ENZIMAS 2012

Biologia- Dr. Victor Perales Flores

DR. VICTOR PERALES FLORES

Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales.

Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción.

La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.


Los Enzimas actúan acelerando las reacciones químicas.

Son proteínas de alto Peso Molecular. Actúan en los seres vivos. Son catalizadores biológicos.

Cada Enzima actúa sobre un sustrato específico en función de su estructura tridimensional característica.

El ambiente celular determina un control de dos tipos:› Control genético de su síntesis.› Control sobre el paso de su forma activa a inactiva, o viceversa.



ENZIMA + SUSTRATO = COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO = ENZIMA + PRODUCTOEJEMPLO:

MALTASA + MALTOSA = MALTASA + MALTOSA = MALTASA + 2 MOLECULAS DE GLUCOSA


Son Proteínas pero algunas necesitan de un cofactor.

HOLOENZIMA (asi se le llama a la enzima que esta activa): y lo conforman: una APOENZIMA + un COFACTOR

1. APOENZIMA:› Parte proteica con alto PM› Inactivo por separado

2. COFACTOR: Parte no proteica que sí se transforma en la reacción. Puede ser inorganico u organico:a)Ión metálico: Fe, Cu, Mg, Mn, Zn, Ca, Co.b)COENZIMA: Molécula orgánica no proteica. Muchos

derivan de vitaminas (CoA, NAD, NADP, FAD, FADH2 , etc)

Muchas enzimas requieren cofactores para su actividad:Pueden ser de naturaleza.•Inorgánica•Orgánica (coenzimas)


Son inestables: Se desnaturalizan por cambios fisicoquímicos como la temperatura.

Alta eficacia como catalizadores Alto grado de especificidad:

› Cada enzima solo reconoce un determinado sustrato sobre el que realiza un solo cambio.

› Las células producen un enzima para cada una de las reacciones químicas que se producen en su metabolismo.


Nombre Trivial: sufijo –asa (ej. Ureasa, Hexoquinasa)

Nombre Sistemático: El número de clasificación es una serie de 4 dígitos que designan la clase, subclase,sub-subclase y número de orden de la enzima dentro de la clasificación internacional que va precedido por las siglas EC


• Las enzimas son clasificadas por la reacción que catalizan


1. Oxido-Reductasas

› a) Peroxidasa.- Utilizan como oxidante H2O en lugar de oxigeno. Ejm NADH Peroxidasa a, citocromo oxidasa

NADH+H + H2O2 --------- NAD + 2H2O

› b) Catalasa.- Transforma dos moléculas de H2O2 en dos moléculas de agua con desprendimiento de oxigeno. H2O2 + H2O2 ----------2H2O + O2


1. Oxido-Reductasas

2. Transferasas

Transfieren grupos funcionales de un donante a un aceptor, estos grupos funcionales pueden ser un carbono, grupos aldehídos o cetónicos, fosfatos, aminos etc.– a) Aminotransferasas.- Transfieren grupos aminos de

un aminoácido a un alpha ceto ácido.

– b) Quinasas.- Transferencia de un grupo fosforilo del ATP a una molécula sustrato.

– c) Glucosiltransferasa.- Transferencia de glucosa activada (UDP-Glucosa) a la cadena creciente de glucogeno.


3. Hidrolasas

• Catalizan reacciones de hidrólisis


4. Liasas • Enzimas que remueven o agregan los elementos del

agua, amonio o CO2. Ejm Descarboxilasas, deshidratasas etc.


5. Isomerasas • Catalizan isomerización de varios tipos que incluyen:

– a) Epimerasas: Catalizan la inversión a nivel del carbono asimétrico.

– b) Mutasas: Hacen la transferencia intramolecular de un grupo funcional.

– c) Interconversion Aldosa-Cetosa– d) Interconversión de Cis-Trans(acido maleico y

acico fumarico)


5. isomerasas


6. Ligasas

• Formación de enlaces con ruptura de enlaces de alta energía (ATP)


E + S E-S P + E Centro activo: Lugar del enzima por donde se

realiza la unión al sustrato (solo unos pocos aminoácidos forman parte del centro activo).

La especificidad del enzima por el sustrato es debida a la forma tridimensional concreta de su centro activo.

Una misma molécula puede ser sustrato de varios enzimas que la transformarán en diferentes productos.


E S

E y S tienen forma complementaria

Modelo de la llave y cerradura

S


E S+

Modelo del sitio inducido

E


Concentración de enzima Temperatura pH Concentración de sustrato Inhibidores


Reversible:› Competitiva› No competitiva

Irreversible: Por modificación de uno o más grupos funcionales del enzima (NH2, -COOH, etc).


INHIBICIÓN COMPETITIVA:

El inhibidor tiene una forma parecida al del sustrato y se une de forma reversible al centro activo del enzima en lugar del sustrato (compiten por unirse al centro activo)

Puede revertirse incrementando la concentración de sustrato.


COO-

CH2

CH2

COO-

FAD FADH2COO-

CH

CH

COO-

Succinato Fumarato

SDH

Succinato deshidrogenasa COO-

CH2

COO-

Malonato

COO-

C O

CH2

COO-

Oxalacetato

Inhibidorescompetitivos


INHIBICIÓN NO COMPETITIVA:

Actúan en un lugar del enzima distinto al centro activo, llamado SITIO ALOSTÉRICO.

Causa una modificación estructural que impide que el sustrato se pueda unir al centro activo.



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