Proteínas

Proteínas

Polímeros de aminoácidos

Aminoácidos (sub-unidades)

Chamados peptídeos 20 tipos no total 12 são naturais:

fabricados em nosso organismo

8 são essenciais: não são fabricados. Devem ser ingeridos.

Estrutura

Carbono central 1 hidrogênio na posição α Grupo amina (NH2) Grupo Carboxila (COOH) Radical (diferente para

cada aminoácido)

Ligação peptídica

Ligação entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila do outro aminoácido

Libera 1 molécula de água

Forma um polipeptídeo (proteína)

Estrutura das proteínas

Primária: sequência de aminoácidos


Secundária: forma

α-hélice da proteína devido às pontes de hidrogênio entre os radicais


Terciária: forma tridimensional da proteína


Quaternária: associação de várias cadeias polipeptídicas

Funções:

Estrutural:

Ex: queratina, presente nos cabelos e unhas Defesa:

Ex: Anticorpos Hormonal : controle do organismo Transporte de substâncias:

Ex: Hemoglobina, que transporta O2 e CO2

Funções:

Enzimática: acelerando reações químicas Coagulação sanguínea:

Ex: fibrina Contração muscular

Ex: Actina e miosina Reserva energética Absorção de luz

Ex: clorofila

Enzimas:

Proteínas que aceleram reações químicas Reduzem a energia de ativação e aumentam a

velocidade da reação Endo ou ectocelulares

Como as enzimas se reproduzem?

Umas enzimas das outras Muito boa!!!!!!!!!

Características das enzimas

Especificidade de Substrato

Substrato: reagentes da reação

Sítios ou centros ativos Ação Chave-Fechadura

Características das enzimas

Podem ser reutilizadas: não fazem parte da reação – saem intactas

Podem reverter as reações Ação proporcional à concentração dos

reagentes: até um limite máximo Inibição competitiva: enzimas parecidas

competem pelo substrato Ação influenciada pela temperatura e pH

Fontes de aminoácidos

Principalmente alimentos de origem animal – leite, ovos, carne etc.

Mas uma dieta vegetariana pode fornecer todos os aminoácidos essenciais

Kwashiorkor e marasmo

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