Por:Lisa Fernanda Barragán Martínez

http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/ency/article/000366.htm

TIPOS

SÍNTOMAS

http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/ency/article/003636.htm

(daño cerebral)

(cataratas)

(ictericia)

(Agrandamiento del hígado)

(daño a los riñones)

(si un niño se le da leche galactosemica, sin metabolizar azúcares de la leche se acumulan y dañan el hígado, ojos, los riñones y el cerebro)

http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/ency/imagepages/17187.htm

http://biblioteca.fucsalud.edu.co:2080/ehost/detail?vid=4&hid=10&sid=0be593da-7442-4be4-8824-fec3cb240d27%40sessionmgr12&bdata=Jmxhbmc9ZXMmc2l0ZT1laG9zdC1saXZl#db=byh&AN=40926308

Durante el embarazo, un aumento pequeño pero constante de los índices de excreción renal del metabolito se observó. Después del parto, un aumento moderado transitoria de las concentraciones de metabolitos con los valores de pico en una semana post parto ocurrió por primera vez, con independencia de la lactancia materna. En total, no hubo evidencia clínica o subclínica de cambios significativos en el control metabólico durante el embarazo, el parto o la lactancia. En conclusión, un control metabólico específico es al parecer no se requiere en las mujeres embarazadas galactosemic, y el amamantamiento de las crías nongalactosemic puede ser recomendado.

http://biblioteca.fucsalud.edu.co:2080/ehost/detail?vid=4&hid=10&sid=0be593da-7442-4be4-8824-fec3cb240d27%40sessionmgr12&bdata=Jmxhbmc9ZXMmc2l0ZT1laG9zdC1saXZl#db=byh&AN=36857384

Cuando se expresa en GALE nulo ldlD células GALE <sup> E165K </ sup>, GALE <sup> R239W </ sup>, GALE <sup> G302D </ sup> y GALE <sup> W336X </ sup> no detectables actividad de la enzima, aunque cantidades importantes de proteína se detectaron en análisis occidental. Las actividades relativas de otros mutantes fueron menores que la de tipo salvaje. Además, a diferencia de tipo salvaje, GALE <sup> R239W </ sup> y GALE <sup> G302D </ sup> no pudieron rescatar a la proliferación de células sensibles a la galactosa, cuando se expresa en forma estable ldlD células.

Las cuatro proteínas mutantes inactivos no mostró defectos de dimerización o afectar a la actividad de otros alelos mutantes identificados en los pacientes. Nuestras observaciones muestran que la estabilidad proteína alterada se debe a mal plegamiento y que la pérdida o reducción de actividad de la enzima es responsable de los defectos moleculares subyacentes a la galactosemia GALE-deficiencia.