MEKANISME KERJA ENZIM

1. PENGERTIAN ENZIM

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat

proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Katalisator mempercepat

reaksi kimia. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan

semula bila reeaksi telah selesai.Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi

yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim

mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk.

Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan

cukup cepat.Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat

yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi

karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan

mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang

artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi

kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap.

Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati

menjadi glukosa.Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi.

Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan

tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini.

Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan

pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam

tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:

1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu

yang tepat.

2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substra.

3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa

mengubah kesetimbangan reaksi.

| 07 311 151

4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.

5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.

6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lain-

lain.

Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang

tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein.

Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan

organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik). Jika tidak ada enzim, atau aktivitas

enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga

terganggu.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/

nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel, memperoleh energi Kimia

yang digunakan untuk biosintesis, perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain. Dua sifat

penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik.

Daya katalitik enzim

Daya katalitik enzim sangat besar, yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta

kali. Tanpa enzim, kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi

sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur. Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun

seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase.

Karbonat anhidrase

CO2 + H2O ―――――――――→ H2CO3

1. Kespesifikan enzim

Enzim sangat spesifik, baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun

terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya mengkatalisis

satu jenis reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis. Dalam reaksi

enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya

hasil sampingan yang tak berguna. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi

yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk,

muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab

| 07 311 151

terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas,

regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Beberapa enzim yang

menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan

pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan

ulang".

Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu

STRUKTUR ENZIM

Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim

yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. Misalnya pepsin dan tripsin.Tetapi

ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain

protein. Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Koenzim dapat

merupakan ion logam/ metal, atau molekul organik yang dinamakan koenzim.

Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan

holoenzim.Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan

metaloenzim.. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi

tempat untuk mengikat substrat, dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.

Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya

Ion logam Enzim

Zn 2+ Alkohol dehidrogenase

Karbonat anhidrasa

Karboksipeptidasa

| 07 311 151

Mg2+

Fe2+ / Fe3+

Cu2+/ Cu+

K+

Na+

Fosfohidrolasa

Fosfotransferasa

Sitokrom

Peroksida

Katalasa

Feredoksin

Tirosina

Sitokrom oksidasa

Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg2+)

Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K+

dan Mg2+)

Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62

asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase, sampai dengan lebih dari

2.500 residu pada asam lemak sintase. Setiap enzim terbentuk dari molekul prptein

sebagai komponen utama penysunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari

molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain.Tidak semua

protein mempunyai fungsi katalitik sehingga tidak dapat digolongkan sebagai enzim,

misalnya protein sitokrom yang membawa elekton pada fotosintesis dan respirasi, dan

juga protein yang terkandung dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan

makanan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji.Terdapat pula sejumlah

kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini

dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur

tiga dimensinya (struktur kuaterner). Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya,

prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang

sangat sulit. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi

hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara | 07 311 151

langsung terlibat dalam katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan

mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim

juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis.

Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali

merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi.

Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan

demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.Sama seperti protein-protein

lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tiap-tiap urutan asam

amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein

tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein.

Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan

menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada

jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.

Disamping komponen proteinnya beberapa enzim juga mengandung senyawa organik

nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil. Senyawa non protein pada enzim

ini disebut gugus protestik. Gugus protestik terikat erat pada molekul protein enzim

dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktifitas katalitik enzim yang bersangkutan.

Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik, tetapi untuk

melaksanakan aktivitasnya membutuhkan partisipasi dari senyawa organik lain dan

atau ion logam tertentu. Senyawa organik atau ion logam yang membantu fungsi enzim

disebut sebagai koenzim. Koenzim tidak terikat pada molekul protein penyusun enzim.

Beberapa vitamin disintesis oleh tumbuhan digunakan sebagai bagian dari koenzim

atau gugus protestik, jadi vitamin disintesis oleh tumbuhan disamping bermanfaat bagi

manusia atau hewan yang mengkonsumsinya juga berperan dalam metabolism

tumbuhan.

KLASIFIKASI ENZIM

Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis,

daya katalisisnya, dan cara terbentuknya.

| 07 311 151

1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya

1. Endoenzim

Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di dalam

sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di

dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses

kehidupan sel,misal dalam proses respirasi.

2. Eksoenzim

Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar

sel. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk

dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat

masuk melewati membran sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan

substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel.

3. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis

1. Oksidoreduktase

Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan

elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer

oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim

electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase, hidroksilase dan

dehidrogenase.

Enzim- enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut:

1. Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e- + 4 H+) 2 H2O

O2 + (2e- + 4 H+) H2O2

2. Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2 substrat-O

3. Hidroksilase : substrat + ½ O2 substrat-O 2 koenzim-H + ½ O2

2 koenzim + H2O

| 07 311 151

4. Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) NaNO2

Na2SO4 + (e-+ H+) H2S

Na2CO3 + (e-+ H+) CH4

1. Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 2 H2O + O2

2. Transferase

Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke

molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut:

1. Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.

2. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.

3. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.

4. Hidrolase

Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:

1. Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester

karboksil.

2. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).

3. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.

4. Liase

Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan

dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:

1. L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi

pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.

| 07 311 151

2. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi

pengambilan gugus karboksil.

3. Isomerase

Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:

1. Rasemase, merubah l-alanin D-alanin

2. Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat

3. Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal

4. Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat

dihidroksi aseton fosfat

5. Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA

suksinil-CoA

6. Ligase

Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya

molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim

asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:

Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P

7. Enzim lain dengan tatanama berbeda

Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas, misalnya

enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim

permease. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat

selektif permiabel dari membran sel.

8. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya

1. Enzim konstitutif

| 07 311 151

Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal,

sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel

hidup. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar

substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan

dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.

2. Enzim adaptif

Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu.

Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai

beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya

dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah enzim beta

galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam

medium yang mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat menggunakan

laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase

adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan.

Selama fase lag tersebut E. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang

digunakan untuk merombak laktosa.

Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang

dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan

kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini

diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau

substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase

menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan

tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat

yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang

megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang

mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama.

Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase, namun

ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim dehidrogenase

mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen, enzim transferase mengkatalisis

| 07 311 151

pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena

semakin banyak ditemukan enzim yang baru, maka International Union of

Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi

tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang

masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama

yang lebih pendek.

TEORI KERJA ENZIM

1. Model "kunci dan gembok"

Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok koenzim, yang

bersatu dan kemudian disebut holoenzim. (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan

Induksi (Induced Fit Theory). Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara

substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat

dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku.

Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai

gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-

substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada

konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok, menurut teori kecocokan

induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi

substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan

struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak

bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil | 07 311 151

Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki

bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci

dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam

menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah

dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak

diterima.

2. Model ketepatan induksi

Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok:

oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus

berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya,

substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam

amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan

fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga

berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah

bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan

muatan enzim ditentukan.

Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut.

| 07 311 151

1. Suhu

Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau

terlalu tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi, enzim tidak

aktif. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih, enzim akan mengalami

denaturasi (rusak). Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda.

Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C

2. pH (Tingkat Keasaman)

Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing, sesuai dengan "tempat kerja"-

nya. Pada pH rendah atau tingi, enzim akan mengalami denaturasi. Pada pH rendah

atau tinggi, enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan

akibat perubahan aktivitas enzim. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila

enzim tadi bermuatan negatif (Enz-) dan substratnya bermuatan positif (SH+) : Enz- +

SH+ EnzSH. Pada pH rendah Enz- akan bereaksi dengan H+ menjadi enzim yang

tidak bermuatan. Enz- + H+ Enz-H Demikian pula pada pH tinggi, SH+ yang dapat

bereaksi dengan Enz-, maka pada pH yang extrem rendah atau tiggi konsentrasi efektif

SH+ dan enz akan berkurang, karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang.

| 07 311 151

3. Penghambat kerja enzim (Inhibitor)

Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi enzimatik yang dalam

makhluk hidup penting pada proses metabolisme. Pada keadaan tertentu suatu reaksi

enzimatik dapat membentuk dua atu lebih produk dan hambatan tersebut dapat

ditunjukan hanya pada suatu produk, sedangkan pembentukan produk yang lain tidak

dipengarihi atau malah di tingkatkan. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat

kerja enzim. Berdasarkan tempat kerjanya, inhibitor terbagi atas :

1. Reaksi inhibitor dengan apoenzim

1. Reaksi inhibitor dengan substrat

2. Reaksi inhibitor dengan substrat

3. Reaksi inhibitor dengan koenzim

4. Reaksi inhibitor dengan kofaktor

5. Reaksi inhibitor dengan bentuk kompleks enzim

Kinetika hambatan enzim, ada 3 macam yaitu :

1. Inhibisi kompetitif

Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk

mendapatkan tempat aktif enzim.Pada penghambatan ini zat – zat penghambat

mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Dengan demikian baik

substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan

sisi aktif enzim , jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim ,

| 07 311 151

maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.Perlu diketahui

bahwa inhibitor tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim, seperti substrat.

Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut dapat dikemukakan Ki = konstanta

inhibitor.

2. Inhibisi nonkompetitif

Inhibisi non kompetitif adalah hambatan dimana inhibitor bereaksi dengan suatu

tempat diluar tempat aktif, sehingga kombinasi substrat dengan enzim tidak

dihalangi tetapi pemecahan kompleks enzim substrat di cegah. Dalam hal ini tingkat

inhibisi tidak akan bergantung pada substrat tetapi pada konsentrasi inhibitor dan

konstantadisosiasi inhibitor.

3. Inhibisi uncompetitive

| 07 311 151

Inhibisi tidak menghalangi pembentukan compels enzim substrat, tetapi

menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi pembentukan produk. Pada

inhibisi uncompetitive, inhibitor hanya dapat bereaksi setelah terjadi kompeleks

enzim substrat. Pada inhibitor tidak kompetitif penghambat tidak bisa mengikat pada

enzim yang bebas, tetapi hanya untuk ES-COMPLEX. EIS-COMPLEX begitu

dibentuk enzymatically non-aktif. Inhibitor jenis ini adalah jarang, tetapi dapat terjadi

pada enzim multimeric.

4. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor)

Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi

enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama.

Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim, yang dapat digambarkan

sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D X

Keterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d.

X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.

Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai suatu mekanisme yang cepat dan

sensitive untuk menghindari sintetis yang berlabihan daria suatu produk akhir, karena

hambatan umpan balik ini hanya akan terjadi jika produkakhir tersebutmulai

| 07 311 151

terakumulasi karena telah melampaui tingkat kebutuhan sel, kemudian jika senyawa

produk akhir ini telah berkurang maka hambatan oleh produk akhir ini juga akan hilang

dan enzim dapat aktif kembali. Contoh yang dikenal untuk hambatan umpan balik

dalah pada sel tumbuhan untuk sintesis nukleutidauridin monofosfat (UMP) dimulai dari

asam aspartat dan karbamil fosfat. Lintasan ini membutuhkan 5 tahap reaksi yang

melibatkan enzim, tetapi hanya enzim pertama yakni aspartat transkarbamilase yang

sensitive terhadap kendali umpan balik UMP.

5. Penghambat repressor

Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat

mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi

sebelumnya.Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut:

X Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D X

Keterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d.

X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a,b,c,d.

6. Penghambat alosterik

Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik.

Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif, yaitu bagian aktif

yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Apabila ada

senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim

menjadi tidak aktif, senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat

alosterik.Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat.

Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif,

sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. Apabila enzim

menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim, sehingga

enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk.

| 07 311 151

Enzim alosterik mempunyai berat molekul lebih besar dan lebih kompleks dari pada

enzim biasa demkian pula untuk mengisolasinya pun sukar. Beberapa enzim alosterik

tidak stabil pada suhu 00C, tetapi stabil pada suhu kamar atau temperature tubuh.

Pada enzim tertentu yang terdiri dari satu polipeptida maka kemungkinan tempat

alosteriknya dapat mengikat baikefektor positif maupun efektor negative. Kedua efektor

tersebut berkompetisi memperebutkan tempat alosterik yang sama atau dapat pula

terikatpada tempat yang terpisah.

7. Aktifator

Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim.

Contohnya ion klorida, yang dapat mengaktifkan enzim amilase. Enzim yang belum

aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari

unsur H, Fe, Cu, Mg2+, Mo, Zn, Co, atau berupa koenzim, vitamin, dan enzim lain.

8. Konsentrasi enzim dan substrat

Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. Semakin

tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Dan

konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.Jika sudah mencapai

titik jenuhnya, maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi.

Untuk suatu konsentrasi enzim, tingkat reaksi meningkat dengan meningkatnya

konsentrasi substrat sampai satu titik, yang di atas lebih lanjut dalam meningkatkan

konsentrasi substrat tidak menghasilkan perubahan signifikan dalam menilai reaksi. | 07 311 151

Hal ini disebabkan karena situs yang aktif dari enzim molekul pada suatu waktu yang

hampir jenuh dengan substrat. Enzim / substrat kompleks harus memisahkan sebelum

aktif situs gratis untuk mengakomodasi lebih substrat. Asalkan substrat konsentrasi

yang tinggi dan suhu dan pH dijaga konstan, tingkat reaksi yang proporsional terhadap

konsentrasi enzim.

PERAN ENZIM DALAM METABOLISME TUMBUHAN

Sel-sel yang hidup perannya identik dengan pabrik-pabrik kimia yang tergantung pada

ketersediaan energy dan harus mematuhi hokum-hukum kimia. Secara kolektif,reaksi-

reaksi kimia yang memungkinkan adanya kehidupan disebut metabolisme. Beribu-ribu

reaksi tersebut berlangsung didalam sel secara terus menerus. Dengan reaksi-reaksi

tersebut banyak senyawa organik yang disintesis oleh tumbuhan.Ratusan jenis senyawa

dibentuk sebagai bahan penyusun struktur organela atau bagian-bagian dari sel lainnya.

Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi untuk

melindungi tumbuhan dari serangan serangga, bakteri, jamur, dan jenis pathogen

lainnya.Tumbuhan juga menghasilkan vitamin untuk kepentingan tumbuhan itu sendiri dan

hormone-hormon yang merupakan sarana bagi tuimbuhan untuk berkomunikasi antara

organnyadalam mengendalikan dan mengorganisasikan pertumbuhan dan

perkembangannya.

Beberapa rangkaian reaksi menghasilkan senyawa dengan molekul yang lebih besar

seperti pati, selulosa, protein, lemak, dan asam lemak. Pembentukan senyawa yang lebih

| 07 311 151

besar dari molekul-molukul yang lebih kecil disebut anabolisme. Reaksi anabolisme

membutuhkan energy, sebaliknya katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan

molekul yang lebih kecil. Reaksi katabolisme menghasilkan energi, contohnya respirasi.

Baik anabolisme maupun katabolime berlangsung secara sistematis dan teratur

membentuk lintasan metabolik. Sel dapat mengatur lintasan metabolic yang

dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara

memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan pada saat yang dibutuhkan.

Katalisator tersebut yang kemudian dikenal dengan enzim. Hampir semua reaksi biokimia

berlangsung sangat lambat jika tanpa melibatkan peranan suatu katalisator. Ion-ion dan

senyawa anorganik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan sebagian dapat

berfungsi sebagai katalisator beberapa reaksi, tetapi enzim merupakan katalisator yang

lebih kuat. Enzim ummnya mempercepat laju reaksi antara 108 sampai 1020 kali.

Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan

dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat

berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim juga

tanggap terhadap perubahan kondisi lingkungan sehingga perubahan dapat dilakukan

oleh tumbuhan sesuai dengan perubahan unsure lingkungan.

MEKANISME KERJA ENZIM

Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim yang memepngaruhi reaksi katalisis :

9. Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu

dengan permukaan yang saling berorientasi. Hal ini terjadi sebab enzim mempunyai

suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan mengikatnya

walaupun bersifat sementara. Penyatuan antara substrat dengan enzim tidak

seenaknya melainkan substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa sehingga setiap

substrat terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi.

10. Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan non kovalen) antara

substrat dengan enzim menimbulkan penyabaran elektron dalam molekul substrat,

| 07 311 151

sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah. Para ahli biokimia

menamakan keadaan dimana terjadi renggangan ikatan molekul substrat setelah

berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat.

Dapat disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi agar kesetimbangan reaksi

tercapai tetapi tidak mempengaruhi konstatnta keseimbangan.

Prinsip umum

Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi

melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya, katalis

oleh ion-ion logam, dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat.

1. Katalisis asam-basa umum

Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen

atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan, tetapi tidak tergantung pada konsentrasi

asam atau basa lainya yang terdapat dalam larutan, dikatakan dapat mengalami

katalisis asam spesifik atau katalisis basa spesifik. Reaksi yang kecepatanya

tergantung pada semua asam dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat

menglami katalisis asam umum (general acid) atau katalisis basa umum (general

base). Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis asam-

basa umum.

2. Peranan ion logam

Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein.

Sebenarnya, lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion

logam yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya. Fungsi

ion logam ini diselidiki dengan cara fisika, lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X,

nuclearmagnetic (ESR). Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan

pembentukan dan kerusakan kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi

| 07 311 151

ion logam untuk memberi pengertian tentang peranan ion logam pada reksi yang

dikatalisi oleh enzim.

3. Peranan ion logam pada katalisis

Ion logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4 mekanisme yang dipakai enzim

untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia :

1. katalisis asam-asam umum,

2. katalisis kovalen,

3. Mendekatkan pereaksi, dan

4. Mengadakan tekanan pada enzim atau substrat.

Ion logam, seperti proton, adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu dapat

menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma. Ion logam

juga dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral,

sering mempunyai muatan posotif yang lebih besar dari pada satu, dan dapat

membentuk ikatan pi. Selain (dan tidak sperti proton) itu, logam dapat berperan

sebagai cetakan 3-dimensi untuk orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada

enzim atau substrat. Ion logam juga dapat menerima elektron melalui ikatan sigma

atau pi untuk mengaktifkan elektrofil atau nukleofil (katalis asam-basa umum).

Denagan memberikan elektron, logam dapat mengaktifkan nukleofil atau berperan

sebagai nukleofil itu sendiri. Lingkaran koordinasi logam dapat mempersatukan enzim

dan substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang menghasilakan chelate

pada enzim atau substrat (tekanan0. suatu ion logam uga dapat “menyelubungi’

nukleofil dan karena itu mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya mungkin timbul.

Akhirnya, pengaturan stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran koordinasi logam

untuk beerperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus reaktif pada

orientsi sterik yang sfesisik.

Mekanisme Aksi Enzim

| 07 311 151

Pada gambar diatas didapat bahwa jika substrat bereaksi untuk menghasilkan produk,

suatu hambatan energy (energi barrier) harus lebih dahulu diatasi. Hambatan ini disebut

sebagai “ energy aktifasi”. Peningkatan suhu menyebabkan bertambahnya jumlah molekul

dengan tingkat energy yang labih tinggi dari energy aktifasi yang dibutuhkan sehingga

labih banyak molekul yang bereaksi, sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat

energy aktifasi yang dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak

molekul yang dapat bereaksi.

Konsep kompleks enzim substrat pertama dikemukakan oleh Emil Fisher, seorang ahli

kimia organic pada sekitar tahun 1884. Bagian enzim terdapat menyatu dengan substrat

disebut dengan sisi aktif (active side). Pada sisi aktif enzim ini substrat di rombak menjadi

produk. Jika sisi aktif ini kaku dan spesifik untuk substarat tertentu reaksi balik tidak akan

dapat terjadi karena struktur molekul senyawa produk sudah berbeda dengan senyawa

asalnya tidak “ dikenali “ oleh enzim.

Berebeda dengan konsep sisi aktif yang kaku dari Fisher, Daniel E. Kosland

mengemukakan konsep bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan dengan struktur

substrata tau produk setelah molekul-molekul tersebut mendekati sisi aktif enzim. Dengan

demikian penggabungan antara enzim dengan substrat menjadi lebih pas. Konsep ini

sering dikenal sebagai hipotesis “dirangsang agar pas” (induced fit hypothesis).

Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Substrat memerlukan energi yang banyak

untuk mencapai keadaan transisi, yang akan kemudian berubah menjadi produk. Enzim

| 07 311 151

menstabilisasi keadaan transisi, menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi

produk.Sebagai katalis, enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia.

Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis.

Perbedaannya adalah, reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Namun, tanpa keberadaan

enzim, reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang

berbeda.lebih lanjut, enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi, sehingga reaksi

yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang

tidak difavoritkan secara termodinamik. Sebagai contoh, hidrolsis ATP sering kali

menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi.Enzim mengatalisasi reaksi

maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri,

namun hanya mempercepat reaksi saja. Sebagai contoh, karbonat anhidrase

mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan.

Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen , ionik, hydrogen, atau Van

der Waals. Ikatan kovalen dan ionik sangat penting dikaitkan dengan energy aktifasi untuk

suatu reaksi, tetapi banyaknya ikatan hidrogen dan van der waals mempengaruhi

orientasi struktural dari kompleks enzim substrat. Walaupun ikatan kovalen yang kuat

terbentuk , umumnya ikatan ini diputuskan dengan sangat cepat untuk menghasilkan

produk.

KINETIKA MICHAELIS_MENTEN

Keterangan: E : Enzim, S: Substrat (reaktan), ES: ikatan sementara, P: Hasil reaksi

Sistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus. Kestabilan ikatan

enzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km). Mekanisme untuk satu substrat

enzim catalyzed reaksi. Dengan enzim (E) yang mengikat substrat (S) dan menghasilkan

suatu produk (P).

| 07 311 151

Pada tahun 1902, Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif,

namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion

hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah Peter Lauritz Sørensen

menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering)

pada tahun 1909. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan

pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada, Maud Leonora Menten, mengulangi

eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian

dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya

disebut kinetika Michaelis-Menten). Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih

jauh oleh G. E. Briggs dan J. B. S. Haldane. Penurunan persamaan kinetika yang

diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Salah satu

kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua

tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible, membentuk

kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks

Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk;

Michaelis-Menten berkaitan plot v laju reaksi terhadap konsentrasi substrat [S].

Penentuan konstanta

Lineweaver-Burk pot| 07 311 151

Untuk menentukan kecepatan maksimum yang diperantarai reaksi enzim, serangkaian

percobaan dilakukan dengan berbagai substrat konsentrasi ([S]) dan tingkat awal

pembentukan produk diukur. 'Awal' di sini adalah diartikan bahwa laju reaksi diukur

setelah periode waktu relatif singkat, selama yang membangun kompleks tetapi tetap

konsentrasi substrat sekitar konstan dan semi-asumsi keadaan-tetap akan terus.

pengukuran dapat kemudian akan diplot dalam sebuah Lineweaver-Burk plot,

merencanakan kebalikan dari konsentrasi substrat terhadap kebalikan dari kecepatan

awal

Nilai-nilai konstanta yang dikehendaki K M dan V maks dapat dibaca secara langsung dari

plot. Nilai-nilai yang akurat untuk K M dan V maks hanya dapat ditentukan oleh regresi non-

linier dari data yang Michaelis-Menten. sementara berguna untuk visualisasi seharusnya

tidak pernah menjadi sumber nilai aktual dari enzim konstan karena ketidakpekaan besar

untuk kesalahan yang melekat pada semua plot terbalik. Harus satu dipaksa untuk

memperoleh nilai dari alur terbalik, yang Hanes-Woolf plot adalah yang paling akurat.

KONTROL AKTIVASI ENZIM

Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel.

1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau

diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk

regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim.

2. Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda

yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Sebagai contoh, asam lemak

disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat

golgi, dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam

mitokondria melalui β-oksidasi.

3. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contohnya, produk akhir lintasan

metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan

| 07 311 151

metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme

tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah

produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif

dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada

kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan

menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan.

4. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Ia dapat meliputi

fosforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi.

5. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda

KOFAKTOR DAN KOENZIM

1. Kofaktor

Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida, disamping itu terdapat pula bagian

yang bukan protein yang penting untuk aktivasi katalitik. Bagian yang bukan protein ini

disebut kofaktor.Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk

mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein

yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat

berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan

heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun

koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi dan ion

metal yang akan memebentuk suatu ikatan koordinasi dengan rantai spesifik pada

tempat aktif dan pada saat yang sama membentuk satu atau lebih ikatan

koordinasi.pula dengan substrat.Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak

terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun

apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif).

Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan

kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya

tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat

digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda,

seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang

| 07 311 151

mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.Contoh enzim yang

mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat

sebagai bagian dari tapak aktifnya.

2. Koenzim

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia

atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH,

NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–)

yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil,

metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang

dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan

asam folat adalah vitamin.Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi

enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun

substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan

koenzim NADH. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel.

Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-

adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.

DAFTAR PUSTAKA :

Shahib, nurhalin. 1992. Pemahaman Seluk beluk Biokimia dan Penerapan Enzim. Bandung ;

PT.CITRA ADTYA BAKTI

Lakitan Benyamin.2010.Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan. Jakarta : Rajawali Pers

_____. ____. Enzim. http://metabolismelink.freehostia.com/enzim.htm

Angelina F. 2008. Enzim. http://fionaangelina.com/2008/09/14/enzim/hari

_____. 2011. Enzim. http://www.crayonpedia.org/mw/Enzim_12.1

_____. 2011. Enzim. http://wapedia.mobi/id/Enzim?t=5.

Semua di akses 17 april 2011| 07 311 151

| 07 311 151