Universidad de Carabobo Facultad de Ciencias de la Salud

Escuela de Medicina Dr. Witremundo Torrealba Ncleo Aragua

Departamento de Fisiologa y Bioqumica

Generalidades

Macromolculas mas abundantes

No se almacenan en el organismo

Formadas por polmeros de aminocidos

El tipo de protena depende de su secuencia de aminocidos

Funciones de las Protenas

Catlisis enzimtica

Transporte

Movimiento (contractilidad)

Proteccin inmune

Soporte mecnico

Receptores

Hormonas

Aminocidos

Esta formado por un carbono unido a cuatro grupos diferentes:

Grupo Carboxilo (COO)

Grupo Amino (NH)

tomo de Hidrgeno (H)

Grupo Radical o R

Centro Quiral

Estereoisomera

Los 4 grupos diferentes pueden tomar dos ordenamientos distintos: Estereoisomeros.

Son imgenes especulares no superponibles: Enantiomros.

Los aminocidos de las protenas se presentan en Esteroismeros L

Clasificacin

Apolares alifticos

Aromticos

Polares sin carga

Polares con carga

Positiva (Bsicos)

Negativa (cidos)

Se pueden agrupar segn la presencia o ausencia en el

grupo R de un OH, SH o COOH, pero tambin es

posible utilizar como criterio la polaridad del grupo R

Absorben luz UV

Clasificacin

Clasificacin

El pH y los Aminocidos

El grupo R de algunos aminocidos presenta grupos

ionizables:

Carboxilo (COO)

Amino (NH)

Sulfidrilo (SH)

Fenol (OH)

El pH y los Aminocidos

Cuando un aminocido se disuelve en agua, se encuentra

en forma de Ion dipolar o Zwitterion

El pH y los Aminocidos

Un Zwitterion puede actuar como un cido

O como una base

Compuestos con naturaleza dual se denominan Anfteros

Punto Isoelctrico

Es el pH caracterstico en el que la carga elctrica neta es cero

Por encima del pI

Por debajo del pI

Carga neta negativa

Carga neta positiva

Curva de Titulacin

Indica la relacin entre la carga elctrica neta de un aminocido y el pH de la disolucin

Proporciona una medida cuantitativa del pKa de cada uno de los grupos ionizables

Permite determinar las regiones de capacidad tamponante

Curva de Titulacin

Aminocido con grupo R sin carga

Curva de Titulacin

Aminocido con grupo R con carga positiva

Curva de Titulacin

Aminocido con grupo R con carga negativa

Enlace Peptdico

Enlace covalente formado por la unin de dos

aminocidos, generando adems una molcula de agua.

Porcin de cada aminocido que permanece despus de

la prdida de la molcula de agua (H2O), que resulta

de la formacin del enlace peptdico.

Residuo de Aminocido

Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina

Pptidos

Productos que surgen de la formacin del enlace

peptdico, por lo tanto son cadenas de residuos de

aminocidos

Oligopptidos Polipptidos

Influencia del grupo R

Puede predecirse el comportamiento acido-base de una

protena a partir de sus grupos amino y carboxilo libres

y de la naturaleza y nmero de grupos R ionizables

Peso molecular

Solubilidad

Carga elctrica (Polaridad)

Niveles Estructurales

Plegamiento

local

Plegamiento

global

Estructura Primaria

Secuencia de residuos

de aminocidos

Fuerza Estabilizadora Enlaces Peptdicos

Estructura Secundaria

Conformacin local de algunas partes del polipptido

Fuerza Estabilizadora Puentes de hidrgeno

3 tipos

Hlice

Lamina

Giro

Hlice Presencia de residuos de Prolina

y Glicina provocan restricciones

Lmina El esqueleto de la cadena proteica

est extendido en zigzag

Giros Conectan los extremos adyacentes de dos segmentos de lminas antiparalelas

Estructura Terciaria

Disposicin tridimensional global de todos los tomos

de una protena

Asociacin de Dominios

Fuerzas Estabilizadoras

Puentes de hidrgeno

Interacciones hidrofbicas

Enlaces inicos

Puentes disulfuro

Tipos

Protenas Fibrosas

Presentan cadenas polipeptdicas

dispuestas en largas hebras. Constan

mayoritariamente de un grupo nico

de estructura secundaria

Conforman estructuras que

dan soporte, forma y

proteccin

Colgeno Queratina Fibrona de seda

Protenas Globulares

Presentan cadenas polipeptdicas

dispuestas en forma globular o esfrica.

Contienen a menudo varios tipos de

estructura secundaria.

Conforman enzimas y

protenas reguladoras

Mioglobina

Estructura Cuaternaria

Disposicin de dos o ms cadenas polipeptdicas o

subunidades en complejos tridimensionales

Fuerzas Estabilizadoras

Puentes disulfuro

Puentes de hidrgeno

Interacciones hidrofbicas

Enlaces inicos

Anemia Falciforme Cambios en la estructura primaria

Desnaturalizacin

Cambio estructural de las protenas donde pierden su

estructura nativa, as como tambin su funcin

Agentes Desnaturalizantes

Polaridad del disolvente

Fuerza inica

pH

Temperatura (calor)

Proceso mediante el cual una

protena desnaturalizada, recupera su

conformacin nativa y su actividad

biolgica.

Renaturalizacin

Grupo Hemo

Es un anillo tetrapirrlico de porfirina que contiene

hierro ferroso (Fe+2

).

El O no es muy soluble en agua. El hierro es

capaz de unirlo para su

transporte

Grupo Hemo

Mioglobina

Formada por un nico polipptido de 153 aminocidos con un grupo Hemo. Une 1 sola molcula de O

Nivel estructural Terciario

Funcin: Almacn de O

Localizacin: Msculo

Mioglobina

Curva Hiperblica

Mioglobina

Hemoglobina Es Tetramrica, con dos cadenas alfas (141 aa cada una) y dos cadenas betas (146 aa cada una). Puede unir 4

molculas de O

Nivel estructural Cuaternario

Funcin: Transporte de O

Localizacin: Eritrocito

Hemoglobina

Hemoglobina

Curva Sigmoidea

Curva Hiperblica

Cooperativismo La unin del Oxigeno a la Hemoglobina produce un

Cambio Conformacional.

Estado R y Estado T Dos estados interconvertibles de la hemoglobina:

RELAJADO (R, oxigenado u oxihemoglobina) TENSO (T, desoxigenado o desoxihemoglobina)

Influencia de la pO

Alta Afinidad

Baja Afinidad

2,3 Bifosfoglicerato

Reduce la afinidad de la Hemoglobina por el O

2,3 Bifosfoglicerato

Efecto Bohr

A un pH menor, la

hemoglobina se unir

al O con menos afinidad

Efecto Bohr

Aclimatacin

Intoxicacin por CO