BIOCHIMIE UE1 ANNEE PACES 2014-2015 Mme NEMORIN. Plan Acides Aminés Peptides- Protéines...
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BIOCHIMIE UE1ANNEE PACES 2014-2015
Mme NEMORIN
Plan
Acides AminésPeptides- ProtéinesEnzymologieGlucides et LipidesCatabolisme GlucidiqueProduction d’énergieMise en réserve de l’énergieContrôle hormonal du métabolisme
glucido-lipidique
ACIDES AMINES PEPTIDES PROTEINES
Vrai Aspartate car deux groupements carboxyle
Faux Alanine car R=groupement méthyl apolaire insoluble dans l’eau hydrophobe
Vrai Histidine aa basiqueVrai Sérine groupement alcoolVrai Tyrosine groupement phénol
VraiVrai Exemple l’alanineVrai dérive de la tyrosineFaux à 260 nmVrai COOH peut être ionisé en COO-
suivant le pH
Faux 20 aaFaux aa aromatique avec
groupement phénolVrai + lys et ArgFaux dérivé amidé d’acide aminé
acide (dicarboxylique)Vrai
VraiFaux phénylalanine et tryptophane
aussiVrai AA essentiels : Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val
(+ His : grossesse et croissance)Faux groupement OH qui peut être
phosphorylé Vrai
Nonapeptide 9 acides aminésHydrolyse acide Destruction de Trp, Cys
1, 2, 4, 5 éliminéTrypsine coupe à droite Lys et ArgUn peptide de 5 aa qui se termine par Lys
ou Arg donc 2 éliminéBrCN Coupe à droite de Met formation
d’une homosérine lactone donc 3 éliminéFaux pour toutes les propositions
VraiFaux EXOPEPTIDASEVraiVraiFaux N terminal vers C terminal
Faux liaisons H plus faciles à rompreVrai Faux polaireVraiVrai
VraiFaux les charges s’annulentVraiVrai
non ionisée et zwiterioniqueFaux Thr avec son groupement
hydroxyle est plus polaire que Leu
VraiFaux aliphatiques Gly, Ala, Val, Leu,
IleFaux l’atome de soufre est engagé
dans la chaîne latéraleVrai Arg aa basique 2 fonctions
amines pH<pHi NH3+ NH3+ et COO- Faux
Faux 260 nmVrai diffère en fonction des aeVrai Influence du pH isoionique
autant de charge + que de charge –solubilité minimum la protéine précipite
Faux Ala et Leu oui mais Arg non aa basique donc polaire
Vrai + R-S-S-R
Faux tyrosine fonction phénolFaux NH2 de l’un, COOH de l’autreVrai
Faux
+ CH3OH + H2O
ENZYMOLOGIE
1/ Faux2/ Faux fonctionne sans coenzyme de
nature protéïque uniquement3/a b d Biotine coenzyme du
métabolisme des radicaux monocarbonés
Coenzyme A dérivé de l’acide pantothénique (vitamine B5)
Thiamine (vitamine B1) fonctionne avec les transférases
Les ions métalliques sont souvent des activateurs de la cinétique enzymatique
4/ c e Acide panthoténique (vitamine B5) transférases
Riboflavine (Vitamine B2) oxydoréduction
5/ a b c Acide folique (vitamine B9) métabolisme des radicaux monocarbonés
6/ b d e Biotine métabolisme des radicaux monocarbonés
Coenzyme A dérivé de l’acide pantothénique (vitamine B5)
Thiamine (vitamine B1) transférases
Les ions métalliques sont souvent des activateurs de la cinétique enzymatique
8/ Faux diminue l’énergie d’activation de la réaction
9/ a b c e Structure Ir enchaînement des aa
Structure IIr hélice alpha ou feuillet βStructure IIIr tridimensionnelleStructure quaternaire +++ monomèresEnzymes impliqués dans des voies
métaboliques parfois sous forme tétramères
10/ e aucune de ces réponses basée sur leurs fonctions.
11/ Quel chiffre indique la classe à laquelle appartient cette enzyme
12/ Quel chiffre représente la sous-catégorie d’enzyme
11/ b Classe 1 c’est une oxydoréductase
12/ F Sous-classe 4
13/ Quel flèche représente l'abaissement par une enzyme de la quantité d'énergie nécessaire pour accomplir la réaction (énergie d'activation) ?
14/ Quel flèche représente l'énergie nécessaire pour accomplir la réaction sans la présence d'un catalyseur (énergie d'activation) ?
15/ Quel flèche représente l'énergie nécessaire pour accomplir la réaction en présence d'un catalyseur (énergie d'activation) ?
13/ b14/ c15/ f
18/ aExemple anhydrase carboniqueCO2 + H20 H2CO3 Catalyse enzymatique 107 fois plus
rapide 19/ eT°C optimum généralement 37°C mais
on a trouvé des enzymes fonctionnant jusqu’à 100°C
21/ a tertiaire voire quaternaire dans le cas d’enzymes tétramériques par exemple
22/ a ph estomac très acide d’où fabrication par les cellules sous forme de proenzyme qui peuvent être des activateurs de la cinétique enzymatique
23/ f μmol/ min μmol de substrat détruit par min
Kat 1 mole/ sec (nanokatal)Activité spécifique activité
enzymatique/ mg de protéïne)
1/ Vrai ou faux? Un inhibiteur est une substance de nature non protéique
2/ Vrai ou faux? Certains inhibiteurs forment un lien covalent avec l’enzyme visée
3/ Vrai ou faux? En général la fixation du substrat au site actif d’une enzyme est une étape réversible
1/ Faux Peut être de nature protéïque exemple inhibiteurs allostériques généralement le produit final de la chaîne métabolique peut être une proteïne
Les proenzymes aussi sont de nature protéïque
2/ Vrai On parle dans ce cas d'inhibition irréversible car l'inhibiteur ne peut plus se dissocier de l'enzyme
3/ La formation du complexe ES est habituellement une étape réversible car les liaisons impliquées entre le substrat et l’enzyme sont de nature non covalente
4/ Dans quel cas l’inhibiteur ressemble beaucoup au substrat (imite le substrat)?
Compétitive ou non compétitive?5/ Dans quel cas l’inhibiteur établit
une liaison avec le site actif de l’enzyme
Compétitive ou non compétitive?6/ Dans quel cas une augmentation
de la concentration en substrat n'a aucun effet (ou très peu) sur l'inhibition ?
Compétitive ou non compétitive?
4/ Dans quel cas l’inhibiteur ressemble beaucoup au substrat (imite le substrat)?
Compétitive ou non compétitive?5/ Dans quel cas l’inhibiteur établit
une liaison avec le site actif de l’enzyme
Compétitive ou non compétitive?6/ Dans quel cas une augmentation
de la concentration en substrat n'a aucun effet (ou très peu) sur l'inhibition ?
Compétitive ou non compétitive?
7/ c8/ c c’est un activateur9/ d le produit final de la chaîne
métabolique
10/
Compétitive ou non compétitive?
11/
Compétitive ou non compétitive?
10/
Compétitive ou non compétitive?
11/
Compétitive ou non compétitive?
GLUCIDES
1/ Non pas de fonction carbonyle libre2/ Oui Hydroxyle du carbone anomérique
libre3/ Oui Hydroxyle du carbone anomérique
libre4/ Oui Lactose galactose (à droite) lié en
bêta-1,4 à glucose (à gauche).5/ Non Saccharose glucose (à droite) lié au
fructose (à gauche) par les 2 carbones anomériques.
6/ Non Tréhalose 2 unités de glucose reliées par les 2 carbones anomériques
12/ Vrai détermination de l’OH engagé dans la liaison osidique
Lipides
phosphatidylcholine
triacylglycérol
phosphatidyléthanolamine
phosphatidylsérine
Acide phosphatidique
diacylglycérol
monoacylglycérol
céramide
Cholestérol4 cycles hydrocarbonés double liaison dans le cycle BFonction OH dans le cycle A en position 3Précurseur des hormones stéroïdes, de la vitamine D et des acides biliaires
Hormone stéroïde: Testostérone
Acide biliaire: réduction de la double liaison du cholestérol et oxydation de la chaîne latéral formant une fonction carboxyliqueAcide cholique et désoxycholique