10 Oktober 201110 Oktober 2011

Asam Amino & ProteinAsam Amino & Protein

Biokimia – Pertemuan 2Biokimia – Pertemuan 2

Hierarki

Asam amino

Peptida

Protein (Polipeptida)

Asam Amino

• Hampir semua asam amino mempunyai atom karbon Khiral (asimetrik) stereokimia

• Asam amino terionisasi di dalam larutan air• Asam amino dapat berperan sebagai asam dan sebagai

basa• Asam amino mempunyai reaksi kimia spesifik

Asam Amino

Ciri-ciri fungsionalnya

- Molekul-molekulnya mengandung gugus-gugus amino dan asam

- Gugus asam terpenting : Karboksilat

C

COOH

HNH2

R

Bab II. Protein (Prog Studi Kimia 2007/2008)

5

Jenis-jenis Asam Amino :

Stereokimia Asam Amino

Kunci :

senyawa memiliki atom Karbon KHIRAL (asimetrik, keempat tangan atom C mengikat masing-masing atom/gugus yang berbeda)

contoh :

Pusat / C Khiral

C

Br

H3C

NH2

H

• Senyawa dengan pusat khiral terdapat dalam dua bentuk ISOMER yang berbeda yang identik dalam semua sifat-sifat kimia dan fisiknya kecuali dalam satu hal, yaitu arah perputaran sinar terpolarisasi dalam polarimeter. Masing-masing merupakan bayangan cermin antara satu sama lain

• Memutar sinar terpolarisasi ke kanan Dextro Rotatory ( D )

ke kiri Levo Rotatory ( L )• Senyawa-senyawa yang memberikan sifat demikian disebut

bersifat OPTIS AKTIF

Contoh :

C

HOOCOH

H

CH3

Levo Rotatory ( L )

C

COOHHO

CH3

H

Dextro Rotatory ( D )Cermin

• Isomer : Senyawa-senyawa yang memiliki rumus molekul yang sama (sama dalam jumlah maupun jenis atom penyusunnya) namun memiliki struktur yang berbeda

• Isomer untuk senyawa-senyawa yang bersifat optis aktif disebut ISOMER OPTIK / ENANSIOMER / STEREOISOMER

• Campuran antara kedua senyawa yang bersifat optis aktif RASEMAT

Stereokimia Asam Amino

• Disebabkan oleh karena Asam Amino memiliki atom karbon yang bersifat KHIRAL, asam amino bersifat optis aktif

• Semua jenis asam amino bersifat optis aktif kecuali glisin

C

COOH

R

NH2 H

Struktur Umum Asam Amino

C

COOH

H

H

NH2

Glisin

Sistem R/S R Rectus ( Kanan )

S Sinister ( Kiri )

• Digunakan untuk penamaan senyawa-senyawa yang memiliki dua atau lebih atom C khiral”

• Masing-masing C khiral memiliki sistem sendiri• Urutan prioritas subtituen :

SH > OR > OH > NHCOR > NH2 > COOH > CHO > CH2OH > C6H5 > CH3 > H

Contoh : L-Treonin

(2S, 3R)-treonin

C

COOH

NH2 H

C OH

CH3

H

C No 2

C No 3

C2

NH2

HOOC CHOH

H

CH3

C3

OH

CH3 C

H

COOHH

NH2

Kiri ( S ) Kanan ( R )

Asam Amino Berdasarkan Gugus RGugus R nonpolar Gugus R Polar tak bermuatan

- Alanin - Asparagin

- Isoleusin - Sistein

- Leusin - Glutamin

- Metionin - Glisin

- Fenilalalnin - Serin

- Prolin - Treonin

- Triptofan - Tirosin

- Valin

Gugus R bermuatan negatif Gugus R bermuatan Positif

- Asam Aspartat - Arginin- Asam Glutamat - Histidin

- Lisin

Asam Amino Terionisasi Dalam Air Membentuk Asam atau Basa

Jika suatu kristal asam amino, misalnya alanin dilarutkan dalam air, molekul ini menjadi ion dipolar (memiliki 2 kutub) yang dapat berperan sebagai ASAM :

Contoh : Histidine, Lysine, Arginine

C

H

COO-

R

NH3+

C

H

COO-

R

NH2

+ H+

ataupun dapat berfungsi sebagai BASA :

Contoh : Aspartic Acid, Glutamic Acid, Asparagine,

Glutamin.

Ingat kembali teori asam-basa !

1. Arrhenius

2. Bronsted-Lowry

3. Lewis

C

H

COO-

R

NH3+

+ H+C

H

COOHR

NH3+

Teori Asam-Basa

-Arrhenius-• Asam adalah zat yang menghasilkan ion hidrogen (H+)

dalam larutan.• Basa adalah zat yang menghasilkan ion hidroksida (OH-)

dalam larutan.

Contoh :• HCl → H+ + Cl-

• NaOH → Na+ + OH-

-Bronsted-Lowry-• Asam adalah donor proton (ion hidrogen).• Basa adalah akseptor proton (ion hidrogen).• Teori Bronsted-Lowry tidak berlawanan dengan teori

Arrhenius , namun teori Bronsted-Lowry merupakan perluasan teori Arrhenius.

contoh :HCl(g) + H2O(aq) H3O+

(aq) + Cl-(aq)

Asam Basa

NH4OH(g) + H2O(aq) NH4OH2+

(aq) + OH-(aq)

Basa Asam

Jadi, asam amino dikatakan sebagai asam karena dapat bertindak sebagai donor proton (menghasilkan ion H+)dalam larutan, dan dikatakan sebagai basa karena dapat bertindak sebagai akseptor proton (menangkap ion H+) dalam larutan

Fungsi sifat asam-basa dari asam amino :• Mengatur keseimbangan asam-basa dalam sel• Dasar bagi analisa asam amino

Kimia Asam AminoKarena semua asam amino mengandung gugus amino dan karboksil, secara umum senyawa ini akan memberikan reaksi kimia yang mencirikan gugus-gugus ini, misalnya gugus amino dapat mengalami reaksi asetilasi, dan gugus karboksil dapat mengalami reaksi esterifikasi.

Namun ada 2 reaksi penting yang harus diingat :

1. Reaksi ninhidrin

2. Reaksi dengan pereaksi 1-fluoro-2,4-dinitrobenzen (FDNB)

1. Reaksi Ninhidrin

• Digunakan untuk mendeteksi dan menduga asam amino secara kuantitatif dalam jumlah kecil

• Sangat sensitif bagi pengukuran konsentrasi asam amino

C

C

C

O

O

OH

OH

+ C

NH2

H

R COOH

NH3

CO2 + CR

H

O

C

C

C

O

O

OH

H

C

C

C

O

O

OH

OH

C

C

C

O

O

N C

C

C

O

O-

+ 3H2O + H+

UNGUNinhidrin

Ninhidrin

2. Reaksi dengan 1-fluoro-2,4-dinitrobenzen (FDNB)

• Bereaksi dalam sistem larutan basa encer• Digunakan untuk identifikasi jenis asam amino

N+

O

-O

N+

O

O-

F

1-fluoro-2,4-dinitrobenzene

+ CH

N

COOH

R

H

H HF

N+

O

-O

N+

O

O-

N

HC

COOHR

H

Ikatan Peptida

• Memiliki karakter ikatan rangkap

• Dapat mengalami stabilisasi struktur

Peptida• Merupakan gabungan dari dua atau beberapa asam amino• Terdapat ikatan peptida antar asam amino yang terhubung

Contoh pembentukan peptida dari glisin dan alanin :

PROTEINCiri-ciri :

1. Merupakan gabungan dari beberapa atau banyak peptida (polipeptida), terdapat ikatan peptida pada strukturnya

2. Dapat digolongkan berdasarkan bentuk

globular, cth : enzim

serabut, cth : α-keratin

filamen, cth : aktin dan miosin

3. Menghasilkan asam amino dengan proses hidrolisis

4. Beberapa protein mengandung gugus kimia lain disamping asam amino

contoh : lipoprotein, mengandung lipid

glikoprotein, mengandung glukosa

metaloprotein, mengandung Fe, Cu atau Zn

5. Protein merupakan molekul berukuran besar

BM protein yang telah diteliti berkisar antara 12.000 s/d 106 atau lebih

6. Dapat dipisahkan dan dimurnikan

a. Dialisis

b. Elektroforesis

c. Kromatografi pertukaran ion

KLASIFIKASI PROTEIN BERDASARKAN STRUKTUR

• 1. Primer (sequence)– Polipeptida yang menggambarkan urutan asam amino penyusunnya– Ikatan peptida

• 2. Sekunder (local folding)– Struktur polipedtida dilengkapi ikatan hidrogen– Sruktur α-helix dan β-sheet

• 3. Tersier (overal folding)– Polipeptida membelit membentuk struktur kompleks– Interaksi hidrofilik, hidrofobik, ikatan hidrogen, ikatan sulfida– Menentukan kekhasan protein & aktivitas katalitik enzim

• 4. Kuarterner (multichain association)– Struktur protein tersusun oleh protein oligomer

Denaturasi Protein• Protein globular pada lingkungan ekstrim (suhu tinggi,

asam atau penambahan urea) menyebabkan protein globular native (asli) “terdenaturasi”.

• Pada protein terdenaturasi, ikatan kovalen kerangka polipeptida tetap, namun sifat fisik awal dan aktivitas biologis protein hilang. Susunan tiga dimensi khas dari rantai polipeptida terganggu dan molekul terbuka menjadi sistem acak

Contoh :

albumin (putih telur) jika dipanaskan akan berubah sifat fisiknya, dari larut dalam air menjadi tidak larut dalam air

Penggambaran :

TUGAS

Buat makalah dengan tema pemisahan dan pemurnian protein!

1 kelompok 5-6 orang

Dikumpulkan 24-10-11