Post on 11-Apr-2017
Unidad 4Aminoácidos,
Péptidos y Proteínas
Briseño
2Briseño
Composición química de la vida
3
Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
AminoácidosClasificación a partir de su estructura
y su capacidad para interactuar con el aguaEsteroisómerosFormación del enlace peptídico
Péptidos y proteínasClasificaciónEstructura y funciónProteínas fibrosas (queratina y colágeno) y Proteínas globulares (mioglobina y hemoglobina)Importancia y actividad biológica en el organismo
Briseño
4Briseño
> Las proteínas abundan en los productos cárnicos (carne roja y carne blanca), huevo, leche y sus derivados y en las legumbres secas.
> Las proteínas del huevo y leche contienen una proporción casi óptima de los 8 aa esenciales y los 10 no esenciales, por lo que son de mayor valor biológico.
Fuentes
5Briseño
> Las proteínas de los vegetales tienen un valor biológico bajo por que carecen de uno o más aa esenciales.
> Al combinar (proteínas) de cereales como arroz o maíz con (proteínas) de leguminosas como frijol, se obtiene un valor biológico satisfactorio.
Fuentes
ProteoSegún la mitología griega, era
un dios del mar que se caracterizaba por cambiar de
forma a su antojo
7Briseño
> El nombre proteína proviene de la palabra griega:
> πρωτεῖος proteios (proto), que significa primario o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
> Las proteínas son las moléculas de orgánicas más abundantes en las células.
Generalidades
8Briseño
> Se encuentran en todas las partes de cada célula, ya que son fundamentales en todos los aspectos de la estructura y función celulares.
> Existen muchas clases de proteínas, cada una de ellas especializada en una función biológica diferente.
> Además, la información genética es expresada en su mayor parte por las proteínas (proteoma).
Generalidades
9Briseño
Generalidades> La lista a continuación da una idea
de la enorme gama de funciones biológicas que las proteínas realizan:1. Catalizadores bioquímicos: enzimas (las enzimas son proteínas) que catalizan prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en las células, sin éste extraordinario poder catalítico no sería posible la vida tal y como la conocemos.
10Briseño
Generalidades2. Las proteínas conocidas colectivamente como inmunoglobulinas constituyen la primera barrera de defensa de los organismos contra las infecciones de origen bacteriano o viral.3. Las proteínas de transporte llevan materiales a través de las membranas celulares. Sin este transporte, las células morirían por inanición.
11Briseño
Generalidades4. Muchas hormonas, como la insulina, son proteínas. Éstas proteínas reguladoras controlan muchos aspectos de la función celular, desde el metabolismo hasta la reproducción.5. Las proteínas estructurales proporcionan el soporte mecánico a los animales, formando también en algunos casos, sus cubiertas externas.
12Briseño
Generalidades6. Ciertos ensamblajes de proteínas llevan a cabo la contracción muscular y posibilitan la motilidad celular, incluyendo el movimiento de las bacterias.7. El citoesqueleto está compuesto por proteínas.8. Sirven como fuente de energía (aunque sólo aportan del 10 al 15% de las calorías totales de la dieta).
13Briseño
Generalidades
Esta lista podría extenderse casi indefinidamente, pero sirve para demostrar la importancia capital que las proteínas tienen en el estudio de la bioquímica.
14Briseño
Aminoácidos
> Las proteínas contienen C, H, O y N y casi todas contienen S.
> Las hay con algunos elementos adicionales, particularmente P, Fe, Zn y Cu.
> Sus pesos moleculares son muy elevados, pero por hidrólisis las moléculas proteicas dan una serie de compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular:a aminoácidos
15Briseño
Breviario culturalHidrólisis Del griego:
> ὕδωρ: hudōr agua y > λύσις: lysis ruptura o disociación
Es una reacción química entre una molécula de agua y otra molécula, en la que la molécula de agua se divide y sus átomos pasan a formar parte de otra especie química.
16Briseño
Un monómero Del griego:Mono unoMeros parteEs una molécula de pequeña masa molecular que unida a otros monómeros, a veces cientos o miles, por medio de enlaces químicos, generalmente covalentes, forman macromoléculas llamadas polímeros.
Breviario cultural
17Briseño
> Si los monómeros de los glúcidos son los monosacáridos,
> los monómeros de los lípidos son los ácidos grasos,
> los monómeros de los ácidos nucleicos son los nucléotidos,
> los monómeros de las proteínas son los aminoácidos.
Breviario cultural
18Briseño
Los aminoácidos se denominan asípor que presentan un grupo amino(-NH2) y un grupo carboxilo o ácido(-COOH) unidos a un carbono a(-C-)Las otras dos valencias de esecarbono quedan saturadas con unátomo de hidrógeno (H) y con ungrupo químico variable al que sedenomina radical (-R) o cadena lateral quele da identidadal aminoácido
Aminoácidos
Caracte
rístic
as
estru
ctural
es
comunes
19Briseño
O sea, los aminoácidos difierenentre sí por la estructura de susgrupos R o cadenas laterales
Aminoácidos
20Briseño
> Todos los aa componentes de las proteínas se conocen como
a-aminoácidos(por que están unidos al Ca).
Aminoácidos
21Briseño
Tridimensionalmente el carbono a presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices.
Aminoácidos
22Briseño
> Son moléculas que tienen la misma fórmula química no desarrollada, pero se diferencian en la localización de sus átomos y sus grupos funcionales.
Recuerde que: Isómeros
23Briseño
> Es un isómero que tiene la misma fórmula molecular y la misma secuencia de átomos enlazados, con los mismos enlaces entre sus átomos, pero difieren en la orientación tridimensional de sus átomos en el espacio. Se diferencian, por tanto, de los isómeros estructurales, en los cuales los átomos están enlazados en un orden diferente dentro de la molécula.
Esteroisómero
24Briseño
ACTIVIDAD OPTICA> Cuando en el vértice superior se
dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono a se habla de
> "a-L-aminoácidos (Levógiros) o de> "a-D-aminoácidos (Dextrógiros)
Estructura químicade losaa
La posición real en el espacio de los átomos que rodean al C a se denominaCONFIGURACIÓN
25Briseño
a-L-aminoácidos
> Las proteínas están constituidas por a-L-aminoácidos (Levógiros)
26Briseño
Aminoácidos
Existen D-aa de manera natural:1. D-serina y D-aspartato en tejido
cerebral.2. D-alanina y D-glutamato en las
paredes celulares de bacterias gram positivas.
3. D-aa en ciertos péptidos y antibióticos producidos por bacterias, hongos, reptiles y otras especies no mamíferas.
27Briseño
AminoácidosComportamiento anfótero
> Se refiere a que, en solución acuosa, los aa son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zuitterion.
28Briseño
AminoácidosComportamiento anfótero
> El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico.
> La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.
29Briseño
Aminoácidos no presentes en proteínas
Es frecuente que algunos compuestos derivadosde aa funcionen como mensajeros químicos:
> Ácido g-aminobutírico (GABA), que se produce por descarboxilación del glutamato y es un neurotransmisor con función inhibitoria. El receptor del GABA es un blanco frecuente de fármacos que reducen la ansiedad como los barbitúricos.
> La dopamina, un derivado de la tirosina, es un neurotransmisor relacionado con la enfermedad de Parkinson, que también se usa como fármaco en el sistema periférico para aumentar la FC y producir vasodilatación renal.
30Briseño
Derivados de aminoácidos
> AdrenalinaHormona secretada por la glándula suprarrenal y algunas neuronas en situaciones de estrés, que media la respuesta “lucha o huida”. Ante alguna sorpresa, el organismo se prepara para responder y lo primero que hace es incrementar los niveles plasmáticos de glucosa y la FC para que todas las células dispongan de una fuente de energía necesaria para la lucha o para la huida. Inhibe la glucogénesis y activa la glucogenólisis.
> Histamina Mediador químico de la respuesta inflamatoria, producido en SNC y en basófilos.
> Serotonina Neurotransmisor relacionado con la regulación de ira, agresión, sueño. Se almacena en plaquetas.
31Briseño
Aminoácidos> De los más de 300 a
aminoácidos que existen de manera natural, por lo general, solamente se encuentran 20 a aminoácidos distintos como sillares de las proteínas.
32Briseño
Clasificación de los aa
Por su cadena lateral
Según la capacidad de su cadena lateral
para interactuar con el agua
De acuerdo al producto final de la degradación de su esqueleto
carbonado
Nutricionalmente
Alifáticos Apolares Glucogénicos Esenciales
Aromáticos Polares sin carga Cetogénicos Semiesenciales
Heterocíclicos Polares con carga (+ ó -) ------ No esenciales
33Briseño
Clasificación de aa por su cadena lateral:
> Aa alifáticos: cadenas abiertas de átomos de carbono.
> Aa aromáticos: cadenas cerradas (cíclico anillo) de átomos de carbono.
> Aa heterocíclicos: cadenas cerradas (cíclico anillo) de átomos de carbono y por lo menos otro átomo que no sea carbono.
34Briseño
Clasificación de los aa según la capacidad de su cadena lateral para interactuar con el agua
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Bioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez. 2011. Edit. Panamericana. Página 59
35Briseño
> Algunos aa no pueden ser biosintetizados y deben ser ingeridos en la dieta, denominados nutricionalmente:
> Esenciales, semiesenciales y no esenciales.
Clasificación de los aa nutricionalmente
36Briseño
Esenciales:>Fenilalanina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina (8).
Clasificación de los aa nutricionalmente
37Briseño
Semiesenciales:> Arginina e histidina (2) Son
necesarios en las mujeres embarazadas y durante el crecimiento (neonatosadolescentes).No esenciales:
> Alanina, prolina, glicina, serina, cisteína, asparginina, glutamina, tirosina, ácido aspártico y ácido glutámico (10).
Clasificación de los aa nutricionalmente
38Briseño
> Los aa se unen unos a otros por medio de un enlace covalente, llamada unión tipo amida denominado enlace peptídico formando cadenas peptídicas.
> Entonces, el enlace peptídico es la unidad primaria estructural de las cadenas peptídicas.
Enlace peptídico
39Briseño
Cadenas peptídicas> Cuando 2 aa se unen, la
estructura que se forma es un dipéptido.
> Cuando son 3 aa tripéptido.> De 3 a 10 aa oligopéptido.> De 10 en adelante polipéptido,> Se denominará proteína sólo
cuando supere los 100 aa, que son largos polímeros no ramificados (que finalmente es un polipéptido)
40Briseño
> Insulina: Hormona polipeptídica (51 aa), desempeña un papel muy importante en el metabolismo de los carbohidratos. Las moléculas de insulina de diferentes especies tienen pequeñas variaciones, lo que revela cuáles son los residuos indispensables para su función biológica.
Péptidos de interés biológico
41Briseño
> Vasopresina y oxitocina: Actúan como hormonas y como neurotransmisores, son oligopéptidos de 9 aa c/u con secuencias muy semejantes (sólo se diferencian en dos aa).
> Vasopresina Regula la reabsorción renal de agua.
> Oxitocina Estimula la relajación del cérvix y producción de leche.
Péptidos de interés biológico
42Briseño
Péptidos con función hormonalNombre N°
aaÓrgano
productor Órgano blanco Función
Oxitocina 9 Hipotálamo Útero, glándula mamariaContracción del músculo liso uterino y eyección de
leche
Vasopresina (ADH) 9 Hipotálamo Riñón, vasos Antidiurética y
vasopresora
Hormona del crecimiento (GH) 191 Hipófisis Acción generalizada Crecimiento
Hormona Luteinizante (LH) 200 Hipófisis Testículos y ovarios
Promueve la síntesis de los esteroides
andrógenos y estrógenos
Hormona Folículo estimulante
(FSH)200 Hipófisis Testículos y ovarios
Crecimiento de tubos seminíferos y desarrollo
folicular
Prolactina (PRL) 191 Hipófisis Glándula mamaria Estimula la secreción de leche
Hormona adrenocorticotróp
ica (ACTH)39 Hipófisis Corteza adrenal Estimula la secreción de
corticoesteroides
Tirotropina (TSH) 220 Hipófisis Tiroides Estimula la secreción de tiroxina
Paratohormona 84 Paratiroides Huesos, riñón e intestino Regula calcemia
Calcitonina (CT) 32 Paratiroides Huesos y riñón Regula calcemia
Insulina 51 Páncreas Tejidos insulinodependientes Regula glucemia
Glucagon 29 Páncreas Acción generalizada Regula glucemia
43Briseño
Formación del enlace peptídico
> Como ya hemos comentado, los aa se unen en secuencias lineales durante la síntesis de proteínas mediante una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente.
44Briseño
Formación del enlace peptídico
> Los aa incorporados en la cadena polipeptídica se denominan residuos por la pérdida del agua que se produce en la reacción.
45Briseño
> Como consecuencia de este proceso, sólo el grupo amino del primer aa (grupo amino terminal) y el grupo carboxilo del último aa (grupo carboxilo terminal) tienen capacidad de ionización.
> Las longitudes y los ángulos de los átomos que componen el enlace peptídico son muy semejantes en todas las unidades de todas las proteínas.
Formación del enlace peptídico
46Briseño
> Dependiendo de la secuencia concreta de sus aa, cada cadena polipeptídica tiene una composición química específica, un peso molecular específico y una forma tridimensional específica…
Péptidos y proteínas
47Briseño
Péptidos y proteínas> …lo que explica algunos principios
básicos sobre su estructura y la relación estructura-función.
> Se ha comprobado que cada proteína tiene una estructura tridimensional característica que es indispensable para que desempeñe su función específica.
48Briseño
> Estas disposiciones espaciales, en las que son capaces de desempeñar su función se denominan conformaciones nativas.
> La pérdida de ésta estructura tridimensional que conlleva a la pérdida de su función se denomina desnaturalización, que puede ser por cambios en el entorno (variaciones en el pH, variaciones intensas de temperatura o solventes apolares).
Péptidos y proteínas
49Briseño
Clasificación de las proteínas
• Formadas • sólo por aa
Holoproteínas(proteínas simples)
• Formadas por• aa más otras moléculas que
no son aa
Heteroproteínas(proteínas
conjugadas)
50Briseño
> La porción no aminoácida de una proteína conjugada se denomina:Grupo prostético
> Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo con la naturaleza química de sus grupos prostéticos, por ejemplo:
> Lipoproteínas, glucoproteínas, metaloproteínas, etc.
Clasificación de las proteínas
51Briseño
lo que determina
su estructura primaria
La estructura tridimensional de las proteínas está
determinada por la identidad de los aa que la componen y por el orden concreto en que
estos aa se disponen en la cadena,
es decir, por su secuencia,
Clasificación de lasproteínas por su
estructura tridimensional
52Briseño
Algunas zonas de ésta cadenaadquieren una disposición espacialconcreta (plegamiento) denominada
estructura secundaria
Clasificación de las proteínas por su estructura tridimensional
53Briseño
La estructura secundaria a su vez puede volver a plegarse en una disposición tridimensional:estructura terciaria
Clasificación de las proteínas por su estructura tridimensional
54Briseño
Puede ser que varias cadenasproteicas o subunidades (quepueden ser iguales o diferentes) seasocien en complejostridimensionales que componen laestructura cuaternaria
Clasificación de las proteínas por su estructura tridimensional
55Briseño
Comentando la estructura secundaria
56Briseño
a hélice> Primera estructura secundaria regular
reconocible en las proteínas:> Al crearse puentes de H entre los
residuos aminoácidos, se forma una estructura helicoidal con un enrrollamiento dextrógiro.
> De esta forma se crea una red de puentes de H que elimina la posibilidad de que se formen puentes de H con las moléculas de agua del medio.
> La a hélice es una estructura secundaria habitual tanto en proteínas fibrosas como globulares.
57Briseño
Lámina b> Segunda estructura secundaria
regular reconocible en las proteínas:
> Los residuos aminoácidos forman un modelo en zigzag o plisado.
58Briseño
> Considerando los niveles de organización de las proteínas, éstas se suelen clasificar en dos grandes grupos:
Fibrosas• Largas hebras, insolubles (H2O)• Presentan una única estructura
secundaria• Muy abundantes en animales
superiores
Globulares• Esféricas, solubles
(H2O)• Diferentes estructuras
en una misma molécula
Clasificación de las proteínas por su estructura tridimensional
59Briseño
Proteínas fibrosas>Colágeno>Queratina
60Briseño
Proteínas fibrosas> Colágeno Proteína con función
estructural más abundante en los vertebrados, constituye alrededor de un tercio o más de la proteína total del cuerpo.
> Está presente en tejido conjuntivo de huesos, dientes, cartílagos, tendones, tejidos epiteliales y córnea.
> Desempeña un papel estructural como proteína extracelular.
61Briseño
Proteínas fibrosas> Colágeno Hay varios tipos que
se asocian de forma variada formando diferentes agregados moleculares.
> El colágeno tipo I es el más abundante, sus moléculas forman fibras de gran resistencia.
> El colágeno tipo IV se encuentra en la lámina basal del tejido epitelial, donde forma estructuras reticulares.
62Briseño
Proteínas fibrosas> Colágeno La síntesis del principal
colágeno de los mamíferos (tipo I) se realiza en los fibroblastos y osteoblastos. Se sintetiza en forma de procolágeno dentro de dichas células, y una vez fuera de ellas, bajo efecto enzimático, se convierte en colágeno que se asocia con colágeno formando así sus fibras características, que dependen de la función biológica del tipo particular de tejido conjuntivo (tendón, córnea, etc)
63Briseño
Proteínas fibrosas> Queratinas Proteínas insolubles
de los animales, derivadas de las células del ectodermo (piel).
> Están incluidas en ellas los elementos proteicos estructurales de la piel, así como los derivados biológicos del ectodermo pelo, lana, escamas, plumas y sus cañones, uñas, pezuñas, cuernos y seda.
64Briseño
Proteínas fibrosas> Hay dos clases de queratinas:> a-queratinas Se estiran cuando
se calientan (el pelo casi duplica su longitud cuando se expone al calor húmedo).
> b-queratinas No se estiran en éstas condiciones.
65Briseño
Proteínas fibrosas> Queratinas> a-queratinas: Relativamente ricas
en restos de cisteína. Entre ellas se encuentran las proteínas duras y quebradizas de los cuernos y uñas (hasta 22% de cistina), las queratinas más blandas y flexibles de la piel, pelo y lana contienen de 10 al 14% de cistina.
66Briseño
Proteínas fibrosas> Queratinas> b-queratinas: No contienen
cisteína, pero son ricas en aa con cadenas laterales pequeñas, sobre todo alanina y serina. Se encuentran en las fibras hiladas por las arañas y los gusanos de seda, en escamas, garras y picos de reptiles y pájaros.
67Briseño
Proteínas globulares> Tienen estructura compacta, con
dobleces, curvaturas y torcimientos.
> Son cadenas entretejidas, unidas por enlaces de hidrógeno (débiles) o enlaces disulfuro.
> Esféricas.
> Hay varias, las mejor conocidas son:> Mioglobina> Hemoglobina> Lisozima> Ribonucleasa> Quimotripsina> Carboxipeptidasa A> Citocromo c> Lactato deshidrogenasa> Y una enzima proteolítica bacteriana:
subtilisnina.
68Briseño
Proteínas globulares
69Briseño
Pirrol> Pero antes de hablar de
Mioglobina y de hemoglobina, vamos platicando del pirrolEl pirrol es
un compuesto cíclico cuya fórmula es
C4H5N
70Briseño
Porfirinas> Compuestos cíclicos que se forman por el
enlace de cuatro anillos pirrol mediante puentes de metileno (=HC-).
> Una propiedad típica de las porfirinas es la formación de complejos con iones metálicos unidos al átomo de nitrógeno de los anillos pirrol.
> Puede haber porfirinas de magnesio como la clorofila, que es el pigmento fotosintético de los vegetales.
> Puede haber porfirinas de hierro conocidas como hem, que tiene un color rojo oscuro.
71Briseño
Porfirinas
72Briseño
Grupo HemCuando el grupo Hem se une a proteínas , forman lo que conocemos como hemoproteínas. Las hemoproteínas están ampliamente distribuidas en la naturaleza, la lista a continuación da ejemplos de algunas hemoproteínas importantes en seres humanos y animales
Copiada de Bioquímica Ilustrada. 28 ª edición. Harper. 2010. Edit. Mc. Graw Hill. Capítulo 31. Porfirinas y pigmentos biliares: 271.
Proteína Función
Hemoglobina Transporte de oxígeno en la sangre
Mioglobina Almacenamiento de oxígeno en el músculo
Citocromo c Participación en la cadena de transporte de electrones
Citocromo P450 Hidroxilación de xenobióticos
Catalasa Degradación de peróxido de hidrógeno
Triptófano pirrolasa Oxidación de triptófano
73Briseño
Proteínas globulares> Mioglobina Es relativamente
pequeña, contiene un grupo (prostético) ferroporfirínico (grupo hemo), idéntico al de la hemoglobina.
74Briseño
Proteínas globulares> Mioglobina Es capaz (como la
Hb) de experimentar oxigenación y desoxigenación reversible; en realidad está emparentada funcional y estructuralmente con ella. La Hb contiene 4 cadenas peptídicas y 4 hemos, por eso tiene un peso molecular 4 veces superior al de la mioglobina.
75Briseño
Proteínas globulares> Mioglobina Se encuentra dentro
de las células del músculo esquelético humano y es
especialmente abundante en mamíferos marinos tales como
ballenas, focas y morsas, cuyos músculos son tan ricos en
mioglobina, que presentan una coloración parda oscura.
> La mioglobina no solo almacena O2, también aumenta la difusión del mismo a través de la célula.
76Briseño
Proteínas globulares> Hemoglobina proteína
encargada de transportar el oxígeno en la sangre desde los
pulmones a los tejidos, así como el CO2 y los hidrogeniones en la
dirección opuesta, por lo que participa en la regulación del pH
(ya descrito).> La Hb es una proteína esférica de
estructura cuaternaria.
77Briseño
Proteínas globulares> Hemoglobina Compuesta por 4
subunidades, cada subunidad tiene un grupo prostético hemo con capacidad para captar oxígeno.
> La unión del oxígeno a una subunidad del la Hb produce un cambio en la conformación de esa cadena que induce modificaciones en las otras cadenas y finalmente en la estructura cuaternaria de la proteína.
78Briseño
Hemoglobina> El resultado es un cambio desde
una forma denominada T a una forma denominada R
> La forma R presenta mayor afinidad por el oxígeno.
> Por lo tanto, es la unión de la primera molécula de oxígeno lo que hace que la proteína una las siguientes moléculas de oxígeno de forma más eficaz.
79Briseño
Hemoglobina > El equilibrio entre las formas T y R
de la Hb permite controlar el transporte de O2 y de CO2 vital para el organismo.
> El control está regulado por la concentración de hidrogeniones.
> Los cambios en el pH de distintos tejidos unen el proceso de liberación de O2 a los tejidos con el transporte de CO2 hacia los pulmones.
80Briseño
hemoglobina> El proceso se explica como sigue:> La unión de O2 a la Hb se puede expresar
mediante la siguiente reacción:> Hb + 4O2 Hb (O2) 4 + n protones
T (desoxi) R (oxi)
Cuando el oxígeno se fija a la hemoglobina desoxigenada, los
protones (H+) son liberados (efecto Haldane).
La hemoglobina fija 2 protones por cada 4 moléculas de oxígeno
que pierde (efecto Bohr).
81Briseño
Clasificación de las proteínas por su función biológica
• Enzimas• Proteínas de reserva• Proteínas transportadoras• Proteínas contráctiles• Proteínas protectoras en la sangre
de los vertebrados• Toxinas• Hormonas• Proteínas estructurales
82Briseño
Clasificación de las proteínas por su función biológica
EnzimasHexoquinasa Fosforila glucosa
Lactato-deshidrogenasa Deshidrogena lactato
Citocromo c Transfiere electrones
DNA-polimerasa Replica y repara DNA
Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular.Lehninger.
Segunda edición. 1991. Ediciones Omega.Tabla 3-3 Página 66
83Briseño
Clasificación de las proteínas por su función biológica
Proteínas de reservaOvoalbúmina Proteína de la clara
de huevo
Caseína Proteína de la leche
Ferritina Reserva de hierro en el bazo
Gliadina Proteína de la semilla de trigo
Ceína Proteína de la semilla de maíz
Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular.Lehninger.
Segunda edición. 1991. Ediciones Omega.Tabla 3-3 Página 66
84Briseño
Clasificación de las proteínas por su función biológica
Proteínas transportadorasHemoglobina Transporta O2 en la sangre
de los vertebrados
Hemocianina Transporta O2 en la sangre de algunos invertebrados
Mioglobina Transporta O2 en el músculo
Seroalbúmina Transporta ácidos grasos en la sangre
b1-Lipoproteína Transporta lípidos en la sangre
Globulina que liga el hierro
Transporta hierro en la sangre
Ceruloplasmina Transporta Cu en la sangre Bi
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85Briseño
Clasificación de las proteínas por su función biológica
Proteínas contráctiles
MiosinaFilamentos
estacionarios en las miofibrillas
Actina Filamentos móviles en las miofibrillas
Dineína Cilios y flagelos
Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular.Lehninger.
Segunda edición. 1991. Ediciones Omega.Tabla 3-3 Página 66
86Briseño
Clasificación de las proteínas por su función biológica
Proteínas protectoras en la sangre de los vertebradosAnticuerpos Forman complejos con
proteínas extrañas
ComplementoComplejos con algunos
sistemas antígeno-anticuerpo
Fibrinógeno Precursor de la fibrina en la coagulación sanguínea
Trombina Componente del mecanismo de coagulación
Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular.Lehninger.
Segunda edición. 1991. Ediciones Omega.Tabla 3-3 Página 66
87Briseño
Clasificación de las proteínas por su función biológica
ToxinasToxina de
Clostridium botulinum
Origina envenenamiento bacteriano de los alimentos
Toxina diftérica Toxina bacteriana
Venenos de serpiente Enzimas que hidrolizan los fosfolípidos
Ricina Proteína tóxica de la semilla del ricino
Gosipina Proteína tóxica de la semilla del algodón
Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular.Lehninger.
Segunda edición. 1991. Ediciones Omega.Tabla 3-3 Página 66
88Briseño
Clasificación de las proteínas por su función biológica
Hormonas
InsulinaRegula el
metabolismo de la glucosa
Hormona adrenocorticotrópica
Regula la síntesis de corticosteroides
Hormona del crecimiento
Estimula el crecimiento de los
huesos
Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular.Lehninger.
Segunda edición. 1991. Ediciones Omega.Tabla 3-3 Página 66
89Briseño
Clasificación de las proteínas por su función biológica
Proteínas estructuralesProteínas recubrimiento
viralCubierta alrededor del
cromosoma
Glucoproteínas Recubrimientos celulares y paredes
a-queratina Piel, plumas, uñas, pezuñas
Esclerotina Exoesqueletos de los insectos
Fibroína Seda de los capullos, telarañas
Colágeno Tejido conectivo fibroso (tendones, hueso, cartílago)
Elastina Tejido conectivo elástico (ligamentos)
Mucoproteínas Secreciones mucosas, fluido sinovial. Bi
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Edi
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Pági
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BibliografíaBioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez.2011. Edit. Panamericana.Sección I. Los materiales de la célula.Capítulo 4. Aminoácidos y enlace peptídico:
57-74.Capítulo 5. Proteínas: 75-92.
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BibliografíaBioquímica Ilustrada. 28 ª edición.Harper.2010. Edit. Mc. Graw Hill.Sección I. Estructuras y funciones deproteínas y enzimas.Capítulo 3. Aminoácidos y péptidos: 14-29.Capítulo 5. Proteínas: órdenes deestructura superiores: 31-44.Capítulo 31. Porfirinas y pigmentos
biliares:271.
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BibliografíaBioquímicaRawn 1989. Edit. Interamericana McGraw-HillVolumen 1Parte 2. Conformación y función de lasproteínas.Capítulo 3. Los aminoácidos y laestructura primaria de las proteínas: 51-74.
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BibliografíaApuntes de la QFB María Elena BlásquezGutiérrez.Profesora tiempo completo de la Academiade Bioquímica.Facultad de Medicina de la BeneméritaUniversidad Autónoma de Puebla.Mayo del 2012.
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BibliografíaBioquímica. Las bases moleculares de laestructura y función celular.Lehninger.Segunda edición. 1991. Ediciones Omega.Parte 1. Componentes moleculares de las
células.Capítulo 3. Las proteínas y sus funcionesbiológicas: perspectivas: 59-72.Capítulo 4. Los aminoácidos, sillares de lasproteínas: 73-94.Capítulo 5. Proteínas: esqueleto covalente ysecuencia aminoácida: 97-123.Capítulo 6. Proteínas : conformacióntridimensional: 127-157.Capítulo 7. Proteínas: purificación ycaracterización: 161-185.
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Fin
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