PROTEINASPROTEINAS

1.AMINOÁCIDOS

• ESTRUCTURA. CARACTERÍSTICAS-Son los monómeros de las proteínas. Todos los aminoácidos excepto la prolina presentan un grupo carboxilo o ácido, un grupo amino, un hidrógeno y un resto distinto para cada aminoácido.

- Están compuestos por C,H,O,N,S.

- Son sólidos, solubles, cristalizables.

- Existen 20 aminoácidos proteicos y otros no proteicos.

• CLASIFICACIÓNEl criterio que se utiliza es el resto

apolares polar sin carga polar con carga - polar con carga +

• PROPIEDADES- ALTA SOLUBILIDAD.

- ALTO PUNTO DE FUSIÓN.

- ISOMERÍA ESPACIAL.

Todos los aminoácidos excepto la glicocola o glicina presentan carbonos asimétricos y por tanto dos esteroisómeros. La forma D y la forma L.

Los aminoácidos que forman las proteínas son de la forma L.

- AMINOÁCIDOS ESENCIALES.

Son los que un ser vivo no puede fabricar y debe tomar del exterior.

- CARÁCTER ANFÓTERO

Los aminoácidos libres dependiendo del pH del medio se pueden encontrar ionizados, cargados positivamente, negativamente o sin carga. En un medio ácido el grupo amino NH2 tiende a captar H+ y queda como NH3

+. En un medio básico el grupo ácido COOH tiende a ceder H+ y queda como COO-. Cuando el pH del medio es neutro, el aminoácido no tiene carga o se encuentra doblemente ionizado.

Se llama punto isoeléctrico al valor del pH al que la carga neta es cero

pI = 6 pI = 9,74 pI = 2,7

2. ENLACE PEPTÍDICO

- Une aminoácidos.

- Se realiza entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro aminoácido liberándose una molécula de agua.

- Es un enlace covalente muy corto y resistente, que dificulta la rotación, por tanto cuando se forma una cadena peptídica, la rotación se realiza entre el C α y el CO; o entre el HN y el Cα

3. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

• ESTRUCTURA PRIMARIA- Es la secuencia de aminoácidos ( tipo de aminoácidos, orden, longitud)

- Se mantiene unida por el enlace peptídico y forman péptidos.

- Aparece un extremo amino libre, del primer aminoácido y un carboxilo libre del último aminoácido.

- Condiciona el resto de las estructuras.

• ESTRUCTURA SECUNDARIA

De todos los posibles plegamientos algunos son estables.- HELICE αEs una cadena enrollada en forma de cilindro en sentido dextrógiro (derecha).Por el giro quedan orientados en sentido contrario los O del grupo CO de un aminoácido y el H del grupo NH de otro, formándose puentes de H entre un aminoácido y el cuarto siguiente.Cada vuelta de hélice contiene 3,6 aminoácidos.Los restos quedan orientados hacia el exterior.Existen aminoácidos que desestabilizan la helice α. La prolina por la estructura de su resto, dificulta la formación de puentes de H. Otros tienen restos muy voluminosos.

- HOJA PLEGADA O LÁMINA β.

A veces la cadena se pliega enfrentandose diferentes partes o se unen varias cadenas de péptidos. Se unen también por puentes de H.

Los restos quedan orientados hacia el exterior

- HELICE DE COLÁGENO

El colágeno presenta una estructura secundaria especial, formada por tres cadenas formando un cordón, sin unirse por puentes de H.

El colágeno presenta muchas prolinas y dificulta las otras estructuras.

Las cadenas individuales se enrollan en sentido levógiro (a la izquierda), dando una vuelta cada tres aminoácidos, pero luego las tres juntas se enrollan en sentido dextrógiro.

• ESTRUCTURA TERCIARIAEsta estructura aparece al producirse enlaces entre los restos.

- Enlaces tipo iónico: Son atracciones electrostáticas entre restos de diferente carga.

- Enlaces por puentes de H entre restos polares.

- Interacciones hidrofóbicas entre restos apolares

- Enlaces por puentes disulfuro: Son enlaces covalentes que se producen cuando dos restos de cisteina quedan próximos.

Con esta estructura se consigue formar proteínas globulares solubles, ya que ocultan sus restos apolares hacia el interior y dejan los polares hacia el exterior.

• ESTRUCTURA CUATERNARIASe realiza al unirse varias cadenas polipeptídicas, que presentan estructura terciaria, llamadas subunidades o monómeros. Se unen por enlaces entre restos, del mismo tipo que mantienen la estructura terciaria.

La importancia de esta estructura es que disminuye el efecto de error en la síntesis. Así si una subunidad es defectuosa, se cambia y no es necesario cambiar toda la proteina.

Las subunidades pueden ser diferentes o repetidas, como ocurre con la hemoglobina que posee 4 subunidades dos α y dos β. En este caso se produce una economía de ADN ya que sólo necesitan dos genes.

La función de una proteína depende de que mantenga intactas sus estructuras.

4. PROPIEDADES • DESNATURALIZACIÓN

- Son los cambios en la estructura de la proteína y por tanto la perdida de su función. Se pierden la 4º, 3º, 2º, pero raramente la 1º. Se altera su solubilidad y puede precipitar.

- Causas:

Físicas: temperatura, presión, radiación.

Químicas: pH, iones, disolventes orgánicos.

- Si los cambios son poco intensos, se puede dar la renaturalización.

- Al perder la estructura 3ª, los restos hidrófobos que estaban ocultos en el interior, dejando de ser soluble y provocando una agregación que conduce a la precipitación.

• ESPECIFICIDADLas proteínas son específicas de cada ser vivo.

Las proteínas con igual función en especies próximas son parecidas y varían en pocos aminoácidos. Hemoglobina de gorila y humano sólo se diferencian en un aminoácido.

Esto es la causa del rechazo en los trasplantes.

• SOLUBILIDAD- Las proteínas fibrosas son insolubles.

- Las proteínas globulares son solubles, ya que los restos apolares de los aminoácidos quedan ocultos en la estructura 3ª y los polares periféricos reaccionan con el agua.

5.CLASIFICACIÓN• HOLOPROTEÍNAS.

- Formadas sólo por aminoácidos.

- Proteinas filamentosas o escleroproteínas.

Alcanzan estructura 2ª, insolubles y resistentes.

Colágeno, elastina, queratina,fibrina.

- Proteinas globulares o esferoproteínas.

Alcanzan estructura 3ª y generalmente solubles.

Albúmina, globulinas.

• HETEROPROTEINAS- Formadas por un grupo proteico( aminoácidos) y un g. prostético( distinto de aa).

- Glucoproteínas: G. prostético un azucar. Inmunoglobulinas.

- Lipoproteínas: G: prostético un lípido. LDL, HDL.

- Nucleoproteínas: G. prostético un ácido nucleico. Histonas unido a ADN.

- Cromoproteínas: G. prostético una sustancia coloreada. Hemoglobina, mioglobina.

- Fosfoproteínas: G. prostético un ácido fosfórico. Caseina.

6. FUNCIONES• ESTRUCTURAL.

En la membrana plasmática, citoesqueleto, colágeno.• TRANSPORTE.

Hemoglobina ( transporta oxígeno) citocromos ( electrones), lipoproteínas (lípidos)• HORMONAL.

Insulina ( glucosa) hormona del crecimiento, adrenalina, tiroxina.• MOVIMIENTO.

Actina y miosina (contracción muscular), tubulina y actina (cilios y flagelos)• PROTECTORA.

Inmunoglobulinas ( anticuerpos), mucina (revestimiento).• ENZIMÁTICA.

Las enzimas son proteínas que catalizan las reacciones. Deshidrogenasa.• HOMEOSTÁTICA.

Regulan los procesos fisiológicos, mantienen el pH, equilibrio osmótico.• RECEPTORA.

Proteínas de la membrana que realizan el papel de reconocimiento. Proteina G• RESERVA.

Ovoalbúmina, lactoalbúmina, caseina.