Macromoléculas biológicas
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2
Bases Macromoleculares da
Constituição Celular
C
H
O
N
Células Seres Inanimados
ÁTOMOS
Origem / Evolução
das CélulasBIOMOLÉCULAS
Átomos
apropriados
constituição
![Page 3: Macromoléculas biológicas](https://reader030.fdocuments.net/reader030/viewer/2022012317/5597f05c1a28ab88758b4605/html5/thumbnails/3.jpg)
3
Bases Macromoleculares da
Constituição Celular
Predominância absoluta
excluindo
Seres Inanimados
C
H
O
N
Hidrogênio
Carbono
Oxigênio
Nitrogênio
O
Si
Al
Na
Oxigênio
Silício
Alumínio
Sódio
Células
99%
massacompostos
Obs.: raros na
crosta terrestre
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4
Macromoléculas Poliméricas
Matéria Viva
característica Moléculas de Alto Peso
(Macromoléculas)
POLÍMEROS
repetição de unidades
menor peso
MONÔMEROS
HOLOPOLÍMEROS:
HETEROPOLÍMEROS:
Monômeros Semelhantes
Monômeros Diferentes
GLICOGÊNIO
ÁCIDOS
NUCLEÍCOS
MACROMOLÉCULAS
grande diversidadeTamanho
Variedade monômeros
constituintes (principalmente)
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5
Macromoléculas Poliméricas
POLÍMEROS
Seres Vivos
BIOPOLÍMEROS
PROTEÍNAS – aminoácidos
POLISSACARÍDEOS – monossacarídeos
ÁCIDOS NUCLÉICOS – nucleotídeos
MOLÉCULAS MENORES: lipídios, água, sais minerais e vitaminas
Diversidade estrutural e funcional variedade monômeros
Ex. Proteínas – 20 a.a. POLIMORFISMO
Ácidos nucléicos – 5 nucleotídeos DIVERSIDADE
FUNCIONAL
Associação:
FORMAÇÃO COMPLEXOS
LIPOPROTEÍNAS
GLICOPROTEÍNAS
PROTEOGLICANAS
NUCLEOPROTEÍNAS
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7
ÁGUA: Influência sobre as
Macromoléculas Biológicas
Invariavelmente, existe todas as células
[proteínas, lipídios e polissacarídios] =
Não molécula inerte preencher espaços
Influenciam poderosamente
Configuração / Propriedades biológicas
MACROMOLÉCULAS
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8
ÁGUA: Estrutura Química
Forma
tridimensional
morfológica e eletricamente assimétrica
ângulo H – O – H
atração = núcleo O sobre e-
relativamente : lado
: lado
+
-
H
ODIPOLO
Melhores
solventes
conhecidos
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9
ÁGUA: Papel sobre as Propriedades
Biológicas das Macromoléculas
ESTRUTURA GRUPOS POLARES (afinidade pela água)
POLÍMEROS GRUPOS APOLARES (não têm afinidade) – REPELIR
Grupamentos
Polares: CARBOXILAS, HIDROXILAS, ALDEÍDO, SULFATO e FOSFATO
Moléculas [G.P.] Solubilidade em Água
HIDROFÍLICAS Ex.: hidratos de carbono, ácidos nucléicos e proteínas
Moléculas ou [G.P.] – Insolúveis em água
HIDROFÓBICAS Ex.: lipídios, parafina, óleos etc.
Moléculas Dupla Função
ANFIPÁTICAS (Região Hidrofílicas + Região Hidrofóbica)
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11
Forças de Coesão dos
Monômeros nos Biopolímeros
Ligações Fortes
Ligações Fracas
Critério Classificação:
INTENSIDADE
Energia necessária para se realizarem
ou se desfazerem essas uniões.
Ligações Fortes Ligações Fracas
COVALENTES PONTES DE HIDROGÊNIO
LIGAÇÕES ELETROSTÁTICAS
INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS
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Forças de Coesão dos
Monômeros nos Biopolímeros
Ligações Covalentes
fortes e estáveis – coesão molecular
ligação peptídica e ponte dissulfeto (S-S)
consomem altas quantidades de E para sua realização( 100 kcal/mol)
Quebra: procedimentos drásticos (hidrólise em ácidoforte a T ( C).
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13
Forças de Coesão dos
Monômeros nos Biopolímeros
Pontes de Hidrogênio
uso em comum de um átomo de H por radicais diferentes;
ligação fraca (5% força - ligações covalentes);
manter unidas moléculas ou várias partes de uma mesma molécula
moléculas grandes – varias centenas (força e estabilidade consideráveis)
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14
Forças de Coesão dos
Monômeros nos Biopolímeros
Ligações Eletrostáticas ou Iônicas
resultado da força de atração entre grupos ionizados de
carga contrária.
Interações Hidrofóbicas
associação de grupos não-polares, que a fazem de modo a
excluir o contato com a água (associação em resposta a
repulsão natural)
Interações de Van der Waals
a proximidade de duas moléculas pode induzir flutuações de
carga, produzindo atrações mútuas a curta distância
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Importância das Forças de
Coesão de Baixa Energia
Embora individualmente essas ligações sejam fracas, quando
numerosas tornam a estrutura mais estável.
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PROTEÍNAS: Estrutura dos
aminoácidos
Fórmula Geral
correlação estrutura/função – multiplicidade
20 a.a. – tipos de ligações químicas – níveis org. estrutural
N estruturas possíveis – 2020 = 1,0 x 1026
Aminoácido
• grupo amina
• cadeia lateral
• grupo carboxila
• carbono assimétrico
confere individualidade
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18
PROTEÍNAS: Classificação
dos aminoácidosAminoácidos alifáticos
Cadeia lateral – alifática (hidrocarbonada)
Glicina (Gly) Alanina (Ala) Valina* (Val)
Leucina* (Leu) Isoleucina* (Ile) * Aminoácidos
ramificados = cadeia
lateral (hidrófoba)
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PROTEÍNAS: Classificação
dos aminoácidosAminoácidos aromáticos
Cadeia lateral – anel aromático
Prolina (Pro)
Fenilalanina (Phe)Tirosina (Tyr)
Triptofano (Trp)
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20
PROTEÍNAS: Classificação
dos aminoácidosAminoácidos sulfurados
Cadeia lateral – átomos de enxofre
Cisteina (Cys)Metionina (Met)
Treonina (Thr)Serina (Ser)
Aminoácidos hidroxilados
Cadeia lateral – alifáticas (hidroxiladas)
Solubilidade
em água
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PROTEÍNAS: Classificação
dos aminoácidosAminoácidos básicos
Cadeia lateral – muito polar
Lisina (Lys) Arginina (Arg) Histidina (His)
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22
PROTEÍNAS: Classificação
dos aminoácidos
Asparragina
(Asn)
Ácido aspártico
(Asp)
Aminoácidos ácidos e suas amidas
Cadeia lateral – natureza ácida
Ácido glutâmico
(Glu)
Glutamina (Gln)
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PROTEÍNAS: ligação
peptídica
Definição:
A ligação peptídica é o resultado
da remoção de uma molécula de
água entre o grupo carboxila de um
aminoácido e o grupo amina do
outro; é uma ligação química
covalente, muito estável.
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PROTEÍNAS: ligação
peptídica
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25
Nomenclatura
• dipeptídeo
PROTEÍNAS: polímero de
aminoácidos
polipeptídeooligopeptídeo proteína
Observação
• caracterizar peptídeo: composição a.a. x seqüência
• comportamento químico e físico-químico
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PROTEÍNAS: Estrutura
tridimensional
Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária Estrutura quaternária
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27
PROTEÍNAS: Estrutura
tridimensional
Estrutura primária
Seqüência dos aminoácidos (“força” – ligação peptídica)
Ex.: Anemia Falciforme
Val Glu
N = 287 aa N = 287 aa
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28
PROTEÍNAS: Estrutura
tridimensionalEstrutura secundária
Organização espacial de animoácidos que se encontram próximos entre si
na cadeia peptídica (“força” – pontes de hidrogênio)
configuração ao acaso (random coil)
estrutura de cilindro ( -hélice*)
folha pregueada
* Pauling e Corey, déc. 50
Pontes de H
intermoleculares
Pontes de H
intramoleculares
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29
PROTEÍNAS: Estrutura
tridimensional
Estrutura terciária
Organização tridimencional de uma molécula de proteína
(regiões helicoidais e random coil se dispõem entre si).
Insulina
Tipos de ligações que contribuem para manutenção
da estrutura:
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30
PROTEÍNAS: Estrutura
tridimensional
Estrutura quaternária
Disposição de subunidades protéicas em proteínas complexas formadas
por duas ou mais dessas subunidades (“forças” estrutura terciária, com
exceção ligações dissulfeto*).
* Não participam da ligação entre subunidades.
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31
PROTEÍNAS: Estrutura
tridimensional
![Page 32: Macromoléculas biológicas](https://reader030.fdocuments.net/reader030/viewer/2022012317/5597f05c1a28ab88758b4605/html5/thumbnails/32.jpg)
32
PROTEÍNAS: Estrutura
tridimensional
![Page 33: Macromoléculas biológicas](https://reader030.fdocuments.net/reader030/viewer/2022012317/5597f05c1a28ab88758b4605/html5/thumbnails/33.jpg)
33
PROTEÍNAS: Fibrosas e
GlobularesHélice de Colágeno
estáticas / peso
molecular
proporcionar suporte
mecânico
insolúveis
formadas por
unidades repetitivas
simples
unem-se para formar
fibras ( retilíneas)
Ex.: alfa-querainas
Fibroina da seda
Colágeno
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34
PROTEÍNAS: Fibrosas e
Globulares
maioria das funções
celulares
solúveis em solventes
aquosos
Ex.: Enzimas
Hemoglobina
![Page 35: Macromoléculas biológicas](https://reader030.fdocuments.net/reader030/viewer/2022012317/5597f05c1a28ab88758b4605/html5/thumbnails/35.jpg)
35
ENZIMAS
catalisadores biológicos;
grupo de moléculas – amplo e especializado - especificidade;
proteína – sítios ativos SUBSTRATO (quimicamente modificado)
reação reversível: E + S [ES] E+ P
velocidade de reação: reações catalisadas x não-catalisadas
teoria chave-fechadura
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36
ZIMOGÊNIOS: formas
inativas de enzimas
Enzimas secretadas – forma inativa ativa
Tripsinogênio e quimotripsinogênio grânulos intracelulares
Zimogênios ou proenzimas ação de proteases
Expressão do sítio ativo atividade catalítica
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37
ENZIMAS: Regulação
indução e repressão enzimática
enzimas alostéricas cinética
sigmoidal (regulação do
metabolismo)
inibição por retroalimentação /
ativação pelo precursor das vias
bioquímicas
coenzima x cofator
catabolismo x anabolismo
![Page 38: Macromoléculas biológicas](https://reader030.fdocuments.net/reader030/viewer/2022012317/5597f05c1a28ab88758b4605/html5/thumbnails/38.jpg)
38
![Page 39: Macromoléculas biológicas](https://reader030.fdocuments.net/reader030/viewer/2022012317/5597f05c1a28ab88758b4605/html5/thumbnails/39.jpg)
39
ÁCIDOS NUCLÉICOS:
Estrutura
Estrutura:
- Açucar (pentose – ribose e desoxirribose)
- Base nitrogenada (pirimidinas – timina e citosina [uracila*];
purica – adenina e guanina)
- Ácido fosfórico
Funções biológicas
Principais diferenças: DNA x RNA
![Page 40: Macromoléculas biológicas](https://reader030.fdocuments.net/reader030/viewer/2022012317/5597f05c1a28ab88758b4605/html5/thumbnails/40.jpg)
40
ÁCIDOS NUCLÉICOS:
Estrutura
Pontes
fosfodiéster
![Page 41: Macromoléculas biológicas](https://reader030.fdocuments.net/reader030/viewer/2022012317/5597f05c1a28ab88758b4605/html5/thumbnails/41.jpg)
41
ÁCIDOS NUCLÉICOS:
Estrutura
UNIÃO
FOSFODIESTER
![Page 42: Macromoléculas biológicas](https://reader030.fdocuments.net/reader030/viewer/2022012317/5597f05c1a28ab88758b4605/html5/thumbnails/42.jpg)
42
ÁCIDOS NUCLÉICOS:
Estrutura dos RNAs
![Page 43: Macromoléculas biológicas](https://reader030.fdocuments.net/reader030/viewer/2022012317/5597f05c1a28ab88758b4605/html5/thumbnails/43.jpg)
43
ÁCIDOS NUCLÉICOS:
Nucleosídeo x Nucleotídeo
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44
NUCLEOTÍDEOS: Função
NUCLEOTÍDEO: atuar como tijolos na construção dos ácidos nucléicos
utilizados para armazenar e transferir energia química
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45
POLISSACARÍDEOS
constituintes estruturais paredes celulares
substâncias intercelulares
Classificação:
monossacarídeos: trioses, pentoses (ribose e desoxirribose) e hexoses
(glicose, galactose, frutose e manose);
dissacarídeos: sacarose (glicose + frutose) e Lactose (galactose + glicose)
polissacarídeos: amido, glicogênio e celulose.
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46
GLICOPROTEÍNAS
• Estrutura
• Função: interação e
reconhecimento entre as células
• Síntese
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47
LIPÍDIOS
relativa insolubilidade na água e solubilidade nos solventes orgânicos
longas cadeias hidrocarbonadas alifáticas ou de anéis benzênicos
ligações duplas – flexibilidade da cadeia – fluidez das membranas biológicas
triglicerídios tecido adiposo (reserva de energia)
FOSFOLIPÍDIOS:
lipídios compostos
(componentes estruturais)
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48
LIPÍDIOS