AMINOÁCIDOSY PROTEÍNAS

Bioquímica

PROTEÍNAS

MONÓMERO

aminoácido proteína

POLIMERO

Las proteínas son POLIMEROS formados por la unión de aminoácidos; estos se unen mediante enlace peptídico.

FUNCION EJEMPLO

ENZIMAS: aceleran las reacciones bioquímicas Dehidrogenasas, transferasas, hidrolasas, etc.

ESTRUCTURAL: forman parte de la estructura de organelos

Proteínas de los ribosomas

RESERVA: fuente de aa y de nitrógeno amoniacal Zeína (maiz), gliadina (trigo)

TRANSPORTE: transportar nutrientes a través de las membranas

Bombas de protones

RECONOCIMIENTO: reconocer los señales del ambiente extracelular

Fitocromo (germinación)

Reconocer fitohormonas Receptores

Reconocer patógenos Lectinas

AMINOÁCIDOS (aa)

Carbono α

Grupo carboxilo

Grupo amino

Grupo R/cadena lateral

Todos los aminoácidos tiene una estructura común, solo difieren por el GRUPO R

El grupo R varía en:- estructura- tamaño- carga eléctricaInfluye en la solubilidad del aa en agua

aa actúan como ácidos y como basesUn aa en agua se encuentra como ion dipolar (zwitterion), sobre todo a pH 7:

Ion dipolar actuando como ácido, DONANDO

PROTONES:

Forma no

iónica

Forma iónica o

zwitterion

Ion dipolar actuando como base, ACEPTANDO

PROTONES:

ENLACE PEPTÍDICODos o más aminoácidos se unen mediante ENLACE PEPTÍDICO:

enlace covalente entre el grupo amino (-NH2) de un aa y el grupo carboxilo (-COOH) de otro aa. El enlace peptídico implica

la pérdida de una molécula de agua

PÉPTIDOS

Los péptidos son moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlace peptídico

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:

Oligopéptido menos de 10 aa

Polipéptido más de 10 aa

Proteína más de 100 aa

Uniendo varios aa se forma un péptido

Insulina: 55 aa

Oxito

cina: 9

aa

NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA PRIMARIASecuencia de los residuos aminoácidos

ESTRUCTURA SECUNDARIADisposiciones particularmente estables de aminoácidos que

forman estructuras repetitivas

ESTRUCTURA TERCIARIAPlegamiento tridimensional de un polipéptido

ESTRUCTURA CUATERNARIADisposición en el espacio de una o más subunidades polipeptídicas

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEINAS

aminoácidos

Cadena peptidica

PROTEINAS GLOBULARES

PROTEINAS FIBROSAS

Estructura tridimensional

PROTEINAS FIBROSAS

aaCadena peptidica

PROTEINA FIBROSA

COLÁGENO

Como una fibra, una piola, una cuerda

LAS PROTEINAS FIBROSAS

TIENEN FUNCION

ESTRUCTURALDAN

ESTRUCTURAComo las varas de

hierro en el hormigón

α QUERATINA

Ej. de PROTEINAS FIBROSAS

FIBROINA DE LA SEDA

tejidos conectivos, huesos, tendones, cartílagos, piel.

cabello, uñas, cuernos, lana, etc.

producida por arañas, insectos

ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice α

PROTEINAS FIBROSAS: ej. COLÁGENO

ESTRUCTURA TERCIARIA

3 Hélice α enrolladas

El colágeno está formado por 3 cadenas peptidicas que se envuelven entre si formando una triple hélice, una larga fibra que NO se enrolla sobre si misma (como al reves hacen las P. globulares). La PF tiene unidos los músculos y los enlazan a los huesos.

ESTABILIDAD PROTEÍNAS

PUENTES DE HIDRÓGENO: más débiles que los enlaces covalentes, pero tan numerosos que aportan de forma fundamental a la estabilidad del II, III y IV nivel estructural

ENLACES COVALENTES: enlaces peptídico, enlaces de puentes disulfuro inter- e intra-moleculares. Los primeros son responsables de la estructura primaria y los segundos sobre todo de la terciaria

ESTABILIDAD PROTEÍNAS

INTERACCIONES IONICAS: pueden ser de atracción u repulsión. Son influenciadas por el pH del medio; siendo esto por la mayoría acuoso, los grupos ionizados son sulvatados y por ende sus interacciones son a menudo menos fuertes de lo pensado

INTERACCIONES HIDROFÓBICAS: son consecuencia del carácter hidrofóbico de algunos grupos R de aminoácidos y de la estructura del agua. La proteína tiende a plegarse espontáneamente de forma tal que solo los grupos R hidrofilicos queden a contacto con el agua y los grupos R hidrofóbicos se “escondan” en la parte interna

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Hélice α y Hoja β

La Hélice α disposición más sencilla que asume una cadena polipeptídica tomando en cuenta la rigidez de sus enlaces peptídicos. El giro de la hélice es dextrógiro.

Disposiciones particularmente estables de aminoácidos que forman patrones estructurales repetitivos

El esqueleto polipeptídico de la hélice α se encuentra compactamente enrollado alrededor del eje imaginario longitudinal de la molécula y los grupos R sobresalen del esqueleto helicoidal.

Hoja β

La conformación βorganiza las cadenas polipeptídica en forma de hoja. El esqueleto de la cadena se encuentra extendido en zigzag en lugar de plegarse como hélice.

La estabilidad es dada por puentes de hidrógeno entre segmentos adyacentes de cadena polipeptídica e interacciones de van der Waals entre las hojas.

Los grupos R sobresalen de la estructura en zigzag en direcciones opuestas. En hojas β densamente empaquetadas los grupos R son pequeños (Alanina, Glicina)

misma orientación amino-carboxilo en el polipéptido

ESTRUCTURA SECUNDARIA – Hoja β

Cadenas polipeptídicas paralelas (misma orientación amino-carboxilo en el polipéptido) o antiparalelas.

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

Las proteínas constituyen hasta el 50% del peso seco de los seres vivos. La proteínas tienen varias funciones:

TIPOS DE PROTEINAS FUNCION

P. estructurales colágeno, seda, queratina, microtúbulos

P. reguladoras insulina, hormonas de crecimiento

P. contráctiles Actina, miosina

P. de transporte Hemoglobina, mioglobina

P. de almacenamiento Clara de huevo, proteínas de las semillas

P. de defensa (vertebratos) Anticuerpos (inmunoglobulinas)

P. de membrana Receptores, proteínas de transporte de membrana, antígenos

Toxinas Toxina botulínica, toxina de la difteria

Enzimas Amilasa, catalasa, etc.

DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNASToda proteínas empieza su existencia en un ribosoma como una secuencia lineal de residuos aminoácidos. Para alcanzar la conformación nativa el polipéptido debe PLEGARSE durante y a continuación de la síntesis.

La perdida de estructura tridimensional que ocasiona también la pérdida de función se llama DESNATURALIZACIÓN de la proteína

LA PERDIDA DE ESTRUCTURA CONDUCE A LA PERDIDA DE

FUNCIÓN

Fuentes de desnaturalización:Calor, extremos de pH, disolventes orgánicos, urea, detergentes