Proteínas: aminoácidos
• 20 aminoácidos difieren en su estructura por sus cadenas laterales (grupo R)
• Un aminoácido puede actuar como ácido o base
• Los aminoácidos se polimerizan: reacción de condensación
• aa grupos R no polares, aa grupos R polares no cargados y aa grupos R polares cargados
EstructuraPrimaria:•Secuencia de aminoácidos•Enlace peptídico
•Polipéptido están limitados en su tamaño y composición
Secundaria:
• Patrones de plegamiento: hélices, hojas y giros
• Hélice α: enlaces de hidrogeno se forman entre los cuatro residuos de los grupos del esqueleto
• Hoja β: enlaces de hidrogeno se forman entre los esqueletos de segmentos polipeptídicos separados
Forma helicoidal
La estructura primaria se enrolla helicoidalmente sobre sí misma. Se debe a la formación de puentes de hidrógeno entre –C=O de un aa y el –NH- del cuarto aa siguiente
Predomina en proteínas fibrosas (ej. colágeno, elastina, queratina y seda). Estas fibras son elásticas debido a que los puentes de H se forman y se destruyen
Proteínas Fibrosas
Queratina α: Espiral enrollada. Capas epidérmicas exteriores corneas y apéndices relacionados.Mamíferos ≥ 30 variedadesDos polipéptidos de la queratina α, cada uno de los cuales forma una hélice α que gira alrededor una de otra forman una espiral levógira.La queratina α es rica en residuos Cys, formando enlaces disulfuro
Colágeno: Una triple hélice. Es la proteína mas abundante vertebrados. Sus fibras le ofrecen resistencia a los tejidos conectivos como hueso, dientes, cartílagos, tendón y matrices fibrosas.
Mamíferos presentan 33 cadenas distintas genéticamente Ej. Colágeno tipo I: 2 cadenas α1
+ 1 cadenas α2
El colágeno tiene una composición: 1/3 Gly, 15-30% Pro y Hyp
Polipéptido de Colágeno asume su conformación helicoidal levógira con alrededor de tres residuos por giro
Estructura proteica no repetitiva
• La mayoría de proteínas son globulares, las cuales contienen varios tipos de estructuras secundarias regulares.
• Giros y Bucles
Terciaria:
Es la forma tridimensional, generalmente globular, de una proteína cuya estructura secundaria se ha plegado sobre sí misma, debido a interacciones entre aa no adyacentes
Se mantiene estable gracias a enlaces entre radicales R de aa:
• Puentes disulfuro entre radicales de aa que tienen S• Puentes de hidrógeno• Puentes eléctricos
• Interacciones hidrófobas
La estructura terciaria es esencial para la función de una proteína
• en un anticuerpo ⇒ no se une al antígeno
• en un receptor de membrana ⇒ no captará la señal que corresponde
Alteración ⇒ desnaturalización
• en una enzima ⇒ no calzará con reactantes
Estructura Cuaternaria
Unión, mediante enlaces débiles (no covalentes), de más de una cadena polipeptídica (subunidad o protómero) con estructura terciaria, para formar un complejo proteico
Ejemplos:
• Hexoquinasa → con 2 subunidades
• Hemoglobina → con 4 subunidades globulares
Los genes determinan el orden de aa en la proteína (E. primaria)
El orden de aa en la proteína determina la forma en que se pliega el polipéptido (E. secundaria y terciaria)
FORMA ⇒ FUNCIÓN
Los genes determinan la función de las proteínas
FUNCIÓN ESTRUCTURAL
Algunas proteínas constituyen estructuras celulares
• Glucoproteínas → forman parte de membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias
• Histonas → forman parte de cromosomas que regulan la expresión de genes
Principales componentes estructurales de células (crecimiento, desarrollo y reparación de tejidos)
FUNCIÓN ESTRUCTURAL
Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos
• Colágeno → del tejido conjuntivo fibroso (tendones, cartílagos, pelos)
• Elastina → del tejido conjuntivo elástico
• Queratina → de la epidermis
• Fibroina → segregada por arañas y gusanos de seda para fabricar telas de araña y capullos de seda, respectivamente
Son las más numerosas y especializadas
FUNCIÓN ENZIMÁTICA
Biocatalizadores de reacciones químicas del metabolismo celular
• Ácido graso sintetasa → cataliza síntesis de ácidos grasos
Consideremos que todas las enzimas son proteínas (hacen posible las reacciones químicas)
FUNCIÓN HORMONAL
• Insulina y glucagón → regulan niveles de glucosa en la sangre
• Hormona del crecimiento
• Adrenocorticotrópica → regula síntesis de corticosteroides
• Calcitonina → regula metabolismo del calcio
Acción hormonal en células adyacentes
Acción hormonal en células lejanas
FUNCIÓN DEFENSIVA
• Inmunoglobulinas → actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos
• Trombina y fibrinógeno → contribuyen a formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias
• Mucinas → efecto germicida y protegen a las mucosas
Todos los anticuerpos son proteínas
FUNCIÓN DE TRANSPORTE
• Hemoglobina → transporta oxígeno en la sangre de vertebrados
• Hemocianina → transporta oxígeno en la sangre de invertebrados
• Mioglobina → transporta oxígeno en los músculos
• Lipoproteínas → transportan lípidos por la sangre
• Citocromos → transportan electrones
Estructuras encargadas del transporte de sustancias a través de la membrana plasmáticas ( canales, transportadores y bombas)
FUNCIÓN CONTRÁCTIL
miofibrillas responsables de la contracción muscular
• Dineina → relacionada con movimiento de cilios y flagelos
Casi todos los movimientos se deben a la acción de combinaciones de proteínas
• Actina
• Miosina
• Tubulina → en microtúbulos, filamentos responsables de movimiento de cilios y flagelos
FUNCIÓN DE RESERVA
• Ovoalbúmina → clara de huevo
• Gliadina → del grano de trigo
• Hordeína → de la cebada
• Lactoalbúmina → de la leche
Reserva de aa para desarrollo de embrión
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