ENZIM
-
Upload
mones-bersi -
Category
Documents
-
view
84 -
download
3
Transcript of ENZIM
ENZIMOLEH
Syamsul Bachtiar Hadi
ENZIM• Senyawa organik golongan protein• Biokatalisator
Substrat + Enzim Produk + Enzim• Kinerja spesifik : - Satu jenis reaktan (substrat) - Satu jenis reaksi• Tidak bereaksi dengan substat atau produk• Ada yang perlu zat lain untuk aktivasi: - Kofaktor : zat anorganik Co2+,Fe2+, Mg2+ - Koenzim : zat organik NAD+, NADH, NADP+, NADPH• Apoenzim + Kofaktor/Koenzim Holoenzim
Spesifitas Enzim
Contoh reaksi enzim:
R-CH (NH2)-COOH
Mengapa harus enzim?
• Reaksi antar senyawa organik perlu kondisi khusus : suhu, tekanan, waktu, dll
• Kondisi tubuh tidak bisa ekstrim• Enzim menurunkan energi reaksi
mempercepat reaksi• Jumlah dan jenis senyawa organik yang dibuat
sesuai kebutuhan
JENIS-JENIS ENZIM
Berdasarkan jenis reaksi yang dipengaruhi ada enam golongan:
• Oksidoreduktase• Transferase• Hidrolase• Liase• Isomerase• Ligase (sintetase)
Oksidoreduktase
• Kelompok enzim yang mengerjakan reaksi oksidasi & reduksi. memisahkan atau menambahkan elektron/hidrogen
• Contoh enzim: : * dehidrogenase * oksidase• Contoh reaksi: 1.alkohol + NAD+ aldehida + NADH + H+
2.glukosa + O2 asam glukonat +H2O2
alkohol dehidrogenase
glukosa oksidase
Transferase• Kelompok enzim yang memindahkan gugus dari suatu
senyawa ke senyawa lain.• Contoh enzim: * hidroksi metil transferase * amin transferase (transaminase)• Contoh reaksi:1.
2. hidroksi metil transferase
TFHA
amin transferase
as. ketoglutaratas. piruvat alanin
as. glutamat
glisinserin
Hidrolase• Kelompok enzim yang berperan dalam reaksi hidrolisis.• Contoh enzim: * amilase * lipase• Contoh reaksi: 1. (C6H10O5)n + n H2O ½ n C12H22O11
2.
-amilase
lipase
maltosaamium
trigliserida gliserol
as. lemak+ 3 H2O + 3
Liase• Kelompok enzim yang mengatalisis reaksi ; - pemisahan atau adisi suatu gugus - pembentukan atau pemecahan ikatan rangkap• Contoh enzim: * dekarboksilase * hidratase• Contoh reaksi:
1.
2.
piruvat dekarboksilase
as. piruvat aldehida
fumarat hidratase
H2O
as. fumarat as. malat
Isomerase• Kelompok enzim yang mengatalisis konformasi molekul
(isomerisasi).• Contoh enzim: * epimerase * isomerase• Contoh reaksi:
1. ribulose-5-fosfat xilulosa-5- fosfat
2. glukosa-6-fosfat fruktosa-6-fosfatepimerase
isomerase
Ligase (sintetase):
• Kelompok enzim yang menkatalisis pembentukan ikatan kovalen.• Contoh enzim: * glutamin sintetase
* piruvat karboksilase• Contoh reaksi:
1. Glutamat + ATP + NH4+ Glutamin + ADP + P
2. As. piuvat + ATP + CO2 As. oksaloasetat + ADP + P
glutamin sintetase
piruvat karboksilase
Asetil-Co-A
NAMA ENZIM• Berdasarkan jemis reaksi yang dipengaruhi: - GOT (Glutamyl Oxalocetic Transaminase) - GPT (Glutamyl Piruvic Transaminase) - Katalase - Koagulase• Berdasarkan jenis reaktan (substrat): - Urease - Amilase - Laktase• Nama konvensional: - Ptialin - Pepsin - Renin - Bromelin
CONTOH REAKSI ENZIMATIK
CO(NH2)2 + H2O 2 NH3 + CO2
ureum air amoniak karbon dioksida
C6H12O6 C6H12O6-PO3
glukosa glukosa-6-fosfat
CH3CH2OH + NAD+ CH3CHO + NADH + H + etanol asetaldehida
Urease
ATP Mg2+ ADP
hexokinase
dehidrogenase
APOEMZIM
KOFAKTOR
ENZIM
APOENZIM
KOENZIM
Tiga sifat utama enzim :
• Kemampuan katalitiknya• Spesifisitas• Kemampuan untuk diatur (regulasi)
Istilah-istilah terkait enzim
• Gugus prostetik • Apoenzim/ apoprotein• Holoenzim• Inhibitor• Aktivator• Koenzim• Kofaktor
Istilah-istilah terkait enzim• Gugus prostetik : bagian yang terikat sangat kuat
dengan enzim dan menjadikan enzim aktif• Apoenzim / apoprotein : bagian enzim yang terdiri
dari protein saja• Holoenzim : Enzim aktif lengkap dengan semua
komponennya• Inhibitor : bahan kimia yang menghambat aktivitas
enzim• Aktivator : bahan kimia yang mengaktivitasi enzim
gugus prostetik• Koenzim : senyawa organik sebagai aktivator enzim• Kofaktor : ion anorganik sebagai aktivator enzim
Mekanisme kerja enzim
Stickase
Substrat
Jika enzim hanya mengikat substrat dan tidak ada reaksi lebih lanjut
Status Transisi Produk
Enzim tidak hanya mengenali substrat, tetapijuga menginduksi pembentukan status transisi
Adapted from Nelson & Cox (2000) Lehninger Principles of Biochemistry (3e) p.252
X
Model kerja enzim
Mekanisme kerja enzim
BAGIANAKTIF
MOLEKULENZIM
Faktor-faktor yg mempengaruhi kerja enzim
• pH setiap enzim mempunyai pH optimum utk bekerja. contoh : pepsin pH 2, amylase pH 7.0
• Temperatur setiap kenaikan suhu 10˚C (sampai 40˚C), kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya dan reaksi terhambat dan berhenti pada 60˚C. Mengapa?
• [S] dan atau [E]
Faktor yang memengaruhi kinerja enzim
• pH
• Suhu
• Konsentrasi enzim
• Konsentrasi substrat
pH optimum umum = 7,2 – 7,4
pH < 4 atau > 9 tidak aktif Kenaikan 10C Kinerja 2 x
lipat ≤ 0 C enzim utuh tapi tidak
aktif ≥ 60 C enzim denaturasi Makin pekat enzim makin
cepat reaksi Kecepatan dibatasi kadar
substrat Makin pekat substrat makin cepat reaksi
Kecepatan dibatasi kadar enzim
Kinetika Reaksi Enzimatis
E + S ES E + PK1 K2
K-1
K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplekK2 : kecepatan konstan konfersi ES komplek ke PK-1 : kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E bebasEnzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi, steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai apabila : Kecepatan pembentukan ES komplek sama dengan kecepatan pemecahannya
K-1 + K2
= Km konstanta Michaelis K2 Vmax [S]
V = Persamaan Michaelis-Menten Km + [S]
• Ketika kondisi diatur sehingga [S] = Km maka
Vmax [S] V = dan V = Vmax / 2• [S] + [S]
Lineweaver-Burk double reciprocal plot
Y = m x + b
Penghambatan Reaksi Enzimatis
• Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau irreversible • Irreversible pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen dalam
enzim• Reversible suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas
kembali
Reversible inhibitor ini dpt dibagi :– competitive– non-competitive– un-competitive
Penghambatan competitive
• inhibitor bersaing dgn substrat untuk terikat pd sisi aktif
• Biasanya inhibitor berupa senyawa yg menyerupai substratnya, & mengikat enzim membentuk komplek EI
• krn terikat scr reversible penghambatan nya bias, yaitu ketika ditambah substrat maka penghambatan berkurang
Penghambatan non-competitive
• inhibitor terikat pada sisi lain dari enzim (bkn sisi aktif)
• jadi tidak memblok pembtkan enzim-substrat komplek
• Enzim mjd tidak aktif ketika inhibitor terikat walau enzim mengikat substrat
• Inhibitor mengurangi konsentrasi enzim yg aktif, sehingga mempengaruhi Vmax –nya
Penghambatan un-competitive
• Terikat pd sisi selain sisi aktif enzim
• Berbeda dgn non-competitive inhibitor ini hanya terikat pd ES komplek
• Sehingga tidak terikat pd enzim bebas
• Vmax berubah, dan Km juga berubah
Enzim allosterik
• Enzim allosterik mengalami perubahan konformasi sebagai respon terhadap pengikatan modulator efektor
• Allosterik enzim biasanya lebih komplek dari non allosterik enzim, memiliki sub unit lebih dari satu
• Memiliki satu atau lebih sisi allosterik / regulator untuk mengikat modulator.
• Seperti halnya substrat, setiap regulator memiliki sisi pengikatan yang berbeda
• Untuk enzim homotropik sisi aktif dan sisi regulator sama
Enzim
Protein Enzim protein sederhana
Protein +Bukan Protein
Protein = apoenzim
Enzim Konjugasi
Bukan protein =Gugus prostetik
Organik =Koenzim
Anorganik = kofaktor
• Spesifik: hanya cocok untuk satu macam substrat saja atau sekelompok kecil substrat yang susunannya hampir sama dan fungsinya sama
A B C DE1 E2 E3
E4
E5
Golongan Tipe reaksi
Oksidoreduktase(nitrat reduktase)
memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen
Transferase(Kinase)
memindahkan gugus senyawa kimia
Hidrolase(protease, lipase, amilase)
memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air
Liase(fumarase)
membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia
Isomerase(epimerase)
mengkatalisir perubahan isomer
Ligase/sintetase(tiokinase)
menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP
Polimerase(tiokinase)
menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk polimer