laporan biokimia 4
-
Upload
sarah-wood -
Category
Documents
-
view
238 -
download
2
description
Transcript of laporan biokimia 4
I. Nomor Praktikum : III
II. Tanggal Praktikum : 18 – 09 – 2014
III. Judul Praktikum : Reaksi Uji Protein
IV. Tujuan Praktikum : Untuk menguji kandungan yang terdapat di dalam
protein
V. Dasar teori :
Protein (asal kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama")
adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan
polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain
dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen,
nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam
struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain
berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang
membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan
(imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen
penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu
sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang
tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid,
dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu,
protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia.
Protein ditemukan oleh Jöns Jakob Berzelius pada tahun 1838.
Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang
dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi
translasi yang dilakukan ribosom.[1] Sampai tahap ini, protein masih "mentah",
hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi,
terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara biologi.
Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer
(tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat
empat):[4][5]
Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang
dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Frederick Sanger merupakan
ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada
protein, dengan penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan
antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk
dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam
amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan
bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut
memicu mutasi genetik.
Struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai
rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen.
Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:
o alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam
amino berbentuk seperti spiral;
o beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang
tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan
hidrogen atau ikatan tiol (S-H);
o beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan
o gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").[4]
Struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur
sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein
dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang
stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur
kuartener. Contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan
insulin.
Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis
protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino
ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer, (2) analisis sekuens dari ujung-N
dengan menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin
dan spektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri
massa.
Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular
dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR).[6] Spektrum CD dari
puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan
lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari
komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada
spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita
amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa
diestimasi dari spektrum inframerah.
Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri
dari 40-350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain.
Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya.
Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah
fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada
struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen
domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan
struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah,
protein tersebut tidak fungsional.
Kenyataannya, seluruh protein yang ada di dunia ini merupakan kombinasi dari
dua puluh macam asam amino, baik esensial maupun non esensial. Dari makanan
kita memperoleh Protein. Di sistem pencernaan protein akan diuraikan menjadi
peptid peptid yang strukturnya lebih sederhana terdiri dari asam amino. Hal ini
dilakukan dengan bantuan enzim. Tubuh manusia memerlukan 9 asam amino.
Artinya kesembilan asam amino ini tidak dapat disintesa sendiri oleh tubuh esensiil,
sedangkan sebagian asam amino dapat disintesa sendiri atau tidak esensiil oleh
tubuh. Keseluruhan berjumlah 21 asam amino. Setelah penyerapan di usus maka
akan diberikan ke darah. Darah membawa asam amino itu ke setiap sel tubuh. Kode
untuk asam amino tidak esensiil dapat disintesa oleh DNA. Ini disebut dengan
DNAtranskripsi. Kemudian karena hasil transkripsi di proses lebih lanjut di ribosom
atau retikulum endoplasma, disebut sebagai translasi.
Sumber Protein
Daging
Ikan
Telur
Susu , dan produk sejenis Quark
Tumbuhan berbji
Suku polong-polongan
Kentang
Studi dari Biokimiawan USA Thomas Osborne Lafayete Mendel, Profesor
untuk biokimia di Yale, 1914, mengujicobakan protein konsumsi dari daging dan
tumbuhan kepada kelinci. Satu grup kelinci-kelinci tersebut diberikan makanan
protein hewani, sedangkan grup yang lain diberikan protein nabati. Dari
eksperimennya didapati bahwa kelinci yang memperoleh protein hewani lebih cepat
bertambah beratnya dari kelinci yang memperoleh protein nabati. Kemudian studi
selanjutnya, oleh McCay dari Universitas Berkeley menunjukkan bahwa kelinci
yang memperoleh protein nabati, lebih sehat dan hidup dua kali lebih lama.
Protein merupakan molekul yang sangat besar-atau makrobiopolimer- yang
tersusun dari monomer yang disebut asam amino. Ada 20 asam amino standar, yang
masing-masing terdiri dari sebuah gugus karboksil, sebuah gugus amino, dan rantai
samping (disebut sebagai grup "R"). Grup "R" ini yang menjadikan setiap asam
amino berbeda, dan ciri-ciri dari rantai samping ini akan berpengaruh keseluruhan
terhadap suatu protein. Ketika asam amino bergabung, mereka membentuk ikatan
khusus yang disebut ikatan peptida melalui sintesis dehidrasi, dan menjadi
Polipeptida, atau protein.
Protein merupakan makromolekul yang paling melimpah di dalam sel dan
menyus
un lebih dari setengah berat kering pada semua organisme. Sebagai makro
molekul, protein merupakan senyawa organik yang mempunyai berat molekul tinggi
dan berkisar antara beberapa ribu sampai jutaan dan tersusun dari C, H, O dan N
serta unsur lainnya seperti S yang membentuk asam-asam amino. Semua protein
pada semua makhluk, dibangun oleh oleh susunan dasar yang sama, yaitu 20 macam
asam amino baku yang molekulnya sendiri tidak mempunyai aktivitas biologis
sedang protein sebagai enzim dan hormon mempunyai fungsi khusus. Disamping itu
protein dapat berfungsi sebagai pembangun struktur, sumber energi, penyangga
racun, pengatur pH dan bahkan sebagai pembawa sifat turunan dari generasi ke
generasi (Patong, dkk., 2012).
Melalui reaksi hidrolisis protein telah didapatkan 20 macam asam amino
yang dibagi berdasarkan gugus R-nya, berikut dijabarkan penggolongan tersebut :
asam amino non-polar dengan gugus R yang hidrofobik, antara lain Alanin, Valin,
Leusin, Isoleusin, Prolin, Fenilalanin, Triptofan dan Metionin. Golongan kedua
yaitu asam amino polar tanpa muatan pada gugus R yang beranggotakan Lisin,
Serin, Treonin, Sistein, Tirosin, Asparagin dan Glutamin. Golongan ketiga yaitu
asam amino yang bermuatan positif pada gugus R dan golongan keempat yaitu asam
amino yang bermuatan negatif pada gugus R. Dari ke-20 asam amino yang ada,
dijumpai delapan macam asam amino esensial yaitu valin, leusin, Isoleusin,
metionin, Fenilalanin, Triptofan, Treonin, dan Lisin. Asam amino essensial ini tidak
bisa disintesis sendiri oleh tubuh manusia sehingga harus didapatkan dari luar
seperti makanan dan zat nutrisi lainnya (Samadi, 2012).
Pembagian tingkat organisasi struktur protein ada empat kelas yakni struktur
primer, struktur sekunder, dan struktur tersier. Sedangkan klasifikasi protein dibagi
berdasarkan sifat biologisnya, berdasarkan sifat kelarutannya dan gugus
prostetiknya (Katili, 2009).
Pada struktur primer ini ikatan antar asam amino hanya ikatan peptida
(ikatan kovalen). Struktur ini dapat digambarkan sebagai rumus bangun yang biasa
ditulis untuk senyawa organik. Pada ikatan ini tidak terdapat ikatan atau kekuatan
lain yang menghubungkan asam amino dengan satu dan lainnya. Pada struktrur
sekunder dimana rantai asam amino bukan hanya dihubungkan oleh ikatan peptida
tetapi juga diperkuat oleh ikatan hidrogen. Karena ikatan peptida adalah planar
maka dalam satu molekul protein dapat berotasi hanya C-N dan C-C terhadap
sumbu (struktur primer), sehingga memungkinkan suatu protein yang disebut -
heliks. Struktur tersier terbentuk karena terjadinya pelipatan (folding) rantai -
heliks, konformasi , maupun gulungan rambang suatu polipeptida, membentuk
protein globular, yang struktur tiga dimensinya lebih rumit daripada protein serabut.
Struktur kuartener terbentuk dari beberapa bentuk tersier dan bisa terdiri dari
promoter yang sama atau yang berlainan. Agregasi dari banyak polipeptida dapat
membentuk sebuah protein tunggal yang fungsional (Patong, dkk., 2012).
Fungsi protein ditentukan oleh konformasinya, atau pola lipatan tiga
dimensinya, yang merupakan pola dari rantai polipeptida. Beberapa protein seperti
keratin rambut dan bulu, berupa serabut, dan tersusun membentuk struktur linear
atau struktur seperti lembaran dengan pola lipatan berulang yang teratur. Protein
lainnya, seperti kebanyakan enzim, terlipat membentuk konformasi globular yang
padat dan hampir menyerupai bentuk bola. Konformasi akhir bergantung pada
berbagai macam interaksi yang terjadi (Kuchel dan Ralston, 2006).
Dalam ilmu Kimia, pencampuran atau penambahan suatu senyawa dengan
senyawa yang lain dikatakan bereaksi bila menunjukkan adanya tanda terjadinya
reaksi, yaitu: adanya perubahan warna, timbul gas, bau, perubahan suhu, dan adanya
endapan. Pencampuran yang tidak disertai dengan tanda demikian, dikatakan tidak
terjadi reaksi kimia. Ada beberapa reaksi khas dari protein yang menunjukkan
efek/tanda terjadinya reaksi kimia, yang berbeda-beda antara pereaksi yang satu
dengan pereaksi yang lainnya. Semisal reaksi uji protein (albumin) dengan Biuret
test yang menunjukkan perubahan warna, belum tentu sama dengan pereaksi uji
lainnya (Ariwulan, 2011).
Uji protein dengan metode identifikasi protein secara kualitatif dapat
menggunakan prinsif (Khoiriah, 2012) :
Uji Biuret : pembentukan senyawa kompleks koordinat yang berwarna yang
dibentuk oleh Cu²++ dengan gugus –CO dan –NH pada ikatan peptida dalam
larutan suasana basa.
Pengendapan dengan logam : pembentukan senyawa tak larut antara protein
dan logam berat.
Pengendapan dengan garam : pembentukan senyawa tak larut antara protein dan
ammonium sulfat.
Pengendapan dengan alkohol : pembentukan senyawa tak larut antara protein
dan alkohol.
Uji koagulasi : perubahan bentuk yang ireversibel dari protein akibat dari
pengaruh pemanasan.
Denaturasi protein : perubahan pada suatu protein akibat dari kondisi
lingkungan yang sangat ekstrim.
Berbagai protein globular mempunyai daya kelarutan yang berbeda dalam air.
Variabel yang mempengaruhi kelarutan ini adalah pH, kekuatan ion, sifat dielektrik
pelarut, dan temperatur. Pemusahan protein dari campuran dengan pengaturan pH
didasarkan pada harga pH isoelektrik yang berbeda-beda untuk tiap macam protein.
Pada umumnya molekul protein mempunyai daya kelarutan minimum pada pH
isoelektriknya. Pada pH isoelektriknya beberapa protein akan mengendap dari
larutan, sehingga dengan cara pengaturan pH larutan, masing-masing protein dalam
campuran dapat dipisahkan satu dari yang lainnya dengan teknik yang disebut
pengendapan isoelektrik (Patong, dkk., 2012).
Protein yang tercampur oleh senyawa logam berat akan terdenaturasi. Hal ini
terjadi pada albumin yang terkoagulasi setelah ditambahkan AgNO3 dan
(CH3COO)2Pb. Senyawa-senyawa logam tersebut akan memutuskan jembatan
garam dan berikatan dengan protein membentuk endapan logam proteinat. Protein
juga mengendap bila terdapat garam-garam anorganik dengan konsentrasi yang
tinggi dalam larutan protein. Berbeda dengan logam berat, garam-garam anorganik
mengendapkan protein karena kemampuan ion garam terhidrasi sehingga
berkompetisi dengan protein untuk mengikat air. Pada percobaan, endapan yang
direaksikan dengan pereaksi millon memberikan warna merah muda, dan filtrat
yang direaksikan dengan biuret berwarna biru muda. Hal ini berarti ada sebagian
protein yang mengendap setelah ditambahkan garam (Sri, 2012).
VI. Alat dan Bahan :
Bahan :
1. Larutan protein
2. HCl 0,1 M
3. NaOH 0,1 M
4. Buffer asetat pH 4,7
5. Etil Alkohol 95 %
Alat :
1. Tabung reaksi
2. Pipet Tetes
3. Rak tabung
4. Beker gelas
VII. Prosedur Percobaan :
A. Pengendapan Dengan Alkohol
Tabung 1 2 3
Larutan protein 2,5 ml 2,5 ml 2,5 ml
HCl 0,1 M 0,5 ml - -
NaOH 0,1 M - 0,5 ml -
Buffer asetat, pH 4,7 - - 0,5 ml
Etil alcohol 96% 3 ml 3 ml 3ml
VIII. Hasil Pengamatan :
1. Putih Telur
a. Putih telur + HCl
Putih Telur 1 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan
(bening) (bening) larutan keruh
Putih Telur 2 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan
(bening) (bening) larutan keruh
Putih Telur 3 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan
(bening) (bening) larutan keruh
Putih Telur 4 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan
(bening) (bening) larutan keruh
Putih Telur 5 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan
(bening) (bening) larutan keruh
b. Putih telur + NaOH
Putih Telur 1 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh
(bening) (bening)
Putih Telur 2 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh
(bening) (bening)
Putih Telur 3 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh
(bening) (bening)
Putih Telur 4 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh
(bening) (bening)
Putih Telur 5 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh
(bening) (bening)
c. Putih Telur + Buffer Asetat
Putih Telur 1 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan
(bening) (bening) putih dan
larutan
keruh
Putih Telur 2 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan
(bening) (bening) putih dan
larutan
keruh
Putih Telur 3 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan
(bening) (bening) putih dan
larutan
keruh
Putih Telur 4 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan
(bening) (bening) putih dan
larutan
keruh
Putih Telur 5 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan
(bening) (bening) putih dan
larutan
keruh
2. Kuning Telur
a. Kuning Telur + HCl
Kuning Telur 1 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh
(bening) (bening)
Kuning Telur 2 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh
(bening) (bening)
Kuning Telur 3 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh
(bening) (bening)
Kuning Telur 4 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh
(bening) (bening)
Kuning Telur 5% + HCl 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh
(bening) (bening)
b. Kuning Telur +NaOH
Kuning Telur 1 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan bening
(bening) (bening)
Kuning Telur 2 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan bening
(bening) (bening)
Kuning Telur 3 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan bening
(bening) (bening)
Kuning Telur 4 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan bening
(bening) (bening)
Kuning Telur 5 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan bening
(bening) (bening)
c. Kuning Telur + Buffer Asetat
Kuning Telur 1 % + Buffer asetat pH 4,7 + alkohol 96 % larutan
(bening) (bening) keruh
Kuning Telur 2 % + Buffer asetat pH 4,7 + alkohol 96 % larutan
(bening) (bening) keruh
Kuning Telur 3 % + Buffer asetat pH 4,7 + alkohol 96 % larutan
(bening) (bening) keruh
Kuning Telur 4 % + Buffer asetat pH 4,7 + alkohol 96 % larutan
(bening) (bening) keruh
Kuning Telur 5 % + Buffer asetat pH 4,7 + alkohol 96 % larutan
(bening) (bening) keruh
3. Ikan
a. Ikan + HCl
Ikan 1 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan
(bening) (bening) larutan keruh
Ikan 2 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan
(bening) (bening) larutan keruh
Ikan 3 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan
(bening) (bening) larutan keruh
Ikan 4 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan
(bening) (bening) larutan keruh
Ikan 5 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan
(bening) (bening) larutan keruh
b. Ikan + NaOH
Ikan 1 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh
(bening) (bening)
Ikan 2 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh
(bening) (bening)
Ikan 3 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh
(bening) (bening)
Ikan 4 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh
(bening) (bening)
Ikan 5 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh
(bening) (bening)
c. Ikan + Buffer Asetat
Ikan 1 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan putih
(bening) (bening) dan larutan keruh
Ikan 3 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan putih
(bening) (bening) dan larutan keruh
Ikan 3 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan putih
(bening) (bening) dan larutan keruh
Ikan 4 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan putih
(bening) (bening) dan larutan keruh
Ikan 5 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan putih
(bening) (bening) dan larutan keruh
IX. Persamaan Reaksi
1. Pengendapan dengan alkohol
X. Pembahasan
Percobaan kali ini adalah mengenai reaksi uji protein dengan menggunakan uji
pengendapan dengan alkohol. Percobaan kali ini bertujuan untuk menguji kandungan
yang ada dalam protein. Pada percobaan ini mengenai pengendapan dengan alkohol.
Karena untuk menghemat bahan yang telah disiapkan, maka praktikan menggunakan
setengah takaran dari takaran utuh pada modul praktikum yaitu larutan albumin
(albumin, kuning telur, putih telur dan ikan) masing-masing 2,5 ml sedangkan untuk
HCl, NaOH dan buffer asetat 0,5 ml dan etil alkohol 3 ml.
Hasil yang didapat pada percobaan ini yaitu pada tabung I yang ditambahkan
HCl adalah larutan keruh dan sedikit endapan, kecuali kuning telur. Kuning telur
menghasilkan larutan keruh dan tidak terdapat endapan. Hal ini dikarenakan kandungan
protein yang terdapat pada kuning telur lebih sedikit dibandingkan putih telur dan ikan.
Pada tabung ke II yaitu dengan penambahan NaOH pada larutan putih telur, kuning
telur dan ikan mendapatkan hasil yaitu larutan keruh, kecuali kuning telur. Penyebabnya
sama yaitu karena kuning telur memiliki kandungan protein lebih sedikit dibandingkan
dengna putih telur dan ikan. Pada tabung ke III yaitu dengan penambahan buffer asetat
dengan pH 4,7 didapatkan lebih banyak endapan pada masing-masing larutan protein,
terkecuali kuning telur. Kuning telur menghasilkan larutan yang keruh. Hal ini
dikarenakan buffer asetat difungsikan untuk mereaksikan larutan protein yang akan
diujikan. Pengaruh lainnya adalah karena larutan protein dapat terdenaturasi pada pH 4.
Jika dilihat dari pH nya larutan yang memiliki pH yang cenderung mendekati 4 adalah
buffer asetat, kemudian HCl 0,1 M yang memiliki pH 1.
XI. Kesimpulan
1. Yang bereaksi positif dengan larutan protein adalah tabung I dan III yaitu
dengan penambahan HCl pada tabung I dan Buffer asetat pada tabung III.
2. Kuning telur tidak terlalu bereaksi positif karena protein yang terdapat pada
kuning telur lebih rendah daripada putih telur dan ikan.
DAFTAR PUSTAKA
Anonim.Protein.(online).http://id.wikipedia.org/wiki/Protein (diakses 07-09-2014)
Anonim. Reaksi Uji Protein. (online). http://riskynurhikmayani.blogspot.com
/2014/02/biokimia-reaksi-uji-protein.html (diakses 07-09-2014)
Anonim. Reaksi Uji Protein. (online). http://sitiaminahfkip.wordpress.com
/2013/08/28/reaksi-uji-protein/ (diakses 07-09-2014)