QOFIII PRACTICAS

Práctica Nº 1: Saponificación de Lípidos

PRÁCTICA NUMERO 01

SAPONIFICACION DE LIPIDOS

I. OBJETIVOS:

Realizar la síntesis del jabón por el método en caliente.

Realizar los respectivos ensayos de identificación de esteres de lípidos.

II. FUNDAMENTO TEORICO:

Desde el punto de vista químico, el jabón es una sal obtenida a partir de la reacción entre una base alcalina (hidróxido del sodio) y un ácido (grasa o aceite). El proceso de la saponificación que es la reacción química que transforma la grasa en jabón - requiere de la dilución de la soda cáustica en agua.

Reacción de la síntesis:

III. MATERIALES Y REACTIVOS:

Grasa de Cerdo 03 vasos de precipitado 500ml

Hidróxido de sodio 03 vasos de precipitado 100ml

Etanol 04 tubos de ensayo medianos

Cloruro de sodio 02 probetas de 100ml

Cloruro de zinc 03 varillas de vidrio

Nitrato de calcio 02 pinzas para tubos

Cloruro de magnesio 02 mecheros

02 espátulas

02 gradillas

01 Cocina eléctrica

01 Balanza analítica

01 luna de reloj.

IV. PARTE EXPERIMENTAL:

1. Preparación del Jabón :

Se pesa 10g de grasa de cerdo en un vaso de precipitado de 250ml. Anota el peso exacto.

Se pesa 10g de lentejas de NaOH en una luna de reloj. Anota el peso exacto.

Añada al vaso de precipitado 20ml de etanol y 20ml de agua destilada (medidos en dos probetas distintas). Añade también los 10g de NaOH.

Química Orgánica Farmacéutica III

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Práctica Nº 1: Saponificación de Lípidos

En un vaso de precipitado aparte, prepara otros 40ml de una mezcla al 50% de etanol/agua.

Agitar constantemente la mezcla por lo menos 30 minutos en una cocina eléctrica. Mientras dura la calefacción y para evitar la aparición de espuma, verter poco a poco la mezcla de agua/etanol.

En un vaso de precipitado de 50ml, preparar una disolución con 30g de NaCl en 100ml de agua destilada.

Una vez terminado el periodo de calentamiento, verter rápidamente la grasa saponificada sobre la disolución fría de NaCl. Agitar durante minuto y dejar enfriar.

El jabón solidificado se recoge como un sólido sobrenadante y se filtra al vacío con un Büchner y un Kitasato. Lavar el precipitado con varias porciones de agua destilada.

El jabón, todavía húmedo, se deposita en una cápsula de evaporación y se deja secar en la estufa durante el resto de la sesión de prácticas.

2. Pruebas del Jabón :

a) Prueba con nitrato de calcio :

En un tubo de ensayo se coloca un trozo de jabón, se agrega solución de nitrato de calcio. Si se forma una coloración blanquecina con precipitación o conglomerados, se da como positiva la reacción.

b) Prueba con cloruro de magnesio :

En un tubo de ensayo se coloca un trozo de jabón, se agrega solución de cloruro de magnesio. Si se forma un precipitado blanco tipo grumoso, damos la reacción como positivo.

c) Prueba con cloruro de zinc :

En un tubo de ensayo se coloca un trozo de jabón, se agrega solución de cloruro de zinc. Si se forma un precipitado blanquecino tipo disperso, damos la reacción como positivo.

V. RESULTADOS:

Describir las observaciones realizadas en cada procedimiento, anotar los cambios respectivos y esquematizar los resultados. Realizar todas las reacciones químicas.

VI. DISCUSIÓN:

VII. CONCLUSIONES:

VIII. CUESTIONARIO:

1. Suponiendo que la grasa utilizada es un triglicérido del ácido esteárico. ¿Cuál es el reactivo limitante en la mezcla de reacción?

2. ¿Por qué es conveniente añadir etanol como disolvente?

3. Explica por qué la disolución actúa como agente precipitante del jabón?

4. En qué momento se debe añadir el perfume en la saponificación?

5. En caso que se utilice agua del caño. ¿qué sucedería con el jabón, considerando que el agua de caño contiene calcio y magnesio?

IX. BIBLIOGRAFIA:

Mgr Alonso Alcázar Rojas


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Práctica Nº 2: Aminoácidos

PRÁCTICA NUMERO 02

AMINOACIDOS Y PROTEINAS

I. OBJETIVOS:

Determinar las propiedades generales de los aminoácidos.

Determinar los componentes elementales de las proteínas.

Realizar la solubilidad de las proteínas.


Los aminoácidos son moléculas orgánicas pequeñas con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas únicamente por 20 aminoácidos diferentes. Se conocen otros 150 que no forman parte de las proteínas.

Todos los aminoácidos tiene la misma formula general:

Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila entre 100 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos. El enlace peptídico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos.

Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.

Formación del enlace peptídico por una reacción de condensación


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La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción de condensación. Dos moléculas se unen con la pérdida de una molécula de agua.

Los veinte aminoácidos que se encuentran en los sistemas biológicos son:

Todas las proteínas son cadenas lineales compuestas de algunos de estos veinte aminoácidos.

Los organismos heterótrofos pueden sintetizar la mayoría de los aminoácidos, aquellos que no pueden sintetizarse deben ser incorporados con la dieta, denominándose aminoácidos esenciales.

En el ser humano son 10:

Arginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano, Valina.


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Glicina 12 tubos de ensayo pequeños

Ácido Glutámico 02 gradillas

Tirosina 06 tubos de ensayo medianos

Triptófano 04 varillas de vidrio

Ácido clorhídrico 0,1M 02 pinzas para tubos

Hidróxido de sodio 0,1M y 10M 02 mecheros

Etanol 02 espátulas

Cloroformo 02 pipetas de 2, 5 y 10 ml

Éter 02 lunas de reloj

Solución de Ninhidrina 02 vasos de precipitados

Ácido Nítrico 02 papel tornasol rojo

Reactivo de Millón 02 papel reactivo de acetato de plomo

Solución Nitrito de Sodio 01 Mechero de Bunsen

Albúmina 01 Cocina eléctrica

Suero Fisiológico


1. Solubilidad de algunos aminoácidos :

Marcamos tubos de ensayos pequeños y limpios y colocamos a cada tubo 0,5 de los aminoácidos: Glicina, Ácido Glutámico, Tirosina, Triptófano y Lisina. Añadir a cada tubo 2ml de agua destilada y agitar los tubos. Observar.

Empleando otros tubos de ensayo, y utilizando los mismos aminoácidos, ensayar con HCl 0,1M; NaOH 0,1M; etanol, cloroformo y éter en lugar de agua.

GlicinaAcido

GlutámicoTirosina Triptófano Lisina

Agua Destilada Insoluble Insoluble Poco soluble Insoluble Soluble

HCl 0,1M Soluble Insoluble Poco soluble Poco soluble Soluble

NaOH 0,1M Soluble Insoluble Poco soluble Soluble Soluble

Etanol Insoluble Insoluble Poco soluble Insoluble Insoluble

Cloroformo Insoluble Soluble Poco soluble Insoluble Soluble

Éter Insoluble Insoluble Insoluble Insoluble Insoluble

2. Reacción de los Aminoácidos :

a) Reacción de la Ninhidrina :

Preparamos soluciones de los aminoácidos (1g/l); Glicina, Lisina y triptófano, para ello pesamos 0,025g, por separado cada aminoácido y disolvemos cada uno con 25ml de agua destilada.

Vertemos 2ml de las soluciones de los aminoácidos preparados en sendos tubos de ensayo y agregamos a cada uno unas 3 a 5 gotas de solución de Ninhidrina. Hervimos los tubos durante 2 minutos y anotar en cuantos segundos reaccionan a un color violáceo.


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b) Reacción Xantoproteica :

Marcamos dos tubos de ensayo pequeño y vertimos por separado 0,5ml de las soluciones de aminoácidos (1g/L) Tirosina y Triptófano. Añadimos a cada tubo 0,5ml de HNO3

concentrado y los dejamos enfriar después de agitarlos.

Agregamos a cada tubo suficiente cantidad de solución de NaOH 10M hasta que las soluciones sean fuertemente alcalinas. Si las soluciones dan una coloración rojo anaranjada consideramos positiva la reacción.

c) Reacción de Millón :

En un tubo de ensayo pequeño vierta 1ml de solución de Tirosina, luego añadir al tubo 5 gotas del reactivo de Millón (Nitrato mercurioso y mercurio en ácido nítrico 1:3. agregar 2 volúmenes de agua). Calentar el tubo de agua hirviendo por 10 minutos. Luego lo dejamos enfriar a temperatura ambiente y le agregamos 5 gotas de solución de nitrito de sodio (10g/L). Si se vuelve una solución rojiza se da como positiva la reacción.

d) Reacción de Molish :

Añadir unas gotas de alfa- naftol alcohólico y agitar. Luego echar cuidadosamente con un embudo de separación (el color del anillo formado es muy leve, observar cuidadosamente). Esta es una reacción debida a la presencia de un grupo hidrocarbonato en la molécula proteica.

3. Composición Cualitativa de las Proteínas :

En un tubo de ensayo pequeño verter 2ml de albúmina de huevo (solución de proteína). En la boca del tubo suspender un pedazo de papel rojo de tornasol y otro pedazo de papel reactivo de acetato de plomo, calentar el tubo hasta carbonizar.

V. RESULTADOS:


1. Solubilidad de algunos aminoácidos :

2. Reacción de los Aminoácidos :

a) Reacción de la Ninhidrina :

b) Reacción Xantoproteica :

c) Reacción de Millón :

d) Reacción de Molish :

3. Composición Cualitativa de las Proteínas :

VI. DISCUSIÓN:

VII. CONCLUSIONES:

VIII. CUESTIONARIO:

1. Según la composición cualitativa de las proteínas. La carbonización qué indicó. El papel rojo de tornasol varió y porqué. Si existe la presencia de agua en las paredes de los tubos de ensayo que presencia indica.

2. Señale la estructura de los productos que pueden obtenerse por SN2 por la reacción de cisteína con el ácido yodoacético.

3. Esquematizar y balancear las reacciones con Ninhidrina. Explicar su mecanismo de acción.

4. Averiguar las utilidades de los 20 aminoácidos utilizados por el hombre.

5. Si tenemos el siguiente péptido: ARG-LIS-ASP. Esquematizar su fórmula química e indicar su nombre químico según el sistema IUPAC.


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6. El Aspartame es un péptido no nutritivo, utilizado como aditivo alimenticio para endulzar. Químicamente es un metil éster del dipéptido ASP-PHE-OCH3. Esquematizar el Aspartame y mencionar su nombre químico.

7. Si el Aspartame es tiene un pI de 5,9; esquematizar su estructura a un pH fisiológico de 7,3.

IX. BIBLIOGRAFIA:

Mgr Alonso Alcázar Rojas


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PRÁCTICA NUMERO 03

PROTEINAS

I. OBJETIVOS:

Realizar pruebas coloridas y de precipitación.

Reconocimiento de algunos aminoácidos en las proteínas.

Pruebas características de la caseína.


Las albúminas son un tipo de proteína simple, que está presente en los tejidos animales y vegetales. Están compuestas de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y un pequeño porcentaje de azufre.

La Albúmina es coagulable por el calor, los ácidos minerales, el alcohol y el éter, y es soluble en agua y en disoluciones diluidas de sal. Es parte importante de la alimentación, y está presente en la clara de huevo como ovoalbúmina (en una concentración aproximadamente de 10%), la leche, el músculo y el plasma sanguíneo; también se produce en las plantas, especialmente en las semillas. Puesto que la albúmina se coagula cuando se calienta a 71ºC, es útil para separar precipitados que enturbian disoluciones; así se aclaran disoluciones en el refinado del azúcar y otros procesos. La albúmina forma compuestos insolubles con muchas sales metálicas, como el cloruro de mercurio II, el sulfato de cobre y el nitrato de plata, y por tanto se usa como antídoto contra esos venenos. Una pasta hecha de albúmina mezclado con hidróxido de calcio (cal apagada) forma una masa de dureza pétrea que se usa como cemento para unir los objetos de barro rotos.

La Caseína es un grupo de proteínas conjugadas que contiene ortofosfato, como grupo prostético; se producen por precipitación cuando la leche se acidifica. La caseína de leche se prepara fácilmente por precipitación en su pH isoeléctrico (4,7). Después de precipitar la caseína, en el líquido sobrenadante (suero) permanecen alrededor del 20% de las proteínas totales.

La caseína constituye casi el 80% del total de las proteínas presentes en la leche de vaca, y el 3% de su peso. Es el ingrediente principal del queso. Si se deseca, es un polvo amorfo de color blanco, inodoro e insípido. La caseína se disuelve mal en agua y muy bien en álcalis o ácidos fuertes.

La caseínas e utiliza como complemento nutritivo y como pegamento; forma parte de la composición de las pinturas acuosas y se utiliza en las fases de acabado de la fabricación de papel y de los textiles. La para-caseína es una variedad de la caseína que se utiliza para obtener un plástico empleado en la fabricación de botones y de otros pequeños objetos. Este plástico se obtiene a través de la reacción entre la caseína y el metanal. La para-caseína se obtiene añadiendo la enzima renina a la leche para formar una sustancia distinta a la que se obtiene tras la precipitación de la leche con ácidos.

Las proteínas no se pueden analizar con exactitud debido a su complejidad, pero se han desarrollado un gran número de métodos característicos muy sensibles que proporcionan valiosas indicaciones sobre sus estructuras y propiedades. Así por ejemplo, la prueba de Biuret es para detectar enlaces peptídicos, por cuanto, el sulfato de cobre alcalino reacciona con compuestos que tienen dos o más enlaces peptídicos dando un complejo de coloración violeta. La intensidad del color obtenido es una medida del número de enlaces peptídicos presentes en la proteína. Otra es la reacción con la Ninhidrina, un agente oxidante poderoso con los aminoácidos a pH entre 4 a 8 para dar un compuesto de color púrpura. La reacción es muy sensible para detectar aminoácidos en las proteínas.

A pH 7, o por encima de éste , las proteínas están usualmente cargadas negativamente de manera que la adición de ácidos y bases fuertes o de metales cargados positivamente, neutralizan la carga precipitando la proteína, mientras que latas concentraciones salinas como solución saturada de sulfato de amonio y otros agentes como el calor o el alcohol, desnaturalizan las proteínas.



Caseína 12 tubos de ensayo pequeños

Ácido Nítrico concentrado 02 gradillas

Acido Acético al 5% 06 tubos de ensayo medianos

Ferrocianuro de potasio al 10% 04 varillas de vidrio

Cloruro de Mercurio II al 5% 02 pinzas para tubos

Hidróxido de sodio 1% y 40% 01 Cocina eléctrica

Sulfato de amonio 01 Termómetro

Alcohol etílico 02 pipetas de 1 y 10 ml

Hidróxido de amonio 02 vasos de precipitados

Solución de Ninhidrina

Cloruro de sodio al 10%

Reactivo de Millón

Acido clorhídrico al 0,2%

Hidróxido de calcio

Suero Fisiológico

Acetato de plomo al 10%

Muestra: clara de huevo.


1. Pruebas coloridas :

a) Preparación de la solución madre (solución A) : En un vaso de 100ml vertimos 10ml de clara de huevo y añadimos 40ml de agua destilada, filtramos (con gasa) y recogemos el filtrado en otros vaso de 100ml, al que lo denominaremos solución A.

b) Reacción de Biuret : En un tubo de ensayo poner 2ml de la solución A, añadir 1ml de solución NaOH al 40%. Agitar bien el tubo y añadir gota a gota solución de CuSO4 al 1% hasta que observamos cambios.

c) Prueba de Ninhidrina : En un tubo de ensayo verter 2ml de solución A, añadir unas 5 gotas de solución de Ninhidrina al 0,1%. Hervir durante 2 minutos.

2. Precipitación y Desnaturalización de Proteínas :

a) Con ácidos y bases fuertes :

En un tubo de ensayo verter 2ml de la solución A, añadir 1ml de HNO3 concentrado. Observar la formación de capas.

En otro tubo de ensayo poner 2ml de la solución, añadir 1ml de solución de NaOH al 40%. Observar.

b) Con ácidos débiles :

En un tubo de ensayo verter 2ml de la solución A, añadir unas 5 gotas de ácido acético al 5% agitar y añadir gota a gota solución de ferrocianuro de potasio al 10% hasta que observamos la formación de un precipitado.

Agregamos a cada tubo suficiente cantidad de solución de NaOH 10M hasta que las soluciones sean fuertemente alcalinas. Si las soluciones dan una coloración rojo anaranjada consideramos positiva la reacción.

c) Con metales pesados :

A dos tubos de ensayos verter 2ml de la solución A, a uno de ellos añadir 3 gotas de solución HgCl2 al 5% y al otro 3 gotas de acetato de plomo al 10%. Observar.


d) Con altas concentraciones salinas :

En un tubo de ensayo verter 2ml de la solución A, añadir 2ml de solución saturada de sulfato de amonio. Agitar y observar el comportamiento de las proteínas en el tubo.

e) Efecto del calor :

En un tubo de ensayo verter 3ml de la solución A y llevar a Baño María. Introducir un termómetro en el baño para registrar la temperatura de coagulación de la proteína.

f) Efecto del alcohol :

En un tubo de ensayo verter 1,5ml de la solución A, añadir 2,5ml de alcohol etílico comercial. Agitar el tubo y observar.

3. Solubilidad de la Caseína :

a) Marcar 5 tubos de ensayo. Colocar una porción de caseína a cada tubo. Agregar a los 10 ml de agua destilada, cloruro de sodio al 10%, solución de HCl al 0,2%, solución de NaOh al 1% y solución saturada de hidróxido de calcio. Agitar los tubos.

b) Prueba de Biuret: Según la prueba de solubilidad, el mejor solvente de la caseína se utiliza para esta prueba.

c) Prueba Xantoproteica: Efectuamos la prueba xantoproteica en una pequeña porción de caseína.

V. RESULTADOS:


1. Pruebas coloridas :

a) Preparación de la solución madre (solución A) :

b) Reacción de Biuret :

c) Prueba de Ninhidrina :

2. Precipitación y Desnaturalización de Proteínas :

a) Con ácidos y bases fuertes :

b) Con ácidos débiles :

c) Con metales pesados :

d) Con altas concentraciones salinas :

e) Efecto del calor :

f) Efecto del alcohol :

3. Solubilidad de la Caseína :

a) .

b) Prueba de Biuret:

c) Prueba Xantoproteica:

VI. DISCUSIÓN:

VII. CONCLUSIONES:

VIII. CUESTIONARIO:

1. Que características presentan la solución de clara de huevo. Como se llama la proteína principal de la clara de huevo.

2. Porque no se puede filtrar la clara de huevo usando papel filtro común.


3. Explique las reacciones y realice las ecuaciones químicas sobre las pruebas coloridas.

4. Explique las reacciones y realice las ecuaciones químicas sobre la precipitación y desnaturalización de las proteínas.

5. En qué consiste la precipitación y desnaturalización de proteínas. Qué agentes precipitan y desnaturalizan a las proteínas. Que efectos provoca la desnaturalización. Que ocurre durante el cocimiento de u huevo.

6. Exponga sus observaciones sobre la solubilidad de la caseína así como de las reacciones con sus correspondientes ecuaciones. Composición de la caseína. Para que sirve la caseína.

IX. BIBLIOGRAFIA:


PRÁCTICA NUMERO 04

CARBOHIDRATOS

I. OBJETIVOS:

Estudiar las propiedades organolépticas, físicas y químicas de algunos carbohidratos.


Los glúcidos, carbohidratos o sacáridos (del griego σάκχαρον que significa "azúcar") son moléculas orgánicas compuestas por Carbono, Hidrógeno y Oxigeno. Son solubles en agua y se clasifican de acuerdo a la cantidad de carbonos o por el grupo funcional que tienen adherido. Son la forma biológica primaria de almacenamiento y consumo de energía. Otras biomoléculas son las grasas y, en menor medida, las proteínas.

Estos carbohidratos pueden sufrir reacciones de esterificación, aminación, reducción, oxidación, lo cual va a dar a cada una de las estructuras una propiedad específica como puede ser de solubilidad.

Los glúcidos son compuestos formados en su mayor parte por átomos de carbono e hidrógeno y en una menor cantidad de oxígeno. Los glúcidos tienen enlaces químicos difíciles de romper llamados covalentes, mismos que poseen gran cantidad de energía, que es liberada al romperse estos enlaces. Una parte de esta energía es aprovechada por el organismo consumidor, y otra parte es almacenada en el organismo.

Los glúcidos se dividen en monosacáridos, disacáridos u oligosacáridos y polisacáridos.

Monosacáridos

Los glúcidos más simples, los monosacáridos, están formados por una sola molécula; no pueden ser hidrolizados a glúcidos más pequeños. La fórmula química general de un monosacárido no modificado es (CH2O)n, donde n es cualquier número igual o mayor a tres. Los monosacáridos poseen siempre un grupo carbonilo en uno de sus átomos de carbono y grupos hidroxilo en el resto, por lo que pueden considerarse poli alcoholes.

Los monosacáridos se clasifican de acuerdo a tres características diferentes: la posición del grupo carbonilo, el número de átomos de carbono que contiene y su quiralidad. Si el grupo carbonilo es un aldehído, el monosacárido es una aldosa; si el grupo carbonilo es una cetona, el monosacárido es una cetosa. Los monosacáridos más pequeños son los que poseen tres átomos de carbono, y son llamados triosas; aquéllos con cuatro son llamados tetrosas, lo que poseen cinco son llamados pentosas, seis son llamados hexosas y así sucesivamente. Los sistemas de clasificación son frecuentemente combinados; por ejemplo, la glucosa es una aldohexosa (un aldehído de seis átomos de carbono), la ribosa es una aldopentosa (un aldehído de cinco átomos de carbono) y la fructosa es una cetohexosa (una cetona de seis átomos de carbono).

Cada átomo de carbono posee un grupo de hidroxilo (-OH), con la excepción del primero y el último carbono, todos son asimétricos, haciéndolos centros estéricos con dos posibles configuraciones cada uno (el -H y -OH pueden estar a cualquier lado del átomo de carbono). Debido a esta asimetría, cada monosacárido posee un cierto número de isómeros. Por ejemplo la aldohexosa D-glucosa, tienen la fórmula (CH2O)6, de la cual, exceptuando dos de sus seis átomos de carbono, todos son centros quirales, haciendo que la D-glucosa sea uno de los estereoisómeros posibles. En el caso del gliceraldehído, una aldotriosa, existe un par de posibles esteroisómeros, los cuales son enantiómeros y epímeros (1,3-dihidroxiacetona, la cetosa correspondiente, es una molécula simétrica que no posee centros quirales). La designación D o L es realizada de acuerdo a la orientación del carbono asimétrico más alejados del grupo carbonilo: si el grupo hidroxilo está a la derecha de la molécula es un azúcar D, si está a la izquierda es un azúcar L. Como los D azúcares son los más comunes, usualmente la letra D es omitida.


Tetrosas

D-Eritrosa D-Treosa

Pentosas

D-Ribosa D-Arabinosa

D-Xilosa D-Lixosa

Hexosas, como las que están ilustradas aquí, tienen la fórmula molecular C6H12O6. El químico alemán Emil Fischer (1852-1919) identificó los estereoisómeros de estas aldohexosas en 1894. Por este trabajo recibió un Premio Nobel en 1902.

D-Alosa D-Altrosa D-Glucosa D-Manosa

D-Gulosa D-Idosa D-Galactosa D-Talosa D-Fructosa


Ciclación

Fructosa Galactosa Manosa

Ciclación de la glucosa

El grupo aldehído o cetona en una cadena lineal abierta de un monosacárido reaccionará reversiblemente con el grupo hidroxilo sobre un átomo de carbono diferente en la misma molécula para formar un hemiacetal o hemicetal, formando un anillo heterocíclico, con un puente de oxígeno entre los dos átomos de carbono. Los anillos con cinco y seis átomos son llamados formas furanosa y piranosa respectivamente y existen en equilibrio con la cadena lineal abierta.

Durante la conversión de la forma lineal abierta a la forma cíclica, el átomo de carbono conteniendo el oxígeno carbonilo, llamado el carbono anomérico, se transforma en un centro quiral con dos posibles configuraciones: el átomo de oxígeno puede tomar una posición arriba o abajo del plano del anillo. El par de estereoisómeros resultantes son llamados anómeros. En el α-anómero, el -OH sustituyente sobre el carbono anomérico sin cuenta en el lado opuesto del anillo (posición trans) a la cadena CH2OH. La forma alternativa, en la cual el sustituyente CH2OH y el grupo hidroxilo sobre el carbono anomérico están en el mismo lado (posición cis) del plano del anillo, es llamado β-anómero. Como el anillo y la forma abierta se interconvierten, ambos anómeros existen en equilibrio.

D-Glucosa(una aldosa)

α-D-Glucosa β-D-Glucosa

Uso en células

Los monosacáridos son la principal fuente de combustible para el metabolismo, siendo usado tanto como una fuente de energía (la glucosa es la más importante en la naturaleza) y en biosíntesis. Cuando los monosacáridos no son necesitados para las células son rápidamente convertidos en otra forma, tales como los polisacáridos. Cuando son metabolizados por la microflora residente oral, conocida como biofilm, los monosacáridos, particularmente la sacarosa es la principal responsable de la caries dental.


Disacáridos

Sacarosa Lactosa Maltosa

Los disacáridos son glúcidos formados por dos moléculas de monosacáridos y, por tanto, al hidrolizarse producen dos monosacáridos libres. Los dos monosacáridos se unen mediante un enlace covalente conocido como enlace glucosídico, tras una reacción de deshidratación que implica la pérdida de un átomo de hidrógeno de un monosacárido y un grupo hidroxilo del otro monosacárido, con la consecuente formación de una molécula de H2O, de manera que la fórmula de los disacáridos no modificados es C12H22O11.

La sacarosa es el disacárido más abundante y la principal forma en la cual los glúcidos son transportados en las plantas. Está compuesto de una molécula de glucosa y una molécula de fructosa. El nombre sistemático de la sacarosa, O-α-D-glucopiranosil-(1→2)-D-fructofuranosido, indica cuatro cosas:

Sus monosacáridos: glucosa y fructosa.

El tipo de sus anillos: glucosa es una piranosa y fructosa es una furanosa.

Como están ligados juntos: el oxígeno sobre el carbono uno (C1) de α-glucosa está enlazado al C2 de la fructosa.

El sufijo -osido indica que el carbono anomérico de ambos monosacáridos participan en el enlace glicosídico.

La lactosa, un disacárido compuesto por una molécula de galactosa y una molécula de glucosa, estará presente naturalmente sólo en la leche. El nombre sistemático para la lactosa es O-β-D-galactopiranosil-(1→4)-D-glucopiranosa. Otro disacárido notable incluye la maltosa (dos glucosas enlazadas α-1,4) y la celobiosa (dos glucosas enlazadas β-1,4).

La Maltosa consiste de dos moléculas de α-D-glucosa con el enlace alfa del carbono 1 de una molécula conectado al oxígeno en el carbono 4 de la segunda molécula. Esta unión se llama un enlace glicosídico 1α→4 (enlace glucosídico).

La trehalosa consiste de dos moléculas de α-D-glucosa conectadas con un enlace 1α→1.

La celobiosa es un disacárido formado por dos moléculas de β-D-glucosa conectadas por un enlace 1β→4 como la celulosa. La celobiosa no tiene sabor, mientras que la maltosa y la trehalosa son aproximadamente una tercera parte tan dulces como la sucrosa.



1 Acido Clorhídrico al 10% 1 Cocina eléctrica2 Acido Sulfúrico concentrado 2 Goteros3 Carbohidrato: Almidón 3 Pinzas para tubos de ensayo4 Carbohidrato: Celulosa (algodón) 4 Pipetas de 1ml y 10ml5 Solución de Fehling A y B 5 Tubos de ensayo pequeño y mediano6 Solución de Lugol 6 Varillas7 Solución de Yodo 7 Vasos precipitados8 Nitrato de plata 8 Mortero9 Hidróxido de sodio al 5% y 20% 9 Mechero

10 Hidróxido de Amonio al 5% 10 Soporte Universal11 Reactivo de Schweitzer 11 Papel de tornasol12 Reactivo de Benedict 12 Papel Filtro

13 Cápsula de porcelana14 Aro metálico15 Rejilla con asbesto


1. Propiedades organolépticas y solubilidad :

a) En pequeños pedazos de papel bond limpio, colocar pequeñas cantidades de glucosa, fructosa, sacarosa, lactosa, almidón y celulosa. Observar su estado, aspecto físico, color, olor y sabor.

b) Una pequeña porción de cada una de las muestras colocarlo en cada tubo de ensayo añadiendo 3ml de agua destilada y agitar. Observar su solubilidad

c) Repetir el ensayo anterior con 2ml de etanol y benceno por separado. Observar

2. Propiedades químicas :

a) Reacción General: Reactivo de Molisch :

El ácido sulfúrico deshidrata a los carbohidratos para dar Furfural o sus derivados, los cuales reaccionan con el alfa-naftol del reactivo y dan un complejo coloreado.

Marcar 5 tubos de ensayo pequeños como A, B, C, D, E. Añadir a cada tubo 1ml de solución al 1% de glucosa, fructosa, sacarosa, almidón y agua destilada (este último como testigo). Añadir 2 gotas de reactivo de Molisch. Agitar y colocar por las paredes del tubo con una pipeta pasteur 2ml de ácido sulfúrico concentrado sin remover. Es positiva la reacción si aparece un anillo violeta oscuro en la interfase.

Preparación del Reactivo de Molisch:

Disolver 0.5 g de -naftol en 10 ml de etanol 95%. Almacenar protegido de la luz, a temperatura ambiente.

b) Reacciones Específicas :

Acción reductora. Al igual que los aldehídos, las aldosas reducen los reactivos de Tollens, Fehling y Benedict.

REACCION DE TOLLENS:

Marcar 4 tubos de ensayos pequeños como: A, B, C, D. Colocar en cada uno de los tubos unas 10 gotas de nitrato de plata, luego agregar unas gotas de NaOH al 5% hasta la formación de un precipitado, luego añadimos dos gotas de NH4OH al 5% hasta la disolución del precipitado.


A cada uno de los tubos añadimos 2ml de soluciones de glucosa, fructosa, sacarosa y almidón preparadas al 1%. Se agita bien los tubos y llevarlos a Baño María por 2 minutos. Guardar los tubos para luego compararlos con los del licor de Fehling.

REACCION DE FEHLING:

Marcar 5 tubos de ensayo como: A; B, C, D, E. añadir a cada tubo 1ml de solución de Fehling A más 1ml de solución de Fehling B. Agitar suavemente los tubos.

Agregar a cada tubo 2ml de las soluciones al 1% de glucosa, fructosa, sacarosa, almidón y agua destilada.

Introducir los tubos en un vaso con agua hirviente. Observar los cambios de color, formación de precipitado tomando en consideración el tiempo.

Comparar los resultados con los del reactivo de Tollens.

Preparación del Reactivo de Fehling:

Solución A: Sulfato de cobre 34,65g

Agua destilada 500ml.

Solución B: Tartrato de sodio y potasio 173g.

Hidróxido de potasio 125g.

Agua destilada 500ml.

REACCION DE BENEDICT:

Marcar 5 tubos de ensayo como: A; B, C, D, E. añadir a cada tubo 2ml del reactivo de Benedict. Agitar suavemente los tubos. Observar el cambio de coloración.

Preparación del Reactivo de Benedict: consta de 3 soluciones:

Pesar 100 g de NaCO3 anhidro y disolver en 200 ml de agua destilada hervida.

Pesar 173 g citrato de sodio y disolverlo en 200 ml de agua destilada hervida.

Pesar 17.3 g de CuSO4.5H2O y disolverlo en 300 ml de agua destilada hervida.

Mezclar las tres soluciones cuando estén frías. Aforar a 1 l con agua destilada hervida.

c) Reacción de Selivanoff :

Por acción del HCl se obtienen furfurales, los cuales reaccionan con el resorcinol dando un compuesto coloreado.

En un tubo de ensayo verter 2ml del reactivo de Selivanoff, luego agregar 2ml de solución al 1% de fructosa (una cetosa). Coger el tubo con una pinza y llevar a Baño María. Repetir la misma reacción con solución de glucosa y almidón. Luego comparar los resultados en los tres casos.

Preparación del Reactivo de Selivanoff:

Disolver 0.05 g de resorcina en 100 ml de HCl 3M. Almacenar en oscuridad.

d) Reacción de Fischer :

La fenilhidrazina reacciona con el grupo carbonilo de los azúcares, dando la fenilhidrazona que a su vez reacciona con dos moléculas de fenilhidrazina para formar la osazona que cristaliza en forma característica de color amarillo.

Marcar 3 tubos de ensayo como A, B, C. Verter por separado 3ml de las soluciones al 1% de glucosa, fructosa y sacarosa. Luego añadir a cada tubo 2ml de fenilhidrazina.

Coger con una pinza cada tubo y llevarlo a Baño María. Tomar en cuenta el tiempo de formación de los cristales.


e) Hidrólisis de la Sacarosa :

Marcar 3 tubos de ensayo medianos como A, B, C. Colocar en cada tubo 5ml de solución de sacarosa al 1%. Al tubo A añadir 2ml de HCl al 10%, al tubo B 2ml de solución de NaOH al 10% y al tubo C 2ml de agua destilada.

Someter los tubos a Baño María por 5 minutos, luego realizar el ensayo con licor de Fehling.

f) Hidrólisis del Almidón :

A un tubo de ensayo grande verter 10ml de solución de almidón, añadir 1ml de HCl concentrado. Hervir la solución y retirar muestras de 1ml a tubos de ensayos pequeños a intervalos de tiempos próximos ay realizar el ensayo de su reacción frente a yodo.

Cuando la solución ya no produjo coloración con yodo, neutralizar la solución, luego proceder con el ensayo frente al reactivo de Fehling.

3. Pruebas características del almidón :

a) Solubilidad: en un vaso de 100ml verter 25ml de aguad estilada y calentar hasta ebullición. En un tubo de ensayo pequeño poner 0,25g de almidón y añadir unas cuantas gotas de agua fría (extraída del refrigerador) y mezclarlos con una varilla de vidrio hasta que formamos una pasta. Luego verter la pasta al agua hirviendo y agitar con la varilla.

b) Acción del Yodo: Preparamos una solución de almidón al 10%, luego traspasar a un tubo de ensayo mediano, en seguida antes Una pequeña porción de cada una de las muestras colocarlo en cada tubo de ensayo añadiendo 3ml de agua destilada y agitar. Observar su solubilidad.

c) Repetir el ensayo anterior con 2ml de etanol y benceno por separado. Observar.

V. RESULTADOS:


1. Propiedades organolépticas y solubilidad :

2. Propiedades químicas :

a) Reacción General: Reactivo de Molisch :

b) Reacciones Específicas :

Acción reductora. Al igual que los aldehídos, las aldosas reducen los reactivos de Tollens, Fehling y Benedict.

REACCION DE TOLLENS:

REACCION DE FEHLING:

REACCION DE BENEDICT:

c) Reacción de Selivanoff :

d) Reacción de Fischer :

e) Hidrólisis de la Sacarosa :

f) Hidrólisis del Almidón :

3. Pruebas características del almidón :

a) Solubilidad:


b) Acción del Yodo:

VI. DISCUSIÓN:

VII. CONCLUSIONES:

VIII. CUESTIONARIO:

1. Escribir las ecuaciones químicas que corresponden a cada una de las experiencias de las propiedades químicas estudiadas.

2. Porque se dice que la reacción de Molish es furfurólica.

3. Qué propiedades se demostraron con la reacciones de Fehling, Tollens y Benedict.

4. Como diferencia aldosas de cetosas y pentosas de hexosas.

5. Explique porqué la D-glucosa, D-manosa y la D-fructosa, dan la misma ozazona. Escriba las ecuaciones la para la formación de las fructosazonas.

6. Escriba la formula estructural de un disacárido no reductor que por hidrólisis originen dos moles de glucosa.

IX. BIBLIOGRAFIA:


QOFIII PRACTICAS

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