Download - Clasificación de las Proteinas y Aminoácidos

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

• Histidina

• Isoleucina

• Leucina

• Licina

• Metionina

• Fenilalanina

• Treonina

• Triptófano

• Valina

Viviana Pulla BalcázarPrimer Semestre de Enfermería B

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

Son producidos por nuestro cuerpo a partir de los ácidos

esenciales o en la descomposición de las proteínas.

• Alanina

• Asparagina

• Ácido Aspártico

• Ácido Glutámico


AMINOÁCIDOS CONDICIONALES

Por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de

enfermedad y estrés.

• Arginina

• Cisteína

• Glutamina

• Glicina

• Ornitina

• Prolina

• Serina

• Tirosina


La palabra proteína viene del griego proteios que significa

«lo más antiguo, lo primero»; son elementos químicos que

se encuentran en todas las células vivas. Están

constituidas básicamente por C, H, O y N, aunque pueden

contener también S, P y en menor proporción Fe, Cu, Mg, I

Las proteínas son moléculas orgánicas más abundantes en las células

y constituyen el 50% de su peso seco o más en algunos casos.

• Una bacteria= Hay 1000 proteínas

• Una célula humana= Hay 10.000 clases de proteínas distintas.

Químicamente las proteínas están formadas por la unión de

aminoácidos(aa).


CLASIFICACIÓN Y COMPOSICIÓN

QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS


NIVELES DE ORGANIZACIÓN

ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí

por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de

los aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el

espacio.

Estructura Primaria

Estructura Secundaria

Estructura Terciaria

Estructura Cuaternaria


ESTRUCTURA PRIMARIA

Secuencia de aminoácidos específica; los polipéptidos que tienen

secuencia semejantes de aminoácidos se dice que son homólogos

trazadores de relaciones genéticas entre especies. Los residuos de

aminoácidos que son esenciales para la función de la molécula se

denominan invariables.


ESTRUCTURA SECUNDARIA

Se forman cuando se alinean de lado 1 o más segmentos de la cadena

polipéptidica. Cada segmento se denomina una cadena beta.

Estructura que se estabiliza por enlaces de H que se forman entre los

grupos N-H y carboxilo del esqueleto polipéptidico de las cadenas

adyacentes.


ESTRUCTURA TERCIARIA

Es la conformación tridimensional única que asume una proteína

debido a las interacciones entere las cadenas laterales de los

aminoácidos. La estructura terciaria se estabiliza por las siguientes

interacciones.

Interacciones Hidrófobas

Electrostáticas

Enlaces de H

Enlaces Covalentes (S-S)

El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos

de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para

formar la estructura terciaria definitiva.

Este plegamiento está facilitado por uniones denominadas puentes

disulfuro, S-S que se establecen entre átomos de azufre del

aminoácido cisteína. Viviana Pulla BalcázarPrimer Semestre de Enfermería B

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Están formadas por varias cadenas polipeptídicas. Procesos

moleculares elevados.

Cada componente polipeptídico se denomina subunidad .

Las subunidades se mantiene unidas por enlaces covalentes y no

covalentes.


SEGÚN SU FORMASe clasifican en:

• Fibrosas

• Globulares

• Mixtas

FIBROSAS: Son moléculas largas en forma de varilla. Presentan cadenas polipeptídicas

y una estructura atípica son insolubles en agua(queratina, piel, uñas y pelo) y hacen parte

de este grupo la queratina, colágeno y fibrina.

GLOBULARES: moléculas esféricas hidrosolubles con funciones dinámicas. Enzimas,

inmunoglobulinas y proteínas de transporte (hemoglobina). Se caracteriza por doblar sus

cadenas en una formación esférica apretada dejando grupos hidrófobos hacia adentro de

la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hacen que sean solubles en

disolventes como el agua hacen parte de este grupo enzimas, hormonas y anticuerpos.

MIXTAS: Poseen una parte fibrilar en el central de la proteína y otra en los extremos de

la proteína.


POR SU FUNCIÓN

BIOLÓGICA

• Enzima de transporte

• Proteína de transporte

• Contráctiles y móviles

• Defensa

• Reguladora

• Nutrientes

• Hormonas Viviana Pulla BalcázarPrimer Semestre de Enfermería B

POR SU NATURALEZA

QUÍMICA

• Simples.- Son aquellas que solo contienen aminoácidos (albumina

sérica y queratina)

• Conjugados.- Proteína simple con un grupo no proteico

«prostetico» haloproteínas.

Haloproteínas: carecen del grupo prostetico.

Glucoproteínas

Lipoproteínas

Metaloproteínas

fosfoproteínas


• Catálisis

• Estructura (colágeno)

• Movimiento (actina, tubulina)

• Defensa (fibrinógeno y trombina, inmunoglobulinas)

• Regulación (hormonas, insulina y glucagón)

• Transporte (hemoglobina, transferrina, transportadores de glucosa)

• Almacenamiento (ovoalbúmina, caseína, almacenamiento de

nitrógeno en mamíferos)

• Respuestas a agresiones (Exo y Endonucleasas)
