PROTEINE

Funzioni, struttura e caratteristiche

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FUNZIONI• Catalisi

enzimatica• Trasporto• Deposito e

protezione• Funzione

strutturale

• Contrazione• Pompe e canali

ionici• Regolazione

genica• Ormoni e fattori

di crescita2

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Proteine

La struttura primaria di una proteina è data dalla sequenza degli aminoacidi che la compongono

La struttura primaria di una proteina è data dalla sequenza degli aminoacidi che la compongono

Nelle proteine si riconoscono quattro diversi livelli di struttura, primaria, secondaria, terziaria e in qualche caso , quaternaria

A causa dei molteplici legami deboli (legami idrogeno) che si formano tra i residui aminoacidici, non appena sono assemblati gli aminoacidi non rimangono

allineati ma le catene si ripiegano in modo ordinato ( struttura secondaria)

A causa dei molteplici legami deboli (legami idrogeno) che si formano tra i residui aminoacidici, non appena sono assemblati gli aminoacidi non rimangono

allineati ma le catene si ripiegano in modo ordinato ( struttura secondaria)

Questa a sua volta è specificata dalla sequenza di nucleotidi del DNA del gene che specifica quella proteina

Questa a sua volta è specificata dalla sequenza di nucleotidi del DNA del gene che specifica quella proteina

Esistono due modi principali per ripiegarsi: - α Elica- Foglietto β (foglietto pieghettato)

Esistono due modi principali per ripiegarsi: - α Elica- Foglietto β (foglietto pieghettato)

Il fatto che una certa porzione dalla catena polipeptidica assuma l’una o l’altra struttura secondaria dipende da quali sono i residui aminoacidici e di coseguenza da quali legami deboli si instaurano

Il fatto che una certa porzione dalla catena polipeptidica assuma l’una o l’altra struttura secondaria dipende da quali sono i residui aminoacidici e di coseguenza da quali legami deboli si instaurano 7

Proteine

Sequenza –C-C-N-

Foglietto βFoglietto βα Elicaα Elica

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Proteine

Foglietto βFoglietto βα Elicaα Elica

Nella maggior parte delle proteine le catene di aminoacidi (siano esse organizzati ad α Elica che Foglietto β) si ripiegano a gomito dando così alla proteina una una forma globulare

Nella maggior parte delle proteine le catene di aminoacidi (siano esse organizzati ad α Elica che Foglietto β) si ripiegano a gomito dando così alla proteina una una forma globulare

Il ripiegamento è causato: 1) Dalla formazione di legami deboli (legami

idrogeno)

2) Dalla tendenza dei diversi residui aminoacidici a portarsi verso l’esterno (ambiente polare) o verso l’esterno (ambiente apolare)

3) Dalla formazione di legami covalenti

Il ripiegamento è causato: 1) Dalla formazione di legami deboli (legami

idrogeno)

2) Dalla tendenza dei diversi residui aminoacidici a portarsi verso l’esterno (ambiente polare) o verso l’esterno (ambiente apolare)

3) Dalla formazione di legami covalenti

Struttura terziaria

Struttura terziaria

In particolare tra due molecole dell’aminoacido cisteina si può formare un ponte disolfuro

In particolare tra due molecole dell’aminoacido cisteina si può formare un ponte disolfuro 10

Proteine

Alcune proteine mostrano struttura quaternaria in quanto sono composte da più sub-unità distinte e legate tra loro

Alcune proteine mostrano struttura quaternaria in quanto sono composte da più sub-unità distinte e legate tra loro

Ad esempio l’emoglobina, la proteina che trasporta l’ossigeno nel sangue, è composta di quattro sub-unità proteiche simili tra loro. Ogni unità contiene un gruppo eme, una molecola non-proteica che contiene Ferro, il quale si lega con l’O2 trasportandolo dai polmoni ai tessuti.

Ad esempio l’emoglobina, la proteina che trasporta l’ossigeno nel sangue, è composta di quattro sub-unità proteiche simili tra loro. Ogni unità contiene un gruppo eme, una molecola non-proteica che contiene Ferro, il quale si lega con l’O2 trasportandolo dai polmoni ai tessuti.

Le molecole non proteiche che si legano ad una proteina prendono il nome di gruppo prostetico .

Le molecole non proteiche che si legano ad una proteina prendono il nome di gruppo prostetico .

Un altro gruppo prostetico è il retinale (che abbiamo visto deriva dal β-carotene) e che si combina con la proteina Opsina

Un altro gruppo prostetico è il retinale (che abbiamo visto deriva dal β-carotene) e che si combina con la proteina Opsina

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Proteine

Il fatto che una data proteina assuma una determinata struttura secondaria e terziaria è determinato in modo automatico dalla sua struttura primaria

Il fatto che una data proteina assuma una determinata struttura secondaria e terziaria è determinato in modo automatico dalla sua struttura primaria

Denaturazione e rinaturazione

Esso è dovuto al formarsi di una quantità di legami deboli e attrazione tra le molecole nonché alla tendenza di certi residui aminoacidici di portarsi all’esterno della molecola (quelli idrofili) o all’interno (idrofobici) o verso porzioni della stessa proteina cariche positivamente o negativamente.

Esso è dovuto al formarsi di una quantità di legami deboli e attrazione tra le molecole nonché alla tendenza di certi residui aminoacidici di portarsi all’esterno della molecola (quelli idrofili) o all’interno (idrofobici) o verso porzioni della stessa proteina cariche positivamente o negativamente.

Se tuttavia mettiamo la proteina in un altro solvente (es. apolare) oppure ad un pH o una temperatura molto diversi da quelli nei quali si trovano abitualmente, la proteina cambia forma e perde le sue proprietà (denaturazione)

Se tuttavia mettiamo la proteina in un altro solvente (es. apolare) oppure ad un pH o una temperatura molto diversi da quelli nei quali si trovano abitualmente, la proteina cambia forma e perde le sue proprietà (denaturazione)

In qualche caso si può ritornare allo stato originairio ripristinando le condizioni primitive (rinaturazione) ma per lo più avvengono cambiamenti irreversibili che non lo permettono

In qualche caso si può ritornare allo stato originairio ripristinando le condizioni primitive (rinaturazione) ma per lo più avvengono cambiamenti irreversibili che non lo permettono

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Metodi di separazione delle proteine in base alle loro

proprietà acido-base

• Western blotting

• elettroforesi

• Cromatografia a scambio ionico

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Precipitazione con mezzi chimici

•Acidi minerali forti

•Reattivi degli alcaloidi

•Sali di metalli pesanti

•Sali dei metalli alcalini o alcalini-terrosi

•alcool

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Flusso dell’

informazionegenica

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Sintesi delle proteine

Trascrizionel’istruzione vienericopiata in RNA

LetturaL’mRNA viene portato airibosomi

Sintesi del polipeptideOgni tRNA porta un amminoacido particolare a seconda dell’anticodone

1- trascrizione

2- trasduzione

Nucleotidi RNA

amminoacidi

ribosoma

proteina

TrasduzioneGli enzimi portano ai ribosomi i tRNA con tripletta complementare (anticodone) a ogni tripletta (codone) dell’mRNA

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