16.aminoacidos, peptidos y proteinas

Unidad 4Aminoácidos,

Péptidos y Proteínas

Briseño

2Briseño

Composición química de la vida

3

Aminoácidos, Péptidos y Proteínas

AminoácidosClasificación a partir de su estructura

y su capacidad para interactuar con el aguaEsteroisómerosFormación del enlace peptídico

Péptidos y proteínasClasificaciónEstructura y funciónProteínas fibrosas (queratina y colágeno) y Proteínas globulares (mioglobina y hemoglobina)Importancia y actividad biológica en el organismo

Briseño

4Briseño

> Las proteínas abundan en los productos cárnicos (carne roja y carne blanca), huevo, leche y sus derivados y en las legumbres secas.

> Las proteínas del huevo y leche contienen una proporción casi óptima de los 8 aa esenciales y los 10 no esenciales, por lo que son de mayor valor biológico.

Fuentes

5Briseño

> Las proteínas de los vegetales tienen un valor biológico bajo por que carecen de uno o más aa esenciales.

> Al combinar (proteínas) de cereales como arroz o maíz con (proteínas) de leguminosas como frijol, se obtiene un valor biológico satisfactorio.

Fuentes

ProteoSegún la mitología griega, era

un dios del mar que se caracterizaba por cambiar de

forma a su antojo

7Briseño

> El nombre proteína proviene de la palabra griega:

> πρωτεῖος proteios (proto), que significa primario o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

> Las proteínas son las moléculas de orgánicas más abundantes en las células.

Generalidades

8Briseño

> Se encuentran en todas las partes de cada célula, ya que son fundamentales en todos los aspectos de la estructura y función celulares.

> Existen muchas clases de proteínas, cada una de ellas especializada en una función biológica diferente.

> Además, la información genética es expresada en su mayor parte por las proteínas (proteoma).

Generalidades

9Briseño

Generalidades> La lista a continuación da una idea

de la enorme gama de funciones biológicas que las proteínas realizan:1. Catalizadores bioquímicos: enzimas (las enzimas son proteínas) que catalizan prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en las células, sin éste extraordinario poder catalítico no sería posible la vida tal y como la conocemos.

10Briseño

Generalidades2. Las proteínas conocidas colectivamente como inmunoglobulinas constituyen la primera barrera de defensa de los organismos contra las infecciones de origen bacteriano o viral.3. Las proteínas de transporte llevan materiales a través de las membranas celulares. Sin este transporte, las células morirían por inanición.

11Briseño

Generalidades4. Muchas hormonas, como la insulina, son proteínas. Éstas proteínas reguladoras controlan muchos aspectos de la función celular, desde el metabolismo hasta la reproducción.5. Las proteínas estructurales proporcionan el soporte mecánico a los animales, formando también en algunos casos, sus cubiertas externas.

12Briseño

Generalidades6. Ciertos ensamblajes de proteínas llevan a cabo la contracción muscular y posibilitan la motilidad celular, incluyendo el movimiento de las bacterias.7. El citoesqueleto está compuesto por proteínas.8. Sirven como fuente de energía (aunque sólo aportan del 10 al 15% de las calorías totales de la dieta).

13Briseño

Generalidades

Esta lista podría extenderse casi indefinidamente, pero sirve para demostrar la importancia capital que las proteínas tienen en el estudio de la bioquímica.

14Briseño

Aminoácidos

> Las proteínas contienen C, H, O y N y casi todas contienen S.

> Las hay con algunos elementos adicionales, particularmente P, Fe, Zn y Cu.

> Sus pesos moleculares son muy elevados, pero por hidrólisis las moléculas proteicas dan una serie de compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular:a aminoácidos

15Briseño

Breviario culturalHidrólisis Del griego:

> ὕδωρ: hudōr agua y > λύσις: lysis ruptura o disociación

Es una reacción química entre una molécula de agua y otra molécula, en la que la molécula de agua se divide y sus átomos pasan a formar parte de otra especie química.

16Briseño

Un monómero Del griego:Mono unoMeros parteEs una molécula de pequeña masa molecular que unida a otros monómeros, a veces cientos o miles, por medio de enlaces químicos, generalmente covalentes, forman macromoléculas llamadas polímeros.

Breviario cultural

17Briseño

> Si los monómeros de los glúcidos son los monosacáridos,

> los monómeros de los lípidos son los ácidos grasos,

> los monómeros de los ácidos nucleicos son los nucléotidos,

> los monómeros de las proteínas son los aminoácidos.

Breviario cultural

18Briseño

Los aminoácidos se denominan asípor que presentan un grupo amino(-NH2) y un grupo carboxilo o ácido(-COOH) unidos a un carbono a(-C-)Las otras dos valencias de esecarbono quedan saturadas con unátomo de hidrógeno (H) y con ungrupo químico variable al que sedenomina radical (-R) o cadena lateral quele da identidadal aminoácido

Aminoácidos

Caracte

rístic

as

estru

ctural

es

comunes

19Briseño

O sea, los aminoácidos difierenentre sí por la estructura de susgrupos R o cadenas laterales

Aminoácidos

20Briseño

> Todos los aa componentes de las proteínas se conocen como

a-aminoácidos(por que están unidos al Ca).

Aminoácidos

21Briseño

Tridimensionalmente el carbono a presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices.

Aminoácidos

22Briseño

> Son moléculas que tienen la misma fórmula química no desarrollada, pero se diferencian en la localización de sus átomos y sus grupos funcionales.

Recuerde que: Isómeros

23Briseño

> Es un isómero que tiene la misma fórmula molecular y la misma secuencia de átomos enlazados, con los mismos enlaces entre sus átomos, pero difieren en la orientación tridimensional de sus átomos en el espacio. Se diferencian, por tanto, de los isómeros estructurales, en los cuales los átomos están enlazados en un orden diferente dentro de la molécula.

Esteroisómero

24Briseño

ACTIVIDAD OPTICA> Cuando en el vértice superior se

dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono a se habla de

> "a-L-aminoácidos (Levógiros) o de> "a-D-aminoácidos (Dextrógiros)

Estructura químicade losaa

La posición real en el espacio de los átomos que rodean al C a se denominaCONFIGURACIÓN

25Briseño

a-L-aminoácidos

> Las proteínas están constituidas por a-L-aminoácidos (Levógiros)

26Briseño

Aminoácidos

Existen D-aa de manera natural:1. D-serina y D-aspartato en tejido

cerebral.2. D-alanina y D-glutamato en las

paredes celulares de bacterias gram positivas.

3. D-aa en ciertos péptidos y antibióticos producidos por bacterias, hongos, reptiles y otras especies no mamíferas.

27Briseño

AminoácidosComportamiento anfótero

> Se refiere a que, en solución acuosa, los aa son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zuitterion.

28Briseño

AminoácidosComportamiento anfótero

> El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico.

> La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.

29Briseño

Aminoácidos no presentes en proteínas

Es frecuente que algunos compuestos derivadosde aa funcionen como mensajeros químicos:

> Ácido g-aminobutírico (GABA), que se produce por descarboxilación del glutamato y es un neurotransmisor con función inhibitoria. El receptor del GABA es un blanco frecuente de fármacos que reducen la ansiedad como los barbitúricos.

> La dopamina, un derivado de la tirosina, es un neurotransmisor relacionado con la enfermedad de Parkinson, que también se usa como fármaco en el sistema periférico para aumentar la FC y producir vasodilatación renal.

30Briseño

Derivados de aminoácidos

> AdrenalinaHormona secretada por la glándula suprarrenal y algunas neuronas en situaciones de estrés, que media la respuesta “lucha o huida”. Ante alguna sorpresa, el organismo se prepara para responder y lo primero que hace es incrementar los niveles plasmáticos de glucosa y la FC para que todas las células dispongan de una fuente de energía necesaria para la lucha o para la huida. Inhibe la glucogénesis y activa la glucogenólisis.

> Histamina Mediador químico de la respuesta inflamatoria, producido en SNC y en basófilos.

> Serotonina Neurotransmisor relacionado con la regulación de ira, agresión, sueño. Se almacena en plaquetas.

31Briseño

Aminoácidos> De los más de 300 a

aminoácidos que existen de manera natural, por lo general, solamente se encuentran 20 a aminoácidos distintos como sillares de las proteínas.

32Briseño

Clasificación de los aa

Por su cadena lateral

Según la capacidad de su cadena lateral

para interactuar con el agua

De acuerdo al producto final de la degradación de su esqueleto

carbonado

Nutricionalmente

Alifáticos Apolares Glucogénicos Esenciales

Aromáticos Polares sin carga Cetogénicos Semiesenciales

Heterocíclicos Polares con carga (+ ó -) ------ No esenciales

33Briseño

Clasificación de aa por su cadena lateral:

> Aa alifáticos: cadenas abiertas de átomos de carbono.

> Aa aromáticos: cadenas cerradas (cíclico anillo) de átomos de carbono.

> Aa heterocíclicos: cadenas cerradas (cíclico anillo) de átomos de carbono y por lo menos otro átomo que no sea carbono.

34Briseño

Clasificación de los aa según la capacidad de su cadena lateral para interactuar con el agua

Deba

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rojo

.

Bioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez. 2011. Edit. Panamericana. Página 59

35Briseño

> Algunos aa no pueden ser biosintetizados y deben ser ingeridos en la dieta, denominados nutricionalmente:

> Esenciales, semiesenciales y no esenciales.

Clasificación de los aa nutricionalmente

36Briseño

Esenciales:>Fenilalanina,

isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina (8).


37Briseño

Semiesenciales:> Arginina e histidina (2) Son

necesarios en las mujeres embarazadas y durante el crecimiento (neonatosadolescentes).No esenciales:

> Alanina, prolina, glicina, serina, cisteína, asparginina, glutamina, tirosina, ácido aspártico y ácido glutámico (10).


38Briseño

> Los aa se unen unos a otros por medio de un enlace covalente, llamada unión tipo amida denominado enlace peptídico formando cadenas peptídicas.

> Entonces, el enlace peptídico es la unidad primaria estructural de las cadenas peptídicas.

Enlace peptídico

39Briseño

Cadenas peptídicas> Cuando 2 aa se unen, la

estructura que se forma es un dipéptido.

> Cuando son 3 aa tripéptido.> De 3 a 10 aa oligopéptido.> De 10 en adelante polipéptido,> Se denominará proteína sólo

cuando supere los 100 aa, que son largos polímeros no ramificados (que finalmente es un polipéptido)

40Briseño

> Insulina: Hormona polipeptídica (51 aa), desempeña un papel muy importante en el metabolismo de los carbohidratos. Las moléculas de insulina de diferentes especies tienen pequeñas variaciones, lo que revela cuáles son los residuos indispensables para su función biológica.

Péptidos de interés biológico

41Briseño

> Vasopresina y oxitocina: Actúan como hormonas y como neurotransmisores, son oligopéptidos de 9 aa c/u con secuencias muy semejantes (sólo se diferencian en dos aa).

> Vasopresina Regula la reabsorción renal de agua.

> Oxitocina Estimula la relajación del cérvix y producción de leche.

Péptidos de interés biológico

42Briseño

Péptidos con función hormonalNombre N°

aaÓrgano

productor Órgano blanco Función

Oxitocina 9 Hipotálamo Útero, glándula mamariaContracción del músculo liso uterino y eyección de

leche

Vasopresina (ADH) 9 Hipotálamo Riñón, vasos Antidiurética y

vasopresora

Hormona del crecimiento (GH) 191 Hipófisis Acción generalizada Crecimiento

Hormona Luteinizante (LH) 200 Hipófisis Testículos y ovarios

Promueve la síntesis de los esteroides

andrógenos y estrógenos

Hormona Folículo estimulante

(FSH)200 Hipófisis Testículos y ovarios

Crecimiento de tubos seminíferos y desarrollo

folicular

Prolactina (PRL) 191 Hipófisis Glándula mamaria Estimula la secreción de leche

Hormona adrenocorticotróp

ica (ACTH)39 Hipófisis Corteza adrenal Estimula la secreción de

corticoesteroides

Tirotropina (TSH) 220 Hipófisis Tiroides Estimula la secreción de tiroxina

Paratohormona 84 Paratiroides Huesos, riñón e intestino Regula calcemia

Calcitonina (CT) 32 Paratiroides Huesos y riñón Regula calcemia

Insulina 51 Páncreas Tejidos insulinodependientes Regula glucemia

Glucagon 29 Páncreas Acción generalizada Regula glucemia

43Briseño

Formación del enlace peptídico

> Como ya hemos comentado, los aa se unen en secuencias lineales durante la síntesis de proteínas mediante una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente.

44Briseño


> Los aa incorporados en la cadena polipeptídica se denominan residuos por la pérdida del agua que se produce en la reacción.

45Briseño

> Como consecuencia de este proceso, sólo el grupo amino del primer aa (grupo amino terminal) y el grupo carboxilo del último aa (grupo carboxilo terminal) tienen capacidad de ionización.

> Las longitudes y los ángulos de los átomos que componen el enlace peptídico son muy semejantes en todas las unidades de todas las proteínas.


46Briseño

> Dependiendo de la secuencia concreta de sus aa, cada cadena polipeptídica tiene una composición química específica, un peso molecular específico y una forma tridimensional específica…

Péptidos y proteínas

47Briseño

Péptidos y proteínas> …lo que explica algunos principios

básicos sobre su estructura y la relación estructura-función.

> Se ha comprobado que cada proteína tiene una estructura tridimensional característica que es indispensable para que desempeñe su función específica.

48Briseño

> Estas disposiciones espaciales, en las que son capaces de desempeñar su función se denominan conformaciones nativas.

> La pérdida de ésta estructura tridimensional que conlleva a la pérdida de su función se denomina desnaturalización, que puede ser por cambios en el entorno (variaciones en el pH, variaciones intensas de temperatura o solventes apolares).

Péptidos y proteínas

49Briseño

Clasificación de las proteínas

• Formadas • sólo por aa

Holoproteínas(proteínas simples)

• Formadas por• aa más otras moléculas que

no son aa

Heteroproteínas(proteínas

conjugadas)

50Briseño

> La porción no aminoácida de una proteína conjugada se denomina:Grupo prostético

> Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo con la naturaleza química de sus grupos prostéticos, por ejemplo:

> Lipoproteínas, glucoproteínas, metaloproteínas, etc.

Clasificación de las proteínas

51Briseño

lo que determina

su estructura primaria

La estructura tridimensional de las proteínas está

determinada por la identidad de los aa que la componen y por el orden concreto en que

estos aa se disponen en la cadena,

es decir, por su secuencia,

Clasificación de lasproteínas por su

estructura tridimensional

52Briseño

Algunas zonas de ésta cadenaadquieren una disposición espacialconcreta (plegamiento) denominada

estructura secundaria

Clasificación de las proteínas por su estructura tridimensional

53Briseño

La estructura secundaria a su vez puede volver a plegarse en una disposición tridimensional:estructura terciaria


54Briseño

Puede ser que varias cadenasproteicas o subunidades (quepueden ser iguales o diferentes) seasocien en complejostridimensionales que componen laestructura cuaternaria


55Briseño

Comentando la estructura secundaria

56Briseño

a hélice> Primera estructura secundaria regular

reconocible en las proteínas:> Al crearse puentes de H entre los

residuos aminoácidos, se forma una estructura helicoidal con un enrrollamiento dextrógiro.

> De esta forma se crea una red de puentes de H que elimina la posibilidad de que se formen puentes de H con las moléculas de agua del medio.

> La a hélice es una estructura secundaria habitual tanto en proteínas fibrosas como globulares.

57Briseño

Lámina b> Segunda estructura secundaria

regular reconocible en las proteínas:

> Los residuos aminoácidos forman un modelo en zigzag o plisado.

58Briseño

> Considerando los niveles de organización de las proteínas, éstas se suelen clasificar en dos grandes grupos:

Fibrosas• Largas hebras, insolubles (H2O)• Presentan una única estructura

secundaria• Muy abundantes en animales

superiores

Globulares• Esféricas, solubles

(H2O)• Diferentes estructuras

en una misma molécula


59Briseño

Proteínas fibrosas>Colágeno>Queratina

60Briseño

Proteínas fibrosas> Colágeno Proteína con función

estructural más abundante en los vertebrados, constituye alrededor de un tercio o más de la proteína total del cuerpo.

> Está presente en tejido conjuntivo de huesos, dientes, cartílagos, tendones, tejidos epiteliales y córnea.

> Desempeña un papel estructural como proteína extracelular.

61Briseño

Proteínas fibrosas> Colágeno Hay varios tipos que

se asocian de forma variada formando diferentes agregados moleculares.

> El colágeno tipo I es el más abundante, sus moléculas forman fibras de gran resistencia.

> El colágeno tipo IV se encuentra en la lámina basal del tejido epitelial, donde forma estructuras reticulares.

62Briseño

Proteínas fibrosas> Colágeno La síntesis del principal

colágeno de los mamíferos (tipo I) se realiza en los fibroblastos y osteoblastos. Se sintetiza en forma de procolágeno dentro de dichas células, y una vez fuera de ellas, bajo efecto enzimático, se convierte en colágeno que se asocia con colágeno formando así sus fibras características, que dependen de la función biológica del tipo particular de tejido conjuntivo (tendón, córnea, etc)

63Briseño

Proteínas fibrosas> Queratinas Proteínas insolubles

de los animales, derivadas de las células del ectodermo (piel).

> Están incluidas en ellas los elementos proteicos estructurales de la piel, así como los derivados biológicos del ectodermo pelo, lana, escamas, plumas y sus cañones, uñas, pezuñas, cuernos y seda.

64Briseño

Proteínas fibrosas> Hay dos clases de queratinas:> a-queratinas Se estiran cuando

se calientan (el pelo casi duplica su longitud cuando se expone al calor húmedo).

> b-queratinas No se estiran en éstas condiciones.

65Briseño

Proteínas fibrosas> Queratinas> a-queratinas: Relativamente ricas

en restos de cisteína. Entre ellas se encuentran las proteínas duras y quebradizas de los cuernos y uñas (hasta 22% de cistina), las queratinas más blandas y flexibles de la piel, pelo y lana contienen de 10 al 14% de cistina.

66Briseño

Proteínas fibrosas> Queratinas> b-queratinas: No contienen

cisteína, pero son ricas en aa con cadenas laterales pequeñas, sobre todo alanina y serina. Se encuentran en las fibras hiladas por las arañas y los gusanos de seda, en escamas, garras y picos de reptiles y pájaros.

67Briseño

Proteínas globulares> Tienen estructura compacta, con

dobleces, curvaturas y torcimientos.

> Son cadenas entretejidas, unidas por enlaces de hidrógeno (débiles) o enlaces disulfuro.

> Esféricas.

> Hay varias, las mejor conocidas son:> Mioglobina> Hemoglobina> Lisozima> Ribonucleasa> Quimotripsina> Carboxipeptidasa A> Citocromo c> Lactato deshidrogenasa> Y una enzima proteolítica bacteriana:

subtilisnina.

68Briseño

Proteínas globulares

69Briseño

Pirrol> Pero antes de hablar de

Mioglobina y de hemoglobina, vamos platicando del pirrolEl pirrol es

un compuesto cíclico cuya fórmula es

C4H5N

70Briseño

Porfirinas> Compuestos cíclicos que se forman por el

enlace de cuatro anillos pirrol mediante puentes de metileno (=HC-).

> Una propiedad típica de las porfirinas es la formación de complejos con iones metálicos unidos al átomo de nitrógeno de los anillos pirrol.

> Puede haber porfirinas de magnesio como la clorofila, que es el pigmento fotosintético de los vegetales.

> Puede haber porfirinas de hierro conocidas como hem, que tiene un color rojo oscuro.

71Briseño

Porfirinas

72Briseño

Grupo HemCuando el grupo Hem se une a proteínas , forman lo que conocemos como hemoproteínas. Las hemoproteínas están ampliamente distribuidas en la naturaleza, la lista a continuación da ejemplos de algunas hemoproteínas importantes en seres humanos y animales

Copiada de Bioquímica Ilustrada. 28 ª edición. Harper. 2010. Edit. Mc. Graw Hill. Capítulo 31. Porfirinas y pigmentos biliares: 271.

Proteína Función

Hemoglobina Transporte de oxígeno en la sangre

Mioglobina Almacenamiento de oxígeno en el músculo

Citocromo c Participación en la cadena de transporte de electrones

Citocromo P450 Hidroxilación de xenobióticos

Catalasa Degradación de peróxido de hidrógeno

Triptófano pirrolasa Oxidación de triptófano

73Briseño

Proteínas globulares> Mioglobina Es relativamente

pequeña, contiene un grupo (prostético) ferroporfirínico (grupo hemo), idéntico al de la hemoglobina.

74Briseño

Proteínas globulares> Mioglobina Es capaz (como la

Hb) de experimentar oxigenación y desoxigenación reversible; en realidad está emparentada funcional y estructuralmente con ella. La Hb contiene 4 cadenas peptídicas y 4 hemos, por eso tiene un peso molecular 4 veces superior al de la mioglobina.

75Briseño

Proteínas globulares> Mioglobina Se encuentra dentro

de las células del músculo esquelético humano y es

especialmente abundante en mamíferos marinos tales como

ballenas, focas y morsas, cuyos músculos son tan ricos en

mioglobina, que presentan una coloración parda oscura.

> La mioglobina no solo almacena O2, también aumenta la difusión del mismo a través de la célula.

76Briseño

Proteínas globulares> Hemoglobina proteína

encargada de transportar el oxígeno en la sangre desde los

pulmones a los tejidos, así como el CO2 y los hidrogeniones en la

dirección opuesta, por lo que participa en la regulación del pH

(ya descrito).> La Hb es una proteína esférica de

estructura cuaternaria.

77Briseño

Proteínas globulares> Hemoglobina Compuesta por 4

subunidades, cada subunidad tiene un grupo prostético hemo con capacidad para captar oxígeno.

> La unión del oxígeno a una subunidad del la Hb produce un cambio en la conformación de esa cadena que induce modificaciones en las otras cadenas y finalmente en la estructura cuaternaria de la proteína.

78Briseño

Hemoglobina> El resultado es un cambio desde

una forma denominada T a una forma denominada R

> La forma R presenta mayor afinidad por el oxígeno.

> Por lo tanto, es la unión de la primera molécula de oxígeno lo que hace que la proteína una las siguientes moléculas de oxígeno de forma más eficaz.

79Briseño

Hemoglobina > El equilibrio entre las formas T y R

de la Hb permite controlar el transporte de O2 y de CO2 vital para el organismo.

> El control está regulado por la concentración de hidrogeniones.

> Los cambios en el pH de distintos tejidos unen el proceso de liberación de O2 a los tejidos con el transporte de CO2 hacia los pulmones.

80Briseño

hemoglobina> El proceso se explica como sigue:> La unión de O2 a la Hb se puede expresar

mediante la siguiente reacción:> Hb + 4O2 Hb (O2) 4 + n protones

T (desoxi) R (oxi)

Cuando el oxígeno se fija a la hemoglobina desoxigenada, los

protones (H+) son liberados (efecto Haldane).

La hemoglobina fija 2 protones por cada 4 moléculas de oxígeno

que pierde (efecto Bohr).

81Briseño

Clasificación de las proteínas por su función biológica

• Enzimas• Proteínas de reserva• Proteínas transportadoras• Proteínas contráctiles• Proteínas protectoras en la sangre

de los vertebrados• Toxinas• Hormonas• Proteínas estructurales

82Briseño


EnzimasHexoquinasa Fosforila glucosa

Lactato-deshidrogenasa Deshidrogena lactato

Citocromo c Transfiere electrones

DNA-polimerasa Replica y repara DNA

Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular.Lehninger.

Segunda edición. 1991. Ediciones Omega.Tabla 3-3 Página 66

83Briseño


Proteínas de reservaOvoalbúmina Proteína de la clara

de huevo

Caseína Proteína de la leche

Ferritina Reserva de hierro en el bazo

Gliadina Proteína de la semilla de trigo

Ceína Proteína de la semilla de maíz



84Briseño


Proteínas transportadorasHemoglobina Transporta O2 en la sangre

de los vertebrados

Hemocianina Transporta O2 en la sangre de algunos invertebrados

Mioglobina Transporta O2 en el músculo

Seroalbúmina Transporta ácidos grasos en la sangre

b1-Lipoproteína Transporta lípidos en la sangre

Globulina que liga el hierro

Transporta hierro en la sangre

Ceruloplasmina Transporta Cu en la sangre Bi

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85Briseño


Proteínas contráctiles

MiosinaFilamentos

estacionarios en las miofibrillas

Actina Filamentos móviles en las miofibrillas

Dineína Cilios y flagelos



86Briseño


Proteínas protectoras en la sangre de los vertebradosAnticuerpos Forman complejos con

proteínas extrañas

ComplementoComplejos con algunos

sistemas antígeno-anticuerpo

Fibrinógeno Precursor de la fibrina en la coagulación sanguínea

Trombina Componente del mecanismo de coagulación



87Briseño


ToxinasToxina de

Clostridium botulinum

Origina envenenamiento bacteriano de los alimentos

Toxina diftérica Toxina bacteriana

Venenos de serpiente Enzimas que hidrolizan los fosfolípidos

Ricina Proteína tóxica de la semilla del ricino

Gosipina Proteína tóxica de la semilla del algodón



88Briseño


Hormonas

InsulinaRegula el

metabolismo de la glucosa

Hormona adrenocorticotrópica

Regula la síntesis de corticosteroides

Hormona del crecimiento

Estimula el crecimiento de los

huesos



89Briseño


Proteínas estructuralesProteínas recubrimiento

viralCubierta alrededor del

cromosoma

Glucoproteínas Recubrimientos celulares y paredes

a-queratina Piel, plumas, uñas, pezuñas

Esclerotina Exoesqueletos de los insectos

Fibroína Seda de los capullos, telarañas

Colágeno Tejido conectivo fibroso (tendones, hueso, cartílago)

Elastina Tejido conectivo elástico (ligamentos)

Mucoproteínas Secreciones mucosas, fluido sinovial. Bi

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3-3

Pági

na 6

6

90

BibliografíaBioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez.2011. Edit. Panamericana.Sección I. Los materiales de la célula.Capítulo 4. Aminoácidos y enlace peptídico:

57-74.Capítulo 5. Proteínas: 75-92.

Briseño

91

BibliografíaBioquímica Ilustrada. 28 ª edición.Harper.2010. Edit. Mc. Graw Hill.Sección I. Estructuras y funciones deproteínas y enzimas.Capítulo 3. Aminoácidos y péptidos: 14-29.Capítulo 5. Proteínas: órdenes deestructura superiores: 31-44.Capítulo 31. Porfirinas y pigmentos

biliares:271.

Briseño

92

BibliografíaBioquímicaRawn 1989. Edit. Interamericana McGraw-HillVolumen 1Parte 2. Conformación y función de lasproteínas.Capítulo 3. Los aminoácidos y laestructura primaria de las proteínas: 51-74.

Briseño

93

BibliografíaApuntes de la QFB María Elena BlásquezGutiérrez.Profesora tiempo completo de la Academiade Bioquímica.Facultad de Medicina de la BeneméritaUniversidad Autónoma de Puebla.Mayo del 2012.

Briseño

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BibliografíaBioquímica. Las bases moleculares de laestructura y función celular.Lehninger.Segunda edición. 1991. Ediciones Omega.Parte 1. Componentes moleculares de las

células.Capítulo 3. Las proteínas y sus funcionesbiológicas: perspectivas: 59-72.Capítulo 4. Los aminoácidos, sillares de lasproteínas: 73-94.Capítulo 5. Proteínas: esqueleto covalente ysecuencia aminoácida: 97-123.Capítulo 6. Proteínas : conformacióntridimensional: 127-157.Capítulo 7. Proteínas: purificación ycaracterización: 161-185.

Briseño

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Fin

Briseño

16.aminoacidos, peptidos y proteinas

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