LAS PROTEINAS

LAS PROTEINAS SON ALIMENTOS FORMADOS POR 4 ELEMENTOS: C, H, O, N. TAMBIÉN PUEDEN TENER S, P, Fe, Cu, Mn, Zn, Mg, Co, I.

-SON POLÍMEROS FORMADOS POR MONÓMEROS O MOLÉCULAS LLAMADOS AMINOÁCIDOS O PÉPTIDOS. Los cuales se unen mediante enlaces denominados ENLACES PEPTÍDICOS.

-Ejemplos de proteínas son: glidina (trigo)Albúmina (huevo), hemoglobina

C3032H4816O870S8Fe4 (sangre), caseína (leche), virus de la influenza (gripe).

IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS: Forman la membrana celular asociados a

proteínas Forman parte de las estructuras de los

seres vivos. Favorecen la contracción muscular Actúan como hormonas, enzimas,

anticuerpos, defensas. Constituyen material de reemplazo

frecuente de las células.

AMINOÁCIDOS: Son en número de 22 en el organismo

humano. son moléculas formadas por dos grupos

funcionales orgánicos que son ácidos carboxílicos y grupo funcional amino.

Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos.

Función ácido carboxílico: -COOHFunción amino: -NH2Fórmula : R-CH-COOH NH2

SÍNTESIS DE PROTEÍNAS: LAS MOLÉCULAS DE ADN SON LAS ENCARGADAS DE

TRASMITIR LA INFORMACIÓN HEREDITARIA, Ó CARACTERES HEREDITARIOS DE PADRES A HIJOS. (color de ojos, talla, contextura del cabello, el temperamento)

EN EL ADN LAS BASES NITROGENADAS ESTÁN ASOCIADAS EN FORMA DE TRIPLETES ó CODONES. CADA TRIPLETE O CODÓN ES UNA PALABRA Y CADA PALABRA SIGNIFICA UN AMINOÁCIDO, Y LOS AMINOÁCIDOS SE ASOCIAN A PROTEÍNAS.

PARA QUE SE DÉ ESTE PROCESO EL ADN TIENE QUE DUPLICARSE AL IGUAL QUE SUS BASES NITROGENADAS, LA COPIA SE TRANSCRIBE EN FORMA DE ARNm QUE ES TRANSPORTADO DEL NÚCLEO DE LA CÉLULA AL CITOPLASMA A TRAVÉS DEL ARNt Y SE FIJA EN LOS RIBOSOMAS EN FORMA DE ARNr. PARA FORMAR LAS PROTEÍNAS.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS LAS PROTEÍNAS ESTÁN FORMADAS POR LA SECUENCIA

DE AMINOÁCIDOS Y CADA ÓRGANO TIENE SU PROPIA PROTEINA.

100000 CLASES DE PROETÍNAS EXISTEN APROXIMADAMENTE EN EL ORGANISMO HUMANO FORMADO POR 22 AMINOÁCIDOS.

EXITEN CUATRO TIPOS DE ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS:-PRIMARIA: es una cadena ordenada y lineal de

aminoácidos mediante enlaces peptídicos para formar un poli péptido.

-SECUNDARIA: forma una hélice o plegación, debido a la influencia de puentes de hidrógeno entre los grupos carboxílicos y los grupos amino de dos cadenas.

-TERCIARIA: formada por varios tipos de enlaces que mantienen a las moléculas en una forma más compleja, se forman enlaces di sulfuro consiguiendo plegar o doblar las cadenas de poli péptidos.

-CUATERNARIA: Es cuando la proteína está formada por dos o más cadenas de poli péptidos formadas por subunidades de estructura primaria, secundaria, terciaria.

https://www.google.com.ec/search?q=lista+de+aminoácidos&espv=2&biw=1366&bih=667&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ved=0CAYQ_AUoAWoVChMIo8aH1JSQ

https://www.google.com.ec/search?q=lista+de+aminoácidos&espv=2&biw=1366&bih=667&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ved=0CAYQ_AUoAWoVChMIo8aH1

https://www.google.com.ec/search?q=lista+de+aminoácidos&espv=2&biw=1366&bih=667&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ved=0CAYQ_AUoAWoVChMIo8aH1

A. Proteínas simplesEstas proteínas se pueden clasificar en dos categorías según su forma.Proteínas fibrosasComo hebras, ya sean solas o en gruposGeneralmente poseen estructura secundariaInsolubles en aguaUnidades estructurales o estructuras

protectoras. Ex, la queratina en el cabello y la piel, algunas fibras vegetales, también en las cutículas. Además de algunos son de contracción como la miosina de los músculos y la elastina del tejido conjuntivo.

Proteínas globulares Las proteínas globulares se dividen en seis categorías y, en general, estos son: Casi redondeada en su contorno Con la estructura terciaria o cuaternaria En su mayoría solubles, si son pequeñas (disminuye la solubilidad y aumenta la coagulabilidad con

el calor con aumento de tamaño), por ejemplo, las enzimas La función enzimática y no enzimática. Albúminas Las moléculas grandes, solución de sal neutra, soluble en agua y se diluye, se coagula al

calentarla. Por ejemplo, la beta-amilasa, la albúmina de huevo, la albúmina del suero sanguíneo, los granos de trigo (Triticum) y las semillas de ricino (Ricinus communis).

Globulinas Las moléculas grandes, neutrales, solubles en agua salada, se coagulan al calentarse a altas

temperaturas, por ejemplo, la a-amilasa, los anticuerpos en la sangre, las globulinas de suero, el fibrinógeno sanguíneo, los granos de trigo, semillas de ricino, mostazas, legumina y vicillin de los guisantes, el archin y cornarchin de los cacahuetes y la glicina de la soja.

Prolaminas Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas y alcohol del 70-80%, por ejemplo, la

gliadina de trigo, la cebada y herdein de zeína de maíz. Estos están casi ausente en dicotyle-dones.

Glutelinas Insolubles en agua, pero solubles en un ácido débil o una base. Por ejemplo, el oryzenin de arroz y

la hordenina en la cebada. Histonas Moléculas pequeñas con más proteínas básicas, solubles en agua, pero no se coagulan fácilmente

por el calor, por lo general se encuentran asociadas con los ácidos nucleicos, como en nucleoproteínas.

Prolaminas Contienen aminoácidos básicos, solubles en agua y no se coagulan con el calor.

Proteínas conjugadas Estos complejos de proteínas y otras moléculas diferentes se pueden

dividir en siete tipos. Nucleoproteínas (proteínas + ácidos nucleicos) se encuentran en el

núcleo (en su mayoría constituyen los cromosomas). Los ribosomas son partículas de ribonucleoproteínas en esencia.

Las lipoproteínas (proteínas + lípidos) se encuentran en las membranas y las superficies de la membrana y toman parte en la organización de la membrana y sus funciones.

Las glicoproteínas (proteínas + hidratos de carbono) juegan un papel importante en los sistemas de reconocimiento de las células y los mecanismos celulares de defensa contra los microorganismos. Se encuentran en la superficie de la membrana y en las paredes celulares.

Cromoproteínas (proteínas + pigmentos) que se encuentra en flavoproteína, la hemoglobina, chloroplastin (con clorofila en tilacoides).

Metaloproteínas son complejos de proteinas con elementos metálicos (Zn, Mn, Cu, Fe) como el Fe de la ferritina.

Mucoproteínas (proteínas + muoild) están presentes en la saliva (mucina por ejemplo).

Fosfoproteínas (proteína + fosfato) están presentes en la leche (por ejemplo, caseína), huevo (por ejemplo, vitelina), etc.

 

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGUN SU FUNCIÓN- IDENTIFICACION Las proteínas segun su función se clasifican en:

Proteínas transportadoras. Como por ejemplo la hemoglobina  que transporta oxígeno desde los alveolos pulmonares hacia las células(en forma de oxihemoglobina) y  transporta dióxido de carbono desde las células hasta los alveolos pulmonares(en forma de carboxihemoglobina).

Proteínas  de defenza o anticuerpos. como por ejemplo las inmunoglobulinas.

Proteínas reguladoras como las hormonas que regulan muchas funciones del organismo.

Proteinas de reserva . Como por ejemplo  la ovoalbumina, ferritin,etc. Proteínas Catalizadoras. Como por ejemplo las enzimas que regulan la

velocidad de las reacciones químicas durante la digestión de los alimentos. Proteínas estructurales. Como por ejemplo  la actina, la miosina que

constiruyen a los musculos. ¿Cómo identificar la presencia de  proteínas en  los alimentos ?

La presencia de proteínas se puede identificar con el reactivo de biuret

REFERENCIA BIBLIOGRAFICAhttp://labdidacti.blogspot.com/2011/11/clasificacion-de-las-proteinas-segun-su.htmlhttp://labdidacti.blogspot.com/2011/11/clasificacion-de-las-proteinas-segun-su.htmlhttps://www.google.com.ec/search?q=estructura+de+las+proteinas+primaria+secundaria+terciaria+y+cuaternaria&es_sm=93&source=lnms&tbm=isch&sa=X&vedVideos recomendados:https://www.youtube.com/watch?v=YJlS285fz4chttps://www.youtube.com/watch?v=YJlS285fz4chttps://www.youtube.com/watch?v=twjpvu0ZBFshttps://www.youtube.com/watch?v=BO6AMKwUB7k