TUGAS MAKALAH BIOKIMIA

ASAM AMINO DAN PEPTIDAKELOMPOK I NURWAHIDAH A.B MARWAH ADINDA LESTARI MUHAMMAD IKHSAN JULIAR NUR MARWA DEVIANA H411 07 050 H411 10 003 H411 09 273 H411 10 002 H411 08

JURUSAN BIOLOGI FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS HASANUDDIN MAKASSAR 2011

BAB I PENDAHULUAN

Diantara banyak fungsi yang harus dipenuhi oleh asam amino dalam sel hidup, terdapat fungsi sebagai unit monomer untuk membangun rantai polipeptida protein. Sebagian besar protein mengandung 20 buah asam amino L--amino yang sama dalam proporsi yang beragam. Di samping itu, banyak protein khusus yang juga mengandung asam L--amino yang diturunkan dari sebagian di antara ke-20 asam amino tersebut. Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus NH2 pada atom karbon dari posisi gugus COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana.Peptida merupakan molekul yang terbentuk dari dua atau lebih asam amino. Jika jumlah asam amino masih di bawah 50 molekul disebut peptida, namun jika lebih dari 50 molekul disebut dengan protein. Asam amino saling berikatan dengan ikatan peptida. Ikatan peptida terjadi jika atom nitrogen pada salah satu asam amino berikatan dengan gugus karboksil dari asam amino lain. Peptida terdapat pada setiap makhluk hidup dan berperan pada beberapa aktivitas biokimia. Peptida dapat berupa enzim, hormon, antibiotik, dan reseptor.

BAB II TINJAUAN PUSTAKA

Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah suatu senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan gugus karboksil. Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang berdekatan dengan gugus karboksil (C-) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus amina dan gugus karboksil dalam asam amino terikat pada atom karbon yang sama. Rumus asam amino dapat ditunjukkan pada gambar:

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("Calfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakan asam -amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar

Tatanama asam amino Selain nama biasa asam amino, juga diberika nama kimia secara sistematik (IUPAC). Masa ini ada dua sistem tatanama yang dipakai untuk asam amino. Pertama dengan memberi nama atom karbon yang mengikat gugus karboksil dan amino sebagai alfa. Karbon yang berikatan selanjutnya (dari rantai R) dinamakan betha, gamma dan seterusnya. Sistem ini perlahan didesak oleh sistem dengan pemberian nomor pada atomatom karbon. Tabel Nama dan struktur 20 macam asam amino penyusun protein no 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 Nama biasa Alanin Valin Leusin Isoleusin Prolin Fenilalanin Triptofan Metionin Glisin Serin Treonin Sistein Tirosin Asparagin Glutamin Asam aspartat Asam glutamate Lisin Arginin Histidin Nama sistematika As. 2-amino propanoat As. 2-amino-3-metil butanoat As. 2-amino-4-metil pentanoat As. 2-amino-4-metil pentanoat As.2-amino-3 fenilpropanoat As. 2-amino-3 fenilpropanoat As. 2-amino-3 (3-idolil)-propanoat As. 2-amino-4-(metal tin) butanoat As. 2 amino etanoat As. 2-amino-3-hidroksil propaniat As. 2-amino-3-hidroksin propaniat As. 2-amino-3-merkapto propanoat As. 2-amino-3-(p-hidroksil fenil) propanoat As. 2-amino-suksinat As. 2 amino glutaramat As. 2-amino-suksinat As. 2-glutarat As. 2,6-diamino-heksanoat As. 2-amino-5-guanido valerat As. 2-amino-3-imidazol propanoat

Tabel nama-nama dan singkatan ke-20 asam amino no 1 2 3 4 5 6 Nama biasa Alanin Valin Leusin Isoleusin Prolin Fenilalanin Singkatan (symbol) 3 huruf 1 huruf Ala A Val V Leu L Ile I Pro P Fen F

7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20

Triptofan Metionin Glisin Serin Treonin Sistein Tirosin Asparagin Glutamin Asam aspartat Asam glutamat Lisin Arginin Histidin

Trp Met Gli Ser Tre Sis Tiv Asn Gln Asp Glu Lis Arg His

W M G S T C Y N G D E K R H

A. Klasifikasi Asam Amino Asam amino yang terdapat dalam protein dapat dibagi menjadi 4 golongan berdasarkan relatif gugus R-nya. a. Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup) Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit atau tidak mempunyai selisih muatan dari daerah yang satu ke daerah yang lain. Golongan ini terdiri dari lima asam amino yang mengandung gugus alifatik (Alanin, leusin, isoleusin, valin,dan prolin) dua dengan R aromatic (fenilalanin dan triptopan) dan satu mengandung atom sulfur (metionin).

b. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan yang tak mengutub karena gugus R mengutup dapat membentuk ikatan hydrogen dengan molekul air. Selain treoinin dan tirosin yang kekutubannya disebabkan oleh adanya gugus hidroksil (-OH) merupakan asam amino yang termasuk golongan ini. Selain itu yang termasuk dalam golongan ini juga adalah asparagin dan glutamine yang kekutubannya disebabkan oleh gugus amida (-CONH2) serta sistein oleh gugus sulfidril (-SH). Asparagin dan glutamine, masing masing merupakan bentuk senyawa amida dari asam aspartat dan asam glutamat dan mudah terhidrolisis oleh asam atau basa. Sistein yang mengandung gugus tiol dan tirosin yang mengandung gugus hidroksil fenol bersifat paling mengutub dalam golongan asam amino ini.

c. Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam amino asam) Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-7.0 dan terdiri dari asam aspartat dan asam glutamat yang masing-masing mempunyai dua gugus karboksil (COOH).

d. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino basa) Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri dari lisin, histidin dan arginin - lisin mengandung satu lagi gugus amino pada posisis e dari rantai R alifatik

- Histidin mengandunga gugus lemah imidazolium pada pH 6.0 lebih dari 50 % molekul histidin bermuatan positif sedangkan pada pH 7.0 kurang dari 10 %bermuatan positif. - Arginin mempunyai gugus guanido pada gugus R-nya

Pembagian lain Dua puluh asam amino alfa alami ini dibagi menjadi tujuh golongan berdasarkan struktur rantai sampingnya, yaitu (Sultanry, 1985) : 1. Rantai samping alifatik. Golongan ini terdiri dari asam amino yang memiliki rantai samping hidrokarbon. Asam amino golongan ini ialah glisina, alanina, valina, lesina, isolesina, dan prolina. 2. Rantai samping hidrosilik Asam amino dalam golongan ini ialah serina dan treonina. Keduanya mempunyai rantai samping alifatik yang mengandung fungsi hidroksi. 3. Rantai samping aromatik Ada tiga asam amino yang mempunyai cincin aromatik pada rantai sampingnya, yaitu fenilalanina, tirosina, dan triptofan. 4. Rantai samping asam Asam aspartat dan glutamat mempunyai rantai samping yang berakhir dengan asam karboksilat. Pada pH faali yang lazim, yaitu sedikit di atas pH 7, gugus asam karboksilat ini mengion. Karena alas an ini, maka asam aspartat dan asam glutamat sering disebut sebagai ion karboksilatnya, yaitu aspartat dan glutamat. 5. Rantai samping amida Asparagina dan glutamine masing-masing adalah amida dari aspartat dan glutamat. Rantai sampingnya bermuatan netral pada pH 7,0. 6. Rantai samping basa Dalam golongan ini dijumpai tiga asam amino yang mengandung nitrogen yang bersifat basa lemah. Nitrogen dari lisina dan arginina adalah basa yang cukup kuat sehingga dapat mengambil proton dari air pada pH netral. Nitrogen pada rantai samping histidina sifat basanya lebih lemah dibanding pada lisina dan arginina. 7. Rantai samping mengandung belerang

Metionina dan sisteina adalah dua asam amino biasa. Sisteina sering terdapat berhubungan dengan sisteina lain dengan membentuk ikatan disulfida (-S-S-) dan menghasilkan asam amino sistina. Pembagian lain dari asam amino ialah berdasarkan kebutuhan dari organisme tersebut dan kemampuan organisme untuk menghasilkan asam amino tersebut yaitu asam amino esensial dan asam amino nonesensial. Asam amino esensial ialah asam amino yang penting dan tidak mampu dihasilkan oleh organisme tersebut sedangkan asam amino nonesensial asam amino yang mampu dihasilkan oleh tubuh karena itulah kurang penting. Ini bermacam-macam karena tergantung organismenya contohnya pada manusia, asam amino esensial yaitu isoleusin, leusin, triptophan, fenilalanin, metionin, treonin, valin dan histidin dan asam amino nonesensial yaitu alanin, arginin, asam aspartat, sistein, asam glutamat, glisin, ornitin, prolin dan serin.Selain 20 asam amino dasar dikenal 150 lebih asam amino yang kurang umum. Kebanyakan dari asam amino ini tidak ada hubungannya dengan pembentukan protein dan banyak merupakan turunan sederhana dari 20 asam amino yang biasa. Asam amino demikian mungkin merupakan bentuk antara metabolik atau bagian dari suatu biomolekul bukan protein. Ada dua kelompok amino yang bukan merupakan pembentuk protein (Hart, dkk, 1983) : 1. Yang jarang didapatkan sebagai satuan pembentuk protein. 2. Yang sama sekali tidak merupakan satuan pembentuk protein. Termasuk dalam golongan pertama ialah 4-hidroksil prolin (derivat prolin yang banya terdapat pada kolagen), 5-hidroksilesin (derivat lisin yang banyak terdapat dalam kolagen) dan desmosin (terdapat dalam protein elastin) yang mempunyai struktur luar biasa yaitu terdiri dari 4 molekul lisin dengan gugus R bergabung membentuk lingkaran piridin yang tersubtitusi. Golongan kedua terdiri dari 150 asam amino yang diketahui terdapat dalam bentuk bebas atau terikat di dalam beberapa sel dan jaringan tetapi tidak merupakan satuan pembentuk protein. Sebagian besar golongan merupakan derivat asam amino seperti asam b- dan g-amino. Beberapa asam amino bukan protein ini memiliki fungsi penting sebagai sumber atau senyawa antara dalam metabolisme. b-alanin, umpamanya merupakan sumber vitamin asam pantotenat, sitrulin dan ornitin merupakan senyawa antara dalam sintesis arginin. Beberapa asam amino lain bersifat racun terdapat dalam tumbuhan bersifat racun terhadap kehidupan lain misalnya kanavanin, asam jengkolat, dan b-sianoalanin.

B. Stereo Kimia asam Amino Semua asam amino yang didapat dari hasil hidrolisis protein, kecuali glisin mempunyai sifat aktif optik yaitu dapat memutar bidang polarisasi cahaya bila diperiksa dengan polarimeter. Sifat aktif optik disebabkan oleh atom karbon yang asimetris yaitu atom yang terikat pada empat gugus yang berlainan. Jumlah stereo isomer yang mungkin terjadi sama dengan 2n. n adalah jumlah atom karbon asimetris. Semua asam amino yang umum terdapat dalam protein kecuali glisin mempunyai satu atom karbon asimetris, sedangkan tronina dan isoleusin masing-masing mempunyai dua atom karbon asimetris. Konfugurasi absolut struktur asam amino yang optik aktif diturunkan dari struktur stereo isomer molekul monosakarida yang paling kecil yang mempunyai atom karbon, yaitu gliseraldehida yang mempunyai satu atom karbon asimetris. Berdasarkan konvensi kedua bentuk stereo isomer tersebut dinyatakan dengan L dan D (tidak ada hubungannya dengan destrorotatory dan levorotatory).

C. Sintesis asam amino Beberapa sintesis asam amino yang umum dikenal antara lain: a. Aminasi asam a-halo (subtitusi) Asam a-halogen yang diperoleh dari halogenasi asam-asam karboksilat (HellVolhard-Zelinsky) misalnya brominasi asam propanoat. Selanjutnya a-propionat selanjutnya ditambahkan kedalam ammonia pekat dan larutan yang diperoleh disimpan pada temperatur kamar selama 4 hari. Setelah itu di uapkan sampai kering dan diesktraksi dengan etanol absolut panas untuk mengeluarkan bromide. Asam amino yang diperoleh berupa Kristal putih. b. Sintesis Strecker Cara ini adalah hidrolisis a-amino nitril yang diperoleh dengan mereaksikan aldehid dengan ammonia dan asam sianida. Reaksi berlangsung

c. Amin Reduksi suatu asam a-keto dengan H2, NH3 dan katalisator Pd akan menghasilkan suatu asam amino resemit (campuran R dan S asam amino)

D. Reaksi kimia asam amino a. Reaksi ninhidrin Merupakan reaksi warna yang biasa digunakan untuk identifikasi asam amino. Nindhidrin merupakan oksidator yang sangat kuat yang dapat menyebabkan terjadinya dekarboksilasi oksidatif asam a-amino untuk menghasilkan CO2.NH2 dan suatu aldehid dengan suatu atom karbon kurang daripada asam amino induknya. Ninhidrin yang terduksi kemudian bereaksi dengan amino lepas membentuk kompleks biru-ungu yang maksimal menyerap cahaya dengan panjang gelombang 570 nm. b. Reaksi sanger Reaksi sanger merupakan reaksi antara a-amino dengan 1-fluoro-2,4 dinitrobenzen (FDNB). Dalam suasana basa lemah FDNB bereaksi dengan asam aamino membentuk turunan 2,4-dinitfenil yang disebut DNP-asam amino. Reaksi ini digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai peptide. c. Reaksi edman Reaksi ini merupakan reaksi antara a-amino dengan fenil isotiosianat yang menghasilkan turunan fenil tiokarbonil. E. Peptida Bila gugus amino dan gugus hidroksil asam amino bergabung membentuk ikatan peptide, unsur asam aminonya dinamakan residu asam amino. Suatu peptide terdiri dari 2 residu asam amino atau lebih yang digabungkan oleh ikatan peptide atau dikatakan pula bahwa jika protein-protein hanya terhidrolisa sebagian, maka polimer-polimer yang lebih kecil yang terbentuk dari asam-asam amino disebut peptida. Peptida sederhana mengandung dua, tiga, empat, atau lebih residu asam amino, masing-masing disebut dipeptda, tripeptida, tetrapeptida dan seterusnya. Bila peptida mengandung banyak ikatan (dikatakan lebih dari 10 ) residu asam amino, peptida

dinamakan polipeptida, banyak hormone atau semua protein sederhana ialah polipeptida.

Banyak asam amino yang berikatan melalui ikatan peptida membentuk rantai polipeptida bercabang Satu unit asam amino dalam rantai polipeptida disebut residu. Rantai polipeptida mempunyai arah sebab unit penyusun mempunyai ujung yang berbeda yaitu gugus amino- dan gugus karboksil-. Ujung amino diletakkan pada awal rantai polipeptida, berarti urutan asam amino dalam rantai polipeptida ditulis dengan diawali oleh residu amino-terminal.

Rantai Polipeptida

Setiap sel hidup mengandung protein. Protein senyawa organik essensial bagi mahluk hidup dan konsentrasinya paling tinggi di dalam jaringan otot hewan. Protein merupakan bahan essensial yang menunjang kehidupan. Kulit, tulang, otot, darah, hormon, enzim dan organ-organ dalam semuanya tersusun dari protein.Asam amino esensial adalah asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan.

Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain: 1. Tirosin; pertama kali di temukan dalam keju. Pada manusia, asam amino ini tidak bersifat esencial, tapi pembentukanya menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim phehidroksilase. Menurut penelitian yang dilakukan oleh institut penelitian kesehatan Lingkungan Amerika Serikat tahun 1988, tirosin berfungsi pula sebagia obat stimulan dan penenang yang eektif untuk meningkatkan kinerja mental dan fisik di bawah tekanan, tanpa efek samping. Tirosin terkandung dalam hati ayam, keju, alpukat, pisang, ragi, ikan dan daging. 2. Sistein; sekalipun asam amino bukan esensial kandungan atom sistein hampir sama dengan metionin. Sistein juga di temukan pada bahan pangan seperti cabai, bawang putih, bawang bombai, brokoli, haver, dan inti bulis gandum.

3. Serin; pertama kali di isolasi dari protein serat sutra pada tahun 1865. 4. Prolin; fungsi terpentingnya di ketahui sebagai komponen protein. 5. Glisin; secara umu, protein itu sendiri tidak banyak mengandung glisin (kecuali pada kolagen yang mengandung glisin dari dua per tiga kandungannya). Tubuh manusia memproduksi glisin dalam jumlah yang mencukupi. 6. Asam glutamat; karena ion glutamat yang dapat merangsang beberapa type saraf yang ada pada lidah manusia, glutamat di manfaatkan dalam industri penyedap rasa. Dalam keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut sebagai monosodium glutamat atau MSG. 7. Asam aspartat; sering pula di sebut aspartat. Fungsinya di ketahui sebagia pembangkit neurotransmiter di otak dan saraf otot. Aspartat juga dimungkinkan berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. 8. Ariginin; sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan mamalia lain, tetapi ariginin dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial karena produksinya sangat bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi kesehatan. Pada anak-anak, ariginin sangatlah penting. Pangan sumber utama ariginin ditemukan pada produk-produk peternakan seperti daging, susu, telur, dan berbagai olahannya. Sedangkan dari produk tumbuhan, ariginin banyak ditemukan pada cokelat dan biji kacang tanah. 9. Alanin; ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging, ikan, susu, telur, dan kacang-kacangan. 10. Histidin; bagi manusia, histidin merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. 11. Glutamin; merupakan asam amino yang dikenal pula dengan sebutan asam glumatik. Asam amino ini berfungsi sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan amonia yang terbentuk dalam tubuh akibat proses biokimia. Secara alami, glutamin di temukan dalam gandum dan kedelai. 12. Asparagin; di perlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan di perlukan pula dalam transformasi asam amino. Asparagin di temukan pula pada daging (segala macam sumber), telur dan susu (serta produk turunanya).

Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh, antara lain sebagai berikut: 1. Triptofan; merupakan asam amino esensial, ini merupakan beberapa sumber di dapatkan dari karbonhidrat. Triptofan terdapat pada telur, daging, susu skim,pisang, susu, dan keju. 2. Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu, daging, ikan ,dan bici wijen. 3. Metionin: bersifat esencial. Oleh sebab itu, harus di ambil dari bahan pangan. Sumber utama metionin hdala buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan,susu (susu murni, beberapa jenis keju), saturan (bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu tempe). 4. Lisin; terdapat dalam protein kedelai,bici polong-polongan, dan ikan. Rata-rata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1,5 g. 5. Leusin; banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein, seperti daging, susu, beras merah dan kacang kedelai. Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui kandungan leusin. 6. Isoleusin; 7. Fenilalanin; merupakan asm amino esensial yang menjadi bahan baku bagi pembentukan katekolamin. Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat kewaspadaan penting bagi tranmisi impuls saraf. Fenilalamin terdapat pada daging ayam, sapai, ikan, telur, dan kedelai. 8. Valin; terdapat pada produk-produk peternakan seperti daging, telar, susu dan keju. Selain itu, asam amino esensial ini terdapat pada bici-bijian yang mengandung minyak seperti kacang tanah, wijen, dan gentil).

BAB III PENUTUP

Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus NH2 pada atom karbon dari posisi gugus COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana. Berdasarkan sifat polar gugus R, maka asam amino terdiri dari 4 golongan yakni : 1. Asam amino dengan gugus R yang tidak mengutub Asam amino (gambar 4.3) dibagi menjadi beberapa golongan yakni lima asam amino yang mengandung gugus R alifatik (alanina, lesina, isolesina, valina, dan prolina), dua dengan R aromatik (fenilalanina dan triptofana) dan satu mempunyai atom sulfur (metionina). 1. Asam amino dengan gugus R mengutub tidak bermuatan Asam amino golongan (gambar 4.4) ini lebih mudah larut dalam air, karena gugus R mengutub dapat membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air. Kepolaran serina, treonina, dan tirosina disebabkan oleh gugus hidroksil, pada asparagina dan glutamine oleh gugus amida, dan pada sisteina oleh gugus sulfidril (-SH). 1. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam Asam amino asam (gambar 4.5) mempunyai pH 6 s/d 7 dan terdiri dari asam aspartat dan asal glutamate dimana masing-masing asam amino ini mempunyai dua gugus karboksil 1. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa Asam amino basa (gambar 4.6) bermuatan positif pada pH 7 terdiri dari lisina yang mengandung gugus amino, arginina mengandung gugus basa lemah (imidazolium), histidina pada pH 6 umumnya bermuatan posistif.

Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang terhubungkan dari gugus karboksil asam amino dengan gugus amino dari asam amino lainnya melalui ikatan peptide. Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih dari dua asam amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida (gambar 4.16). Penamaan peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari rantai N-ujung. Penamaan pentapeptida di atas didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari rantai N-ujung, sehingga gambar di atas mempunyai susunan nama adalah Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-AlaLes). Ikatan peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan resonansi yang tinggi; ikatan C N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar 40 %, dan ikatan rangkap C = O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %. Akibatnya, gugus amino (- NH -) dalam ikatan peptida tersebut tidak mengalami ionisasi, juga ikatan C N dalam peptida tidak mengalami rotasi dengan bebas. Hal ini merupakan faktor penting dalam menentukan struktur tiga dimensi dan sifat rantai polipeptida dari protein. Sifat asam basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya, NH2 dan COOH serta gugus R yang berionisasi. Pada peptida dengan rantai panjang, sifat asam basa dari gugus ujung berkurang artinya karena jumlah gugus R yang banyak dan berionisasi.

DAFTAR PUSTAKA

Anonim, ASAM AMINO, www.forumbinaraga.com, diakses 3 oktober 2011. Anonim, ASAM AMINO, www.wikipedia.com, diakses 3 oktober 2011. Anonim,2000, DASAR-DASAR BIOKIMIA, UI-PRESS, Jakarta. Poppy Kumala, 1998, KAMUS KEDOKTERAN DORLAND, ECG, Jakarta. Robert K. Murray, et all., 2002, BIOKIMIA HARPER, ECG, Jakarta. Suwandito, Tri Martini, METABOLISME PROTEIN DAN ASAM AMINO, Tri Rini Nuringtyas, ASAM AMINO DAN PROTEIN, www.google.com, diakses 8 oktober 2011. www.google.com, diakses 8 oktober 2011.