STRUKTUR PROTEIN

Risa Hashimoto / Teknik Kimia / 1206224615

Abstrak

Protein merupakan senyawa biokimia yang tersusun dari satu atau lebih polipeptida dan memiliki bentuk globular atau fibrous. Polipeptida sendiri merupakan suatu polimer dari asam amino yang terbentuk dari ikatan peptida. Sebagian besar asam amino penyusun protein adalah L--asam amino. Untuk mempermudah dalam memahami struktur protein, kita bagi pembahasan sesuai tingkatan, mulai dari ukuran paling kecil. Secara tingkatan, struktur protein dibagi menjadi empat, yakni primer, sekunder, tersier, dan kuartener. Struktur dan fungsi protein ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan urutan asam amino. Sifat fisik dan kimiawi nya dipengaruhi oleh asam amino penyusunnya. Asam amino memiliki gugus karboksil dan gugus amino, serta terdapat suatu atom karbon asimetrik pada bagian pusatnya. Kata Kunci Asam amino, gugus amina, gugus karboksil, zwitter ion, asam amino standar, asam amino esensial, sifat kimia, sifat fisika, protein, struktur primer, struktur sekuner, struktur tersier, struktur kuartener, jembatan sulfida, alpha helix, ikatan van der waals, ikatan hidrogen, glikolisasi, glikoprotein. 1. Asam Amino

Asam amino adalah molekul organik yang menyusun protein. Asam amino merupakan asam organik yang memiliki gugus amina, hal ini dapat terlihat jelas dari namanya, asam (berarti memiliki gugus karboksil, COOH) dan amino (berarti memiliki gugus amina, NH2). 2. Struktur Asam Amino

Gugus karboksil disini yang memberikan sifat asam. Gugus amina yang memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoter, yaitu cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Keempat gugus asam amino (gugus karboksil, amina, atom hidrogen dan gugus R) terikat pada atom C pusat atau atom C (C-alfa). Atom C berikatan langsung dengan gugus karboksil dan gugus amina, sehingga senyawa tersebut dinamakan juga asam -amino. Gugus R merupakan rantai samping yang membedakan antara satu asam amino dengan asam amino lainnya. Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan struktur,ukuran ,muatan elektrik dan sifat kelarutan di dalam air. 3. Asam Amino Standar

Asam amino yang menyusun protein organisme ada 20 macam, ini disebut sebagai asam amino standar. Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan), terdapat di

Asam Amino

satu atom C

gugus amina (NH2)

gugus karboksil (COOH)

atom hidrogen (H)

Gugus R (variant)

beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase. Selenosistein mempunyai kode genetik: UGA biasa untuk stop kodon terjadi pada mRNA dengan struktur 2nd yg banyak. Didalam asam amino standar ini dibagi lagi menjadi asam amino esensial dan asam amino non-esensial.

3.1. Asam Amino Esensial

Dari sekitar dua puluhan asam amino yang kita kenal, sekitar sepuluh macam tidak bisa dibentuk oleh tubuh manusia dan harus didatangkan dari asupan makanan. Itulah yang disebut asam amino esensial, sering juga disebut asam amino indispensable. Asam amino esensial ini diperlukan untuk pertumbuhan tubuh. Jika kekurangan kelompok asam amino ini akan menderita busung lapar (kwashiorkor). Berbeda dengan lemak atau karbohidrat yang bisa disimpan, tubuh kita tidak dapat menyimpan asam amino. Itu sebabnya asupan asam amino yang cukup dari makanan selalu diperlukan setiap hari.

Gambar2. 21 Asam Amino Standar Sumber: (http://majalahkimia.blogspot.com/2012/01/struktur-

protrein.html)

Sebenarnya dari beberapa jenis asam amino esensial seperti arginin dapat dibuat oleh tubuh, tetapi prosesnya sangat lambat dan tidak mencukupi untuk seluruh kebutuhan. Jadi juga harus disuplai dari makanan. Selain itu beberapa jenis asam amino juga berfungsi saling melengkapi satu sama lain. Contohnya metionin diperlukan untuk memproduksi cystein, atau fenilalanin diperlukan untuk membentuk tirosin.

Yang termasuk asam amino esensial ialah Isoleusin, Leusin, Lisin, Metionin, Fenilalanin, Treosin, Valin dan Triptofan. Asam amino esensial hanya berlaku bagi organisme heterotrof.

3.2. Asam Amino Non-Esensial

Asam amino nonessensial adalah asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh manusia dengan bahan baku asam amino lainnya. Contoh : Alanin, Asparagin, Asam Aspartat, Asam Glutamat, Glutamin dan Prolin.

Esensial Non Esensial

Arginin Alanin

Histidin Asparagin

Isoleusin Asam Aspartat

Leusin Sitrulin

Lisin Sistein

Metionin Asam Glutamat

Fenilalanin Glisin

Treonin Asam Hidroksiglutamat

Triptofan Norleusin

Valin Prolin

Serin

Tirosin

4. Asam Amino Non-Standar

Merupakan asam amino diluar 20 macam Asam Amino standar. Terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein. Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel. Modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase. Modifikasi prolin dlm proses modifikasi posttranslasi, oleh prokolagen prolin hidroksilase. Ditemukan pada kolagen untuk menstabilkan struktur.

Dari modifikasi Glu oleh vit K. g karboksi glutamat mampu mengikat Ca penting utk penjendalan darah. Ditemukan pd protein protombin. Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida.

Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak menyusun protein merupakan senyawa antara metabolisme (biosintesis arginin dan urea).

*Keterangan Gambar:

a. Modifikasi O-phosphoserine Modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase.

Gambar 3. Modifikasi Asam Amino Sumber : (elisa1.ugm.ac.id)

Sifat Asam Amino

Asam Amino

Non polar

Aromatik

Basa

(+)

Asam

(-)

Polar

b. Modifikasi Gamma carboxyglutamic acid

Dari modifikasi Glu oleh vit K. karboksi glutamat mampu mengikat Ca penting untuk penjendalan darah. Ditemukan pada protein protombin.

c. Modifikasi Hydroxyproline Dari modifikasi prolin, dalam proses modifikasi post translasi oleh prokolagen prolin hidroksilase. Ditemukan pada kolagen untuk menstabilkan struktur

5. Sifat Asam Amino

Larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut non polar seperti eter, aseton, dan kloroform. Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino-kecuali glisin- memiliki isomer optik: L dan D. Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe L meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe L. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe D.

Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil (berupa asam karboksilat) sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, COO). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Jadi, zwitter ion ialah dimana gugus amina pada asam amino bermuatan positif (terprotonasi) sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi)

Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

Gambar 4. Zwitter ion

Sumber : (mcat-review.org)

5.1. Sifat Kimia Asam Amino

a. Asam Amino Non-Polar Memiliki gugus R alifatik. Yang termasuk dalam gugus non-polar ialah Glisin,Alanin,Prolin,Valin,Leusin,Isoleusin dan Metionin. Gugus ini umumnya terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid.

Sifat Fisika Sifat Kimia

Klasifikasi Asam Amino

b. Asam Amino Polar Memiliki gugus R yang tidak bermuatan. Yang termasuk dalam gugus polar ialah Serin ,threonin, sistein, metionin, asparagin dan glutamin. Bersifat hidrofilik yaitu mudah larut dalam air. c. Asam Amino dengan Gugus R Aromatik Yang termasuk dalam gugus ini ialah Fenilalanin, tirosin dan triptofan. Gugus ini bersifat relatif non polar atau hidrofobik. Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV 280 nm sehingga sering digunakan untuk menentukan kadar protein. d. Asam Amino dengan Gugus R Bermuatan Positif Yang termasuk dalam gugus ini alah Lisin, arginin, dan histidin. Mempunyai gugus yang bersifat basa pada rantai sampingnya. Bersifat polar karena terletak di permukaan protein dapat mengikat air. e. Asam Amino dengan Gugus R Bermuatan Negatif Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya sehingga bermuatan (-) / acid pada pH 7. Yang termasuk dalam gugus ini alah Aspartat dan Glutamat.

Gambar 5. Pengkalisifikasian Asam Amino

Sumber : (amit1b.wordpress.com)

5.2. Reaksi-reaksi yang terjadi pada asam amino a. Reaksi Dehidrasi Asam Amino

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya.

Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA. Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino. b. Reaksi Asam Amino terhadap basa

Jika Anda meningkatkan pH larutan asam amino dengan menambahkan ion hidroksida, ion hidrogen dihilangkan dari gugus -NH3

+

Anda bisa menunjukkan bahwa asam amino sekarang ada sebagai ion negatif

menggunakanelektroforesis. Meskipun larutan asam amino tidak berwarna, posisinya setelah beberapa waktu dapat ditemukan dengan penyemprotan dengan larutan ninhidrin. Jika kertas dibiarkan kering dan kemudian dipanaskan dengan lembut, asam amino muncul sebagai tempat yang berwarna. c. Reaksi Asam Amino terhadap Asam

Jika Anda menurunkan pH dengan menambahkan asam ke dalam larutan asam amino, gugus -COO-dari zwitterion mengambil ion hidrogen.

Gambar 6. Reaksi Dehidrasi Asam Amino Sumber: (classes.midlandstech.com)

Gambar 7. Reaksi Asam Amino terhadap Basa Sumber: (http://www.ilmukimia.org/2012/11/reaksi-asam-basa-

terhadap-asam-amino.html)

Gambar 8. Reaksi Asam Amino terhadap Asam Sumber: (http://www.ilmukimia.org/2012/11/reaksi-asam-basa-

terhadap-asam-amino.html)

d. Reaksi Asam Amino terhadap Air Jika gugus NH3

+ adalah asam lemah maka gugus NH3+ akan melepas memberikan ion

hidrogen pada air. Sehingga asam amino bersifat basa.

Jika gugus COO- adalah basa lemah maka gugus COO- akan mengambil ion hidrogen dari

air. Sehingga asam amino bersifat asam.

5.3. Sifat Fisika Asam Amino Sifat fisis adalah sifat yang dapat diukur dan diteliti tanpa mengubah komposisi atau

susunan dari zat tersebut. Salah satu ciri dari perubahan fisika adalah bersifat reversibel artinya dapat kembali ke bentuk semula. Sifat fisika asam amino secara garis besar ialah sebagai berikut: 1. Asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar (eter, aseton,

kloroform) 2. Titik lebur asam amino lebih tinggi dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina. 3. Asam amino mempunyai struktur yang bermuatan. 4. Asam amino mempunyai polaritas tinggi 5. Asam amino bersifat elektrolit 6. Masing-masing asam amino memiliki titik lebur yang tinggi dan berbeda-beda (umumnya

diatas 200C). Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi bila dibandingkaan dengan asam karboksilat atau amina.

7. Masing-masing asam amino memiliki struktur, massa molekul, dan massa jenis yang berbeda-beda pula. Massa molekul biasanya diantara range 75,07-204,23 g mol-1 dan massa jenis biasanya diantara 1,10 1,607 g cm-3.

Sifat Fisika Asam Amino Alifatik Sederhana Histidina (His, H)

Nama sistematik

Asam S-2-amino-3- (3H-imidazol-4-il)propanoat

Singkatan His H

Kode genetik CAU CAC

Rumus kimia C6H9N3O2

Massa molekul

155,16 g mol-1

Titik lebur 287 C

Sifat Fisika Asam Amino Aromatik Fenilalanina (Phe, F)

Nama sistematik Asam 2-amino-3-fenil-propanoat

Singkatan Phe F

Kode genetik UUU UUC

Rumus kimia C9H11NO2

Massa molekul 165,19 g mol-1

Titik lebur 283 C

6. Protein 6.1. Ikatan Peptida dan Polipeptida pada protein

Dalam menyusun protein, asam amino pembentuk protein membentuk ikatan peptida dengan asam amino lainnya. Ikatan peptida adalah ikatan yang terbentuk antara atom C karboksilat asam amino dengan atom N amina dari asam amino lainnya. Pada prosesnya, reaksi ini melepaskan sebuah molekul H2O.

Hasil reaksi diatas adalah dipeptida, karena terbentuk dari dua asam amino.

Bagaimanapun dipeptida masih memiliki gugus karboksilat dan amina, sehingga reaksi pembentukan ikatan peptida masih dapat terus terjadi. Dipeptida dapat bereaksi dengan asam amino atau dipeptida lainnya membentuk oligopeptida. Oligopeptida pun masih bisa terus bereaksi dengan asam amino atau oligopeptida lainnya, pada akhirnya terbentuklah protein. Lepasnya gugus -OH asam karboksilat dan -H amin pada proses pembentukan ikatan peptida menyebabkan struktur asam amino pada oligopeptida atau protein tidak lagi lengkap sebagai asam amino. Oleh karena itu, kata paling tepat untuk menyebutkannya adalah "residu asam amino". 6.2. Struktur Protein

Terdapat empat tingkat struktur protein. Yaitu Struktur Primer Struktur Sekunder Struktur Tersier Struktur Quartener

6.2.1. Struktur Primer

Struktur Primer merupakan struktur sederhana dengan urutan-urutan asam amino yang tersusun secara linear menyerupai tatanan huruf dan tidak terjadi percabangan rantai.

Struktur ini terbentuk melalui ikatan antara gugus -amino

dengan - karboksil yang dikenal dengan ikatan peptida atau ikatan amida

Melalui struktur ini dapat diketahui urutan asama amino dalam suatu polipeptida.

Secara sederhana, struktur primer protein adalah urutan asam amino penyusun protein yang disebutkan dari kiri (N-terminal) ke kanan (C-terminal). AA bisa ditulis dalam singkatan 3 huruf atau 1 huruf. Jadi untuk gambar di atas bisa ditulis seperti ini:

Gambar 9. Reaksi pembentukan ikatan peptida Sumber : (http://majalahkimia.blogspot.com/2012/01/struktur-

protrein.html)

Gly-Pro-Thr-Gly-Thr-Gly-Glu-Ser-Lys-Cys-Pro-Leu-Met-Val-Lys-Val-Leu-Asp-Ala-Val-Arg-Gly-Ser-Pro-Ala atau

GPTGTGESKCPLMVKVLNAVRGSPA Cara penulisan yang terakhir (kode 1 huruf) lebih banyak digunakan karena lebih praktis.

Struktur primer protein ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang berurutan yang membentuk ikatan peptida. Urutan, macam dan jumlah asam amino yang membentuk rantai polipeptida, adalah struktur polimer protein.

Struktur primer terbentuk karena ikatan peptida antar AA selama proses biosintesis protein atau translasi. Urutan asam amino dapat ditentukan dengan metode Degradasi Edman atau Tandem Mass Spectrophotometry. Atau bisa juga dari hasil translasi in silico gen pengkode protein tersebut.

Salah satu contoh struktur primer yang dapat dilihat urutan asam amino nya ialah hormon seperti prolaktin.

6.2.2 Struktur Sekunder

Struktur ini terjadi karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O) dengan atom H dari gugus amino (N-H) dalam satu rantai polipeptida. memungkinkan terbentuknya konformasi spiral yang disebut struktur helix

Bila ikatan hidrogen tersebut terjadi antara dua rantai polipeptida, maka masing-masing rantai tidak membentuk helix, melainkan rantai paralel dengan bentuk berkelok-kelok yang disebut konformasi-.

Rantai polipeptida dengan konformasi- ini dihubung silangkan (cross-linked) oleh ikatan hidrogen sehingga membentuk suatu struktur yang disebut lembaran berlipat-lipat (pleated sheets)

Pada bagian tertentu dari protein, terdapat susunan AA yang membentuk suatu struktur yang reguler dengan sudut-sudut geometri tertentu. Ada dua struktur sekunder utama yaitu alfa-helix dan beta-sheet. Struktur ini terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antar AA.

Gambar 11. Struktur Sekunder Protein (Image from uic.edu)

Pada gambar sebelah kiri, terlihat bahwa struktur alfa-helix terbentuk oleh backbone ikatan peptida yang membentuk spiral dimana jika dilihat tegak lurus dari atas, arah putarannya adalah searah jarum jam menjauhi pengamat (dinamakan alfa). Satu putaran terdiri atas 3.6 residu asam amino dan struktur ini terbentuk karena adanya ikatan hidrogen antara atom O pada gugus CO dengan atom H pada gugus NH (ditandai dengan garis warna oranye).

Seperti halnya alfa-helix, struktur beta-sheet juga terbentuk karena adanya ikatan hidrogen, namun seperti terlihat pada gambar sebelah kanan, ikatan hidrogen terjadi antara dua bagian rantai yang pararel sehingga membentuk lembaran yang berlipat-lipat.

Tidak semua bagian protein membentuk struktur alfa-helix dan beta-sheet, pada bagian tertentu mereke tidak membentuk struktur yang reguler.

6.2.3 Struktur Tersier

Struktur ini terbentuk dari lipatan komponen struktur sekunder polipeptida yang membentuk konfigurasi tiga dimensi (globular, fibrilar, lamelar).

Struktur tersier terjadi karena pelipatan struktur sekunder akibat adanya interaksi antar gugus alkil (R) satu sama lain, yaitu

interaksi hidrofobik (ikatan nonpolar menjauhi molekul air di bagian luar)

gaya dispersi van der waals (tarikan antara sesama non polar/hidrofobik yang mendekat)

Ionik (terjadi antara rantai samping yg bermuatan positif dan yg negatif)

ikatan hidrogen (terjadi diantara ikatan-ikatan polar protein dengan air)

jembatan disulfida (terjadi saat adanya ikatan antara sulfur pada dua sistein)

Struktur tersier adalah menjelaskan bagaimana seluruh rantai polipeptida melipat sendiri sehingga membentuk struktur 3 dimensi. Pelipatan ini dipengaruhi oleh interaksi antar gugus samping (R) satu sama lain. Ada beberapa interaksi yang terlibat yaitu: Interaksi ionik

Terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif (memiliki gugus NH2 tambahan) dan gugus negatif (COOH tambahan).

Gambar 12. Ikatan Ionik (Image from uic.edu)

Ikatan hidrogen Jika pada struktur sekunder ikatan hidrogen terjadi pada backbone, maka ikatan hidrogen

yang terjadi antar gugus samping akan membentuk struktur tersier. Karena pada gugus samping bisa banyak terdapat gugus seperti OH, COOH, CONH2 atau NH2 yang bisa membentuk ikatan hidrogen.

Gambar13. Ikatan hidrogen (Image from uic.edu)

Gaya Dispersi Van Der Waals Beberapa asam amino memiliki gugus samping (R) dengan rantai karbon yang cukup

panjang. Nilai dipol yang berfluktuatif dari satu gugus samping dapat membentuk ikatan dengan dipol berlawanan pada gugus samping lain.

Gambar14. Ikatan Van Der Waals (Image from uic.edu)

Jembatan Sulfida

Gambar 15. Jembatan Disulfida (Image from altabioscience.bham.ac.uk)

Cysteine memiliki gugus samping SH dimana dapat membentuk ikatan sulfida dengan SH pada cystein lainnya, ikatan ini berupa ikatan kovalen sehingga lebih kuat dibanding ikatan-ikatan lain yang sudah disebutkan di atas. 6.2.4 Struktur Quartener

Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan dalam struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik

Jenis-jenis pada stuktur ini dibekadakan menjadi 2

Berdasarkan jenis subunit Hetero- Homo- Berdasarkan banyaknya subunit Monomer Dimer

Trimer Tetramer Protein atau polipeptida yang sudah memiliki struktur tersier dapat saling berinteraksi dan

bergabung menjadi suatu multimer. Protein pembentuk multimer dinamakan subunit. Jika suatu multimer dinamakan dimer jika terdiri atas 2 subunit, trimer jika 3 subunit dan tetramer untuk 4 subunit. Multimer yang terbentuk dari subunit-subunit identik disebut dengan awalan homo,

sedangkan jika subunitnya berbeda-beda dinamakan hetero. Misalnya hemoglobin yang terdiri atas 2 subunit alfa dan 2 subunit beta dinamakan heterotetramer.

Tidak semua protein memiliki bentuk struktur kuartener, hanya protein yang mempunyai fungsi kompleks yang memiliki struktur ini termasuk beberapa protein yang terlibat dalam ekspresi gen (misalnya protein oligomer).

6.3. Reaksi pada Protein 6.3.1. Reaksi Denaturasi Protein

Untuk memecahkan struktur lipatan protein maka yg perlu dilakukan adalah dengan cara mendenaturasikannya. Agen denaturasi diantaranya adalah suhu tinggi, pH ekstrim, konsentrasi tinggi (urea, guanidin hidroklorida dan deterjen). Ikatan yang dipengaruhi oleh proses denaturasi

a. Ikatan hidrogen b. Ikatan hidrofobik c. Ikatan ionik d. Ikatan intramolekul

Gambar 17. Reaksi Denaturasi Protein (image from www.elmhurst.edu)

6.3.2 Reaksi Renaturasi Protein

Dalam beberapa kasus, denaturasi bersifat reversibel, proses ini disebut renaturasi

6.4. Pelipatan Protein Sekuens asam amino pada protein menentukan proses pelipatannya. Banyak protein yang butuh bantuan untuk: 1. Mencegah salah pelipatan (misfolding) sebelum sintesis selesai 2. Terlipat secara tepat 3. Protein folding dimediasi oleh protein lain; yaitu protein chaperone

Protein folding dimediasi oleh protein lain; yaitu protein chaperone. Protein Chaperone membantu pelipatan protein melalui kinetic partition 6.5. Modifikasi Protein

Protein memiliki berbagai jenis karena adanya proses modifikasi protein. Proses modifikasi protein ini dapat berupa penambahan gugus kecil (misalnya suatu asetil, metal atau gugus fosfat) ke rantai sisi asam amino, atau gugus karboksil dari ujung asam amino pada polipeptida dan yang kedua adalah glikolisasi atau penempelan sisi rantai karbohidrat besar ke polipeptida.

a. Glikolisasi Proses glikolisasi sendiri sebenarnya telah diawali sejak dari RE digolgi sifatnya hanya

menyempurnakan saja sedangkan Sakarida yang terikat pada protein (glikoprotein) dan liid (glikolipid) pada umumnya adalah D-galaktosa, D-manosa, D-fukosa, N asetil-glukosamin, N-asetil-D-galaktosamin dan sebagainya. Glikoprotein sendiri terbentuk akibat adanya ikatan N atau ikatan O antara oligosakarida dengan polipeptida.

Gambar 18. Macam-macam Glikoprotein (image from www.uab.edu)

DAFTAR PUSTAKA

Sang Isahi, Putra. Daftar Lengkap Asam Amino Esensial dan Non Esensial (http://biologimediacentre.com/daftar-lengkap-asam-amino-esensial-dan-non-esensial/) diakses pada 18 Maret 2014 pukul 22.43 WIB

Anonim. Struktur dan Fungsi Protein (http://biology-community.blogspot.com/2012/09/struktur-dan-fungsi-protein.html) diakses pada 18 Maret 2014 pukul 22.44 WIB

Douglas L. Brutlag. Stanford University School of Medicine Stanford, California 94305-5307. http://bioinf.mpi-inf.mpg.de/conferences/ismb99/WWW/TUTORIALS/Brutlag/brutlag.html diakses 18 Maret 2014

Pelczar, M. J. dan E. C. S. Chan, 1988, Dasar-Dasar Mikrobiologi, Jilid 2, Terjemahan Ratna Sri Hadioetomo, dkk., Penerbit Universitas Indonesia, Jakarta, h. 449

Watson, J. D., et al., 1987, Molecular Biology of the Gene, 4th edition, The Benjamin/Cummings Company Inc., Menco Park, California, p. 68-75, 81-83, 98-99, 194, 202-203

Anonim. Reaksi asam basa terhadap asam amino (http://www.ilmukimia.org/2012/11/reaksi-asam-basa-terhadap-asam-amino.html) diakses pada 18 Maret 2014

Anonim. Struktur Protein (http://www.biologi-sel.com/2013/01/struktur-protein.html) diakses pada 18 Maret 2014

Anonim. Struktur Molekul Protein (http://sciencebiotech.net/struktur-molekul-protein/) diakses pada 18 Maret 2014

Anonim. Struktur Protein (http://www.elisa1.ugm.ac.id.html) diakses pada 18 Maret 2014