PEPTÍDEOS 1

5/9/2018 PEPTÍDEOS 1 - slidepdf.com

http://slidepdf.com/reader/full/peptideos-1 1/47

Peptídeos:Polímeros de aminoácidos ligados por ligações peptídicas, onde o grupo

-carboxila de um aminoácido está ligado ao grupo -amina do outro

aminoácido.

Ligação Peptídica:

É a ligação entre o carbono da -carboxila de um aminoácido e o

Nitrogênio da -amina de outro aminoácido, com eliminação de água.



Características;

A ligação peptídica (C-N) apresenta cerca de 40% de

caráter de dupla ligação;

A ligação C=O cerca de 40% de ligação simples.

Duas conseqüências importantes:

1. o grupo imino (-NH-) da ligação não tem tendência a

ionizar-se ou protonar-se na faixa de pH entre 0 e 14.

2. a ligação entre C-N na ligação peptídica é relativamente

rígida, e não pode girar livremente.



Uma cadeia peptídica consiste em:

uma parte repetitiva regular chamada cadeia principal;

uma parte variável correspondente as diferentes cadeias laterais dos

aminoácidos.

maioria dos oligopeptídeos e polipeptídeos apresenta um grupo amino

terminal (N-terminal) e um grupo carboxílico terminal (C-terminal), exceto

oligopeptideos cíclicos que o N e o C terminal estão ligados.



Classificação dos Peptídeos

a ² Oligopeptideos: peptídeos formadas com até 20

aminoácidos.

b ² Polipeptideos: peptídeos formados com mais de 20

aminoácidos.



A estrutura adotada por uma cadeia polipeptídica é classificada

em:

a) Estrutura primária - refere-se ao arranjo linear dos na cadeia

peptídica.

b) Estrutura secundária ² refere-se ao arranjo espacial dos resíduos

de aminoácidos que estão próximos uns dos outros na seqüência

linear.

c) Estrutura terciária ² refere-se ao arranjo espacial de resíduos de

aminoácidos que estão próximas nas seqüências lineares. Incluindo o

dobramento de regiões entre, alfa hélices e beta pregueadas,



d) Estrutura quarternária )² refere-se a organização de duas ou mais

cadeias polipeptídicas formando uma única molécula de proteína.

Estrutura de uma Cadeia Polipeptidica



As proteínas são cadeias polipeptídicas de seqüência de

aminoácidos definida.

Cada proteína apresenta uma ordem definida de aminoácidos.

As sequências de aminoácidos de uma proteína são importantes

por varias razões:

� O conhecimento da seqüência de aminoácidos de uma proteína é

essencial para elucidar os seus mecanismos de ação.

� A análise das relações entre sequência de aminoácidos e estrutura

tridimensional das proteínas determina as propriedades que

governam o dobramento das cadeias polipeptídicas.



� A sequência de aminoácidos é a ligação entre a mensagem do

DNA e a estrutura tridimensional que define a função biológica

da proteína.

� A determinação sequencial de uma proteína possibilita a

identificação da patologia molecular.

� Alterações na sequência de aminoácidos podem produzir

funções anormais e doenças.

� A sequência de uma proteína revela mais sobre sua história

evolutiva.



As proteínas são as moléculas importantes em todos os aspectos da

estrutura e funções celulares.

1- Proteínas com função de Enzimas - São as mais variadas e mais

altamente especializadas apresentando atividade catalítica

2- Proteínas transportadoras ² Ligam e transportam

especificamente moléculas ou íons de um órgão a outro. Ex.

hemoglobina

3 - Proteínas Contrácteis ² São as proteínas que dotam as células

com capacidade de contrair-se e mudar de forma ou mover-se.

Ex. Actina e miosina



4 - Proteínas Estruturais ² São proteínas que servem comofilamentos, cabos ou lâminas para dar firmeza ou proteção a

estruturas biológicas. Ex. colágeno.

5 - Proteínas de defesa - São proteínas sintetizadas por

linfócitos, especializadas em reconhecer, precipitar ou

neutralizar bactérias, vírus invasores ou proteínas estranhas

de outras espécies. Ex. Imunoglobulinas ou anticorpos

6- Proteínas reguladoras ² São proteínas que atuam

regulando a atividade de outras proteínas ou atividade

celular ou fisiológica.



Funções Biológicas das Proteínas

ESTRUTURAL

ESTRUTURAL

ANTICORPOS - DEFESA

MOVIMENTO

ESTRUTURALESTRUTURAL

RESERVA

ACTIN A ACTIN A MIOSIN AMIOSIN A



Quanto a composição química:

Proteínas simples - São aquelas que por hidrólise

liberam somente aminoácidos e nenhum outro produtoorgânico ou inorgânico.

Poteinas conjugadas ² São aquelas que por hidrólise

liberam, além de aminoácidos, outros componentes

orgânicos e inorgânicos, denominados de grupo prostético.



Segundo a natureza química dos grupos prostéticos presentes, as

proteínas conjugadas podem ser classificadas em:

a) Nucleoproteínas ² são aquelas cujo grupo prostético é formado por

um ácido nucléico.

b) Lipoproteínas - são aquelas cujo grupo prostético é formado porlipídeo.

c) Fosfoproteínas - são aquelas cujo grupo prostético é formado por um

grupo fosfato.

d) Glicoproteínas - são aquelas cujo grupo prostético é formado por um

glicídeo

e) Metaloproteínas - são aquelas cujo grupo prostético é formado por

um metal

Classificação das Proteínas



A estrutura das proteínas é estudada

em quatro níveis hierár quicos: primário,

secundário, terciário e quaternário.

Estrutura primária - refere-se a

seqüência de aminoácidos , à natureza e a

posição de qualquer derivado ligado por

covalência.



Estrutura primária



Estrutura secundária:

A estrutura secundária de uma proteína refere-se ao

arranjo espacial dos resíduos de aminoácidos que

estão próximos uns dos outros na sequência linear.

Há duas classes principais de estrutura secundária.

Estrutura secundária em -hélice - refere-se a

uma hélice estabilizada por ligações de

hidrogênio entre uma carbonila de uma ligação

peptídica e o grupamento amino da ligação

peptídica do aminoácido n4.



Estrutura Secundária



Aminoácidos não compatíveis com a estrutura em alfa-hélice

Glutamato e aspartato - grupo R carregados negativamente.

Lisina e arginina - grupo R carregados positivamente.

Asparagina, valina, treonina, triptofano e isoleucina ± grupo R

volumoso.

Prolina ± grupo R em anel rígido e, a rotação da ligação N-C nunca

é possível.

Estrutura secundária folha pregueada

Na estrutura pregueada , os grupamentos imino e carbonila de aminoácidos

bem distantes na cadeia poliptídica, ou mesmo aminoácidos em uma

diferente cadeia peptídica, formam pontes de hidrogênio.

Estrutura Secundária



Conhece-se duas variedade de folhas pregueada, com base

na polaridade das cadeia polipeptídicas.

1. pregueada paralela quando as cadeias adjacentes vão namesma direção.

2. pregueada antiparalela quando as cadeias adjacentes

vão em direções opostas.



Estrutura Terciária



EstruturaQuaternária



I ² Proteínas Fibrosas As proteínas fibrosas apresentam forma alongada, são

geralmente insolúveis em água e fisicamente resistentes.

São formadas de cadeias polipeptídicas dispostas paralelamenteao longo de um eixo, formando longas fibras ou lâminas.

Apresentam cadeias polipetídicas arranjadas em formas de

longos cordões ou em forma de folhas.

São as proteínas que formam o tecido conjuntivo dos animais

superiores. Ex. colágeno, alfa queratina, elastina.



Do ponto de vista biológico as proteínas fibrosas desempenham

importantes papéis na anatomia e na fisiologia dos animais.

Elas dão proteção externa, sustentação e forma.



Alfa-queratinas

Nas -queratinas, duas ou três cadeias em -hélice associam-se

lateralmente, formando longos cabos helicoidais, que reunidos,

formam fibrilas e fibras.As -queratinas são proteínas fibrosas sintetizadas por células

epidérmicas que dão proteção externa dos vertebrados.

A -queratina é uma proteína de cadeia polipeptídica em forma

de alfa-hélice.

As -queratinas são proteínas ricas em aminoácidos compatíveis

com a estrutura em alfa-hélice.



4 - A composição e a seqüência de aminoácidos da alfa-queratina nativa é tal que permite a formação espontânea

da alfa-hélice.

5 - As -queratinas são proteínas ricas em cisteína paraformar pontes S-S entre as cadeias polipeptídicas

adjacentes



Nas -queratinas, as fibras são formadas por empilhamento de folhas -

pregueadas, como acontece com a fibroína da seda e das teias de aranha.

As beta-queratinas são constituídas de cadeias polipeptídicas em conformação

beta-estrutura, também são filamentosas, insolúveis, mas são flexíveis e

facilmente dobráveis, e, principalmente, elas não se distendem.

A beta-conformação apresenta sua cadeia polipeptídica em ziguezague

dispostas lado a lado formando uma estrutura semelhante a uma série de

pregas.

Não há pontes de hidrogênio intracadeia e sim intercadeias.

Não há pontes de cisteína entre cadeias de -queratinas.

As cadeias polipeptídicas adjacentes estão geralmente orientadas em direçãooposta (antiparalela), e não da maneira paralela típica das cadeias alfa-

queratina.



No colágeno, as cadeias poliptídicas apresentam uma conformação

helicoidal típica, derivada de sua composição exótica em aminoácidos.

1 -O colágeno contém cerca de 35% de glicina, 11% alanina. Como

característica um alto conteúdo em prolina e 4-hidroxiprolina 21%.

2 - No colágeno os peptideos formam, estruturas helicoidaissemelhantes a cordas com três filamentos.

3 - As fibrilas de colágeno consistem de subunidades polipeptídicas

recorrentes chamadasTROPOCOL AGENO, arranjadas em feixes

paralelos.

4 - O tropocolágeno é uma molécula em forma de bastão.



A elastina é uma proteína do tecido conjuntivo com propriedades

elásticas.

1 - Sua estrutura confere propriedades características aos tecidos

elásticos. Ex. tecido elástico amarelo dos ligamentos, camada

conjuntiva elástica das grandes artérias.

2 - A unidade básica das fibrilas de elastina é a tropoelastina contendo

mais de 800 aminoácidos.

3 - Como o colágeno, a elastina é rica em glicina e alanina, mas difere

do tropocolágeno por possuir muitas lisinas e poucas prolinas.4 - As conformações tridimensionais das proteínas fibrosas são

adaptadas ao exercício de funções biológicas específicas



1- São moléculas híbridas consistindo de proteínas ligadas

covalentemente a polissacarídeos.

2 Atuam como substância fundamental na qual os

elementos fibrosos do tecido conjuntivo estão embebidos.

Servem para acolchoar e lubrificar as articulações.

1.6 - OUTRAS PROTEÍN AS FIBROSAS

Actina, miosina, -tubulina, -tubulina e os microtúbulos.

PEPTÍDEOS 1

Documents

Transcript of PEPTÍDEOS 1