PROTEINAS

QUIMICA DOS ALIMENTOS

PROF Rosana M. Roversi

3º modulo

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PROTEINAS EM ALIMENTOS

• DEFINIÇAO QUIMICA

• FUNÇOES TECNOLOGICAS

• ALIMENTOS PROTEICOS – QUEIJOS

• INTRODUÇAO

• As proteínas são os maiores constituintes de toda célula viva, e cada uma delas, de acordo com sua estrutura molecular, tem uma função biológica associada às atividades vitais.

• Nos alimentos, além da função nutricional, as proteínas têm propriedades organolépticas e de textura. Podem vir combinadas com lipídeos e carboidratos.

• As proteínas contêm C (50 a 55%); H (6 a 8%); O (20 a 24%); N (15 a 18%) e S (0,2 a 0,3%).

• Quimicamente são polímeros de alto peso molecular, cujas unidades básicas são os aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas formando longas cadeias, em várias estruturas geométricas e combinações químicas para formar as proteínas especificas, cada qual com sua própria especificidade fisiológica.

• Apesar da sua complexidade estrutural, as proteínas podem ser hidrolisadas (quebradas) em seus constituintes aminoácidos por enzimas ou por meio de fervura com ácidos e álcalis sob certas condições

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Quimicamente falando: o que são proteínas

• Polímeros de alto peso molecular formados por cadeias de aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas

– Ate 10 aminoácidos = peptídeo

– > 10 aminoácidos = proteínas

AMINOÁCIDOS

• Unidades estruturais básicas das proteínas, ligadas entre si por

ligações peptídicas

Radical

diferenciador

Ligaçãopeptídica

PROTEINAS ALIMENTÍCIAS

• Ovo

– Clara

• Ovalbumina (50%)

• Conalbumina

• Ovomucina

• Avidina

• Lizosima

– Gema

• Lipovitelina e fosfovitina

• Levitina

• TRIGO – Prolaminas– Glutelinas– Glutem: prolaminas +glutelinas

• Responsavel pela textura dos pães

• CARNE –estrutura complexa e fibrosa

– Miosina-actina

– Colageno (gelatina)

• LEITE

– CASEINA – FOSFOPROTEINA (80%)

– LACTOALBUMINA (0,5%)

– LACTOGLOBULINA (0,2%)

PrimáriaSecundária Terciária Quaternária

Estruturas das proteínas

Radical - Confere identidade aos AAl

Classificação dos Aminoácidos

• Segundo a polaridade dos seus radicais "R“

– Apolares ou hidrófobos– Polares: R sem carga– Polares positivos– Polares negativos

Forma Dipolar dos Aminoácidos

– Em solução aquosa são ANFÓTEROS pois,, comportam-se como ácido e como base, formando ÍONS DIPOLARES, a saber:

NH3+

C COO -R

H

AÇÃO DO PH DA SOLUÇÃO

• meio ácido, + H+, comportando-se como base

AA + H+ AA+

• Meio básico, - H+, comportando-se como ácidos

AA + OH-AA-

• Ponto isoelétrico: valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam: AA+- =pH 6

PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO

• SIMPLES:

– Hidrolise total aminoácidos

• Albuminas (ovo, leite)

• CONJUGADAS:

– Hidrolise total aminoácidos + grupo não protéico

• Caseína: fosfoproteina (acido fosfórico)

• Hemoglobina: cromoptoteina (pigmento)

• Proteínas fibrosas:– São aquelas que apresentam moléculas distendidas e filamentosas,

semelhantes a longos fios. E são insolúveis em água. Colágeno e fibrina são exemplos de proteínas fibrosas.

• Proteínas globulares:– Apresentam as moléculas enroladas como novelos e são solúveis em

água formando micelas. A maioria das proteínas apresentam estrutura globular como, por exemplo, as enzimas, anticorpos, hemoglobina, clorofila e proteínas estruturais.

Globulares (ex. albuminas, mioglobina Fibrosas (ex. colágeno)

Propriedades funcionais

• Confere Características especiais de textura e formação de emulsoes

• Proriedades hidrodinamicas : Proteína-água

– Absorção de água

– Adesão,

– Dispersividade

– Solubilidade e viscosidade

– Geleificação

• Propriedades relacionadas com interação proteína –proteína

– Coagulação

– Formação de gel

– Estrutura fibrosa: massa protéica

– Glúten

• Propriedades surfactantes (de superfície)

– Emulsão

• Maionese sem ovos

– Soro de leite

– Espumas

– Solvente polar –proteína – solvente apolar

PRINCIPAIS PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS

• HIDRATAÇÃO– Aceitabilidade sensorial dos alimentos

• Textura, maciez– Depende de:

• Fatores intrínsecos:– Tipo de AA e conformação

• Fatores extrínsecos– pH, temperatura, força iônica do solvente

• SOLUBILIDADE EM AGUA– Interação com o solvente

• Influencia do PH– Ponto isoelétrico

» Influencia de sais: Salting in / salting out– Rápida dispersão– Homogeneidade

• Molhos• Sopas desidratadas• Purês• bebidas

0

10

20

30

40

50

60

70

80

90

100

0 2 4 6 8 10 12

pH

So

lub

ilid

ad

e

(N)

Soja

Soro de leite

Representação da solubilidade em função do pH da proteína de soja e da proteína do soro de leite

PRINCIPAIS PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS

• AGENTE VISCOSIDADE

– Depende

• Diâmetro

• Concentração

• estrutura molecular

• pH

• Temperatura

– Caseinatos

• geleificação

• Rede de proteínas

– Produtos lácteos

– Gelatinas

• Necessário desnaturação + agregação Proteina-proteina

» Tratamento térmico

» Hidrolise enzimática

» Acidificação ou alcalinização

» Ex:Produção de queijos

• Hidrólise

– Proteína + H+ AA + NH4

• Percepção de odor característico de carne podre

• Fundamento da reação de Kjedahl – método para determinação de proteínas em alimentos:

Determinação analítica de proteínas em alimentos

Método de kjeldahl

1. Digestão da matéria orgânica com acido sulfúrico

Matéria orgânica +H2SO4

2. Destilação: transferência da amônia (N protéico) para uma solução acida conhecida

3. solução acida conhecida

Sulfato de amônio + NaOH Na2SO4 + NH3

NH3 + H2SO4 NH4 + H2SO4

• 3. Titulação

– Quantificação do amônio através da quantificação do excesso de acido sulfúrico (2) mediante titulação com hidróxido de sódio

• Cálculos: transformação do N protéico em proteína

– Fator de correção: 6,25

– %P= (H2SO4 que reagiu).f.100.6,25/amostra

• Referencias bibliograficas:

– BIBBIO,F. e BOBBIO, P. Introdução a Química de Alimentos.Campinas, Fundação Cargil, 1985, 306p.

– PEARSON, D. The Chemical Analysis of Food. London: ChemicalPubishing CO, 1076,331p.

– Ordòñez, A. J. Tecnologia de alimentos- Componentes –Processos. vol 1, 2005

– Química de Alimentos: Proteínas

Sulfato de amônio

(N protéico)