Peptidos
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PEPTIDOS
Unión entre los aminoácidos…..
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PÉPTIDOS: ASPECTOS GENERALES
• La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos.
• En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.
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Formación de un enlace peptídico
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Formación de un enlace peptídico
• Cuando son pocos los AA que forman el péptido (menos de 10) se trata de un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.)
• Cuando el número de AA está comprendido entre 10 y 100 se trata de un polipéptido y
• Si el número de AA es mayor de 100, se habla de proteínas.
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• Polipéptido y proteína no siempre son equivalentes, puesto que algunas proteínas están formadas por más de una cadena polipeptídica.
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Es el caso de la hemoglobina
En este caso:
• cada polipeptído no se considera como una proteína, sino como una subunidad de una proteína, y está representado de un color distinto en la figura
• el término proteína se refiere a la asociación funcional de las 4 subunidades
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EL ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace. Los átomos de C, N y O que participan en el enlace amida presentan una hibridación sp2, de forma que los 5 orbitales enlazantes de tipo s adoptan una disposición triangular plana
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• Los electrones p de los átomos de C, N y O no implicados en el enlace s pueden formar orbitales híbridos p.
• Como el N es menos electronegativo que el O, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%.
• Por lo tanto, se puede considerar que los enlaces C-O y N-C que participan en el enlace peptídico tienen estructuras intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble.
• Esta teoría se confirma por el hecho de que las distancias interatómicas medidas en el enlace C-O y en el enlace C-N son intermedias entre el enlace sencillo y el doble enlace
• Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia, de forma que los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano
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• El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación de los átomos de C y N, al ser éste un enlace rígido.
• Por lo tanto, las posibilidades conformacionales de los péptidos son limitadas.
• Los péptidos sólo podrán cambiar de conformación por giro de los Cα tetraédricos (con hibridación sp3), pero no por rotación de los átomos con hibridación sp2
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El C2 (Cα) de cada AA implicado puede establecer dos ángulos de torsión con los planos de los enlaces peptídicos contiguos: los llamados ángulos – φ (phi) – ψ (psi)
El ángulo phi (φ ) es la rotación del enlace N-C α , y el ángulo psi (ψ ) la del enlace C α -C. En la estructura de un péptido o de una proteína, cada AA presenta un valor de φ y otro de ψ determinados. Como estos son los únicos grados de libertad que presenta la estructura, la conformación de la cadena polipéptídica queda completamente determinada cuando se conocen los valores de φ y de ψ para cada AA.
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• En un extremo de la cadena polipeptídica queda un grupo amino libre (extremo amino o extremo N-terminal) y en el extremo opuesto queda un carboxilo libre (extremo carboxilo o extremo C terminal).
• Por convención, los péptidos se nombran leyendo secuencialmente los radicales de los AA que lo integran a partir del extremo N
• Se denomina secuencia de un péptido al orden de los AA que lo integran. La secuencia está determinada por dos factores:
• 1.- el número de AA que forman el péptido• 2.- el orden en que están ensamblados
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