Struktura a vlastnosti bílkovin. Důležité bílkoviny
description
Transcript of Struktura a vlastnosti bílkovin. Důležité bílkoviny
Struktura a vlastnosti bílkovin.
Důležité bílkoviny
Primární struktura
• Sled AMK zbytků
• Souvisí s biologickou funkcí, specifické pořadí zakódováno v DNA
• Zápis od N konce k C konci
• Poprvé zjištěno u inzulínu, dnes RTG krystalografie
•Záměna AMK – mutace může být nebezpečná, části molekul bílkovin nedůležité, ale části velmi důležité, podobné organismy podobné AMK
Cytochrom c slouží k přenosu elektronů, u člka 105 AMK, o kolik se liší:
Šimpanz 0, osel 1, králík 9, pes 12, slepice 13, želva 15, skokan 18, masařka 27, mol 31, droždí 45, pšenice 43
Význam sekvence aminokyselin v bílkovinách
Primární struktura podmiňuji biologickou funkci bílkovin.
Například pokud zaměníme kyselinu glutamovou za valín v malé molekule hemoglobinu vznikne patologický hemoglobin s, který se vyskytuje u lidí trpících srpkovitou anémií.
normální hemoglobin Leu - Thr - Pro - Glu - Lys - ... hemoglobin S Leu - Thr - Pro - Val - Lys - ...
Glu Val
SRPKOVITÁANÉMIE
Sekundární struktura• Sbalení řetězce, stabilizace
• Prostorová orientace 2 následujících peptidových vazeb
• Existují α – helix, β – list a ohyby
α -šroubovice
α – helix
• nejběžnější šroubovice
•3,6 AMK/1 závit
• R ven
• Vodíkové můstky
• Ruší prolin (nemá H)
• Nepravidelné
• Hojné v proteinech buněčných membrán (transportní, receptory).
Skládaný list (beta list)
• Stabilizace vodíkovými vazbami jen mezi různými řetězci
Terciární struktura
• Prostorové uspořádání makromolekuly jako celku• Fibrilární, globulární tvar• Stabilizace vodíkovými můstky, disulfidovými
můstky, iontovými a hydrofóbními interakcemi• Dána primární strukturou
Myoglobin
Kvartérní struktura
• Vzájemná orientace bílkovinných vláken vůči sobě (jen pokud bílkovina z několika řetězců)
• Kovalentní charakter sil
Hemoglobin – 4 jednotky
Rentgenová krystalografie• Studium struktury bílkovin• Difrakce rentgenového záření na krystalech• Ohyb záření – podobné rozměry jako obal, difrakční
skvrny• Nutné protein krystalizovat a připravit na ohyb
kolagenalbumin
Vlastnosti bílkovin
• Denaturace – Rozrušení prostorového uspořádání– teplo, alkálie, kyselina, záření soli– Ztráta biologických funkcí– Reverzibilní, ireverzibilní Q, pH, t– Význam – sterilizace, strava
• Hnití – mikrobiální rozklad, vznik zapáchajících produktů
• Koagulace – Srážení bílkovin z roztoku, ireverzibilní denaturace,
například teplem
• Rozpustnost – Různá, fce tvaru, funkčních skupin, pH
– Bílek, krevní plazma x bílkoviny vlasů, nehtů
• Dialýza – Dělení bílkovin od solí za použití membrán malé póry
nepropustí bílkoviny
• Elektroforéza – Dělení v elektrickém poli dle izoelektrického bodu
• Hydrolýza – štěpení na AMK, kyselá, zásaditá, enzymatická
Vlastnosti bílkovin
Přehled bílkovin
• A) jednoduché• B) složené
• 1) fibrilární, vláknité, skleroproteiny (skleros = řecky pevný, tuhý) – vláknitá struktura, stavební materiál, podpůrné tkáně
• 2) globulární bílkoviny, sferoproteiny (řec. sfaira = koule) – v krevním séru, bílku
Kolageny
• Kůže, šlachy, kosti, zuby, chrupavky, cévy, • Pojivová a podpůrná tkáň, vaziva, potravinové doplňky• Nejčastější bílkovina (1/3) (27 typů kolagenů)• Pro tvorbu nutný vitamín C – kurděje• Hydrolýza – varem v želatinu – lepkavý roztok, sušením klih
– lepidlo (colagené = řecky klihodárný)
Kolagen
• Struktura trojité šroubovice z 3 helixů, mezi vlákna fosforečnan vápenatý
• Až 1/3 prolinu a 1/3 glycinu, hydroxyprolin
Elastin
• Hlavní extracelulární proteinová vlákna (s kolagenem)
• Plíce, tepny, cévy• Pružné, struktura
nahodilého klubka
Keratin(rohovina)
• Vlasy, nehty, peří, vlna, kopyta, srst, želvovina
• Vrchní vrstva epidermu
• Tvrdý, nerozpustný (Cys , - S – S - )
• Dříve stransport léčiv
• Bobtnáním – prodloužení o 1 až 2 %
Vlasy
• Vlasy - především keratin. Chemické vazby spojují atomy síry jedné proteinové molekuly s atomy síry vedlejší molekuly, tyto chemické můstky drží molekuly keratinu ve struktuře, která dává každému vlasu jeho charakteristický tvar.
• Vodová – tvarování vodou, vytvoření vodíkových vazeb, dlouho nevydrží
• Trvalá – natočení vlasů na natáčky, provlhčení chemickou látkou - redukce, rušení disulfidových vazeb, tvarování, poté nanesení na vlasy ustalovače, které vytvoří nové spoje. Oxidace – ustálení, nový tvar, nové disulfidické vazby.
Keratin
Myosin
•Ve svalech, hojně zastoupený (40 % m svalů)
•Strukturní role, katalyzuje štěpení ATP
•Silná vlákna + myosinová hlavička – globulární, posuv po aktinu
Myosin a aktin
Globulární bílkoviny
• Albuminy rozpustné ve vodě a v zředěných roztocích
• Globuliny – rozpustné ve zředěných roztocích, ne ve vodě
• Mléko, bílek, krevní sérum
Histony – v buněčných jádrech, zásadité (vazba na NK)
Fibrinogenrozpustný, v krvi, při srážení na fibrin (pletivo)
• Fibrin
ferritin
Metaloproteiny • hemoglobin, myoglobin• cytochromy, například ferritin – přenos elektronů
Složené bílkoviny
Hemoglobin
LDL
Lipoproteiny• složka buněčných membrán, přenos lipidů v krvi
Nukleoproteiny• Ribosom – protein + r-RNA, elektrostatická
vazba na bazické bílkoviny
Fosfoproteiny• Kasein (kyselina fosforečná esterově na OH
serinu)• V mléce, zdroj P pro syntézu NK
• Sekret sliznic, chrupavky
Glykoproteiny
Procvičování
• Je uvedené uspořádání L, nebo D?
• Charakterizujte strukturu bílkovin.
• Které vazby se podílejí na strukturách?
• Co je denaturace? Zůstává zachována primární struktura (terciární struktura)?
• Kde tento děj používáme?
• Které látky ji způsobují?
• Jakou strukturu má hemoglobin?
• Jaký tvar může mít terciární struktura?
• Jaké jsou důkazové reakce bílkovin?