UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR

FILOSOFÍA, LETRAS Y CIENCIAS DE LA EDUCACIÓN

CIENCIAS NATURALES Y DEL AMBIENTE, BIOLOGÍA Y QUÍMICA

BIOQUIMICA

PROTEÍNAS

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

FUNCION ENZIMÁTICA

Las enzimas son biocatalizadores , quienes permiten la producción de las reacciones metabólicas

Son especificas para cada reacción

FUNCIÓN HORMONAL Las hormonas son sustancias producidas

por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado.

Sólo algunas hormonas son de naturaleza proteica, como por ejemplo :

Insulina glucagón hormona del crecimiento calcitonina

FUNCIÓN DE TRANSPORTE

Los transportadores biológicos son siempre proteínas. Por ejemplo:

Transportadores de membrana Transportadores sanguíneos Transportadores intracelulares

FUNCIÓN ESTRUCTURAL

Son aquellas que forman parte de citoesqueleto, de matriz extracelular , citoplamáticas , de membrana etc.

Proteínas de citoesqueleto

FUNCIÓN DE DEFENSA

La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño.

En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario

FUNCIÓN DE MOVIMIENTO

Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina.

El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.

La proteína es una macromolécula conformada por C,H,O,N que se forma a partir de cadenas lineales de aminoácidos.

cuando se forman 2 aminoácidos:dipeptidos cuando se forman 3 aminoácidos: tripeptidoscuando se forman 8-9 aminoacidos :oligopeptido.Cuando se forman de 10 en adelante proteínas.

Estructura primaria de las proteínas

La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Por convención, (coincidiendo con el sentido de síntesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.

Enlace peptídico

Es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal . Ejemplo. aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.

Enlace peptídico

Mediante difracción de Rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.

RESONANCIA EN EL ENLACE PEPTÍDICO

El O carbonílico y el hidrógeno amídico se encuentran en posición trans (uno a cada lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro. Pero no todos los giros son posibles.

CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

Las alteraciones en la estructura primaria de las proteínas pueden pasar inadvertidas o pueden

producir resultados catastróficos ejemplo: receptor de insulina

Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria o nivel secundario de organización estructural de las proteínas ha sido definida como la conformación presente en regiones locales del polipeptido o proteína, que esta estabilizada a través de enlaces de hidrogeno entre los elementos del enlace peptídico.  Las estructuras secundarias están mantenidas por enlaces de Hidrogeno entre diferentes grupos peptídicos, específicamente entre el grupo N-H de un enlace peptídico y el grupo carbonilo (C=O) de otro enlace peptídico.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

N

C

Mioglobina

Proteína globular con alto contenido en

a-hélice

Fibrinógeno

Proteína fibrosacon alto contenido

en a-hélice

Alfa-helice                      

Beta-lamina o estructura en hoja beta plegada

          Paralela          Antiparalela

Giros beta, vueltas Beta o vueltas inversas.

El nivel secundario de organización de las proteínas incluye a las siguientes estructuras:

Es el segundo nivel de organización proteica en el cual el esqueleto peptídico esta enrollado, como una estructura en espiral,  alrededor de un eje imaginario.

Alfa-helice

Características estructurales de la alfa-helice

Esta estructura secundaria se define como el nivel secundario de organización de las proteínas.

HOLA PLEGADA BETA (BETA LÁMINA)

Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de cadenas adyacentes están en el mismo plano apuntando el uno hacia el otro.

CARACTERÍSTICAS

Cada enlace peptídico es planar. Los puentes de hidrógeno son más o menos

perpendiculares al eje principal de la estructura en hoja plegada.

Todos los radicales en cada una de las cadenas se alternan.

CARACTERÍSTICAS

Estas estructuras incluyen generalmente 5 residuos de aminoácidos o menos, y se asocian a la superficie proteica, ya que son estructuras hidrofílicas.

BETA GIRO O BETA VUELTAS

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Consiste en la pérdida de todas las estructuras deorden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)quedando la proteína reducida a un polímero afuncional.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

AGENTES DESNATURALIZANTES

I. Físicos

1. Calor2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes2. Urea y guanidina a altas concentraciones3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH4. Reactivos de grupos -SH

Plegamiento o ensamblamiento de proteínas

1. AutoensamblamientoLa proteína se pliega sin ninguna otra ayuda

2. Ensamblamiento dirigidoLa proteína se pliega gracias a la acción deotras proteínas

Una proteína recién sintetizada posee solamentesu estructura primaria. Para que sea plenamentefuncional ha de plegarse correctamente en unaforma tridimensional única.