LAS PROTEINAS• Son constituyentes esenciales de todo los

organismos, las proteínas son los componentes estructurales principales del musculo, el tejido conjuntivo, las plumas, las uñas y el pelo y participan en funciones tan diversas como la regulación metabólica, el transporte, la defensa y la catálisis.

AMINOÁCIDOS APOLARES NEUTROS

• Contienen principalmente grupos hidrocarbonados. El termino neutro se utiliza debido a que estos grupos R no llevan cargas ni positivas ni negativas.

• En este grupo se encuentra dos tipos de cadenas R hidrocarbonadas: aromáticas(contienen estructuras cíclicas que constituyen una clase de hidrocarburos insaturados con propiedades únicas) y alifático(que no son aromáticos).

AMINOÁCIDOS POLARES NEUTROS• Poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de hidrogeno, interaccionan fácilmente con el agua(amantes del agua).

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS:• Dos aminoácidos estándar poseen cadenas

laterales con grupos carboxilos.

AMINOÁCIDOS BÁSICOS.

• Son aminoácidos que llevan una carga positiva. Por lo tanto, pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos.(-NH3)

FUNCIONES• 1.-catalisis: las enzimas son proteínas que dirigen

y aceleran miles de reacciones bioquímicas en procesos como la digestión, la captura de energía y la biosíntesis.

• 2.-estructural: algunas proteínas proporcionan protección y sostén. suelen tener propiedades muy especializadas.(colágeno, elastina, fibrina)

• 3.-movimiento: las proteínas participan en todos los movimientos celulares.(la actina y la tubulina forman el citoesqueleto.

• 4.-defensa:una extensa variedad de proteínas son protectoras. La queratina- proteina que se encuentra en las células de la piel y ayudan a proteger al organismo contra los daños mecánicos y químicos. Las proteínas de coagulación de la sangre ,fibrinógeno y trombina que impiden la perdida de sangre cuando los vasos sanguíneos se lesionan, las inmunoglobulinas( o anticuerpos).

• 5.-regulacion: la unión de una molécula hormonal con un factor de crecimiento a receptores de células diana modifica la función molecular.

• 6.-transporte: muchas proteínas actúan como moléculas transportadoras de moléculas o iones a través de las membranas o entre las células. ATPasa, el transportador de glucosa, la hemoglobina, y las lipoproteinas.

• 7.-almacenamiento: determinadas proteínas actúan como reserva de nutrientes esenciales. Por ejemplo, durante el desarrollo de la ovoalbúmina de los huevos de las aves y la caseína de la leche de los mamíferos son fuentes abundantes de nitrógeno orgánico.

• 8.-respuesta a las agresiones: la capacidad de los seres vivos para sobrevivir a diversos agresores abióticos por determinadas proteínas. El citocromo P450 un grupo diverso de enzimas que se encuentran en los animales y plantas que normalmente convierten a un gran numero de contaminantes orgánicos tóxicos en derivados menos tóxicos.

ESTRUCTURA PROTEICA

• Las proteínas son moléculas extraordinariamente complejas. Los bioquímicos han diferenciado varios niveles en la organización estructural de las proteínas. La estructura primaria , la secuencia de aminoácidos esta especificada por la información genética. Al plegarse la cadena polipeptidica se forman determinadas disposiciones localizadas de los aminoácidos adyacentes que constituyen la es estructura secundaria. La forma tridimensional global que asume un polipeptido se denomina estructura terciaria. Las proteínas que constan de dos o mas cadenas polipeptidicas se dice que tiene estructura cuaternaria.

ESTRUTURA PRIMARIA• Cada polipeptido tiene una secuencia de aminoácidos especifica. Las interacciones entre los residuos de aminoácidos determina la estructura tridimensional de la proteína. Las comparaciones de secuencia de polipéptidos y funciones semejantes se dicen que son homólogas. Los residuos de aminoácidos que son idénticos en las proteínas homólogas, que se denominan invariables, se supone que son esenciales para la función de la proteína.

ESTRUCUTA SECUNDARIA• La estructura secundaria de los polipetidos consta de varios

patrones repetidos. Los tipos de estructura secundaria que se observan con mayor frecuencia son la hélice alfa y la lámina plegada beta. Estas están estabilizadas por enlaces de hidrógeno entres los grupos carbonilo y N-H del esqueleto polipeptidico.(patrones).

• La hélice alfa: • Es una estructura rígida en forma de varilla que se forma

cuando una cadena polipeptidica se retuerce en una conformación helicoidal a derechas.

• Se forman enlaces de hidrogeno entre el grupo N-H de cada aminoácido y el grupo carbonilo del aminoácido que se encuentra cuatro residuos mas adelante.(54nm)

• Los grupos R de los aminoácidos se extienden hacia afuera de la hélice

• Lámina plegada beta:• se forman cuando se alinean de lado dos o mas segmentos de cadenas

polipeptidicas.• Cada segmento individual se denimina una cadena beta. En lugar de estar

enrollada cada cadena b, se encuentran extendidas.• Están estabilizadas por enlaces de hidrogeno que forma entre los grupos N-

H y carbonilo del esqueleto polipeptidico de cadenas adyacentes.• Hay dos tipos de laminas plegadas.• PARALELAS: las cadenas polipeptidicas están colocadas hacia la misma

dirección.• ANTIPARALELAS: van en direcciones opuestas. son mas estables que las

primeras debido a que forman enlaces de hidrogeno totalmente colineales. En ocasiones se observan combinadas.

• Muchas proteínas globulares contienen combinaciones de estructuras hélice y laminar, estos patrones se denominan estructuras supersecundarias.

ESTRUCTURA TERCIARIA• Señala las conformaciones tridimensionales únicas que asumen las proteínas globulares al plegarse en sus estructuras nativas.

• Se produce como consecuencia de las interacciones entre las cadenas laterales en su estructura primaria.

• Características importantes:• Muchos polipeptidos se pliegan de forma que los residuos de

aminoácidos distantes en la estructura primaria quedan cerca.• Debido al eficaz empaquetamiento al plegarse la cadena

polipeptidica, las proteínas globulares son compactas. Durante este proceso las partículas de agua quedan excluidas den interior de la proteina permitiendo la interacción entre los grupos polares y no polares.

• Las proteínas globulares grandes( es decir aquellas con mas de 200 residuos de aminoácidos suelen tener varias unidades compactas denominadas dominios . Los dominios son segmentos estructuralemente independientes que poseen funciones especificas.

• la estructura terciaria se estabiliza por las interacciones siguientes:

• INTERACCIONES HIDRÓFOBAS: al plegarse un polipeptido, los grupos R hidrocarbonados se acercan debido a que son excluidos del agua.(entropia)

• INTERACCIONES ELECTROSTÁTICAS: se produce entre los grupos ionicos de carga opuesta.denominados puentes salinos.

• ENLACES DE HIDRÓGENO: se forman un numero significativo de enlaces de hidrogeno dentro del interior de una proteina y sobre su superficie. Además de formar enlaces de hidrogeno entre ellas, las cadenas laterales polares de los aminoácidos pueden interaccionar con el agua o con el esqueleto poli peptídico. De nuevo el agua impide la formación de enlaces de hidrogeno con otra especies.

• ENLACES COVALENTES: las uniones covalentes se crean por reacciones químicas que alteran la estructura del polipeptido durante su síntesis o posteriormente. Los enlaces covalentes más destacados en la estructura terciaria son los puentes de disulfuro.

ESTRUCTURA CUATERNARIA.• están formadas por varias cadenas polipepticas. las

proteínas con varias subunidades en las que algunas o todas sus subunidades son idénticas se denominan oligómeros. parece haber varias razones para que existan proteínas con grandes subunidades.

• La síntesis de subunidades aisladas es más eficaz que aumentar sustancialmente la longitud de una única cadena polipeptidica.

• En los complejos supramoleculares, como las fibras de colágeno, la sustitución de componentes más pequeños gastados o dañados puede realizarse de manera más eficaz.

• Las interacciones complejas de varias subunidades sirven para regular la función biológica de una proteina.

CLASIFICACIÓN

• Proteinas de origen vegetal:• Glutelinas y prolaminas: las contienen los

vegetales, especialmente los cereales. Gluteina en el trigo, ordeina en la cebada, gliadina en el trigo y el centeno, etc.

• Las proteínas ´pueden clasificarse en dos grandes grupos.

• Simples: son aquellas que al hidrolizarse (degradarse) sólo dan lugar o producen aminoácidos.

• Albumina: proteínas solubles en agua tienen carácter acido y pertenecen al grupo de las proteínas globulares. Y se les asigna nombres según su origen: ovoalbúmina, lacto albúmina, etc.

• Globulinas: son insolubles en agua pura se disuelven en soluciones salinas diluidas, menos hidrófilas que las albúminas, suelen estar integradas por largas cadenas polipeptidicas, se encuentran también en la clara de hueva.

• Glutidinas y gliadinas: se encuentran principalemente en los granos de cereales y constituyen aproximadamente la mitad de la total de las proteínas.

• Histonas: fuertemente básicas contienen alta proporción de lisina arginina y histidina.

COMPLEJAS• En estas moléculas se asocia una proteína simple y otro tipo de compuesto, se

llama apoproteina a la porción proteica mientras que al otro se le conoce como grupo prostético.

• Nucleoproteínas: la porción proteica esta representada por una proteína simple fuertemente básica del tipo histona unido al grupo prostético por enlaces tipo salino este grupo esta compuesto por ácidos nucleícos

• Cromoproteinas: • Están formadas por una proteína simple asociadas a un grupo prostético

coloreado. En este grupo se encuentran moléculas de gran importancia como: hemoglobina, citocromos y flavoproteinas que participan en proceso de oxidoreducción

• Glicoproteinas: son proteinas unidas a hidratos de carbono estos pueden ser mono,oligo o polisacaridos fijados a uno o muchos sitios de la cadena polipeptida por enlaces tipo N-glucosidicos

• Fosfoproteinas: caseína de la leche y vitelina de la yema de huevo son fosfoproteínas importantes que actúan como reservorio de fosfato por otra parte la unión covalente reversible de grupos fosforilo al hidroxilo de restos de serina, treonina o tirosina constituye un mecanismo de regulación de muchas proteínas.

• Fosfoproteinas: caseína de la leche y vitelina de la yema de huevo son fosfoproteínas importantes que actúan como reservorio de fosfato por otra parte la unión covalente reversible de grupos fosforilo al hidroxilo de restos de serina, treonina o tirosina constituye un mecanismo de regulación de muchas proteínas.

• Metaloproteinas: hay un numeroso grupo de proteinas conjugadas con elementos metalicos como grupo prostetico (fe, cu, zn, mg, mn) esennciales para su estructura y funcion

• PROTEINAS FIBROSAS: contienen caracteristicamente proporciones elevadas de estructuras secundarias regulares, como hélices alfa y láminas plegadas beta. Como consecuencia de sus formas de varilla o de láminas, muchas proteínas fibrosas tienen funciones estructurales mas que dinámicas.

• QUERATINA:es una proteína con estructura helicoidal, muy rica en azufre, que constituye el componente principal de las capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de otros órganos derivados del ectodermo, faneras como el pelo, uñas, plumas, cuernos, ranfotecas y pezuñas.[1]

COLAGENO:es una molécula proteica que forma fibras, las fibras colágenas. Estas se encuentran en todos los animales. Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos.

• PROTEÍNAS GLOBULARES:• las funciones biologicas de las proteinas

globulares normalmente implican la union precisa de pequeños ligandos o grandes macromoléculas como los ácidos nucleicos u otras proteinas.

• MIOGLOBINA: es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina, es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoacídicos que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno

• HEMOGLOBINA: es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular 64.000 (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en vertebrados y algunos invertebrados.