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AMINOÁCIDOS, AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PÉPTIDOS Y PROTEINASPROTEINAS
UNIVERSIDAD CATÓLICA DE SALTAFAC. DE CS AGRARIAS Y
VETERINARIASAÑO 2008
FARM. PABLO F. CORREGIDOR
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AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS
3
C
COOH
H2N
R
H
TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS
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CLASIFICACIÓN CLASIFICACIÓN DE LOS DE LOS
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS
5
aa
NO POLARES
CON N BÁSICO
ALIFÁTICOS
AROMÁTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA
6
NO POLARES NO POLARES ALIFÁTICOSALIFÁTICOS
H2N CH C
H
OH
O
H2N CH C
CH3
OH
O
H2N CH C
CH
OH
O
CH3
CH3
H2N CH C
CH2
OH
O
CH CH3
CH3
GLICINA Gli
ALANINA Ala VALINA Val
LEUCINA Leu
H2N CH C
CH
OH
O
CH3
CH2
CH3
ISOLEUCINA Ile
HN
C OH
O
PROLINA Pro
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NO POLARES NO POLARES AROMÁTICOSAROMÁTICOS
H2N CH C
CH2
OH
O
H2N CH C
CH2
OH
O
OH
H2N CH C OH
O
FENILALANINA Phe
TIROSINA Tyr
TRIPTOFANO Trp
CH2
HN
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POLARES SIN CARGAPOLARES SIN CARGA
H2N CH C
CH2
OH
O
OH
H2N CH C
CH
OH
O
OH
CH3
H2N CH C
CH2
OH
O
SH
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
C
NH2
O
H2N CH C
CH2
OH
O
C
NH2
O
SERINA Ser
TREONINA Tre
CISTEÍNA Cys
GLUTAMINA Gln
ASPARRAGINA Asn
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
S
CH3
METIONINA Met
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H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
CH2
NH2
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
NH
C
NH2
NH
H2N CH C
CH2
OH
O
N
NH
LISINA Lis ARGININA
Arg
HISTIDINA Hys
H2N CH C
CH2
OH
O
C
OH
O
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
C
OH
O
ACIDO GLUTÁMICO Glu
ÁCIDO ASPÁRTICO Asp
BÁSICOS (O CARGADOS +)ÁCIDOS (O CARGADOS -)
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AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS ESCENCIALESESCENCIALES
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Aminoácidos que no pueden Aminoácidos que no pueden biosintetizar los animales ni el biosintetizar los animales ni el hombre.hombre.
Deben ser administrados en la dieta.Deben ser administrados en la dieta. Son 10:Son 10:
val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.arg, hys.
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AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS POCO USUALESPOCO USUALES
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gamma-carboxiglutamato
HN
C OH
O
HO
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
HC
NH2
OH
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
CH
HN CH3
H2N CH C
CH2
OH
O
HC
C
OH
O
COOH
H2N CH C
CH2
OH
O
SeH
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
NH3
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
NH
CO
NH2
4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina 6-N-metil-lisina
selenocisteina ornitina
citrulina
•4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la proteína fibrosa llamada colágeno.•N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo)•Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulación de la sangre.•Selenocisteína: en la glutatión peroxidasa.•Ornitina y Citrulina: no se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de arginina y el ciclo de la urea.
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PROPIEDADES PROPIEDADES DE LOS DE LOS
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS
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PROPIEDADES ÁCIDO-PROPIEDADES ÁCIDO-BASEBASE
-COOH -COO- + H+
ÁCIDO
pK1
-NH2 + H+ -NH3+
BASE
pK2
ZWITTERIÓN
pK1 pK2
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Punto isoeléctricoPunto isoeléctrico
A pH ácido: prevalece la especie con carga +A pH ácido: prevalece la especie con carga + A pH básico: prevalece la especie con carga –A pH básico: prevalece la especie con carga – Hay un valor de pH para el cuál la carga de la Hay un valor de pH para el cuál la carga de la
especie es cero. (zwitterión)especie es cero. (zwitterión)
pI = pI = pKpK11 + pK + pK22 para un aa neutropara un aa neutro
22 Punto isoeléctricoPunto isoeléctrico: valor de pH al cuál la : valor de pH al cuál la
carga neta del aminoácido es cero.carga neta del aminoácido es cero.
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ELECTROFORESISELECTROFORESIS
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Propiedades químicasPropiedades químicas
Formación de enlaces PEPTÍDICOS:Formación de enlaces PEPTÍDICOS:
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PUENTES DI SULFUROPUENTES DI SULFURO
Formación de enlaces disulfuro (PUENTES Formación de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)DISULFURO)
CISTINACISTINA
H2N CH
C
H2C
OH
O
SH2
H2N CH
C
CH2
OH
O
SH2
+H2N CH
C
CH2
OH
O
S
H2N CH
C
H2C
OH
O
S
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OTRAS PROPIEDADES OTRAS PROPIEDADES QUÍMICASQUÍMICAS
Reacción con ácido nítricoReacción con ácido nítrico: : identificación de aa aromáticos.identificación de aa aromáticos.
Reacción con ninhidrinaReacción con ninhidrina: : compuestos coloreadoscompuestos coloreados
Reacción con Rvo. de SangerReacción con Rvo. de Sanger ( 1-( 1-flúor-2,4-dinitro benceno): forma 2,4 flúor-2,4-dinitro benceno): forma 2,4 dinitro fenilderivados de color dinitro fenilderivados de color amarillo a rojo.amarillo a rojo.
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PÉPTIDOSPÉPTIDOS
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Polímeros de Polímeros de aminoácidos de aminoácidos de PM menor a 6000 PM menor a 6000 daltons ( <50 daltons ( <50 aa)aa)
Dipéptido: 2 aaDipéptido: 2 aa Tripéptido: 3 aaTripéptido: 3 aa Tetrapéptido: 4 aaTetrapéptido: 4 aa Pentapéptido: 5 aaPentapéptido: 5 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena
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NOMENCLATURANOMENCLATURA
Se nombran desde el extremo N-Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminal al C-terminal, usando la terminación terminación ilil, excepto para el , excepto para el último aa.último aa.
Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cysEj: ser-asp-tyr-lis-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteínacysteína
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PEPTIDOSPEPTIDOS
EJEMPLOS:EJEMPLOS: OCITOCINAOCITOCINA: hormona que estimula la : hormona que estimula la
contracción del útero.contracción del útero. GLUCAGÓNGLUCAGÓN: hormona que tiene : hormona que tiene
acciones contrarias a la Insulina.acciones contrarias a la Insulina. ANTIBIÓTICOSANTIBIÓTICOS GLUTATIÓNGLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en : glu-cys-gli, participa en
reacciones Redox de la célula.reacciones Redox de la célula.
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PROTEINASPROTEINAS
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DEFINICIÓNDEFINICIÓN
Biopolímeros de aminoácidos de mas Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000 daltons, indispensables para de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos.la procesos vitales de los seres vivos.
Están formadas por C, H, O, N y SEstán formadas por C, H, O, N y S
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Por su naturaleza Por su naturaleza químicaquímica
SIMPLESSIMPLESCONJUGADASCONJUGADAS
CLASIFICACIÓN DE CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINASLAS PROTEINAS
Por la forma que Por la forma que adoptaadopta
FIBROSAFIBROSAGLOBULARGLOBULAR
Por su función Por su función BiológicaBiológica
ENZIMASENZIMASPROTEÍNAS DE PROTEÍNAS DE TRANSPORTETRANSPORTECONTRÁCTILES Y CONTRÁCTILES Y MÓTILES MÓTILES DE DEFENSADE DEFENSAREGULADORASREGULADORASNUTRIENTESNUTRIENTESHORMONASHORMONAS
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PROPIEDADES DE LAS PROPIEDADES DE LAS PROTEINASPROTEINAS
PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto isoeléctrico.punto isoeléctrico.
SOLUBILIDAD:SOLUBILIDAD: Forman dispersiones en aguaForman dispersiones en agua Efecto del pH: hace variar la carga.Efecto del pH: hace variar la carga. Efecto de las sales:Efecto de las sales:
Baja [ ]: aumenta la solubilidadBaja [ ]: aumenta la solubilidad Alta [ ]: disminuye la solubilidadAlta [ ]: disminuye la solubilidad
Efecto de solventes poco polares: Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.disminuye la solubilidad.
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ESTRUCTURA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL TRIDIMENSIONAL
DE LAS DE LAS PROTEÍNASPROTEÍNAS
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Las proteínas tienen 4 niveles de Las proteínas tienen 4 niveles de organización:organización:
ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIAESTRUCTURA CUATERNARIA
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ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIA
•Hace referencia a:•La identidad de aminoácidos.•La secuencia de aminoácidos.•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
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ESTRUCTURA ESTRUCTURA SECUNDARIASECUNDARIA
Interacciónes entre aa que se Interacciónes entre aa que se encuentran próximos en la cadena.encuentran próximos en la cadena.
La cadena no es lineal, adopta La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.formas en el espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.Los aa interaccionan por puentes H. Tipos de estructuras secundarias:Tipos de estructuras secundarias:
HÉLICE ALFAHÉLICE ALFA HOJA PLEGADA BETAHOJA PLEGADA BETA AL AZAR.AL AZAR.
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HELICE ALFAHELICE ALFA Los grupos R de los Los grupos R de los
aa se orientan hacia el aa se orientan hacia el exterior.exterior.
Se forman puentes de Se forman puentes de H entre el C=O de un H entre el C=O de un aa y el NH- de otro aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 que se encuentra a 4 lugares.lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.Hay 3.6 aa por vuelta. Ej: queratina.Ej: queratina.
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HOJA PLEGADA BETAHOJA PLEGADA BETA
Los grupos R se Los grupos R se orientan hacia arriba orientan hacia arriba y abajo y abajo alternativamente.alternativamente.
Se establecen Se establecen puentes H entre puentes H entre C=O y NH- de aa que C=O y NH- de aa que se encuentran en se encuentran en segmentos diferentes segmentos diferentes de la cadena.de la cadena.
Ej. Fibroína (seda)Ej. Fibroína (seda)
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ESTRUCTURA ESTRUCTURA TERCIARIATERCIARIA
Una cadena con Una cadena con estructura secundaria estructura secundaria adquiere una determinada adquiere una determinada dispoción en el espacio dispoción en el espacio por interacciones entre aa por interacciones entre aa que se encuentran en que se encuentran en sitios alejados de la sitios alejados de la cadena.cadena.
Proteínas globulares: se Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo.pliegan como un ovillo.
Proteínas fibrosas: tiene Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado.aspecto alargado.
Ej: mioglobinaEj: mioglobina
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ESTRUCTURA ESTRUCTURA TERCIARIATERCIARIA
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ESTRUCTURA ESTRUCTURA CUATERNARIACUATERNARIA
Surge de la Surge de la asociación de asociación de varias cadenas con varias cadenas con estructuras estructuras terciarias.terciarias.
Intervienen las Intervienen las mismas mismas interacciones que interacciones que en la estructura en la estructura terciaria.terciaria.
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Desnaturalización de Desnaturalización de proteínasproteínas
““Proceso generalmente irreversible Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica”importancia biológica”
Agentes:Agentes: Físicos:Físicos: QuímicosQuímicos
CalorCalor solventes orgánicos solventes orgánicos
RadiacionesRadiaciones soluc. de urea conc. soluc. de urea conc.
Grandes presionesGrandes presiones sales sales
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MIOGLOBINAMIOGLOBINA
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Es una proteína Es una proteína conjugada conjugada (hemoproteína) (hemoproteína) formada por:formada por:
Fracción proteicaFracción proteica: : globinaglobina
Fracción no proteica Fracción no proteica (grupo prostético)(grupo prostético)
Porción orgánicaPorción orgánica: grupo : grupo HEMHEM
Porción inorgánicaPorción inorgánica: : átomo de Feátomo de Fe+2+2..
Función: transporte de Función: transporte de OO22 en el músculo en el músculo
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HEMOGLOBINAHEMOGLOBINA
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Es una proteína conjugada al igual que la Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.mioglobina.
Está formada por 4 subunidades (estructura Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)4º) 2 cadenas 2 cadenas yy2 cadenas 2 cadenas adultoadulto 2 cadenas 2 cadenas y 2 cadenas y 2 cadenas (feto) (feto)
Presenta fenómeno de Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.cooperativismo positivo. Formas:Formas:
OxihemoglobinaOxihemoglobina CarboxihemoglobinaCarboxihemoglobina Metahemoglobina: FeMetahemoglobina: Fe+3+3
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INMUNOGLOBULINAINMUNOGLOBULINASS
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PROTEINAS DEL PROTEINAS DEL PLASMAPLASMA
ALBUMINA: transporta ac. grasos.ALBUMINA: transporta ac. grasos. FIBRINÓGENO: prot. que interviene FIBRINÓGENO: prot. que interviene
en la coagulación.en la coagulación. GLOBULINAS: GLOBULINAS: 1, 1, 2, 2, 1, 1, 2 y 2 y IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M,
Ig E, Ig G, Ig D.Ig E, Ig G, Ig D.
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LL: cadenas livianas: cadenas livianas HH: cadenas pesadas: cadenas pesadas
Existen 5 tipos: Existen 5 tipos:
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FcFc: con actividad biológica, : con actividad biológica, define la clase de cadena define la clase de cadena pesada.pesada.
FabFab: unión al Ag.: unión al Ag. Dominios ctes:Dominios ctes: (oscuros) (oscuros)
CCHH
CCLL
Dominios variables:Dominios variables: (claros) (claros)
Responsables de la unión al Responsables de la unión al Ag.Ag. VVHH: definen los 5 tipos de : definen los 5 tipos de
cadenas H.cadenas H. VVLL
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FINFIN