ENZIMAS MONOGRAFICO.docx

8/16/2019 ENZIMAS MONOGRAFICO.docx

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“ Año de la consolidación del Mar de

Grau' ”

CURSO : BIOLOGIA

CARRERA :

TEMA : ENZIMAS

DOCENTE :

SEMESTRE :I

NOMBRE :


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DEDICATORIA.

A Dios todopoderoso con profundo

Amor por iluminar mi camino, haciendo

Realidad el logro de este anhelo.

A Dios quien me conduce con fuerza

Por un camino de luz y esperanza

Para seguir cosechando éxitos en

mi diario vivir. A mi familia y

Compaeras de estudio por su apoyo.


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PRESENTACION

!l presente tra"a#o ENZIMAS $e en contraran algunas deficiencias que escapen a

nuestra voluntad. $in em"argo espero que el presente estudio constituya un aporte y

formaci%n profesional de mis compaeros, a nuestra sociedad, adquiriendo conocimiento

acuerdo del tema.

EL AUTOR

INTRODUCCION A LAS ENZIMAS


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Definici%n de enzima&

'n enzima es una prote(na )a excepci%n de un pequeo grupo de R*A catal(tico+,

que se com"ina con uno o ms compuestos de forma que reaccionan mucho ms

rpido que lo har(an sin la enzima.

-ran parte de la historia de la "ioqu(mica es la historia de la investigaci%n

enzimtica, los catalizadores "iol%gicos se reconocieron como tales, y fueron

descritos por primera vez en el siglo /000, en estudios so"re la digesti%n de la

carne por secreciones del est%mago1 la investigaci%n duro el siglo 0 con el

examen de la conversi%n del almid%n en az2car por la saliva y diversos extractos

vegetales.

3os enzimas son como las dems prote(nas, tienen estructura primaria se pliegan

en una conformaci%n particular en la que sus grupo reactivos estn dispuestos del

modo apropiado para dar al con#unto actividad "iol%gica.

3os grupos reactivos tienen dos misiones, la primera es unir los compuestos

particulares en proximidad al sitio donde tiene lugar la catlisis, el enzima tiene as(

cierta especificidad para un cierto n2mero de compuestos1 la segunda funci%n es

realizar el mecanismo catal(tico.

!n 4567 3ouis Pasteur llego a la conclusi%n de que la fermentaci%n del az2car a

alcohol por la levadura esta"a catalizada por 8fermentos9. Postul% que tales

fermentos son insepara"les de la estructura de las células de levaduras vivas1

este punto de vista fue denominado como /italismo, el cual se mantuvo durante

décadas, hasta que el descu"rimiento de !duard :uchner en 45;rederic? @hne dio el nom"re de enzimas a las moléculas detectadas

por :uchner.

Bames $umner en 4;, aisl% y cristalizo ureasa, lo que proporcion% un gran

impulso a los primeros estudios so"re las enzimas. $umner encontr% que los

cristales de ureasa consist(an exclusivamente en prote(nas y postul% que todos los


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enzimas son prote(nas. Como no exist(an e#emplos, esta idea fue muy discutida

durante un tiempo. 3o que postul% $umner solo fue aceptado cuando Bohn

*orthrop y =oses @unitz aislaron y cristalizaron pepsina, tripsina y otros enzimas

digestivos y encontraron que tam"ién eran prote(nas.

Durante este periodo Bohn :urdon $anderson Ealdane, escri"i% un tratado

denominadoEnzymes )enzimas+, a pesar de que no esta"a muy clara la naturaleza

molecular de los enzimas, Ealdane opin% que las interacciones por enlaces

dé"iles entre el enzima y su sustrato podr(an ser utilizadas para catalizar una

reacci%n, esta "rillante idea est en el centro de nuestro conocimiento actual so"re

la catlisis enzimtica.

Desde las 2ltimas décadas del siglo se han purificado millones de enzimas, de

los que se han explicado su estructura, funci%n y mecanismo de acci%n.

CATÁLISIS QUÍMICA.

Antes de comenzar a analizar la naturaleza y funci%n de los enzimas, resulta

conveniente enunciar algunos conceptos "sicos acerca de la velocidad de las

reacciones qu(micas y el fen%meno de la catálisis.

3a teor(a cinética qu(mica esta"lece que las reacciones qu(micas transcurren

molécula a molécula de modo que una reacci%n tal como R (reactivos) P

(!ro"#ctos) tiene lugar porque una determinada fracci%n de la po"laci%n de

moléculas R, en un instante dado, posee energ(a suficiente como para alcanzar un

estado activado llamado esta"o "e tra$sici%$, en el que es muy fcil que se

rompan o se formen uno o ms enlaces qu(micos para formar los productos P. !s

frecuente confundir el estado de transici%n con un intermediario de reacci%n1 sin

em"argo este estado no es ninguna especie qu(mica concreta, sino que podr(a

definirse con ms exactitud como un Fmomento molecular fugazF, altamente

inesta"le, en el que uno o ms enlaces qu(micos estn muy pr%ximos a romperse

o a formarse.

3a velocidad de una reacci%n qu(mica es proporcional al n2mero de moléculas por

unidad de tiempo con energ(a suficiente para alcanzar el estado de transici%n.

!ste estado de transici%n posee una energ(a superior a la de los reactivos y a la


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de los productos constituyendo entre ellos una "arrera energética que de"e

superarse para que la reacci%n tenga lugar. 3a diferencia entre la energ(a de los

reactivos y la del estado de transici%n reci"e el nom"re de e$er&'a ire "e

activaci%$ !xisten dos métodos generales mediante los cuales puede acelerarse

la velocidad de una reacci%n qu(mica. 'no de ellos consiste en la elevaci%n de la

temperatura de modo que al incrementarse el movimiento térmico de las

moléculas reaccionantes aumenta la fracci%n de moléculas que poseen energ(a

suficiente para alcanzar el estado de transici%n. !l otro método consiste en usar

un catai*a"or , sustancia que se com"ina de un modo transitorio con los

reaccionantes de manera que éstos alcanzan un estado de transici%n de menor

energ(a de activaci%n1 cuando se forman los productos se regenera el catalizador

li"re. As(, un catalizador es una sustancia que, sin consumirse en el proceso,

aumenta la velocidad de una reacci%n qu(mica re"a#ando la "arrera de energ(a de

activaci%n )ver >igura 4G.4+. !s conveniente resaltar el hecho de que los

catalizadores no alteran los equili"rios de las reacciones qu(micas, s%lo consiguen

que dichos equili"rios se alcancen ms rpidamente de lo que lo har(an en

ausencia de catalizador.

CATÁLISIS ENZIMÁTICA+ MECANISMOS.

3a idea de que el enzima se com"ina transitoriamente con el sustrato para formar

un comple#o enzimaHsustrato en el cual se alcanza ms fcilmente el estado de

transici%n de la reacci%n catalizada es la piedra angular de todas las explicaciones

acerca del fen%meno de la catlisis enzimtica. $in em"argo, esta idea no termina

de explicar en su totalidad dicho fen%meno1 ciertamente, responde a la pregunta

de )qué hacen los enzimas? pero de#a sin contestar otra pregunta esencial& )c%mo

lo hacenI 'na forma interesante de a"ordar este pro"lema consiste en

preguntarse de donde procede la energ(a necesaria para provocar los

considera"les descensos en la energía de activación asociados con las reacciones

qu(micas enzimticamente catalizadas. $i nos atenemos a las leyes

termodinmicas, la cuant(a de tales descensos de"e ser energéticamente

FpagadaF de alguna manera, ya que la energ(a Fno se crea ni se destruyeF. 3a

respuesta a esta pregunta reside en la propia naturaleza de la interacci%n entre el


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enzima y el sustrato y en el concepto de e$er&'a "e ,i-aci%$. Como ya se apunt%

anteriormente, la uni%n entre un enzima y su sustrato para formar el comple#o

enzimaHsustrato se ve favorecida por la formaci%n de una serie de interacciones

dé"iles )puentes de hidr%geno, interacciones i%nicas, etc+ entre grupos funcionales

complementarios de am"as moléculas. 3a formaci%n de cada una de estas

interacciones dé"iles va acompaada por la li"eraci%n de una pequea cantidad

de energ(a li"re que contri"uye a esta"ilizar el comple#o. 3a suma de todas estas

pequeas cantidades de energ(a li"eradas por la totalidad de las interacciones

dé"iles formadas representa la energ(a de fi#aci%n. !l papel que #uega esta

energ(a en la catlisis enzimtica es de una importancia extraordinaria& la energ(a

de fi#aci%n no se limita a producir una esta"ilizaci%n del comple#o enzimaHsustrato,

sino que ! J $ !$ !JP


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!l ce$tro activo es una cavidad existente en la superficie del enzima que est

forrada interiormente por una serie de restos de aminocidos )>igura 4G.+. Por

regla general los aminocidos que forman parte del centro activo no se encuentran

contiguos en la cadena polipept(dica, sino ocupando posiciones a veces muy

ale#adas en la misma. !l hecho de que estos aminocidos coincidan pr%ximos

entre s( so"re el centro activo no es ms que una consecuencia del plegamiento

caracter(stico de la cadena polipept(dica, es decir, de la conformaci%n

tridimensional nativa de la prote(na enzimtica. Puede resultar 2til, aunque no

siempre posi"le, distinguir entre los aminocidos que forman parte del centro

activo dos categor(as&

a+A1i$o2ci"os cata'ticos./ $on uno o ms aminocidos cuyas cadenaslaterales R poseen unas G peculiaridades qu(micas tales que los facultan para

desarrollar una funci%n catal(tica. Constituyen el verdadero centro catal(tico del

enzima.

"+A1i$o2ci"os "e #$i%$./ $on una serie de aminocidos cuyas cadenas

laterales R poseen grupos funcionales que pueden esta"lecer interacciones

dé"iles )puentes de hidr%geno, interacciones i%nicas, etc.+ con grupos funcionales

complementarios de la molécula de sustrato. $u funci%n consiste en fi#ar la

molécula de sustrato al centro activo en la posici%n adecuada para que los

aminocidos catal(ticos puedan actuar )ver >igura 4G.+.

!n cuanto al resto de los aminocidos de la cadena polipept(dica del enzima, los

que no forman parte del centro activo, podr(a pensarse en principio que no

desempean ninguna funci%n, pero esto no es cierto1 tienen la importante misi%n

de mantener la conformaci%n tridimensional catal(ticamente activa del enzima1 sin

ella no existir(a centro activo y el enzima no podr(a interactuar con su sustrato.


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MECANISMOS DE CATÁLISIS DE ENZEMAS.

Áci"o/32sica

3a catlisis acida general es un proceso en el que la transferencia parcial del

prot%n de un cido de "ronsted disminuye la energ(a li"re del estado de transici%n

de una reacci%n. Por e#emplo la tautomerizaci%n cetoen%lica no catalizada se

produce con "astante lentitud como resultado de la energ(a elevada de su estado

de transici%n similar al car"anion. $in em"argo, la donaci%n del prot%n de oxigeno

reduce el carcter del car"anion del estado de transici%n, que por eso cataliza la

reacci%n.

Covae$te.

3a catlisis covalente implica la aceleraci%n de la velocidad a través de la

formaci%n de un enlace covalente transitorio sustratoHcatalizador. 'n e#emplo de

este tipo de proceso es la descar"oxilaci%n de acetoacetato, catalizado en forma

qu(mica por las aminas primarias.

Por iones metlicos.

Casi la tercera parte de todas las enzimas conocidas requiere la presencia de

iones metlicos para la actividad catal(tica. Eay dos clases de enzimas que

requieren 0ones metlicos y se diferencian por las fuerzas de interacciones 0onH

prote(na&

L =etaloenzimas& Contienen iones metlicos unidos con firmeza, con ms

frecuencia iones metlicos de transici%n, como >eJ, >eMJ,CuJ,NnJ,=nJ o CoMJ.

!nzimas activadas por metales.

$e unen en forma dé"il con iones metlicos de la soluci%n, por lo general iones

metlicos alcalinos y de tierra alcalinos como *aJ, @J, =gJ o CaJ.

Cat2isis 1e"ia$te e,ectos "e !ro4i1i"a" 5 orie$taci%$.

$i "ien las enzimas emplean mecanismos catal(ticos que se aseme#an a los de las

reacciones con modelo orgnico, desde el punto de vista catal(tico son mucho ms


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eficaces que estos modelos. !sta eficacia de"e originarse en las condiciones en

las condiciones f(sicas espec(ficas en los sitios catal(ticos de las enzimas que

estimulan las reacciones qu(micas correspondientes. 3os efectos ms o"vios son

proximidad y orientaci%n1 para que una reacci%n se produzca, los reactantes

de"en tener la relaci%n espacial adecuada.

Cat2isis !or ,i-aci%$ !re,ere$cia "e esta"o "e tra$sici%$.

3as intensificaciones de la velocidad efectuadas por las enzimas a menudo son

mayores que las que pueden considerarse por los mecanismos cat%licos descritos

hasta ahora. $in em"argo a2n no consideramos uno de los mecanismos ms

importantes de la catlisis enzimtica& la fi#aci%n del estado de sustratos o

productos correspondientes. Cuando se considera #unto con los mecanismos

catal(ticos descritos antes, la fi#aci%n preferencial del estado de transici%n

racionaliza las velocidades o"servadas de las reacciones enzimticas.

!l concepto original de fi#aci%n del estado de transici%n se propuso que las

enzimas fuerzan en forma mecnica a sus sustratos hacia la geometr(a del estado

de transici%n a través de los sitios de uni%n en los que los sustratos sin distorsi%n

enca#an de manera adecuada. !ste es el denominado mecanismo poteo "asado

en la evidencia extensa del papel de la extensi%n en la estimulaci%n de las

reacciones orgnicas. Por e#emplo la velocidad de reaccion de es M67 veces ms

rpida cuando R es un CEM en lugar de un E.

A$os "e os &r#!os ,#$cio$aes so$+

-rupo prostético& coenzima o metal unido covalentemente a la enzima. De

caracter(sticas no proteicas.

H Eoloenzima& es una enzima cuya actividad catal(tica depende de tener unido

de manera covalente a su grupo prostético. !sto quiere decir que "a#o ciertas

condiciones el grupo prostético puede ser removido de la enzima, por

motivos regulatorios, o "ien existen estados en los cuales la enzima carece de

este grupo, por e#emplo recién sintetizada la cadena de aminocidos1 la presencia


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del grupo prostético es una modificaci%n postraduccional. Al estado de la enzima

que carece del grupo prostético se le denomina apoenzima.

Caracter'sticas &e$eraes "e o coe$*i1as+

:a#o peso molecular, similar a los sustratos meta"%licos. Kermoesta"les.

$e encuentran en "a#a concentraci%n en las células.

Pueden ser compartidos por muchos enzimas diferentes.

Pueden modificarse y no recuperarse en la misma reacci%n.

$on heteroc(clicos o ciclos con electrones muy m%viles.

Poseen una extraordinaria reactividad.

!n su mayor(a son de origen vitam(nico.

Casi,icaci%$ "e coe$*i1as+

Criterio nutricional& Origen vitam(nico

Origen no vitam(nico

Criterio funcional&

Coenzimas de transporte de grupos

Coenzimas de transporte de electrones

Criterio enzimol%gico&

$eg2n el tipo de reacci%n en que participen

Las vita1i$as+

$on sustancias presentes en los alimentos naturales, que no pueden ser

sintetizadas significativamente por el organismo y que se requieren en pequeas

cantidades para el funcionamiento meta"%lico.

3as vitaminas no producen energ(a y por tanto no implican calor(as. 0ntervienen

como catalizador en las reacciones "ioqu(micas provocando la li"eraci%n de

energ(a. !n otras pala"ras, la funci%n de las vitaminas es la de facilitar la

transformaci%n que siguen los sustratos a través de las v(as meta"%licas.

0dentificar las vitaminas ha llevado a que hoy se reconozca, por e#emplo, que en el

caso de los deportistas haya una mayor demanda vitam(nica por el incremento en

el esfuerzo f(sico, pro"ndose tam"ién que su exceso puede influir negativamente

en el rendimiento.


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Conociendo la relaci%n entre el aporte de nutrientes y el aporte energético, para

asegurar el estado vitam(nico correcto, es siempre ms seguro privilegiar los

alimentos de fuerte densidad nutricional )legum"res, cereales y frutas+ por so"re

los alimentos meramente cal%ricos.

6./NOMENCLATURA 7 CLASI8ICACI9N.

0nicialmente se designa"a a los enzimas aadiendo el sufi#o /asa al nom"re del

s#strato, o "ien a una pala"ra que descri"e su actividad. Por e#emplo la #reasa

cataliza la hidr%lisis de la #rea para rendir CO y agua, la ar&i$asa cataliza la

hidr%lisis del aminocido ar&i$i$a y la DNA !oi1erasa cataliza la s(ntesis del

DNA. $in em"argo, a medida que el n2mero de enzimas conocidos i"a

aumentando, este tipo de nomenclatura comenz% a revelarse poco operativa y en

ocasiones am"igua, por lo que se ha adoptado una clasificaci%n sistemtica

ela"orada por una Comisi%n 0nternacional de !nzimas reunida a tal efecto. !l

nuevo sistema divide a los enzimas en seis clases principales, cada una de las

cuales se divide a su vez en subclases y éstas en sub-subclases atendiendo al

tipo de reacci%n catalizada. Cada enzima es designada de tres modos& :) un

$o1re reco1e$"a"o, generalmente corto y apropiado para su uso ha"itual, ;)

un $o1re siste12tico que identifica la reacci%n que cataliza.

) un $INASA

*om"re sistemtico& ATP+CREATIN 8OS8OTRANS8ERASA

*2mero de clasificaci%n& EC ;.?..;.

!n el n2mero de clasificaci%n EC es la a"reviatura de Comisión de Enzimas1 el

primer d(gito )+ indica la case a la que pertenece el enzima, en este caso la clase

transferasas )ver ta"la+1 el segundo d(gito )


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grupo nitrogenado como aceptor+1 el cuarto d(gito )+ identifica inequ(vocamente al

e$*i1a en cuesti%n.

8ACTORES QUE A8ECTAN A LA ACTI0IDAD ENZIMÁTICA.

Diferentes factores am"ientales pueden afectar a la actividad enzimtica.

Destacaremos dos& el pE y la temperatura.

E8ECTO DEL !@.

3a mayor(a de los enzimas presentan un !@ %!ti1o para el cual su actividad es

mxima1 por encima o por de"a#o de ese pE la actividad disminuye "ruscamente.

!ste efecto se de"e a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que

otras prote(nas, se desnaturalizan y pierden su actividad si el pE var(a ms all de

unos l(mites estrechos )>igura 4G.5+. De ah( la conocida importancia "iol%gica de

los sistemas tamp%n.

!n la mayor parte de los casos el pE %ptimo est pr%ximo a la neutralidad, en

consonancia con el pE intracelular, pero existen enzimas con pE %ptimo muy

diverso seg2n sea el pE del medio en el que ha"itualmente act2an )los enzimas

proteol(ticos del #ugo gstrico tienen pEs %ptimos pr%ximos a ya que este es el

pE de dicho #ugo+. Por 2ltimo existen algunos enzimas a los que el pE no afecta

en a"soluto.

E8ECTO DE LA TEMPERATURA.

Al igual que ocurre con la mayor(a de las reacciones qu(micas, la velocidad de las

reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. 3a

variaci%n de la actividad enzimtica con la temperatura es diferente de unos

enzimas a otros en funci%n de la "arrera de energ(a de activaci%n de la reacci%n

catalizada. $in em"argo, a diferencia de lo que 44

ocurre en otras reacciones qu(micas, en las reacciones catalizadas por enzimas se

produce un "rusco descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura

cr(tica. !ste efecto no es ms que un refle#o de la desnaturalizaci%n térmica del

enzima cuando se alcanza dicha temperatura. $i representamos grficamente la

variaci%n de la actividad de los enzimas en funci%n de la temperatura )ver >igura


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4G.;+ da la impresi%n de que existe una temperatura F%ptimaF anloga al pE

%ptimo estudiado anteriormente1 hay que resaltar que esa aparente temperatura

%ptima no es ms que el resultado de dos procesos contrapuestos& 4+ el

incremento ha"itual de la velocidad de reacci%n con la temperatura y + la

desnaturalizaci%n térmica del enzima.

CO8ACTORES ENZIMÁTICOS.

Algunos enzimas necesitan para llevar a ca"o su actividad catal(tica de la

concurrencia de una o ms sustancias de naturaleza no proteica que reci"en el

nom"re de co,actores. *o de"e entenderse que los cofactores son sustancias

que meramente potencian la actividad enzimtica sino que, en determinados

enzimas, son a"solutamente imprescindi"les para que ésta se realice. !n

ausencia de cofactor el enzima resulta catal(ticamente inactivo y reci"e el nom"re

de a!oe$*i1a1 la com"inaci%n de apoenzima y cofactor da el ooe$*i1a

catal(ticamente activo. !xisten dos tipos de cofactores enzimticos& los io$es

1et2icos y los coe$*i1as.

3os iones metlicos que act2an como cofactores enzimticos son generalmente

cationes mono o divalentes. Pueden actuar de varias maneras& 4+ !n algunos

enzimas el ion metlico constituye el verdadero centro catalítico1 en estos casos el

ion suele presentar por s( solo una cierta actividad catal(tica, que se ve

incrementada cuando forma parte del enzima. + !n otros enzimas el ion metlico

constituye un grupo puente para unir el sustrato al centro activo. M+ A veces el ion

metlico no forma parte del centro activo sino que se encuentra en un lugar del

enzima muy ale#ado del mismo, actuando como agente estabilizador de la

conformaci%n nativa del enzima.

Cuando el cofactor es una sustancia orgánica de naturaleza no proteica reci"e el

nom"re de coe$*i1a. 3os coenzimas act2an generalmente como

tra$s!orta"ores i$ter1e"iarios de grupos funcionales, de determinados tomos

o de electrones, los cuales son transferidos de una sustancia a otra en la reacci%n

enzimtica glo"al. A veces los coenzimas se hallan (ntimamente unidos a la

molécula proteica constituyendo un verdadero &r#!o !rostBtico. !n otros casos


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la uni%n es dé"il y el coenzima act2a en realidad como si de un sustrato ms del

enzima se tratase.

Cuando se analiza la estructura qu(mica de muchos coenzimas se comprue"a que

tienen formando parte de ella a alguna de las sustancias conocidas como

vita1i$as. !xiste pues una clara relaci%n entre vitaminas y coenzimas.

IN@I3ICI9N ENZIMATICA.

!xisten una serie de sustancias, llamadas i$ii"ores, que inhi"en o anulan la

acci%n de los enzimas sin ser transformados por ellos. $u estudio resulta de gran

utilidad a la hora de comprender los mecanismos de catlisis, la especificidad de

los enzimas y otros aspectos de la actividad enzimtica.

3a inhi"ici%n enzimtica puede ser irreversi"le o reversi"le, esta 2ltima comprende

a su vez tres tipos& inhi"ici%n competitiva, acompetitiva y no competitiva.

IN@I3ICI9N IRRE0ERSI3LE.

Algunos inhi"idores se com"inan "e 1o"o !er1a$e$te con el enzima uniéndose

covalentemente a alg2n grupo funcional esencial para la catlisis con lo que el

enzima queda inactivado irreversi"lemente. !l estudio de este tipo de inhi"idores

ha resultado de gran utilidad para identificar los grupos funcionales esenciales

para la catlisis en aquellos enzimas a los que inactivan.

!ste tipo de inhi"ici%n se conoce tam"ién como FenvenenamientoF del enzima. Por

e#emplo algunos compuestos organofosforados t%xicos llamados venenos

nerviosos, que se utilizan como insecticidas, act2an inhi"iendo irreversi"lemente al

enzima aceticoi$esterasa, la cual interviene en la actividad del sistema

nervioso. $e sa"e que estos compuestos organofosforados inactivan al enzima

formando un enlace éster fosf%rico con el grupo hidroxilo de un determinado resto

del aminocido serina, lo que demuestra que ese grupo funcional es esencial para

la catlisis.

IN@I3ICI9N RE0ERSI3LE.

3os inhi"idores reversi"les se com"inan tra$sitoria1e$te con el enzima, de

manera parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhi"idores


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reversi"les no se com"inan con el enzima li"re sino con el comple#o enzimaH

sustrato.

$e distinguen tres tipos de inhi"ici%n reversi"le&

IN@I3ICI9N COMPETITI0A.

!l inhi"idor es una molécula que presenta un cierto parecido estructural con el

sustrato, de manera que puede co1!etir con él por acceder al centro activo, pero

que no posee ning2n enlace suscepti"le de ser atacado por el enzima,inhi"idor

forma con el enzima li"re un comple#o enzimaHinhi"idor de caracter(sticas cinéticas

anlogas a las del comple#o enzimaHsustrato, pero que, l%gicamente, no puede

descomponerse a continuaci%n para dar lugar al enzima li"re y a los productos&

IN@I3ICI9N INCOMPETITI0A.

!l inhi"idor no se com"ina con el enzima li"re ni afecta a su uni%n al sustrato, sino

que lo hace con el comple#o enzimaHsustrato dando lugar a un comple#o inactivo

enzimaHsustratoHinhi"idor, que no se descompone posteriormente para dar lugar a

los productos )>igura 4G.44+. !l inhi"idor se coloca pr%ximo al centro activo situado

de tal manera que impide f(sicamente la salida de los productos&

IN@I3ICI9N NO COMPETITI0A.

!l inhi"idor puede com"inarse con el enzima li"re o "ien con el comple#o enzimaH

sustrato, interfiriendo en la acci%n de am"os )>igura 4G.4+. 3os inhi"idores no

competitivos se unen a un lugar del enzima diferente del centro activo provocando

en el una alteraci%n que dificulta "ien la formaci%n del comple#o enzimaHsustrato o

"ien la descomposici%n de éste para dar lugar a los productos. 3a uni%n con el

inhi"idor produce dos formas inactivas& los comple#os !0 y !$0, ninguna de las

cuales puede descomponerse para dar lugar a los productos y al enzima li"re&

! J 0 !0

!$ J 0 !$0

Aunque podr(a pensarse que los distintos tipos de inhi"ici%n estudiados pueden

desempear alg2n papel en la regulaci%n de la actividad enzimtica, todo parece

indicar que no es as(1 la regulaci%n de la actividad enzimtica se lleva a ca"o

mediante mecanismos que no se a#ustan a ninguno de los modelos de inhi"ici%n

estudiados y que se descri"irn en el pr%ximo apartado. !l interés del estudio de


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la inhi"ici%n enzimtica reside ms en su utilidad para comprender la estructura,

mecanismos catal(ticos y especificidad de los enzimas, que en una importancia

"iol%gica real.

8UNCI9N 3IOL9ICA 7 REULACI9N.

3as reacciones "ioqu(micas se pueden su"dividir en varias etapas microsc%picas,

cada una con una pequea energ(a de activaci%n, el que dicha su"divisi%n ocurra

se demuestra por la recuperaci%n de intermediarios covalentes1 compuestos

formados por la reacci%n de una enzima con un sustrato antes de li"erar el 2ltimo

producto de la reacci%n. 3as enzimas re2nen los sustratos en un lugar especial de

la superficie denominado centro activo o centro catal(tico para formar un comple#o

enzima sustrato. 3a formaci%n de este comple#o puede reducir la energ(a de

activaci%n de muchas formas. Por e#emplo, al reunir los sustratos en el centro

activo, la enzima los concentra y acelera la reacci%n, sin em"argo, una enzima no

solo concentra sus sustratos, sino que tam"ién se une a ellos de forma que se

orienten correctamente entre s( para formar un comple#o del estado de transici%n.

!sta orientaci%n reduce la cantidad de energ(a que necesitan los sustratos para

alcanzar el estado de transici%n, estas y otras actividades de los centros catal(ticos

aceleran una reacci%n en cientos de miles de veces, aunque la reacci%n suele te

lugar a temperaturas que var(an entre 7 y M


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la transducci%n de seales y en procesos de regulaci%n, normalmente por medio

de quinasas y fosfatasas.

Kam"ién son capaces de producir movimiento, como es el caso de la miosina al

hidrolizar AKP para generar la contracci%n muscular o el movimiento de ves(culas

por medio del citoesqueleto.


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$in las enzimas, el meta"olismo no se producir(a a través de los mismos pasos, ni

ser(a lo suficientemente rpido para atender las necesidades de la célula. De

hecho, una ruta meta"%lica como la gluc%lisis no podr(a existir sin enzimas. 3a

glucosa, por e#emplo, puede reaccionar directamente con el AKP de forma que

quede fosforilada en uno o ms car"onos. !n ausencia de enzimas, esta reacci%n

se producir(a tan lentamente que ser(a insignificante. $in em"argo, si se aade la

enzima hexoquinasa que fosforila el car"ono de la glucosa y se mide la

concentraci%n de la mezcla en un "reve espacio de tiempo se podr encontrar

2nicamente glucosaHHfosfato a niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas

meta"%licas dentro de la célula dependen del con#unto de enzimas funcionales

que presenten.

CONTROL DE LA ACTI0IDAD ENZIMÁTICA

3as células pueden controlar la actividad de la enzima de estas cinco formas

Producci%n de la enzima )a nivel de la transcripci%n o la traducci%n+& la s(ntesis de

una enzima puede ser favorecida o desfavorecida en respuesta a determinados

est(mulos reci"idos por la célula. !sta forma de regulaci%n génica se denomina

inducci%n e inhi"ici%n enzimtica. Por e#emplo, las "acterias podr(an adquirir

resistencia a anti"i%ticos como la penicilina gracias a la inducci%n de unas

enzimas llamadas "etaHlactamasas, que hidrolizan el anillo "etaHlactmico de la

molécula de penicilina. Otro e#emplo, son las enzimas presentes en el h(gado

denominadas citocromo PG67 oxidasas, las cuales son de vital importancia en el

meta"olismo de drogas y frmacos. 3a inducci%n o inhi"ici%n de estas enzimas

puede dar lugar a la aparici%n de interacciones farmacol%gicas.

Compartimentalizaci%n de la enzima& las enzimas pueden localizarse en diferentes

compartimentos celulares, de modo que puedan tener lugar diferentes rutas

meta"%licas de forma independiente. Por e#emplo, los cidos grasos son

sintetizados por un con#unto de enzimas localizadas en el citosol, en el ret(culo

endoplasmtico y en el aparato de -olgi, y posteriormente, dichos cidos grasos

son utilizados por otro con#unto de enzimas diferentes como fuente energética en

la mitocondria, a través de la QHoxidaci%n.


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0nhi"idores y activadores enzimticos& las enzimas pueden ser activadas o

inhi"idas por ciertas moléculas. Por e#emplo, el producto final de una ruta

meta"%lica suele actuar como inhi"idor de alguna de las enzimas implicadas en

las primeras reacciones de la ruta, esta"leciendo as( una realimentaci%n negativa

que regula la cantidad de producto final o"tenido por esa ruta. !ste mecanismo de

realimentaci%n negativa permite a#ustar efectivamente la velocidad de s(ntesis de

los meta"olitos intermedios con la demanda de la célula, y permite distri"uir

econ%micamente materiales y energ(a para evitar exceso o escasez de los

productos finales. !ste control enzimtico permite mantener un am"iente

relativamente esta"le en el interior de los organismos vivos.

=odificaci%n postraduccional de enzimas& las enzimas pueden sufrir diversas

modificaciones postraduccionales como la fosforilaci%n, la miristoilaci%n y la

glicosilaci%n. Por e#emplo, en la respuesta a insulina, se produce la fosforilaci%n de

multitud de enzimas, como la de la gluc%geno sintasa, que ayuda en el control de

la s(ntesis o degradaci%n del gluc%geno y permite a la célula responder a las

variaciones de los niveles de az2car en sangre.

Otro e#emplo de modificaci%n postraduccional es la degradaci%n de la cadena

polipept(dica. 3a quimiotripsina, una proteasa digestiva, es sintetizada en una

forma inactiva, quimiotripsin%geno, en el pncreas y transportada en este estado

hasta el est%mago, donde ser activada. De este modo se evita que la enzima

digiera el pncreas y los dems te#idos por los que pasa antes de llegar al

est%mago. !ste tipo de precursor inactivo de una enzima es denominado

zim%geno.

Activaci%n dependiente del am"iente& algunas enzimas pueden ser activadas

cuando pasan de un am"iente con unas condiciones a otro con condiciones

diferentes, como puede ser el paso del am"iente reductor del citoplasma al

am"iente oxidativo del periplasma, el paso de un am"iente con elevado pE a otro

con "a#o pE, etc. Por e#emplo, la hemaglutinina del virus de la gripe es activada

mediante un cam"io conformacional que se produce cuando el pE del medio es

suficientemente cido, lo cual ocurre cuando el virus entra en el interior de la

célula a través de un lisosoma.


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CONCLUSI9N

3as >unciones de las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o ms cadenaspolipept(dicas, que aportan un pequeo grupo de aminocidos para formar el sitioactivo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacci%n. 'naenzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no enca#an con exactitud.!ste hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas.Dentro de los >actores que incluyen las reacciones enzimticas tenemos&Cam"ios en el pE, Cam"ios en la temperatura, Presencia de cofactores, 3asconcentraciones del sustrato y de los productos finales, Activaci%n, Costes,Disponi"ilidad.

!s importante sa"er cual es la temperatura y de las enzimas ya que es elevaci%nincrementa la velocidad de una reacci%n catalizada por enzimas. Al principio lavelocidad de reacci%n aumenta cuando la temperatura se eleva de"ido alincremento de la energ(a cinética de la energ(a de las moléculas reactantes. A esta

http://www.monografias.com/trabajos13/cinemat/cinemat2.shtml#TEORICOhttp://www.monografias.com/trabajos13/cinemat/cinemat2.shtml#TEORICO


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temperatura predomina la desnaturalizaci%n con pérdida precipitada de laactividad catal(tica. Por tanto las enzimas muestran una temperatura %ptima deacci%n.

As( como tam"ién es necesario conocer el ph ya que es la intensidad mxima de

la actividad de la enzima, ocurre en el pE %ptimo, con rpida disminuci%n de laactividad a cada lado de este valor de pE. 3a actividad %ptima generalmente seo"serva entre los valores de 6 y ;. !l pE %ptimo de una enzima puede guardar relaci%n con cierta carga eléctrica de la superficie, o con condiciones optimas parala fi#aci%n de la enzima a su sustrato.

3as 0ntracelulares son los responsa"les de los procesos de degradaci%n celular.!n estos procesos se o"tienen nutrientes elementales a partir de los materialesestructurales propios de las células cuando el aporte mediante la dieta seinterrumpe y las extracelulares son aquellas que se activan por fuera de lamem"rana plasmtica o pared celular de células, muchas de ellas cumplenprocesos meta"%licos catal(ticos destinados a la degradaci%n de la materia enenerg(a qu(mica,

3I3LIORA8ÍA

Carr C. =., @im P. $. )a"ril 77M+. A springHloaded mechanism for the

conformational change of influenza hemagglutininS. Cell


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Do"le :. U., Uoodgett B. R. )a"ril 77M+. -$@HM& tric?s of the trade for a multiH

tas?ing ?inaseS. B. Cell. $ci. 44 )Pt


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ENZIMAS MONOGRAFICO.docx

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