Enzimi

NomenklaturaKlasifikacijaAktivaciona energijaEnzim-supstratKofaktoriEfekti pH I temperatureRegulacija enzimske aktivnosti

Hemijske osobine enzima

bioloski katalizatoripo strukturi su proteiniimaju neproteinski deo -prosteticnu grupudeluju vrlo specificno

Biokatalizatori

Katalizuju reakcije u organizmuveoma veliki proteinimogu da kontrolisu milion molekula u sekundivrlo su specificni-reaguju samo sa odredjenim tipom molekula SUPSTRATOM

Himotripsin

Ovaj enzim raskida peptidne veze samo kod kiselina sa aromaticnim prstenom,

Fenilalanin,Tirozin

Triptofan

Kljuc-brava

Ovaj model pokazuje da enzim ima aktivni centar -(kao brava) I da samo odredjena vrsta supstance(-kljuc) moze da se veze:

Kljuc-brava

Povratna sprega

slika jasnije objasnjava nacin vezivanja supstrata-enzim je fleksibilniji od brave -moguce je modifikovanje strukture:

Prema ovom modelu enzim je sposoban da prepozna supstrat

Nomenklatura

Nazive dobijaju po:reakciji koju katalizujukako reagujuprimer LAKTAZA-hidrolizuje laktozu PIRUVAT dekarboksilaza-

premesta karboksilnu grupu u piruvatu

Enzimi

Ribonukleaza P hidrolizuje fosfodiestarske veze

Podela enzima

Prema tipu reakcijeOksidoreduktaze-redoks reakcijeTransferaze-transfer funkionalnih grupaHidrolaze-reakcije hidrolizeLiaze-raskidaju vezeIzomeraze-preraspodela grupa i vezaLigaze-udruzuju dva molekila

Karakteristike aktivnog centra

Kataliticka strana-gde se odigrava reakcijaVezna strana-mesto gde se zadrzava supstratEnzim koristi slabe nekovalentne interakcije da drzi supstrat na mestu gde su R-ostaci a.k.Mesto je komplementarno sa supstratom i specificno za enzim

Efekti koncentracije supstrata

Brzina zavisi I od koncentracije supstrata i kolicine enzima ali samo do trenutka zasicenja enzima I tada postaje maksimalna

Dejstvo enzima

Za sve reakcije potrebno je dostici energiju aktivacije

Enzimi snizavaju energiju aktivacije

Snizenje Ea

Enzim odredjuje kako ce teci reakcija

Snizava Ea

Ubrzava reakciju

Aktivni centar

Enzim-supstrat kompleks

Prvi korak kataliticke reakcije je stvarane kompleksa enzim-supstrat

Vezivanje supstrata

Vezivanjem supstrata I enzima stvara se medjukompleks -tu nema promene u formi:

Kompleks -enzim-proizvod

Nastaje novi kompleks enzim-proizvod

Konacno nastaju enzim i proizvod

Enzim je spreman da reaguje ponovo

Proizvod

Metode regulacije enzimske reakcije

Reakcija je u ravnotezi i regulisana je proizvodom-sto vise nastaje proizvoda reakcija je sporija .

Ravnoteza se pomera u levo dok ne dodje do inhibicije

Proteinski deo molekula koji ne moze sam da reaguje

Prosteticna grupa koju mora imati apoenzim da bi mogao da reaguje:

Kofaktori i koenzimi

Kofaktori

Koenzimi

Druga jedinica-koenzim se privremeno veze za apoenzim i tad je enzim spreman za posao

APOENZIM:

KOENZIM

HOLOENZIM

Vitamini kao koenzimi

Uticaj koncentracije supstrata na enzim

Kod nekatalizovanih reakcija -brzina zavisi od koncentracijeEnzimski katalizovane reakcije-takodje zavisi ali do odredjene tacke-tj do maksimalne brzine-Vmax-enzim deluje najbrze moguce

Uticaj pH na aktivnost enzima

Primeri optimalnog pH

Enzim lokacija optim pHpepsin zeludacni sok 1,5sukraza crevni trakt 6,2katalaza jetra 7,3arginaza govedja jetra 9,0alkalna fosfataza kost 9,5

Efekti pH i temperature

Optimalna temperatura je obicno 25-40 C.

Najvise enzima deluje blizu pH -7,ali ne svi

Prekoracenje normalne pH i temperaturnog opsega

uvek dovodi do smanjenja brzine enzimske reakcije

Regulacija enzimske aktivnosti

Temperatura,pH,kofaktori,koenzimi,vrsta supstrata i mesto pomazu regulaciju ENZIMA

Nekoliko drugih metoda mogu da uticu na regulaciju u celiji:

-Nepovratna inhibicija

-Povratna inhibicija

-Alosterizam

-Zimogeni

-Inhibitori

Metode enzimske regulacije-alostericni efekti

Primer pozitivnog alosterizma

Koriste se alostericni enzimi-slicni koenzimima ,ali se vezuju za potpuno suprotan kraj od aktivnog centra:

Druge metode enzimske regulacije

Povratna inhibicijatip alostericnog efekta gde proizvod ima ulogu efektora na enzimZimogenideluju inaktivno na enzim,celije ih aktiviraju koristeci druge enzime.Deo proteina se uklanjaInhibitoriSupstance koje se vezuju za aktivni centar enzima I tako sprecavaju dejstvo.Mogu se vezati reverzibilno ili ireverzibilno

Vrste inhibicije

Mnoge supstance inhibiraju aktivnost enzima:slicni supstrati,lekovi , toksinimetalni kompleksi,temperatura,Izucavanje inhibicije mora da sadrzi:informacije o metabolickim putevimashvatanje kako lekovi i toksini uticu i posledice uticajabolje razumevanje mehanizma enzimske reakcije

Povratna i nepovratna inhibicija

Dve klase inhibitora su identifikovane prema dejstvu vezivanjuIREVERZIBILNIformiraju se kovalentne ili jake nekovalentne veze ,koje nastaju vezivanjem amino-karboksilne grupe, bitne za normalnu enzimsku reakcijuREVERZIBILNIformiraju se slabe nekovalentne veze lako disosuju od enzima koji je inaktivan samo kada je inhibitor prisutan

Inhibitori-kompetitivni

kompetitivni inhibitor

normalni supstrat

Kompetitivni-konkurentni

Slicnost sa normalnim supstratom i konkurencija-kompetitivnost je ocigledna.

Inhibitor se vezuje za aktivni centar

Inhibitori-nekompetitivni

Nekompetitivna inhibicija-nekonkurentnaInhibitor se vezuje za suprotnu stanu enzima-ne za aktivni centar ali menja strukturu aktivnog centra i vezivanje supstata je sporije

nekonkurentni centar-nekompetitivni

Heparin

Heparin onemogucava lako vezivanje trombina sa antitrombinom-pozitivan alostericni efekat

Fenilketonurija

Geneticki poremecaj fenilalanin-hidroksilaze1 beba na 13000 moze da ima ovaj poremecajDolazi do retardacije fizicke i mentalne i do smrtiBebe stalno placuMoze se izbeci retardiranost ako se bebama i deci do 10 godine ne daje fenilalanin-stroga dijeta bez proteina koji sadrze fenilalanintako da se nece ova a.k. taloziti u mozgu

Fenilketonurija

Acetilholinesteraza