Bendita tú eres entre todas las enzimas….. Matriz mitocondrial Membrana mitocondrial interna...

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Bendita tú eres entre todas las enzimas….

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  • Bendita t eres entre todas las enzimas.

  • Matriz mitocondrialMembrana mitocondrial internadanos hoy nuestro ATP de cada da

  • Con nuestros conocimientos de la ATP-sintasa (y nuestros desconocimientos) quisimos modelar el funcionamiento de esta enzima a partir de lo aprendido acerca de ratchets, especficamente el de la quinesina de una cabeza.

    Potencial dado por las cargas negativas del anillo Entrada de protones que apaga el potencial Asimetra del potencial dada por distintos sitios de anclaje a la membrana

  • E= 0,338

  • E= 0.3313E= 0.346E= 0.291E =0.339

  • E = 0.144T=6T=8E= 0.167

  • E = 0.018Potencial menos asimtricoE= -0.005Potencial simtrico

  • dx= 8E= 0.014

  • Pudimos determinar un tiempo ptimo de difusin.Realizando varias corridas del mismo ratchet, observamos que se obtenan resultados similaresModificando el tiempo de difusin respecto del ptimo (aumentndolo y disminuyndolo), la asimetra del potencial y el dx, disminuye la eficiencia

  • Nos parece que el modelo de trinquete difusivo de la quinesina de una cabeza se aplica bastante bien al funcionamiento de la ATP-sintasa. Sin embargo, la eficiencia no nos parece muy alta.Las modificaciones efectuadas (tiempo de difusin, simetra,etc) disminuan la eficiencia, como era de esperar de acuerdo a lo aprendido para este tipo de ratchet.

    Sin embargo

    Existen algunas diferencias entre el modo de funcionamiento real de la ATP-sintasa y lo planteado por nosotros en la prctica.

  • Las cargas negativas impiden la rotacin hacia la membrana hidrofbica (potencial)La entrada de protones apaga el potencial. Distinta probabilidad de entrada de protones a cada canal, debido a la diferente concentracin de protones (potencial asimtrico)

  • A Julio Washington

    A Mari por la picada