1. Respecto a los aminoácidos:a. ¿Cuántos aminoácidos presentes en la naturaleza se han reportado

hasta el momento? Se han reportado hasta el momento 20 aminoácidos presentes en la naturaleza:

Ácido Aspártico

(Asp) D

Cisterna Cys) C Isoleucina (IIe) I Serina (Ser) S

Ácido Glutámico

(Glu)E

Fenilalanina (Phe) F Leucina (Leu) L Tirosina (Tyr) Y

Alanina (Ala) A Glicina (Gly) G Lisina (Lys) K Treonina (Thr) T

Arginina (Arg) R Glutamina (Glu) Q Metionina (Met) M Triptófano (Trp) W

Asparagina (Asn) N Histidina (His) H Prolina (Pro) P Valina (Val) V

b. ¿Cuántos y cuáles aminoácidos forman parte de las proteínas?, ¿qué características tienen en común?

Son 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas son: Serina (Ser,S), Treonina

(Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y),

Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I),

Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W), Ácido

aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico (Glu,E), Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina

(His,H)

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo entre 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

c. Cómo se clasifican los aminoácidos según: - el tipo de cadena lateral

Aminoácidos alifáticos

En este grupo se encuentran los aminoácidos cuya cadena lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada.

Glicina, Gly, G Alanina, Ala, A Valina, Val, V Leucina, Leu, L Isoleucina, Ile, I

Aminoácidos aromáticos

La prolina también tiene una cadena lateral de naturaleza alifática, pero difiere de los demás aminoácidos en que su cadena lateral está unida tanto al carbono alfa como al nitrógeno del grupo amino.

En esta grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadera lateral posee un anillo aromático. La fenilalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxilo en su anillo aromático, lo que lo hace menos hidrofóbico y más reactivo. El triptófano tiene un grupo indol.

Prolina, Pro, PFenilalanina, Phe, F Tirosina, Tyr, Y Triptófano, Trp, W

Aminoácidos azufrados Aminoácidos hidroxilados

Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales Otros dos aminoácidos tienen cadenas alifáticas

poseen átomos de azufre, son la cisteína, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioéster.

hidroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos mucha más hidrofílicos y reactivos.

Cisteina, Cys, C

Metionina, Met, M

Serina, Ser, S Treonina, Thr, T

Aminoácidos básicos

Dentro de los aminoácidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos: lisina, arginina e histidina.

Lisina, Lys, KArginina, Arg, R

Histidina, His, H

Aminoácidos ácidos y sus amidas

En este grupo encontramos dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas correspondientes. Estos son el ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato para resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparagina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.

Ácido aspártico, Asp, D Asparragina, Asn, NÁcido glutámico, Glu, E Glutamina, Gln, Q

- las propiedades de la cadena lateralLos aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

- Neutros polares, polares o hidrófilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).

- Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp, W).

- Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).

- Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).

- Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

- la capacidad de síntesis del organismo

2. Respecto a niveles de organización de las proteínas:a. ¿Qué estructuras puede presentar una proteína? Explique cada una

de ellas.

b. ¿Qué fuerzas estabilizan la estructura tridimensional de una proteína?Las fuerzas más importantes que estabilizan la estructura tridimensional son interacciones no covalentes.Interacciones hidrófobas, fuerzas de van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas.

3. ¿Qué condiciones afectan el plegamiento correcto de las proteínas?En condiciones de calor, determinadas sustancias químicas, cambios bruscos de pH, etc. Afectan el plegamiento correcto de las proteínas.Por el contrario, en condiciones fisiológicas, el proceso de plegamiento de una proteína globular está claramente favorecido termodinámicamente, esto es, el incremento de energía libre global del proceso debe ser negativo (aunque alguno de sus pasos puede ser positivo). Este cambio se consigue equilibrando una serie de factores termodinámicos como la entropía conformacional, las interacciones carga-carga, los puentes de hidrógeno internos, las interacciones hidrofóbicas y las interacciones de van der Waals.

Bibliografía:- Clasificación de Aminoácidos, Universidad del País Vasco. España. [En línea] [Fecha

de Consulta 26 Junio] Disponible en: http://www.ehu.es/biomoleculas/aa/aa3.htm

- Factores que afectan la estabilidad estructural de las proteínas, Universidad Nacional de Colombia. Bogotá - Colombia [En línea] [Fecha de Consulta 26 Junio] Disponible en: http://www.virtual.unal.edu.co/cursos/ciencias/2000024/lecciones/cap01/01_01_15.htm

- Proteínas, Instituto Nacional de Tecnologías Educativas y de Formación del Profesorado. Gobierno de España [En línea] [Fecha de Consulta 27 Junio] Disponible en: http://encina.pntic.mec.es/~esarment/web%20maluque/imagenes/Bio%202%20UD%205%20Proteinas.pdf

- Aminoácidos y Péptidos. Ayudas al aprendizaje de bioquímica, biotecnología y biología molecular. BioROM. Madrid – España. [En línea] [Fecha de Consulta 27 Junio] Disponible en: http://www.biorom.uma.es/contenido/av_biomo/Mat2.html