1 INTRODUZIONE ALLA BIOCHIMICA. 2 LE PROTEINE SONO LE MACROMOLECOLE BIOLOGICHE PIU ABBONDANTI...
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INTRODUZIONE ALLA BIOCHIMICA
2
LE PROTEINE SONO LE MACROMOLECOLE BIOLOGICHE PIU’ ABBONDANTI PRESENTI IN TUTTI I TIPI DI CELLULE E IN
TUTTE LE FRAZIONI SUBCELLULARI E SVOLGONO UN NUMERO ENORME DI FUNZIONI
NEL NOSTRO ORGANISMO SONO PRESENTI MIGLIAIA DI TIPI DIVERSI DI PROTEINE: CIASCUNA DI LORO E’ COSTITUITA DA UNITA’
MONOMERICHE CHIAMATE AMINOACIDI.
ESISTONO 20 TIPI DIVERSI DI AMINOACIDI, TUTTI ACCUMUNATI DALL’AVERE LA SEGUENTE STRUTTURA:
Gruppo amminico
Gruppo carbossilico
Gruppo R
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IL GRUPPO R E’ QUINDI LA PARTE DELLA MOLECOLA CHE DIFFERENZIA TRA LORO I VARI AMINOACIDI
R
GRUPPO R ALIFATICO, NON
POLARE
GRUPPO R ATOMATICO
GRUPPO R POLARE, NON
CARICO
GRUPPO R CARICO
POSITIVAMENTE
GRUPPO R CARICO NEGATIVAMENTE
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R alifatico, non polare
R aromatico
R polare, non carico
R carico negativamente
R carico positivamente
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COME SI LEGANO TRA LORO DUE ( O PIU’ ) AMINOACIDI?
CON IL LEGAME PEPTIDICO
E’ UN LEGAME IN CUI SI HA ELIMINAZIONE DI UNA
MOLECOLA D’ACQUA
LA CATENA PUO’ ALLUNGARSI AD ENTRAMBI
LE ESTREMITA’.
LE PROTEINE POSSONO CONTENERE MIGLIAIA DI UNITA’ MONOMERICHE
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MOLTE PROTEINE CONTENGONO OLTRE AGLI AMMINOACIDI, ALTRI GRUPPI CHIMICI: SI CHIAMANO PROTEINE CONIUGATE
E LA PARTE NON AMMINOACIDICA DELLA PROTEINA SI DEFINISCE GRUPPO PROSTETICO
IL GRUPPO EME CONTIENE MOLECOLE
AROMATICHE E UN ATOMO DI FE
EMOGLOBINA
L’ATOMO DI FE NEL SUO STATO DI OX +2 E’ IN GRADO DI LEGARE
L’OSSIGENO
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LE PROTEINE SONO MOLECOLE MOLTO COMPLESSE, MOLTO NUMEROSE NELLE CELLULE E MOLTO DIVERSE LE UNE DALLE ALTRE.
QUANDO BISOGNA STUDIARLE, LA LORO STRUTTURA COMPLESSA VIENE COME “SMONTATA” IN QUATTRO LIVELLI DI COMPLESSITA’:
LA SERIE DEGLI AMINOACIDI COSTITUISCE LA STRUTTURA PRIMARIA DELLA PROTEINA
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α elica
β foglietto
LE CATENE DI AMINOACIDI SI ORGANIZZANO
NELLO SPAZIO IN DUE MODI
PRINCIPALI:α ELICA E β FOGLIETTO.
A FAR RIPIEGARE LA CATENA IN UN
MODO O NELL’ALTRO SONO LEGAMI H CHE SI
FORMANO TRA AMINOACIDI NON DIRETTAMENTE
LEGATI DAL LEGAME
PEPTIDICO
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α ELICA
β FOGLIETTO
LE STRUTTURE α ELICA O β FOGLIETTO RAPPRESENTANO
LA STRUTTURA SECONDARIA DI UNA
PROTEINA
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LA STRUTTURA TERZIARIA DI UNA PROTEINA E’ DEFINITA DALLA DISPOSIZIONE NELLO SPAZIO DI TUTTI GLI ATOMI CHE
COMPONGONO LA MACROMOLECOLA
POSSIAMO AVERE PROTEINE FIBROSE O GLOBULARI
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LE PROTEINE FIBROSE SONO
ADATTE A RUOLI STRUTTURALI
IL COLLAGENO E’ PRESENTE NEL
TESSUTO CONNETTIVO ( TENDINI, CARTILAGINI,
MATRICE ORGANICA DELLE OSSA ).
LA CHERATINA HA STRUTTURA SIMILE
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UNA PROTEINA GLOBULARE SEMPLICE E’ LA MIOGLOBINA, UNA PROTEINA MUSCOLARE CHE LEGA L’OSSIGENO
E’ UNA MOLECOLA PARTICOLARMENTE ABBONDANTE NEI
MUSCOLI DEI MAMMIFERI MARINI
SONO PROTEINE GLOBULARI GLI ENZIMI,
LE PROTEINE DI TRASPORTO, LE PROTEINE
REGOLATRICI, LE IMMUNOGLOBULINE…
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MOLTE PROTEINE SONO FORMATE DA PIU’ SUBUNITA’ POLIPEPTIDICHE ( DA DUE A CENTINAIA ). LA STRUTTURA
QUATERNARIA DESCRIVE APPUNTO IL MODO IN CUI QUESTE SUBUNITA’ SI LEGANO.
Una delle 4 subunità
Gruppo eme
STRUTTURA QUATERNARIA
DELL’EMOGLOBINA
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PER RICAPITOLARE….
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IN AMBIENTI DIVERSI DA QUELLI “STANDARD” NEI QUALI LE PROTEINE SI SONO EVOLUTE, QUESTE MOLECOLE POSSONO
ANDARE INCONTRO A VARIAZIONI STRUTTURALI.
A CAUSARE QUESTO CAMBIAMENTO NELLA STRUTTURA DELLA MOLECOLA ( DENATURAZIONE ) POSSONO ESSERE
VARIAZIONI DI T
VARIAZIONI DI pH
CONTATTO CON SOLVENTI ORGANICI,
DETERGENTI
LA DENATURAZIONE E’ UN PROCESSO REVERSIBILE
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SIMULAZIONE DEL PROCESSO DI RIPIEGAMENTO DI UN POLIPEPTIDE