan memelihara satu atau beberapa komponen selama fermentasi.
4. Produk enzim dari mikroba harus memenuhi spesifikasi yang ketat berkenaan dengansifat racun dan aspek keamanan yang lain dengan legislasi.
5. Untuk mengatasi hambatan pemisahan enzim dari substratnya dan produk, sertaenzim yang sulit untuk digunakan secara berulang-ulang, maka dilakukan proses
immobilisasi.
6. Saat ini, produsen enzim komersial memasarkan enzim dalam bentuk kasar karenaproses isolasinya lebih sederhana, terutama digunakan dalam makanan dan dalam
beberapa industri.
-
7/22/2019 ENZIM fix.pdf
30/30
IV.II DAFTAR PUSTAKA
www.wikipedia.com http:///makalah-aplikasi-enzim-dalam.html http:///kegunaan-enzim-dalam-beberapa-bidang.html http:///teknologi-enzim.html
http://www.wikipedia.com/http://www.wikipedia.com/http://makalah-aplikasi-enzim-dalam.html/http://makalah-aplikasi-enzim-dalam.html/http://kegunaan-enzim-dalam-beberapa-bidang.html/http://kegunaan-enzim-dalam-beberapa-bidang.html/http://teknologi-enzim.html/http://teknologi-enzim.html/http://teknologi-enzim.html/http://kegunaan-enzim-dalam-beberapa-bidang.html/http://makalah-aplikasi-enzim-dalam.html/http://www.wikipedia.com/