PÉPTIDOS Y PROTEÍNASLaura Natalia Cabra RojasPaula Andrea Jiménez JiménezSergio Andrés Lobo OlayaMaría José Trujillo MorenoMaría Alejandra Wagner Useche

El conocimiento de la secuencia de aminoácidos de una proteína puede proporcionar datos acerca de su estructura tridimensional y función, su localización celular y su evolución.

¿Cómo podría la secuencia y las propiedades de los aminoácidos en un

péptido o una proteína, afectar su estructura y función?

TEMPERATURA: Un aumento en la temperatura causa un descenso en la solubilidad y provoca la ruptura de interacciones débiles desnaturalizando la proteína.

¿El pH y la temperatura pueden afectar las propiedades químicas y

biológicas de los péptidos y proteínas?

http://genomasur.com/lecturas/Guia03.htm

Efectos del pH: Ionización de los

aminoácidos. Desnaturalización. Varia para las

diferentes proteínas.

http://www.apuntescientificos.org/cinetica-quimica-ibq2.html

Estructura Secundaria de las proteínas

HÉLICE ALFA

o Las α-Helice se encuentran estabilizadas por puentes de hidrogeno

o Los puentes se forman entre el hidrogeno unido al atomo de nitrogeno y el oxigeno carbonilico.

Los puentes de hidrogeno y las α-Hélices

http://themedicalbiochemistrypage.org/es/protein-structure-sp.php

o Cada vuelta de la helice se mantiene unida a las vueltas adyacentes mediante 3 o 4 enlaces que proporcionan estabilidad

Los puentes de hidrogeno y las α-Hélices

http://themedicalbiochemistrypage.org/es/protein-structure-sp.php

Las interacciones electrostáticas entre AA sucesivos con cadenas R con grupos cargados.

Los tamaños de los grupos R adyacentes. Las interacciones  entre grupos R espaciados

por tres o cuatro residuos. La presencia de residuos de Prolina

(Desestabilizante)

¿Qué papel juegan los grupos R en la estabilidad de la alfa hélice?

El volumen de los grupos R adyacentes

Interacciones entre residuos aa en los extremos del segmento helicoidal y el dipolo eléctrico inherente a la hélice

Tendencia de los aa a adoptar la conformación en hélice α

AAΔΔGº (kJ/

mol) AAΔΔGº (kJ/

mol)Ala 0 Leu 0,79

Arg 0,3 Lys 0,63

Asn 3 Met 0,88

Asp 2,5 Phe 2Cys 3 Pro >4Gln 1,3 Ser 2,2Glu 1,4 Thr 2,4Gly 4,6 Tyr 2His 2,6 Trp 2Ile 1,4 Val 2,1

Lehninger Principios de Bioquímica

Peña, Antonio. Bioquímica. Segunda Edición, pág. 87

http://biologiabc1.blogspot.com/2010_10_01_archive.html

Caracteristicas protectoras como la insolubilidad , la resistencia, la dureza y la flexibilidad variables.

Es rica en enlaces de disulfuro.

Normalmente son proteínas fibrosas.

Insolubles en agua (AA Hidrofobicos)

¿Qué características presentan las proteínas ricas en alfa-hélices?

Principles of Biochemistry pág. 124

Enrollamiento superhelicoidal

Funcionan como soporte mecánico de células y agrupaciones celulares

Formadas por ensamblado repetitivo de una unidad proteica simple.

¿Qué características presentan las proteínas ricas en alfa-hélices?

Principles of Biochemistry pág. 124

http://www.google.com.co/url?sa=i&rct=j&q=alfa+queratina&source=images&cd=&cad=rja&docid=2TIqIXCuhugEVM&tbnid=qICI38sLYYOL1M:&ved=0CAUQjRw&url=http://bifi.es/~jsancho/estructuramacromoleculas/5Proteinasfibrosas/5protfibrosas.htm&ei=wh1mUcSMMeXC4AO4lIDgCg&psig=AFQjCNFmxtNG9CMNKPyquK_qDMtPKUGvIw&ust=1365732406725690

α-Queratina: cabello, plumas, uñas, estructuras dermicas. Posee cistina y cisteína.

Actina y miosina: Proteínas de la contracción muscular.

Algunos Ejemplos de estas proteínas son:

Colágeno: De estructura en triple hélice, abundante en el tejido conectivo dérmico, óseo, cartilaginoso y muscular.

Algunos Ejemplos de estas proteínas son:

Preguntas de análisis de relaciones (AR – Tipo VI) Estas preguntas buscan que usted considere la verdad de las afirmaciones y la relación entre estas.Consisten en dos afirmaciones que pueden ser falsas o verdadera unidas con el conector PORQUE. Para responder este tipo de preguntas debe tener en cuenta la siguiente clave: Marque A si ambas afirmaciones son verdaderas y la segunda es

una razón o explicación correcta de la primera Marque B si ambas afirmaciones son verdaderas pero la segunda

NO es una razón o explicación correcta de la primera Marque C si la primera afirmación es verdadera pero la segunda

es falsa Marque D si la primera afirmación es falsa pero la segunda es

verdadera Marque E si ambas afirmaciones son falsas

Pregunta tipo examen

1. Todas las proteínas fibrosas son insolubles en aguaPORQUEPoseen una elevada concentración de residuos aminoácidos hidrofóbicos presentes tan solo en el interior de estas proteínas. 2. La secuencia de aminoácidos de una proteína puede proporcionar datos acerca de su estructura tridimensional.PORQUELas α-Helice presentes en las proteínas, al estar estabilizadas por puentes de hidrógeno, otorgan características como la estabilidad.3. La estabilidad de la alfa hélice esta afectada por La presencia de residuos de Prolina PORQUEla prolina es un aminoácido con una configuración diferente que desestabiliza la estructura.

Respuesta

1. C ( Ya que las proteínas fibrosas poseen una elevada concentración de residuos aminoácidos hidrofóbicos tanto en el interior de como en la SUPERFICIE de estas proteínas. Dichas superficies hidrofóbicas se encuentran sepultadas en gran parte en el interior debido al empaquetamiento de muchas cadenas polipeptídicas)2. B3. A

Nelson D, Cox M. Lehninger Principios de Bioquímica. Quinta Edición. http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/

ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/schmidth02/parte02/02.html http://www.bioquimica.dogsleep.net/Laboratorio/Plummer/Chp05a.pdf http://themedicalbiochemistrypage.org/es/protein-structure-sp.php http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf http://temasdebioquimica.wordpress.com/2008/10/03/estructura-secundaria-de-

las-proteinas/ http://books.google.com.co/books?

id=EFUP472dyEMC&pg=PA87&lpg=PA87&dq=caracter%C3%ADsticas+que+dan+alfa-helices&source=bl&ots=OBOcUzGWmT&sig=S6070m0umlBzl7PYXFc_Xyi9JO0&hl=es&sa=X&ei=RV5jUbb0GKu30AGb4YDgDw&sqi=2&redir_esc=y#v=onepage&q=caracter%C3%ADsticas%20que%20dan%20alfa-helices&f=false

http://books.google.com.co/books?id=EFUP472dyEMC&pg=PA87&lpg=PA87&dq=aminoacidos+que+conforman+helices+alfa&source=bl&ots=OBOcWxHSkQ&sig=U-OqLW658VmeR85RnSW7fV0ToXY&hl=es&sa=X&ei=qB9mUYe4Aurr0QHNooDwDg&ved=0CEsQ6AEwBQ#v=onepage&q&f=false

Referencias