Proteinas Y AminoáCidos Enfer

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  • 1. PROTENAS ESTRUCTURAS Y FUNCIN Prof: ngel Roco Videla

2. Prof: ngel Roco VidelaINTRODUCCION Qu son las protenas? Funcincumplen? Biopolmeros compuestos por aminocidos unidos por enlaces peptdicos Estructurales (tejidos, piel, uas cabello) Transportadoras (glbulos rojos) Catalizadoras (enzimas) 3. Prof: ngel Roco VidelaEstructuras de las protenas Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Unin ilimitada de ppticos Al azar Hlice alfa Lamina plegada Fibrosas globulares Monmeros iguales Monmeros semejantes Monmeros diferentes 4. Prof: ngel Roco VidelaLa estructura primaria de los aminocidos El esqueleto de las protenas es una secuencia repetitiva de un nitrgeno y dos tomos de carbono Si vamos a escribir la estructura de un pptido o de una protena es importante conocer:1) cules aminocidos estn presentes y cuntos hay de cada uno 2) la secuencia de los aminocidos en la cadena. 5. Prof: ngel Roco VidelaEstructura secundaria de las protenas Geometra del enlace peptdico Los estudios con rayos X de los pptidos cristalinos, realizados por Linus Pauling y sus colaboradores, determinaron la geometra exacta del enlace peptdico.Dicha geometra es ms bien rgida y sumada a la rotacin restringida del enlace petdico, el da a las protenas una forma definida.- 6. Prof: ngel Roco VidelaPuente de hidrgeno Las amidas pueden formar puentes de hidrgeno intermoleculares, entre el grupo carbonilo y el grupo NH, enlaces del tipo C==0-----HN. Dichos enlaces estn presentes en las cadenas peptdicas. La cadena puede enroscarse, de tal manera que el NH de un enlace peptdico puede formar un puente de hidrgeno con el grupo carbonilo de otro enlace peptdico de la misma cadena, aunque se encuentre muy alejado, esto le proporciona rigidez a la estructura enroscada. De manera alternativa, los grupos carbonilo y los grupos NH de diferentes cadenas peptdicas pueden formar puentes de hidrgeno, al unirse las dos cadenas. A pesar de que un puente de hidrgeno sencillo es relativamente dbil, la posibilidad de formar muchos puentes de hidrgeno dentro de la misma cadena o bien, entre diferentes cadenas, hace que este factor sea muy importante para la estructura de las protenas. 7. Prof: ngel Roco VidelaHlice Los estudios con rayos X de la -queratina,(una protena estructural), mostr que se repite la misma caracterstica estructural cada 5.4 . Al utilizar modelos moleculares con la geometra exacta del enlace peptdico, Linus Pauling pudo sugerir una estructura que explica esta y otras caractersticas de los estudios con rayos X.Se propuso que la cadena polipeptdica se enrosca sobre s misma, como una espiral, y forma una hlice que se mantiene rgida por los puentes de hidrgeno que se forman dentro de la misma cadena. Lahlice ,como se le llama, est enroscada hacia la derecha y tiene una vuelta cada 5.4 o 3.6 unidades de aminocidos. 8. Prof: ngel Roco Videla 9. Prof: ngel Roco VidelaPodemos observar algunas caractersticas de la hlice .1.- Al analizar desde el N terminal, cada grupo carbonilo est dirigido hacia arriba o hacia abajo, hacia el C terminal y forma un puente de hidrgeno con un enlace NH que se encuentra alejado de l en la cadena.2.- Todos los enlaces NH se dirigen hacia el N terminal.3.- Todos los puentes de hidrgeno estn alineados a lo largo del eje de la hlice. 4.-Los grupos R de las unidades individuales de aminocidos se dirigen hacia afuera y no interfieren con el corazn central de la hlice. Esto nos lleva a pensar que la hlicees un patrn natural que adoptan las protenas. 10. Prof: ngel Roco VidelaLa estructura por rayos X de la -queratina, protena estructural que se obtiene de la fbrona de la seda, muestra un patrn de repeticin diferente (7 ). Para explicar esto, Pauling sugiri el acomodo delmina plegadade la cadena peptdica En la lmina plegada, las cadenas peptdicas estn unas al lado de otras y se mantienen unidas entre s mediante puentes de hidrgeno entre diferentes cadenas. Las cadenas adyacentes se dirigen hacia direcciones contrarias.Lamina plegada 11. Prof: ngel Roco Videla 12. Prof: ngel Roco VidelaLa unidad de repeticin en cada cadena, que est ms extendida comparada con la hlice , se encuentra alrededor de 7 . En la estructura de placa plegada, los grupos R de las unidades de los aminocidos de una cadena se presentan alternadamente, hacia arriba o hacia abajo del plano principal de la placa. Si los grupos R son grandes, habr una repulsin esfrica apreciable entre los que se encuentran en cadenas adyacentes. Por esta razn, la estructura de placa plegada solamente es importante para las protenas que tienen un alto porcentaje de aminocidos con grupos R pequeos.- Los enlaces que estabilizan la estructura secundaria son fundamentalmente puentes de hidrgeno. 13. Prof: ngel Roco VidelaEstructura terciaria: protenas fibrosas y globulares Algunos aminocidos tienen grupos R no polares, como son grupos alquilo o aromticos sencillos. Otros tienen grupos R muy polares, como iones carboxilato o amonio, grupos hidroxilo as como otros grupos polares. Otros, incluso, tienen anillos aromticos rgidos y planos, que pueden interactuar de manera especfica. Los diferentes grupos R afectan las propiedades totales de una protena. 14. Prof: ngel Roco VidelaLas protenas generalmente pueden ser de cualquiera de dos clases:fibrosas o globulares.Las protenas fibrosas son materiales estructurales de animales y, por lo tanto, son insolubles en agua. Pueden ser de una de tres categoras:queratinas,que forman parte de los tejidos protectores, como la piel, el cabello, las plumas, garras y uas;colgenos,que forman el tejido conectivo, como los cartlagos, tendones y vasos sanguneos ysedas,como la fibrona de las telaraas y de los capullos. 15. Prof: ngel Roco VidelaLas queratinas y colgenos tienen estructura helicoidal, mientras que las sedas tienen estructura de placa plegada. Una gran parte de los grupos R que estn unidos a estas estructuras son no polares, lo que explica la insolubilidad de estas protenas en agua. La queratinade la mayora de las estructuras rgidas, tales como las uas y las garras es similar a la del cabello, salvo porque hay un mayor porcentaje de unidades del aminocido cistena en la cadena polipeptdica, por lo tanto, hay ms enlaces cruzados disulfuro, lo que le proporciona una estructura total ms firme, menos flexible. 16. Prof: ngel Roco VidelaEn resumen, los grupos R no polares y los enlaces cruzados de disulfuro, junto con esqueletos helicoidales o de placa, tienden a hacer que las protenas fibrosas tengan estructuras rgidas e insolubles. 17. Prof: ngel Roco VidelaLas protenas globulares son muy diferentes de las protenas fibrosas. Tienden a ser solubles en agua y tienen forma casi esfrica, como lo sugiere su nombre. Las protenas globulares no son estructurales sino que realizan otras funciones biolgicas. Pueden ser enzimas hormonas, protenas de transporte, como la hemoglobina, que transporta el oxgeno en la sangre, o bien protenas de almacenamiento, que actan como almacenes de alimentos; un ejemplo es la ovalbmina de la clara de huevo. 18. Prof: ngel Roco VidelaLas protenas globulares tienen ms aminocidos con cadenas laterales polares o inicas que las protenas fibrosas, que son insolubles en agua. Una enzima u otra protena globular que realiza su funcin principalmente en el medio acuoso de las clulas, adoptar una estructura en la que los grupos R no polares o hidrofbicos se dirijan hacia el centro y los grupos R polares o inicos, se dirijan hacia el agua. 19. Prof: ngel Roco VidelaLas protenas globulares principalmente son helicoidales, pero forman pliegues que les permiten que la forma total sea globular. Uno de los 20 aminocidos, la prolina, tiene un segundo grupo amino. Siempre que haya una unidad de prolina en la estructura primaria de un pptido, no habr grupo NH disponible para formar puentes de hidrgeno dentro de la misma cadena. 20. Prof: ngel Roco VidelaNo tiene Hpara formar puente de hidrogeno Unidad de prolina Por lo tanto, las unidades de prolina tienden a desorganizar una hlicey frecuentemente encontramos las unidades de prolina en los "dobleces" de la estructura de una protena. 21. Prof: ngel Roco VidelaLamioglobina,que es la protena que transporta el oxgeno en los msculos, es un buen ejemplo de una protena globular. Contiene 153 unidades de aminocidos y, sin embargo, es muy compacta, tiene muy poco espacio vaco en su interior. Aproximadamente 75% de las unidades de aminocidos en la mioglobina son parte de ocho secciones helicoidales , hacia la derecha. Tiene cuatro unidades de prolina, y se encuentra cada una cerca de los "dobleces" de la estructura. Hay otros tres "dobleces" causados por las caractersticas estructurales de otros grupos R. 22. Prof: ngel Roco Videla 23. Prof: ngel Roco VidelaEl interior de la mioglobina consiste, casi completamente, en grupos R no polares, como los que tienen leucina, valina, fenilalanina y metionina. Los nicos grupos internos polares son dos histidinas. Estos grupos realizan una funcin necesaria en elsitio activode la protena en donde la porcin no proteica, una molcula de la porfrinaheme , atrapa el oxgeno. La superficie exterior de la protena incluye muchos residuos de aminocidos altamente polares (lisina, arginina, cido glutmico, entre otros). En la estructura terciaria intervienen enlaces hidrofbicos, fuerzas polares y electrostticas, puentes de hidrgeno e incluso enlaces covalentespuentes disulfuro 24. PRIMARIASECUNDARIATERCIARIA 25. ESTRUCTURA COMBINADA 26. Prof: ngel Roco VidelaEstructura cuaternaria de las protenas Lahemoglobinaes una protena de las clulas rojas. Transporta el oxgeno, y es un ejemplo de este tipo de agregados. Consiste en cuatro unidades casi esfricas, dos unidadescon 141 aminocidos y dos unidades ,con 146 aminocidos. Las cuatro unidades se juntan mediante un acomodo tetradrico. Muchas protenas estn conformadas por asociacin de varias cade