PUNIM DIPLOME - edukimi.uni-gjk.org Hoxha.pdf · p.sh. (tharmi, djathi, tharmi i verës etj.),...

UNIVERSITETI I GJAKOVËS “FEHMI AGANI”

FAKULTETI I EDUKIMIT

Dega: Programi Fillor

PUNIM DIPLOME

Tema: ENZIMET - Katalizator biologjik

Udhëheqësi shkencor: Kandidatja:

Dr.sc.Skender Beqa, prof. ass. Negjmije Hoxha-Salihi

Gjakovë, 2018

===========================ENZIMET-KATALIZATOR BIOLOGJIK===========================

2

Abstrakt

Qëllimi parësor në këtë punim ka qenë që të paraqitën njohurit themelore të deritanishme për

enzimet. Ndersa si qellim dytësor në këtë punim ka qenë paraqitja e strukturës së një ore

mësimore.

Në pjesën e parë të këtij punimi është shkruar se qfarë janë enzimet, dhe si ndahën, si grupohen,

si listohen ato. Gjithashtu është shkruar për përdorimin e tyre, sktrukturën, funksionin, vetitë,

karakteristikat dhe dinamiken e tyre.

Është konkluduar se enzimet, të cilat ndryshe quhen edhe fermente janë katalizatorë me origjinë

biologjike, por që kimikisht janë proteina. Enzimet si procese biokimike historikisht janë të

hershme por që në studimet e mirfillta shkencore i zënë fillet pas çerekut të parë të shekullit të

kaluar.

Fjalët kyçe: Inorganik, katalizator, organik, organizmi, proteina, qeliza.


3

PËRMBAJTJA

Abstrakt……………………………………………………………….………….. 2

Përmabjtja………………………………………………………………..……….. 3

Hyrje……………………………………………………………………..……….. 4

Çka janë enzimet………………………………………………………….…........ 5

Historia e enzimeve………………………………………………………………. 6

Struktura e enzimeve…………………………………………………………….. 6

Vetitë karakteristike të katalizatorëve…………………………………..………... 7

Dallimi në mes të katalizatorëve organik dhe inorganik………………….…….... 7

Specifikia e enzimeve – dryni dhe çelësi………………………………..……….. 8

Mekanizmat e enzimave…………………………………………………..……… 9

Dinamika dhe funksioni i enzimave………………………………………..…….. 9

Faktorët që ndikojnë në shpejtësinë e veprimit të enzimave………………………10

Nomenklatura dhe klasifikimi e enzimave……………………………………….. 11

Aplikimi dhe përdorimi industrial i enzimave………………………………......... 14

Natyra kimike e enzimave………………………………………………………... 16

Struktura e orës-teknikat mësimore……………………………………..…........... 17

Rezyme………………………………………………………………………........ 19

Biografia…………………………………………………………………….......... 20

Literatura dhe referencat………………………………………………………...... 21


4

Hyrje

Enzimet në aspektin biologjik paraqesin grup shumë të rëndësishëm të proteinave. Të gjitha

proceset metabolike në organizëm mund të kryhen vetëm më praninë e enzimave

(biokatalizatoreve). Substrate i quajmë koenzimet të cilat kimikisht ndërroin me veprimin e

enzimave.

Enzimet ose fermentet janë katalizatorë me prejardhje biologjike kanë natyrë klasike kimikisht

janë proteina të thjeshta ose të përbëra. Këto koenzime mundesojnë zhvillimin e proceseve

biologjike.

Enzimet janë të njohura si katalizatorë rreth 4.000 reaksione biokimike. Në vazhdim të këtij

punimi do të flitet më gjerësisht për ndarjen, konceptimin, strukturen, përdorimin, vetitë dhe

karakteristikat kryesore për enzimet.


5

Çka janë enzimet?

Nga kimia organike na është e ditur se poceset biokimike në organizëm zhvillohen me praninë

e një grupi të posaçëm substancash të quajtur katalizatorë biologjik, fermente ose enzime.

Enzimet (Enzaimz) janë molekula të mëdha biologjike përgjegjëse për mijëra shendrrime

kimike që e mbështesin jetën. Enzimet janë katalizatorë shumë selektiv, në masë të madhe e

përshpejtojnë normën dhe specifikat e reaksionëve metabolike, nga tretjet e ushqimit deri tek

sintezat e ADN-së.

Edhe pse disa procese enzimatike kanë qenë të njohura dhe janë përdorë që në kohërat e lashta

p.sh. (tharmi, djathi, tharmi i verës etj.), natyra, mekanizmi i veprimit si dhe roli i enzimave

mori formë të diferencuar shkencore kah gjysma e dytë e shekullit të kaluar. Na është e njohur

që nga përpara se me termin katalizë nënkuptojmë ndryshimin e shpejtësisë së reaksionit kimik

nën ndikimin e katalizatorëve. Definicionin klasik të katalizatorëve e ka dhënë Osfëldi në bazë

të eksperiencës së vet dhe punimeve të Vant Hoffit.

Llogaritet se hulumtimi sintetik dhe i organizuar i enzimeve fillon me punimet e L. Paster-it, i

cili ne fakt merret si themelues i shkences mbi enzimet ose enzimologjisë. Pasteri duke e

studiuar shëndërrimin e glykozës në alkool dhe prodhimin e substancave acidike në verë dhe

qumësht arriti të vertetoj se këto transformime i detyroheshin pranisë së mikroorganizmave të

gjallë specifik. Këta mikroorganizma Pasteri i quajti fermente. Më vonë vëllezërit Buchner

arriten të përgatisin një estrakt majeje, kryesisht të pastër dhe në vend të emrit ferment ata këtë

e quajtën enzim (en-mbrenda dhe zim-maja).

Të gjitha enzimet e njohura gjerë më sot u takojnë proteinave dhe proteideve. Me shfrytezimin

e metodave të kimisë proteinike jane fituar qindra enzime në formë kristalore, kurse enzimi i

parë i izoluar në formë kristalore ka qenë ureaza.

Enzimet janë katalizatorë me origjinë biologjike. Shtrohet pyetja: çfarë është katalizatori e çfarë

kataliza?

Katalizator quhet substanca kur i shtohet sistemit kimik në sasi shumë të vogël e rritë

shpejtësinë e zhvillimit të reaksionit kimik në praninë e katalizatorit.

Ndërkaq, kataliza është dukuria e ndryshimit të shpejtësisë së zhvillimit te reaksionit kimik në

praninë e katalizatorit.


6

Përpara është menduar se enzimi e shprehë aktivitetin e tij analitik vetëm “in vivo” që do të

thotë në qelizë të gjallë e jo edhe “in vitro” (jashtë qelizës, në epruvetë). Mirpo, sot dihet se

shumica e enzimave mund të izolohen nga qeliza e në atë rast enzimi mos të humb akivitetin e

vet biologjik (katalitik). Prandaj enzimet mund të hulumtohen jashtë qelizës së gjallë. Ekstraktet

të cilat përmbajnë enzime përdorën për hulumtimin e reaksioneve metabolike, për hulumtimin

e strukturës dhe të mekanizmit të veprimit të enzimave e mund të përdoren në industri si

katalizatorë për sintezën e koenzimëve biologjikisht aktive, siç janë hormonet dhe vitaminat.

Historia e enzimeve

Që në fund të shekullit të XVII dhe në fillim të XVIII, tretjet e mishit nga sekrecjonet e stomakut

dhe shendrrimin e nishestes në sheqerna nga ekstraktet bimore dhe pështyma ishin të njohura.

Megjithatë, mekanizmat më të cilët kjo ndodhi nuk ishin identifikuar ende.

Në shekullën e XIX, kur u studiua fermentimi i sheqerit dhe i alkoolit nga Louis Pasteur i cili

arriti në përfundimin se ky proces ishte fermentim i katalizuar nga nje forcë vitale e perfshirë

brenda qelizave të quajtura „ferments”, të cilat ishin menduar se funksionojnë vetëm brenda

organizmave të gjallë. Ai shkroi se fementimi alkoolik është një veprim që lidhet me jetën dhe

organizimin e qelizave.

Struktura e enzimeve

Sipas struktures kimike enzimet ndahen në tre grupe:

Protein enzimet- Janë proteina të thjeshta, që përbëhen vetëm prej vargut polipeptidik.

Aktiviteti i protein-enzimave varet nga struktura, që do të thotë nga lloji dhe renditja hapsinore

e disa aminoacideve në pjesët e caktuara të vargjeve të tyre peptidike të cilat quhen grupe aktive.

Në këtë grup të enzimeve bëjnë pjesë enzimet e traktit digjestiv si pepsina, tripsina, himozina.

Protein enzimet me katjone metalike (metalo-enzimet)-hulumtimet kanë treguar se për

veprimin e një sërë protein-enzimeve është e domosdoshme prezenca e kationit të caktuar që

në këto raste quhet aktivator i veprimit të enzimit. Aktivator më të shpeshtë të veprimit

enzimatik jane jonet e Mg, Zn, Mn, Co, Ca dhe Cu.

Proteid-enzime-janë të ngjashme me proteinat e përbëra. Përbëhen prej proteinës së thjeshtë

dhe grupit prostetik me natyrë joproteinike. Pjesa proteinike quhet apoenzim kurse grupi

prostetik quhet koenzim. Një numer i vogël i ARN-ve bazuar në katalizatorët biologjik ekziston,


7

më të zakonshmet janë ribozomi, këto janë të referuara ARN-enzimeve apo ribosome.

Aktivitetet e enzimeve përcaktohen nga tri-dimensjonale per strukturen e tyre.

Enzimat, shumica janë shumë më të mëdha se ato që veprojnë në substrate, dhe vetëm një pjesë

e vogël e tyre (rreth 2-4 amino acideve) janë të përfshira drejtëpërdrejtë në kataliz, rajon ky që

pëmban këto mbetje katalitike (substrate), dhe pastaj kryen reagime dhe është aktiv. Enzimat

mund të përmbajnë edhe faqet që lidhin cofaktorët, të cilët janë të nevojshëm për katalizë. Disa

enzime gjithashtu kanë faqe detyruese për molekula të vogla, të cilat shpesh janë produkte të

drejtëpërdrejta ose të tërthorta ose substrate të kanalizuara të reagimit. Kjo detyrimisht mund të

sherbejë për të rritur ose ulur aktivitetin e enzimës, duke siguruar një mjet për rregullimin e

reagimeve.

Vetitë karakteristike të katalizatorëve

Katalizatorët e shpejtojnë zhvillimin e reaksioneve të ndryshme kimike, të cilat në mungesë të

tyrë do të zhvilloheshin shumë ngadalë.

Veti e përgjithshme e katalizatorëve është se ata veprojnë në sasi shumë të vogla. Katalizatorët

nuk ndryshohen gjate reaksionit, që do të thotë se sasia e tyre dhe përbërja kimike mbeten të

njejta në fund të reaksionit ashtu siq kanë qenë para reaksionit.

Dallimi në mes të katalizatorëve organik dhe inorganik

Dihet se në katalizatorë bëjnë pjesë uji, nikeli, platina, Mg, acidet dhe bazat e forta etj. Këta të

gjithë janë katalizatorë inorganikë. Ndërsa katalizatorët biologjik i krijon vetë qeliza e gjallë.

Dallimi më i rëndësishëm midis katalizatorëve inorganik dhe organik është ky: derisa

katalizatorët organik (p.sh.platina) nuk janë në gjendje që ta fillojnë një reaksijon, por vetëm ta

shpejtojnë reaksionin e filluar i cili ishte kryer edhe pa të por më ngadale ndersa katalizatorët

biologjik janë në gjendje që ta fillojnë një reaksjon të ri edhe atë e pershejtojnë.

Specifika e veprimit të enzimit: njera nga vetit më të rëndeshishme të enzimeve është specifika

e veprimit të tyre e cila është e lidhur me strukturën komplementare të enzimit dhe substratit.

Pasi enzimet nga natyra kimike janë proteina, sikur të gjitha proteinat, edhe enzimet janë të

ndjeshme ndaj temperaturës d.m.th. janë termolabile. Veti karakteristike e enzimeve është edhe

efikasiteti i veprimit të tyre. Efikasiteti i katalizatorit shprehet në numrin e molekulave të

substratit i cili ndryshohet në njësinë e kohës.


8

Specifika e enzimeve –dryni dhe çelësi

Enzimat janë shumë specifike, dhe ato janë sygjeruar si organike nga laureati i çmimit Nobel

kimisti Emil Fisher në vitin 1894, se kjo ishte për shkak të dy enzimave substrate që kanë forma

gjeometrike specifike plotësuese që i përshtaten saktësisht më një tjetër. Kjo është përmendur

shpesh si model ´´dryni dhe qelësi´´.

Në vitin 1958, Daniel Koshland sugjeroi një modifikim për bllokimin dhe modelin kyç: që

enzimat janë struktura mjaft fleksibile, faqe aktive, riorganizohet vazhdimisht një ndërveprim

me substrate, si substrate ndërveprojnë me enzime. Si rezultat, substratet nuk lidhen thjesht në

një vend të ngurtë aktiv, amino acidet anësore janë zingjirët që përbëjnë faqen aktive që

formohen në pozicionet e sakta dhe i mundësojnë enzimës për të kryer funksionin e tij katalitik.

Në disa raste, të tilla si glykosides, molekulat substrakte gjithashtu ndryshojnë formën gati si

ajo kur hynë në faqen aktive.

Tabela 1: Diagrami shfaq hipotezat e sakta te veprimit të enzimave


9

Mekanizmat e enzimeve

Enzimat mund të veprojnë në disa menyra të cilat ulin energjinë. Ulja e enërgjisë aktive duke

krijuar një mjedis në të cilin gjëndja e tranzicionit është stabilizuar ( p.sh. lodhje me formen e

një substrati-nga detyrueshmeria me simetri në gjëndjen e trazicionit, prej substratit dhe

produktit të molekulave, enzima e deformon substratet e lidhura në gjëndjën e tyre

tranzicionale, duke zvogluar sasin e energjisë së nëvojshme për të përfunduar tranzicionin).

Ulja e energjisë në gjëndjen e tranzicionit, pa cenuar substratet krijon një mjedis më

shperndarjën pa kthim të kundert me atë të gjëndjës se tranzicionit, siguron një rrugë alternative.

Reduktimi ndryshon entropinë e reagimit duke bashkuar substratet se bashku me orjentimin e

saktë për të reaguar. Konsiderohet vetëm mbikqyrje në këtë efekt. Rritjet në tëmpëratura

përshpejtojnë reagimet. Kështu, rritjet e temperaturës ndihmojn funksionin e enzimës dhe

zhvillimin e produktit final edhe më të shpejtë. Megjithatë, nësë mbrohet shumë, forma e

enzimës përkeqësohet dhe enzima bëhet jonatyrore. Disa nga enzimat si enzimave që ju ndërron

nxehtësia të punojnë më mirë ne tëmpëratura të uleta.

Dinamika dhe funksioni i enzimave

Dinamikat e brëndshme të enzimave kanë qenë të rekomanduara që të jenë të lidhura me

mekanizmin e tyre katalitik. Dinamika e brëndshme janë levizja e pjesëve të strukturës se

enzimës, të tilla si mbetje individuale të aminoacideve, një grup i aminoacideve, apo edhe një

terësi të proteinave. Këto levizje ndodhin në kohë të ndryshme që ndryshojnë nga sekondat.

Rjetet e mbetjeve të proteinave në të gjithë strukturën e një enzime mund të kontriboj në

katalitin përmes mocioneve dinamike. Ky është parë thjesht në skemën kinetike të procesit të

kombinuar, aktiviteti enzimatik dhe dinamika. Kjo skemë mund të ketë disa liri Michaelis-

Menten-si rrugë të reagimit që janë të lidhura nëpërmjet normave dhe luhatjeve.

Mocionet e proteinave janë shumë jetike për enzimat, por nësë levizjet e vogla dhe të shpejta,

ose levizjet e mëdha dhe të ngadalshme konformative janë më të rëndësishme varet nga lloji i

reaksionit në të cilin përfshihën. Megjithatë edhe pse këto levizje janë të rëndësishmë në

detyrimin dhe leshimin e substrateve dhe të produkteve kjo nuk është e qartë nëse levizjet e

proteinave ndihmojn në përshpejtimin e hapave kimik në reaksionet enzimatike. Këto depertime

të reja gjithashtu kanë implikime në të kuptuarit e efekteve dhe zhvillimin e ilaqeve të reja.


10

Faktorë që ndikojnë në shpejtësinë e veprimit të enzimave

Në aktivitetin e veprimit të enzimeve in vivo dhe in vitro ndikojnë shum faktor. Faktorët kryesor

prej të cileve varet veprimi dhe shpejtësia e veprimit të enzimeve janë :

Tabela 2. pH optimale e disa enzimave

Temperatura- Me rritjen e temperaturës rritet edhe shpejtësia e reaksionit enzimatik. Çdo rritje

e temperaturës për 10°C e rritë veprimtarinë e enzimit për 2-4 herë, e nëse zvogëlohet

temperatura për 10°C, atëherë shpejtësia e shumë reaksioneve biologjike zvogëlohët përgjysmë.

Ajo temeraturë gjatë së cilës enzimi e shpreh aktivitetin maksimal quhet temperaturë optimal e

enzimit. Nëse temperatura rritet mbi atë opimale, atëherë energjia kinetike e molekulës së

enzimit bëhet aq e madhe sa e tejkalon barrierën energjitike për shkëputjen e lidhjeve sekondare,

të cilat e mbajnë enzimin në gjendjen e vet natyrore. Në temperaturë prej

100°C praktikisht bëhet denatyrimi i enzimave.

Enzimi: Gjendet në: Substrati: pH:

Pepsina Lukth Proteina të

ndryshme

1.2-2.5

Katepsina Mëlçi,Shpretkë,Leukocite Serum albumina 3-4

Ptialina Pështymë Amidoni 6.1

Plazmina Serum Fibrinogjeni, kazeina

e proteina të tjera

7.3

Ureaza Soja, fasulja Urea 7.2-7.9

Lipaza Pankreas Yndyrnat 7.0-8.5

Tripsina Pankreas Proteina të ndryshme 7.8-8.7

Arginaza Mëlçia

Arginina

9.8

Fosfataza alkalike Serum, mëlçi Estere të acidit

fosforik

Rreth 10


11

Për shumicen e enzimave t° optimale është e afërt me temperaturen e qelizave të gjalla: për

orgnizmat homoterme dhe për njeriun ajo është 37°C.

Në 0°C veprimi i enzimit ndalet krejtësisht d.m.th. bëhet inaktivizimi i enzimit dhe ky

inaktivizim është reverzibil. Pra, nëse rritet temperatura, atëher enzimi që ka qendruar në

temperatur të ulët do të jetë përsëri aktiv.

Ndikimi i pH-Serenzen-i në vitin 1909 i pari e vërejti se pH është faktor i rëndësishëm që

ndikon në shpejtësinë e zhvillimit të reaksioneve enzimatike. Pra, qysh heret është verejtur se

aktiviteti i veprimit të enzimit varet prej bërbërjës jonike të mesit, posaqerisht prej përqendrimit

të joneve të hidrogjenit. Ai pH (përqëndrimi më i përshtatshëm i joneve të hidrogjenit) në të

cilin enzimi e shprehë aktivitetin e vetë maksimal quhet pH optimal veprimit të enzimit.

Aktiviteti i enzimit mbi ose nën pH optimal zvoglohet pH optimal për shumicën e enzimave

është afer pikës neutrale, mirpo ka edhe aso enzimesh të cilat kanë pH të tjera optimale. Kështu

p.sh. pepsina e lëngut të lukthit vepron në ambient të fort acid (1.5-2.5), trepsina në pH =7.5-

10, lipaza pankreatike në pH=8.

Nomenklatura dhe klasifikimi i enzimeve

Enzimet gjenden të lokalizuara jo vetëm në protoplazmën qelizore, por edhe në elementet

nënqelizore, siç janë bërthama, mitokondriet, ribozomet, lizozomet. Deri me sot njihen 4.000

enzime, të cilat i kanë marrë emrat në mënyra të ndryshme. Disa enzime e kanë marrë emrin

duke ja shtuar emrit të supstratit në të cilin veprojnë prapashtesën ´´aza´´. Kështu p.sh. enzimi

i cili e zbërthen urenë quhet ureaza, amidonin –amilaza, saharozën-saharaza, maltozen-maltaza

etj. Disa enzime e kanë marrë emrin sipas tipit të reaksionit të cilin e kanalizojnë-oksidaza,

hidrolaza etj. Ka enzime që e kanë marrë emrin sipas substatit dhe tipit të reaksionit, si p.sh:

sukcinat-dehidrogjenaza etj. Disa enzime e kanë marrë emrin sipas emrit të hulumtuesit të tyre,

si pepsinë, tripsinë etj. Në vitin 1961 në Moskë Unioni Nderkombëtarë për Biokimi percaktoi

rregullat për nomenklaturë dhe klasifikime enzimeve. Sipas atij klasifikimi që është bërë,

enzimet ndahen në 6 grupe kryesore sipas tipit të reaksionit kimik që e katalizojnë:

1. Okisidoreduktaza (enzime të oksidoreduktimit biologjik). Veprojn në grupet >CH-OH,

akceptor të NAD ose NADP, acceptor të O2, në aldehide, >CH-NH2 dehidrogjenaza, glykoz-

oksidaza, oksidaza e ά-amino acideve etj.


12

2. Transferaza (enzimet që bartin grupet), Cl (metil transferazat, karboksil he karbonil,

transferuat, acil, transferuat glikozil, transferuat grupet që përbëjnë N, amino transferazat etj.

3. Hidrolazat (enzimet që katalizojnë, shkëputjet hidrolitike). Bëjnë shkëputjen e lidhjeve

esterike p.sh. të acidet e larta yndyrore, fosfomonoesterazat, nukleazat, shkëputjen e

glikozideve glikozidazat, protoinazat etj. P.sh. fosfolipaza A2, glykozë-6-fosfataza,

aminopeptid.

4. Liazat (enzimet qe kanalizojnë reaksionet e eliminimit) të cilat ndertojnë lidhje të dyfisht ose

aderojnë në lidhjet dyfishe C-Cliaza, hidrolizat, C-Nliazat C-Slizat etj. p.sh.

piruvatekarboksilaza, aldolaza, fumoraza, histedin-amoniak-liaza etj.

5.Izomerazat (kanalizojnë në ndertim transformim) të brendshëm molekular. Racezmazat dhe

izomerazat, oksidoreduktimet, intramolekulare, interkonverzion aldozë-ketozë, transferazat

intramolekulare p.sh. ribuloza-5-P epimeraza, glykoz P-izomeraza, metilmalonil etj.

6. Ligaza ose sintetazat (ndertojnë lidhje të njejta duke liruar ATP). Katalizojnë formimin e

amino-aci-RNA, kanalizojne formimin e lidhjeve C-C karboksilazat etj. P.sh. enzimet

aktivatore taminoacideve, glutamin sintezat, acetik-CoA-karboksilaza etj.

Enzimet ndahen edhe sipas vendit ku krijohen dhe ku veprojnë, në dy grupe: endoenzime dhe

ekzoenzime. Në endoenzime bëjnë pjesë ato enzime të cilat krijohen në qelizë dhe veprojnë në

qelizë. Në eksoenzime bëjnë pjesë ato enzime të cilat krijohen në qelizë kurse veprojnë jashtë

saj. Këtu bëjnë pjesë enzimet e traktit digjestiv të cilat marrin pjesë në tretjen e ushqimit.

Shumica e këtyre enzimeve krijohen në pankreas, ndersa veprojnë në zorrë.


13

Tabela 3.Klasifikimi i enzimeve

Grupi i enzimit Reaksionet

1. Oksidoreduktazat Reaksionet e oksidimit dhe reduktimit

2. transferazat Bartja e grupeve, alkile, acile, metile,

amine, glikozide, aldehidet, fosfatet etj.

3. Hidrolazat

-lidhjet esterike

-lidhjet glikozide

Lidhjet peptidike

Reaksionet e hidrolizës të esterëvë,

glykozideve, peptideve

4. Liazat Reaksionet e eliminimit ose adicioni në

lidhjen dyfishe

5. Izomerazat Reaksionet e renditjes intramolekulare

6. Ligazat (sintetazat) Reaksionet e krijimit të lidhjeve: C-C, C-

S, C-O etj.


14

Aplikimi dhe përdorimi industrial i enzimeve

Enzimet përdoren shumë në industrinë kimike dhe aplikime të tjera industriale, kur katalizatorët

tejet të veqantë janë të nevojshëm. Megjithatë, enzimat në përgjithësi janë të kufizuara në

numrin e reagimeve kanë evoluar si katalizatorë dhe gjithashtu nga mungesa e stabilitetit në

solucjone organike dhe ne temperatura të larta. Si pasojë në ingjinjeri protein është një zonë

aktive e hulumtimit dhe përfshinë përpjekjet për të krijuar enzima të reja, qoftë përmes

projektimit racional apo në evolucionin in vitro. Këto përpjekje kanë filluar të jenë të

suksesshme, dhe një enzimë tani janë projektuar ”nga zeroja” të nxisë reagime që nuk ndodhin

në natyrë.

Aplikimi Enzima e

përdorur

Përdoret

Amylases katalize për lirimin e sheqernave të

thjeshta nga nishesta.

Amylases nga

këpurdhat dhe

bimët

proteaza

Prodhimi i

sheqernave

nga nishesta,

të tilla si në

marrjen e lartë

fruktozës,

shurup misri

etj. Në pjekje,

kataliza ndan

millin me

sheqer.

Fermentimi

maja e

sheqerit

prodhon

dioksidin e

karbonit që

ngre brumin.

Prodhuesit e

përdorin atë


15

për të ulur

nivelin e

proteinave të

millit

Ushqim i fëmijëve Trypsin Për përgatitjen

e ushqimeve të

fëmijëve

Elbi përdoret për birrë

Lëngje frutash

Enzima nga

elbi janë

lëshuar gjatë

fazës së

prodhimit të

birrës

Enzimat e

prodhuara në

industrinë e

elbit

Amylase,

glucanases,

proteazat.

Ata

degradojnë


16

Natyra kimike e enzimeve

Të shumica e enzimeve është e njohur sekuenca (renditja) e aminoacideve. Renditja e

aminoacideve molekulare të enzimeve si dhe në të gjitha proteinat është e kontrolluar prej

gjeneve. Kjo edhe e shpjegon faktin se reaksionet komplekse të proceseve jetësore barten prej

një gjenerate në tjetrën. Këtë e verteton zbulimi i sëmundjeve trashëguese (galaktosemia e

anemitë e tjera), që shfaqen për shkak të mungesës së enzimeve të caktuara.

Enzimi Burimi kryesorë Substrati në të

cilin vepron

Pesha

Molekulare

Ribonukleaza Pankreasi Acidi ribonukleik 15.000

Lizozomi Lopët, të bardhtë e

vezës

Polisaharidet

bakteriale

18.000

Tripsina Pankreasi Proteinat e

ndryshme

34.000

Pepsina Mukoza e lukthit 36.000

Kimotripsina Pankreasi 40.000

Hekosokinaza Tharmi Glukoza 96.000

Katalaza Mëlqia H2O2 248.000


17

PLANI DITOR

Data:_______ Lënda: Njeriu dhe natyra Kl.V1

Njesia mësimore (Tema): Enzimet-Katalizator biologjik

Tipi i orës (Rretho): a) Zhvillim b) Përsëritje c) Ushtrime ç) Vlerësim d) Testim

Mjetet mësimore: Teksti, fotografi, fleta A4, tabela, markera etj.

Objektivat:

1.Të tregojnë qfarë dijnë për reaksionet kimike.

2.Të shpjegojnë rëndësinë e enzimeve.

3.Të dallojnë katalizatoret Organik dhe Inorganik.

Metodat: Bashkbiseduese, individuale, grupore.

Fjalët kyqe: Qeliza, reaksionet kimike, enzimet, katalizatoret.

Struktura e ores Teknikat e mesimdhënies Koha

EVOKIM E Brainstorming

(Stuhi mendimesh)

10,

REALIZIM

KUPTIMI

R D R T A 25`

REFLEKTIM R Shkrim i lirë 10


18

EVOKIM-E:

Në këtë fazë parashtrohen pyetje nga mësimdhënësi që të marrim sa më shumë pergjigje nga

nxënësit. Në mënyrë individuale nxënësit japin mendimet, pastaj bëjmë bashkimin e ideve në

qifte e në grupe.

-Ç´është qeliza?

-Çka kryhet në prani të qelizës?

-Përmendni disa reaksione qe kryhen në prani të qelizës?

-Qfarë mendoni se dini për enzimet?

REALIZIMI I KUPTIMIT-R:

Nxënësit të ndarë në grupe lexojnë paragrafet. Pas çdo ndalese parashtrohen pyetje:

NDALESA E PARË:

1.Çka kryhet në prani të qelizës?

2.Si shpërbëhen në reaksione molekulat biologjike të nderlikuara?

3.Si shpërbëhen molekulat biologjike të thjeshta dhe në çka sintetizohen?

NDALESA E DYTË:

1.Cilat reaksione zhvillohen në prani të enzimave?

2.Çka janë enzimat?

3.Si punojnë enzimat?

NDALESA E TRETË:

1.Disa qeliza veprojnë brenda qelizës, a mund të veprojnë ndryshe?

2.Si quhet lenda në të cilen vepron enzima?

3.Çka përmbanë enzima dhe cila prapashtesë i shtohet emrit të substratit?

REFLEKTIMI-R:

Në fazën e fundit të orës nxënësit janë të ndarë në grupe, pastaj i udhëzojmë qe në mënyrë

individuale të shkruajn një shkrim të lirë për temën Enzimet-Katalizator biologjik, pasi qe ta

kenë perfunduar shkrimin e lirë, secili perfaqesues i grupit ngritet dhe e lexon atë.


19

Rezyme

Fakti se enzimet janë proteina të thjeshta dhe të përbëra, dhe së janë elemente më origjinë

biologjike, këto kanë qenë njohuri të para dhe sipërfaqësore për këto elemente. Por nga ky

punim është përfunduar se: enzimet janë molekula të mëdha biologjike përgjegjëse për mijëra

shëndrrime kimike, enzimet janë katalizatorë shumë selektiv.

Sipas strukturës enzimet grupohen në tri grupe, ndërsa veti e katalizatorëve është se e shpejtojnë

zhvillimin e reaksioneve të ndryshme kimike dhe veprojnë në sasi shumë të vogla.

Gjithashtu është konkluduar se nomenklatura dhe klasifikimi i enzimeve bëhet në gjashtë

grupime të cilat i përfshinë secili grup nën grupimet apo kategoritë e veta. Enzimet gjejnë

perdorim dhe aplikim në industri, në pastrimin biologjik, në përgatitjen e ushqimeve e sidomos

të ushqimit të fëmijëve.


20

Biografia

Unë jam, Negjmije Hoxha Salihu nga fshati Gërgoc komuna e Gjakovës. Kam lindur me

14.12.1985. Shkollën fillore e perfundova në Cërmjan, ndërsa të mesmen në Gjakovë, drejtimi:

Gjinekologji. Pas përfundimit të maturës jam regjistruar në Universitetin Prishtinës “Fakulteti

i Edukimit” Dega në Gjakovë, Drejtimi Biologji - Kimi. Në vitin 2013/14 jam regjustruar në

Universitetin e Gjakovës “Fehmi Agani” Fakulteti i Edukimit, Drejtimi: Program Fillor sot

gjindem këtu për ta mbrojtur temën e diplomës.


21

Literatura dhe referencat:

Agarwal PK : “Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by

enzymes”.J.Am.Chem.Soc,(2005).

Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S:Network of

coupled promoting motions in enzyme catalysis”. Proc Natl Acad Sci, (5March 2002).

“Agarwal PK, Geist A,Gorin A: Protein dynamics and enzymatic catalysis:investigating the

petptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin a”.Biochemistry,(2004).”

Anfinsen C.B:Principles that Govern the Folding of Protein Chains2.Science,. (1973).”

Boyer,Rodney 6”.concepts in Biochemistry (2nd ed.). New York, Chichster, Weinheim,

Bisbane, Singapore, Toronto.:John Wiley&sons(2002).

Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP :4-

Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per

monomer”.J.Biol.Chem, (1992).”

Dërmaku S:Biokimia e bimëve.Prishtinë ,(2002).

Dubos J; LouisPasteur:Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester . (1951).”

Llouis Pasteur (1822-1895)-chance and the prepared mind”.Trends Biotechnol,. (1995).

Dunaway-Mariano D ;Enzyme function discovey”.Structure ,(2008).”

Eisenmesser EZ,Bosco DA,Akke M,Kern D :Enzyme dynamics during catalysis“. Science,

(2002).“

Eisenmesser EZ,Millet O,Labeikovsky W :Intrinsic dynamiks of an enzyme underlies

catalysis,(2005).”

English BP, Min W, vanOijen AM et al: Ever-fluctuating single enzyme molecules

:Michaelis-Menten equation revisited”.Nature Chem.Biol.2,(2006).“

Qerimi H:Biokimia. Prishtinë, (2002).

Reaumur, RAF :Observations sur la digestion des oiseaux”. Histoire de l`academie royale des

sciences, (1752).”

Smith A :Oxford Dictionary of biochemistry and molecular biology. Oxford

(Oxfordshire):Oxford University Press, (1997).

PUNIM DIPLOME - edukimi.uni-gjk.org Hoxha.pdf · p.sh. (tharmi, djathi, tharmi i verës etj.),...

Documents

Transcript of PUNIM DIPLOME - edukimi.uni-gjk.org Hoxha.pdf · p.sh. (tharmi, djathi, tharmi i verës etj.),...