BIOMOLÉCULAS BIOELEMENTOS ÁTOMO – BIOELEMENTOS – BIOMOLÉCULAS – ORGANELOS – CÉLULA.
Biomoléculas
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Biomoléculas
Proteínas
Compuestos por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno (N) y azufre (S).
Son polímeros de aminoácidos.
Constituyen el grupo más numeroso y diversificado.
En el humano existe 5 000 000 de proteínas diferentes.
• Están constituidos por C al que se unen: un grupo amino NH2 , un grupo ácido (-COOH), un hidrógeno (-H) y un grupo radical (R)
Aminoácidos
• La estructura y función de una proteína está determinada por la secuencia de aa.
• Son de baja densidad, sólidos, cristalinos, elevado p. de fusión
Aminoácidos
Aminoácido Abreviatura Aminoácido
Abreviatura
Alanina Ala A Leucina Leu L
Arginina Arg R Lisina Lys K
Asparagima Asn N Metionina Met M
Ácido Aspártico
Asp D Fenilanina Phe F
Cisteína Cys C Prolina Pro P
Glutamina Gln Q Serina Ser S
Ac. glutámico Glu E Treonina Thr T
Glicina Gly G Triptófano Trp W
Histidina His H Tirosina Tyr Y
Isoleucina Ile I Valina Val V
Aminoácidos El carbono α de la molécula de un a.a. es un átomo de carbono asimétrico
(excepto en la glicina), por lo que estos compuestos presentan actividad óptica. A las dos formas especulares se les llama el isómero D ( dextrógiro ) y el
isómero L ( levógiro ). El organismo sólo puede utilizar para la síntesis de sus proteínas, los
aminoácidos de la serie L.
Aminoácidos
Clasifican
se
Fisicoquímicos
Iónicos(radicales ionizables)
No polares(radicales hidrófobos)
Polares(radicales hidrófilos)
Químicos
Ácidos Básicos
Neutros
Biológicos
Esenciales No esenciales
de acuerdo a criterios
Clasificación de aminoácidos
Según el radical que se enlace al Carbono alfa:
• Alifáticos: cadena hidrocarbonada abierta que puede tener además grupos –COOH y NH2.
• Neutros: R si no posee carboxilo ni amino.• Ácidos: R si presenta carboxilo pero no amino.• Basicos: R si presenta amino pero no carboxilo.
• Aromáticos: Si el radical (R) es una cadena cerrada generalmente relacionada con el benceno.
• Hetereocíclicos: El radical es una cadena cerrada generalmente compleja y con átomos distintos del Carbono y del Hidrógeno.
Clasificación de aminoácidosBiológico:
Aminoácidono esenciales
AlaninaAspargina
Acido asparticoCisteína
Acido glutámicoGlutamina
GlicinaProlina Serina
Tirosina
Existen 20 aminoácidos, de
los cuales 10 son esenciales
para el organismo, por las
funciones en las que
intervienen.
Aminoácidoesenciales
Arginina^Histidina*IsoleucinaLeucinaLisina
MetioninaFenilalanina
Treonina Triptofano
Valina
* En niños es esencial ya que la síntesis no es suficient.e^ Los mamíferos lo sintetizan, pero en su mayoría se escinde y forma urea.
Clasificación de aminoácidosFisicoquímico:
• Iónicos: R – radicales ionizables.
• No polares: R – radicales hidrófobos Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Trp, Phe, Met
• Polares: R – radicales hidrófilos Ser, Thr, Tyr, Cys, Gly, Asn, Gln R -radical cargado negativamente(ácidos) Asp, Glu
R –radical cargado positivamente (básicos) Lys, His, Arg
Estructura de proteínas
Estructura de proteínasPRIMARIA:
Secuencia lineal de aminoácidos. En un extremo se encuentra un grupo amino terminal y en el otro un grupo carboxilo.
Estructura de proteínasSECUNDARIA:
Depende de la secuencia de aminoácidos Se debe a la capacidad de giro de los enlaces entre los aminoácidos.
Tres tipos:
α-hélice: formación helicoidal dextrógira.Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.Sustentada por puentes de hidrógeno cada cuatro aminoácidos por vuelta.Los grupos R se sitúan alrededor de la hélice.
β-laminar o β-plegada: estructuras laminares.Se forma una cadena de aa en forma de zig zag.
Hélice de la colágena:
Una disposición de hélice más alargada que la α-hélice, se debe a la abundancia de
Prolina e Hidroxiprolina.
Presenta tres aminoácidos por vuelta.
La estabilidad de la colágena se debe a la asociación de tres hélices, que se unen
mediante enlaces covalentes y puentes de hidrógeno.
TERCIARIA: Es la disposición de la estructura secundaria de
un polipéptido al plegarse sobre sí mismo originando una conformación globular.
Esta estructura facilita su solubilidad en agua y en disoluciones salinas.
Se mantienen estables por:• Los enlaces entre los radicales R de los aa.• Enlaces covalentes: puente disulfuro entre dos
cisteínas.• Enlaces débiles: puentes de hidrógeno,
fuerzas de Van der Waals, interacciones iónicas e hidrófobas.
La combinación de α- hélice y β-laminar, repetida en una proteína se llama dominio estructural.
Ejemplos: enzimas, anticuerpos, mioglobina.
CUATERNARIA:
Es la organización estructural y disposición en el espacio de varias cadenas polipeptídicas de una proteína con varias cadenas.
Cada cadena que tiene estructura terciaria es una subunidad o protomero.
• Subunidades forman un oligómero. • 2 subunidades forman un dímero.• 3 subunidades forman un trímero.• 4 subunidades forman un tetrámero (hemoglobina)• 5 subunidades forman un pentámero (ARN polimerasa)• + de 5 subunidades forman un polímero.
Se mantienen estables por:• Puentes de hidrógeno, interacciones hidrófobas y electrostáticas.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS:
• Dependen de los radicales R libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas.
• Poseen un centro activo que es el sitio en donde se pueden unir otras moléculas.
• Solubilidad: las proteínas globulares al disolverse dan lugar a disposiciones coloidales.
• Desnaturalización: Se rompen los enlaces que mantienen la conformación de la molécula por:
• Cambios de pH• Alteraciones en la concentración.• Agitación molecular (renaturalización)• Variación de la temperatura
• Leche cortada (caseína)• Precipitación de la clara de huevo (ovoalbúmina)• Permanente por calor (queratina)
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS:
• Desnaturalización: Se rompen los enlaces que mantienen la conformación de la molécula por:
• Cambios de pH• Alteraciones en la concentración.• Agitación molecular (renaturalización)• Variación de la temperatura
• Leche cortada (caseína)• Precipitación de la clara de huevo (ovoalbúmina)• Permanente por calor (queratina)
• Especificidad: son específicas para cada especie.• Capacidad amortiguadora:• Tienden a neutra
BiomoléculasProteínas
Frijoles y otras leguminosas
IsoleucinaLisina
ValinaHistidinaTreonina
FenilalaninaLeucina
TriptofanoMetionina
Leguminosas y cereales
Maíz y otros cereales
BiomoléculasProteínasFunciones de las
proteínas:
ESTRUCTURAL: Colágeno, queratina, seda y membrana celular .
DEFENSA: Anticuerpo, fibrinógeno, toxinas.
TRANSPORTE:Hemoglobina, lipoproteínas.
BiomoléculasProteínasFunciones de las
proteínas:
MOVIMIENTO:Actina, miosina, tubulina y flagelina.
HORMONAL: Somatotropina, insulina.
ENZIMATICA: Amilasa, DNA polimerasa, ATP sintetasa
BiomoléculasProteínasFunciones de las
proteínas:
ALMACENAMIENTO: albúmina, caseína, zeatina.
Alimentos que contienen proteínas
BiomoléculasProteínas