FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE
Le proteine di origine animale sono, dal punto di vista nutrizionale, più complete rispetto a quelle di origine vegetale in quanto contengono tutti gli amminoacidi essenziali. Per questo motivo vengono denominate proteine nobili o complete.
Le proteine di origine vegetale sono invece carenti di uno o più amminoacidi essenziali e vengono chiamate incomplete o povere: chi non assume alimenti di origine animale (vegani o vegetariani) deve quindi combinare in modo opportuno diverse fonti di proteine vegetali, in modo da assicurarsi un apporto sufficiente per ogni aminoacido essenziale.
10% ORIGINE ANIMALE
5% ORIGINE VEGETALE
15 % PROTIDI
30% LIPIDI
55% CARBOIDRATI
FABBISOGNO PROTEICO
Per chi pratica sport in modo intenso il fabbisogno di proteine può aumentare anche fino al 20% delle calorie totali giornaliere. La pratica di uno sport di resistenza (come la corsa o il ciclismo) determina un incremento significativo del fabbisogno proteico. I muscoli infatti, a causa dello sforzo prolungato, devono essere "ricostruiti" più frequentemente.
Le proteine degli alimenti sono importanti in quanto forniscono gli amminoacidi
necessari per la sintesi delle proteine necessarie al nostro
organismo
Nel disegno sotto la struttura chimica di un amminoacido (notare la presenza di 4 differenti tipi di atomi: C, H, O, N)
CHIMICA DELLE PROTEINE
CC
HH
RR COOHCOOH
NH2NH2
gruppo carbossilico
gruppo amminico
catena laterale (parte
variabile)
idrogeno
Le proteine, o protidi, sono composti organici complessi presenti in tutte le cellule animalie vegetali. Dal punto di vista chimico, una proteina è una macromolecola formata dall’unionedi decine di amminoacidi, uniti mediante un legame peptidico.
ESEMPI DI AMMINOACIDI
AMMINOACIDI
ESSENZIALI NON ESSENZIALI
Glicina, Alanina,Asparagina,
Glutammina Cisteina, Prolina, Serina
Aspartato, Glutammato,Tirosina
Leucina, Isoleucina,Valina
Fenilalanina,Triptofano
Metionina
Lisina,Treonina,Istidina, Arginina
Ma perché essenziali?
Tali amminoacidi sono detti essenziali in quanto il nostro organismo non è in grado di produrli e quindi è costretto ad assimilarli solo dagli alimenti.
Gli amminoacidi sono legati attraverso il legame peptidico.
Amminoacido (1)
Amminoacido (2)
Acqua
Legame peptidico
CC
HH
RR
COOHCOOH
NH2
NH2
Condensazione
La reazione inversa, cioè la rottura del legame peptidico,avviene in presenza di acqua e viene definita proteolisi o idrolisi proteica
Formazione di una proteina
H2NC
O
C
R
C
O
CO¯H
R
N
H
HO H
O HH N
C
O
C
RH
O HH
C
O
C
R
N
H
NC
O
C
R
H2NC
O
C
R H
O HO HN
C
O
C
R
H2NC
O
C
R H
NC
O
C
RH
Legame peptidico Legame peptidicoLegame peptidico
Formazione di molecole d’acqua
Crescita delpolipeptide
struttura primariarappresenta numero ,tipo
e sequenza lineare degli aa.
struttura primariarappresenta numero ,tipo
e sequenza lineare degli aa.
struttura secondariaconfigurazione spaziale delle
proteina
struttura secondariaconfigurazione spaziale delle
proteina
struttura terziariarappresenta l’ulteriore ripiegamento spaziale della catena polipeptidica
struttura terziariarappresenta l’ulteriore ripiegamento spaziale della catena polipeptidica
struttura quaternariaè prodotta dall’unione di più catene polipeptidiche dette
subunità
struttura quaternariaè prodotta dall’unione di più catene polipeptidiche dette
subunità
E’ importante in quanto determina la funzione
e l’attività biologica di una proteina
STRUTTURA DELLE PROTEINE
Determina le successive strutture proteiche, consentendo l’instaurarsi di forze intermolecolari
tra i diversi punti della catena polipeptidica
Tra gli amminoacidi della struttura primaria si instaurano legami idrogeno
che ne provocano la torsione (es. a-elica o foglietto beta)
E’ prodotta dall’interazione tra amminoacidi posti in punti diversi
della struttura secondaria (es. proteine globulari
come l’emoglobina)
Il livello di organizzazione superiore di queste proteine, consente loro di
svolgere attività biologiche complesse. L’emoglobina è formata
da 4 sub unità terziarie.
Alfa elica- alfa cheratina (cheratina della lana)- miosina- citocromo c
Foglietto beta- beta cheratina (cheratina della seta)- emoglobina umana - immunoglobuline
Struttura secondaria: interessa tratti più o meno lunghi della catena polipeptidica. Le due principali strutture secondarie sono l’alfa-elica (Fig. 1) e la struttura a foglietto beta (Fig.2). In Fig. 3 è rappresentata una proteina che presenta parti ad alfa-elica e parti a foglietto beta.
Fig. 1 Fig.2
Fig. 3
CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE
Esse si classificano in base a:
FORMA
FUNZIONE
COMPOSIZIONE CHIMICA
VALORE BIOLOGICO
FORMAFORMA
PROTEINE FIBROSE hanno forma allungata e svolgono maggiormente una funzione strutturale o meccanica. Le ritroviamo in tessuti che richiedono resistenza come unghie e capelli(cheratina) o elasticità come il muscolo( actina e miosina)
PROTEINE GLOBULARI sono compatte e di forma sferoidale. Sono globulari le proteine di trasporto (emoglobina, lipoproteine), gli enzimi e gli ormoni
strutturalestrutturale
movimentomovimento
trasportotrasporto
regolatriceregolatrice
ormonaleormonale
protezioneprotezione
enzimaticaenzimatica
CollageneCollagene:: ossa, tendini, cartilagineCheratinaCheratina: capelli, pelle, unghie
Miosina e ActinaMiosina e Actina: contrazione muscolare
EmoglobinaEmoglobina: trasporto dell’ossigenoLipoproteineLipoproteine: trasporto dei grassi
CaseinaCaseina: nel latte AlbuminaAlbumina: nelle uova
InsulinaInsulina:: regola il glucosio nel sangueOrmone della crescitaOrmone della crescita:: regola la crescita
ImmunoglobulineImmunoglobuline:: sistema immunitario
Pepsina, PtialinaPepsina, Ptialina, Lipasi…: accelerano le rezioni chimiche
FUNZIONEFUNZIONE
COMPOSIZIONE CHIMICA
Proteine semplici: composte da soli amminoacidi
Proteine coniugate: costituite dall’unione di un gruppo non proteico e da una parte proteica( es lipoproteine insieme di una proteine ed un lipide;glicoproteine insieme di una proteina e un glucide)
VALORE BIOLOGICO
Le proteine possono essere classificate, da un punto di vista nutrizionale, in base al contenuto di amminoacidi essenziali(aae).
L’uomo necessità di una precisa quantità di proteine al giorno,che ricava dai diversi alimenti come miscela di amminoacidi.
Basta che un solo aae non sia sufficientemente presente in questa miscela proteica,da impedire il normale utilizzo di tutti gli altri amminoacidi.
L’amminoacido essenziale presente in minore quantità nella miscela proteica è detto amminoacido limitante perché limita il normale utilizzo della proteina da parte dell’organismo.
In base a quanto detto ,le proteine si classificano in:Proteine ad alto valore biologico: sono proteine complete perché contengono, in modo equilibrato, tutti gli aae . Alimenti che contengono proteine complete sono ad es le uova, la carne, il pesce,il latte e i suoi derivati.Proteine a medio valore biologico: sono proteine parzialmente complete con un contenuto in aae non equilibrato dal punto di vista nutrizionale. Alimenti contenenti proteine del genere sono ad es i legumi.Proteine a basso valore biologico: sono proteine incomplete in quanto carenti di alcuni aae. Le proteine dei cereali sono incomplete perché non contengono lisina(aae).
GLI ENZIMI
Sono proteine con funzione catalitica, cioè capace di aumentare la velocità delle reazioni biologiche rimanendo inalterate alla fine del processo
Un catalizzatore è una sostanza che non partecipa direttamente alla reazione chimica (si trova nella stessa quantità prima e dopo la reazione stessa), ma la accelera o la rende possibile in condizioni ambientali più favorevoli.
Ad esempio la scissione del glucosio richiede una temperatura di 100° e tempi lunghissimi,mentre gli enzimi permettono una rapida reazione all’interno del corpo umano.
LA DENATURAZIONE PROTEICA
modificazione della struttura secondaria, terziaria o quaternaria senza rompere i legami peptidici.
PROTIDI
Agenti chimici (acidi o basi),agenti fisici (alte T o azione meccanica persistente)
DENATURAZIONE
DAL CRUDO AL COTTO….DAL CRUDO AL COTTO….
Con la COTTURA gli alimenti
diventano più..
•appetibili modifica aspetto, colore, sapore•masticabili e digeribili a seguito di reazioni chimiche•commestibili inattiva sostanze antinutrienti•igienicamente più sicure uccidendo microrganismi patogeni
La perdita della configurazione nativa comporta cambiamenti nelle caratteristiche fisiche della sostanza e la perdita dell’attività biologica
- il collagene è una proteina del tessuto connettivo, del tessuto osseo e cartilagineo. Il collagene ha una struttura a tripla alfa elica;- la cheratina è una proteina dello strato più esterno della pelle, dei peli e delle unghie. La cheratina è un costituente della lana (alfa cheratina) e della seta (beta cheratina). Sono di cheratina il corno dei rinoceronti, gli zoccoli delle mucche, il sonaglio del serpente a sonagli;- il fibrinogeno è una proteina plasmatica, responsabile della coagulazione del sangue;- la fibroina è una proteina che forma la tela dei ragni. La fibroina ha quasi totalmente una struttura a foglietti beta e ciò rende la tela soffice e flessibile; - la fibrina, importante proteina responsabile della coagulazione del sangue;- la miosina e l’actina, proteine che regolano la contrazione muscolare;- l’emoglobina, proteina che trasporta l’ossigeno a tutti i tessuti;- gli enzimi, proteine che accelerano le reazioni chimiche e intervengono nei processi metabolici;- gli ormoni, proteine prodotte dalle ghiandole endocrine, che stimolano particolari organi bersaglio, che, a loro volta, avviano e controllano fenomeni importanti;- gli anticorpi o immunoglobuline, proteine con il compito di neutralizzare virus e batteri.
Alcune importanti proteine
Filmati sulle proteine
1) Struttura delle proteine 1 (inglese)
2) Struttura delle proteine 2 (inglese)
Il collagene che costituisce il tessuto connettivo, il tessuto osseo e il tessuto cartilagineo ha una tripla alfa elica
L’actina e la miosina nella contrazione muscolare
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