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REPÚBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA

MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA EDUCACIÓN UNIVERSITARIA

UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL FRANCISCO DE MIRANDA

AREA CIENCIA DE LA SALUD MEDICINA

BARINAS ESTADO BARINAS.

Aminoácidos

INTEGRANTES:

Baez María Elena 28.273.575

Cabello Edys 27.960.490

Gonzalez Kayrel 26.270.745

Hernández Nicol 27.688.192

Matheus Genesis 27.383.376

Facilitadora:

Dra. Diana Moreno

Sección:

Barinas, Marzo 2018

INDICE:

Introducción

3

Concepto de Aminoácidos.

4

Funciones que cumplen los aminoácidos en el organismo

5

Forma estructural de los veinte aminoácidos

6

Clasificación de aminoácidos según la naturaleza de la cadena lateral o grupo r

9

Aminoácidos Esenciales

14

Aminoácidos No Esenciales

15

Grupos Ionizables de los Aminoácidos

16

Estructura química de las especies iónicas predominantes

17

Punto Isoeléctrico de un Aminoácido

21

Calculo del Punto Isoeléctrico

22

Estructura de un Tripeptido

23

Peptídicos

25

Conclusión

27

Referencias Bibliográficas

28

INTRODUCCIÓN

Los aminoácidos son sustancias del cuerpo humano con apariencia cristalina, tienen carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas. Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo.

En vista de lo antes planteado también se puede señalar que los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir.

Muchas son sus cualidades anatómicas para contribuir con la vida de los seres humanos en la siguiente investigación se plantea una serie de elementos importantes que caracterizan su funcionamiento, clasificación y estructuras, que mostrarán en detalles gran parte de los elementos teóricos que sustentan su explicación.

Concepto de Aminoácidos.

Los aminoácidos son compuestos, ácidos orgánicos, cuya molécula está integrada por un grupo carboxilo y uno amino, que sustituyen a átomos de hidrógeno. El grupo amino, con respecto al grupo carboxilo, puede estar ubicado en el carbono α, β y δ. En las sustancias orgánicas su presencia resulta esencial. Poseen en general actividad óptica por contener uno o más carbonos asimétricos. Son solubles en agua pero no en disolventes orgánicos, presentando cualidades ácidas y básicas. Se encadenan formando enlaces péptidos.

Así mismo los aminoácidos y las proteínas son el pilar fundamental de la vida, Los aminoácidos más comunes, componen como unidades manométricas a las proteínas y se obtienen de ellas, por hidrólisis total. Basándose en las estructuras de sus grupos R, pueden subdividirse en cinco grupos. Por hidrólisis pueden extraerse 22 aminoácidos diferentes de las proteínas naturales.

Los aminoácidos contienen un grupo básico y uno ácido, por lo cual se los llama compuestos amfotéricos. Existen como iones bipolares en su estado sólido. En solución acuosa, hay un equilibrio entre el ion bipolar y las formas aniónica y catiónica. Los aminoácidos están presentes generalmente como cationes en soluciones muy ácidas, en las básicas, como aniones.

Los aminoácidos esenciales son aquellos que los organismos superiores deben incorporar a través de la dieta, pues el organismo no puede sintetizarlos. Son ocho, y se encuentran en la carne, huevos, lácteos, soja, porotos, lentejas, garbanzos, arroz, entre otros.

Funciones que cumplen los aminoácidos en el organismo:

Los aminoácidos son la base de todo proceso vital ya que son absolutamente necesarios en todos los procesos metabólicos.

Sus funciones más importantes son:

· El transporte óptimo de nutrientes y

· La optimización del almacenamiento de todos los nutrientes (es decir, agua, grasas, carbohidratos, proteínas, minerales y vitaminas).

El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a:

· Descomponer los alimentos.

· Crecer.

· Reparar tejidos corporales.

· Llevar a cabo muchas otras funciones corporales.

· El cuerpo también puede usar aminoácidos como una fuente de energía.

Cabe destacar que la mayoría de las enfermedades de la sociedad actual son debidas a nuestro estilo de vida, tales como: obesidad, colesterol, diabetes, insomnio, disfunción eréctil o la artritis. Todas ellas son atribuibles a trastornos metabólicos básicos y lo mismo ocurre con la pérdida de cabello o las arrugas profundas.

Por consiguiente, es importante hacer frente a estos problemas de raíz y asegurarse que disponemos de la cantidad suficiente de aminoácidos esenciales en nuestro organismo.

Forma estructural de los veinte aminoácidos

Los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas son: Serina (Ser,S), Treonina (Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y), Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W), Ácido aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico (Glu,E), Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H).

· Alanina Es uno de los más significativos entre los 20 aminoácidos más comunes ya que ofrece energía a nuestro cuerpo. Se libera en el torrente sanguíneo durante el tiempo en el que practicamos ejercicio e induce efecto de hidratos de carbono que consume al sistema de salud. Promueve la mejora en el área de la síntesis de proteínas y el equilibrio de nitrógeno.

· Arginina Es sintetizado normalmente en el cuerpo, la arginina es conocido por ser un aminoácido semi-esencial. A veces se requiere más que la producción normal. Las deficiencias de este aminoácido pueden producir mala cicatrización de heridas, debilidad en los músculos, pérdida del cabello, irritación en la piel, y el estreñimiento

· Asparagina Es necesaria para mantener el equilibrio homeostático en nuestro sistema nervioso. La transformación de aminoácidos y la síntesis de amoníaco dependen en gran medida de asparagina.

· Ácido aspártico El ácido aspártico promueve la actividad de la enzima, el mantenimiento de la solubilidad en el cuerpo, así como la homeostasis en caracteres iónicos de las proteínas.

· Cisteína Sólo está presente a razón de 2,8% en proteínas pero proporciona la estabilidad de 3 dimensiones de la molécula de proteína. También juega un papel crucial en el proceso metabólico de muchas enzimas importantes.

· Ácido Glutámico Es uno de los aminoácido más importantes entre todos los 20 principales. Es responsable de transportar el glutamato y otros aminoácidos esenciales para crear barreras en la sangre.

· Glutamina La glutamina es capaz de eliminar el exceso de amoníaco del sistema del cuerpo. Se mejora el sistema inmunológico. Aparte de eso, la glutamina posee propiedades anti-ansiedad que permite a la mente a estar relajada.

· Glicina La glicina es conocido como el segundo más común entre el grupo de los aminoácidos. Ayuda a la transformación de las sustancias tóxicas dañinas dentro del cuerpo a una forma no tóxica. Histidina Se requiere histidina para el desarrollo infantil. La deficiencia de histidina puede resultar en eczema, un tipo de enfermedad que produce erupciones en la piel. Hay pocos trastornos genéticos que promueven estado no metabólica para histidina. Esto se traduce en trastornos del habla y retrasos mentales entre los lactantes y niños pequeños.

· Isoleucina Este aminoácido es particularmente importante para estimular el cerebro con el fin de producir el estado de alerta mental.

· Leucina Es particularmente eficaz en la producción de otros compuestos bioquímicos esenciales en el cuerpo. Estos productos químicos son importantes para la producción de energía corporal y el estado de alerta mental.

· Lisina La lisina es uno de los aminoácidos más importantes. Funciona contra el virus del herpes en particular proporcionando los suplementos nutricionales que el cuerpo requiere.

· Metionina Es un aminoácido esencial que funciona para iniciar la traducción del ARN mensajero.

· Phenylalaine Este aminoácido afecta profundamente a las células del cerebro a nivel bioquímico. Prolina Afecta significativamente la nutrición humana. Se cree que actúa como una fuente de nitrógeno.

· Serina está íntimamente relacionado con diversas funciones corporales tales como el metabolismo de la grasa, el crecimiento del tejido, la mejora del sistema inmune y muchos más. Es un ingrediente esencial de la proteína del cerebro.

· Treonina Ayuda a mantener el equilibrio de proteínas y también en la asistencia a la formación de colágeno.

Triptófano El triptófano es particularmente necesario en el cuerpo para la producción de vitamina B3. Tirosina Es crucial en la construcción de enlace entre la dopamina y la norepinefrina. También reduce la grasa mediante la supresión del apetito.

Clasificación de aminoácidos según la naturaleza de la cadena lateral o grupo r

Aminoácidos alifáticos

La cadena lateral  de estos aminoácidos  es hidrofóbica, por eso tienden a ubicarse en el interior de las proteínas globulares, al encontrarse en solución acuosa.

Glicina (Gly; G):. Tiene como cadena lateral sólo un átomo de hidrógeno. Es el aminoácido más simple de todos.

Alanina (Ala; A): En su cadena lateral encontramos un grupo metilo.

Valina (Val; V): Es más hidrofóbica que las anteriores, dada su cadena lateral hidrocarbonada más larga y ramificada.

Leucina (Leu; L): parecida a la anterior, con un grupo metilo más.

Isoleucina (Ile; I): Se diferencia de la leucina por la posición de uno de los grupos metilo..

Prolina (Pro; P): su cadena lateral se une al carbono central y además al grupo amino, formando un anillo.

Aminoácidos aromáticos

En la cadena lateral de estos aminoácidos encontramos un anillo aromático. Esta es la razón de que sean altamente hidrofóbicos.

Fenilalanina (Phe; F): su cadena lateral está compuesta por un grupo metilo y un anillo bencénico en el extremo.

Tirosina (Tyr; Y): con un grupo hidroxilo al final, lo que lo confiere cierta hidrofilia.

Triptófano (Trp; W): observamos un anillo indol entre el anillo bencénico y el grupo metilo. Altamente hidrofóbico.

Aminoácidos sulfurados

Cisteína (Cys; C): en su cadena lateral encontramos un grupo sulfhidrilo (-SH). Este grupo es muy reactivo y forma puentes de hidrógeno y enlaces disulfuro (S-S; enlace covalente)

En la imagen de arriba observamos dos cisteínas unidas por enlace disulfuro, el aminoácido resultante es llamado cistina.

Metionina (Met; M): Todos los procesos de transcripción de proteínas comienzan con este aminoácido. Su grupo sulfhidrilo  no es tan reactivo como en los aminoácidos anteriores.

Aminoácidos hidrófilos

En este grupo podemos encontrar tres subgrupos: aminoácidos ácidos, básicos y neutros.

Aminoácidos ácidos: son muy polares y gracias al grupo ácido que podemos encontrar en su cadena lateral, tienen carga negativa a  pH neutro.

Ácido aspártico (Asp; D): también llamado aspartato, porque a pH fisiológico se encuentra disociado, ya que el grupo carboxilo pierde el hidrógeno.

Ácido glutámico (Glu; E): también conocido con el nombre de glutamato, por la misma razón que el anterior.

Aminoácidos básicos: en sus cadenas laterales encontramos grupos amino, que se cargarán positivamente a pH neutro.

Lisina (Lys; K): Su cadena lateral es larga. Aunque podría parecer una cadena hidrofóbica, la polaridad está dada por el grupo amino terminal.

Arginina (Arg; R): contiene la cadena lateral más larga de todas, con un grupo guanidino en el extremo.

Aminoácidos neutros: no encontramos grupos amino ni grupos carboxilo en su cadena R, por lo tanto no tienen carga a pH neutro. Sin embargo son polares, y pueden formar puentes de hidrógeno.

Serina (Ser; S): Tiene un grupo OH al final de su cadena R.

Treonina (Thr; T): También tiene un Grupo OH en su cadena R.

Glutamina (Gln; Q): tiene un grupo amino y un carbonilo en el extremo de su cadena.

Participación en la contribución de la proteína

Aminoácidos Proteicos: se clasifican en:

· Codificables o Universales: son los que permanecen como tal en las proteínas, contienen los 20 AA que conforman las proteínas tanto esenciales como no esenciales.

· Modificables o particulares: son el resultado de diversas modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas, una vez que los AA codificables han sido incorporados a las proteínas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los AA modificados o particulares. Entre las modificaciones más frecuentes destacan:

· Metilaciones: es la adición de un grupo metilo (-CH3) a un AA.

· Acetilaciones: es la introducción de un grupo acetilo (-COCH3) en un AA.

· Hidroxilaciones: es una reacción química en la que se introduce un grupo hidroxilo (-OH) en un compuesto reemplazando un átomo de H, oxidando al compuesto.

· Fosforilaciones: es la adición de un grupo fosfato inorgánico (PO) a un AA.

· Aminoácidos No Proteicos: se encuentran sobre todo en las plantas superiores, no forman parte de las proteínas.

Aminoácidos Esenciales

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta 12 Las rutas para la obtención de los aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas.

Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los aminoácidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin tener que hacerlo al mismo tiempo) las proteínas de legumbres con proteínas de cereales para conseguir todos los aminoácidos esenciales en nuestra nutrición diaria, sin que la calidad real de esta nutrición disminuya. Algunos de los alimentos con todos los aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinua

Combinaciones de alimentos que suman los aminoácidos esenciales son: garbanzos y avena, trigo y habichuelas, maíz y lentejas arroz y maníes (cacahuates), etc. En definitiva, legumbres y cereales ingeridos diariamente, pero sin necesidad de que sea en la misma comida.

No todos los aminoácidos son esenciales para todos los organismos (de hecho sólo nueve lo son). Por ejemplo, en el caso del ser humano, la alanina (no esencial) puede sintetizarse a partir del piruvato

La arginina puede ser esencial en los niños muy pequeños, ya que sus requerimientos son mayores que su capacidad para sintetizar este aminoácido.

Aminoácidos No Esenciales

Se llama aminoácidos no esenciales a todos aminoácidos que el cuerpo los puede sintetizar, y que no necesita hacer la ingesta directa en una dieta.

En humanos se han descrito estos aminoácidos no esenciales para la nutrición:

· Alanina

· Asparagina

· Aspartato

· Cisteina

· Glicina

· Glutamato

· Glutamina

· Hidroxilisina

· Hidroxiprolina

· Prolina

· Serina

Tirosina

Algunas proteínas contienen aminoácidos hidroxilados. Los más abundantes son la hidroxiprolina y la hidroxilisina, que se producen, después de la síntesis de las cadenas polipeptídicas, a expensas de la prolina y la lisina. Es decir, estos aminoácidos no son insertados como tales en la cadena polipeptídica, y no tienen un código genético propio. Estos aminoácidos son particularmente abundantes en el colágeno.

Grupos Ionizables de los Aminoácidos

Dado que los grupos ionizables de los aminoácidos son ácidos relativamente débiles podemos aplicar la ecuación de Henderson-Hasselbalch para calcular la fracción de cada grupo que se encueltra ionizada a un determinado pH.

El grupo a-carboxilo tiene un pKa entre 1,8 y 2.5, mucho más bajo que el pKa del ácido acético (pKa = 4.8). Esto se debe al efecto inductivo que ejerce el grupo amino que al estar protonado atrae hacia si los electrones del grupo carboxilo favoreciendo la desprotonación del mismo. Para un grupo carboxilo que tenga un pKa de 2.0 la proporción de forma desprototonada a forma protonada a pH 7 será de 100.000 a 1, es decir, a pH fisiológico la forma predominante es la de anión carboxilato.

Para el grupo amino el valor de pKa varía entre 8,7 y 10,7. Así para un grupo amino cuyo pKa sea de 10,0 la razón base/ácido será de 1/1000 a pH 7. Esto datos confirman el hecho de que la forma predominante a pH neutro para los aminoácidos es la forma de zwitterion neutro.

 

Punto Isoeléctrico de un Aminoácido

El punto isoeléctrico se define como el pH en el cual el número de cargas positivas se iguala al número de cargas negativas que aportan los grupos ionizables de una molécula. En el punto isoeléctrico la carga neta de la molécula es cero (0). En los aminoácidos los grupos ionizables corresponden a grupos carboxilos, amino, fenólicos y tiólicos.

El pI de los -aminoácidos monoamino-monocarboxílicos, siempre está cercano a pH = 6.

El pI de los á-aminoácidos monoamino-dicarboxílicos se encuentra a un pH intermedio entre los valores de pKa de los grupos carboxílicos y en el caso de los á-aminoácidos diamino-monocarboxílicos entre los valores de pKa de los grupos amino.

Los puntos isoeléctricos proporcionan información útil para razonar sobre el comportamiento de los aminoácidos y proteínas en solución. Así, la presencia de grupos ionizables en éstas moléculas tiene importantes consecuencias sobre la solubilidad.

Los aminoácidos y las proteínas son menos solubles en su punto isoeléctrico si las demás condiciones permanecen iguales. Esto se debe a que los iones dipolares no presentan carga neta y cristalizan en forma de sales insolubles a ese Ph

Calculo del Punto Isoeléctrico

En cualquier aminoácido el “punto isoeléctrico” se calcula con los pKa vecinos al zwitterion (carga eléctrica = cero) y es el resultado de la semisuma de estos

Por ejemplo en el caso de la glicina el valor de los pKa adyacentes a la forma zwitterionica son 2,34 (pKa del grupo carboxilo) y 9,60 (pKa del grupo amino); y por tanto el valor del pI será 5,97.

En el caso del glutamato los pKa adyacentes al zwitterion son 2,19 (pKa del grupo carboxilo) y 4,25 (pKa del grupo R); y por tanto el valor del pI será 3,22.

Estructura de un Tripeptido

· a)Señalar enlaces que los une

· b)Residuos de aminoacidos

· c)Direccion del tripeptido

· b)Uniones rígidas y moviles

Entre los peptidos de importancia biologica mas sencillo tenemos al Tripeptido Glutation. es un tripéptido no proteínico constituido por tres aminoácidos: glutamato, cisteína y glicina. Contiene un enlace peptídico inusual entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral del glutamato.

El glutatión es el principal antioxidante de las células, es ubicuo y ayuda a protegerlas de las especies reactivas del oxígeno como los radicales libres y los peróxidos. El glutatión es nucleofílico en azufre y ataca los aceptores conjugados electrofílicos venenosos. Los grupos tiol se mantienen en un estado reducido a una concentración de aproximadamente ~ 5 mM en células animales. En efecto, el glutatión reduce cualquier enlace disulfuro formado dentro de proteínas citoplasmáticas de cisteínas, al actuar como un donante de electrones. En el proceso, el glutatión se convierte en su forma oxidada disulfuro de glutatión (GSSG).En las células, el glutatión se encuentra principalmente en su estado reducido (GSH) y, en mucha menor proporción, en su estado oxidado (GSSG). Ello es así ya que la enzima que "reduce" el tripéptido a partir de su forma oxidada, el glutatión reductasa, es constitutivamente activa e inducible en situaciones de estrés oxidativo. De hecho, la proporción GSH/GSSG dentro de las células se utiliza a menudo como "indicador" del estado oxidativo de la célula y de la toxicidad celular.

H2O2 + 2GSH------- GSSG + 2 H2O.

El Glutation lleva a cabo funciones oxidorreductoras por su grupo sulfhidrilo, se requiere para la actividad de varias enzimas y participa en el transporte de aminoacidos.Este tripeptido se sintetiza en el higado y pulmon, actuando en la ruta metabolica.

Los enlaces que unen a este Tripéptido son los grupos NH2 unidos a la cadena lateral R. El residuo de aminoácido sería el grupo sulfhídrico o SH que se encuentra al final de la cadena del aminoácido cisteína. Con respecto a la dirección del Tripéptido, por consenso el N terminal es el principio (Izquierdo) de la proteína y el C terminal es el final (Derecho). Este Tripéptido es una estructura rígida ya que está conformada por átomos coplanares como son el C, O, N, H.

Cada grupo funcional de un aminoácido muestra todas sus reacciones químicas características. Para grupos de ácido carboxílico, tales reacciones incluyen la formación de ésteres, amidas y anhídridos ácidos; en el caso de los grupos amino, comprende acilación, amidación y esterificación; en tanto que para grupos —OH y —SH, conlleva oxidación y esterificación. La reacción de mayor importancia de los aminoácidos es la formación de un enlace péptido.

Peptídicos

Se llama enlaces peptídicos a un tipo específico de vínculo entre un aminoácido y otro, que toma lugar a través de un grupo amino (-NH2) en el primer aminoácido y un grupo carboxilo (-COOH) en el segundo, produciendo un enlace covalente CO-NH y liberando una molécula de agua.

De esta manera se obtiene una nueva molécula llamada péptido y que llevará el nombre de ambos aminoácidos. Así, el enlace péptido entre una molécula de alanina (que aporta el terminal NH-) y otra de serina (que aporta el terminal -CO) se bautizará como un péptido alanil-serina.

Ésta es una de las formas de vínculo que permiten juntar aminoácidos (mediante deshidratación) para producir estructuras más complejas (polipéptidos), ya que, una vez obtenido el enlace, es posible seguir juntando aminoácidos mediante el mismo proceso, a partir del grupo hidroxilo libre. Es un procedimiento sumamente común en los seres vivos

Propiedades

Este tipo de enlaces tienen ciertas características. Por ejemplo, el nexo establecido es de tipo simple, pero más corto: con características de un enlace doble, como estabilizarse por resonancia. Esto último impide giros libres en torno al enlace (algo común en este tipo de uniones), otorgándole al péptido una estructura plana inevitable.

De manera semejante, los enlaces peptídicos pueden degradarse o romperse mediante hidrólisis (añadidura de agua), liberando una cantidad de energía en un proceso tremendamente lento. Éste puede acelerarse en presencia de catalizadores ácidos, básicos o enzimáticos

Dentro de los péptidos de importancia biológica

Destacaremos en primer lugar el glutatión, un tripéptido que es el gamma – glutamil-cisteinil-glicina.

Es muy importante porque actúa como protector de las condiciones reductoras en el citosol celular, ya que la cisteína posee un grupo SH y el glutatión puede formar dímeros por puentes disulfuro, pasando de la forma oxidada a la reducida. Es uno de los péptidos más pequeños con interés fisiológico.Las encefalinas son más grandes. Hay la Met-encefalina y Leu-encefalina, llamadas así porque se diferencian solo en el aminoácido carboxilo-terminal.Son pentapéptidos (5) y se encuentran en el cerebro donde intervienen en procesos relacionados con la percepción del dolor.También tenemos hormonas como la vasopresina y oxitocina, nonapéptidos (9). La primera regula la reabsorción renal de agua y la segunda la secreción de leche.De mayor tamaño tenemos oligopéptidos de hasta 34 aminoácidos con función hormonal

CONCLUSIÓN:

Desde un punto de vista estructural, los aminoácidos son los elementos constituyentes de las proteínas y éstas a su vez son las estructuras que componen cualquier tejido vivo. Las fibras musculares, las membranas celulares, los enzimas, los elementos neuroquímicos del tejido cerebral, constituyen ejemplos de tejidos compuestos por proteínas; no en vano, el 70% de nuestro organismo (excluyendo el agua y el tejido graso), son proteínas. Es de tal relevancia su presencia, que a estos nutrientes se les conoce como los ‘constructores de la vida’

En la naturaleza existen más de 300 aminoácidos diferentes, pero solo 20 de ellos se encuentran codificados en el DNA y por tanto son los constituyentes de las proteínas en donde se encuentran contenidos en distintas proporciones.

Desde un punto de vista funcional, los aminoácidos cumplen importantes funciones, entre ellas citar su intervención en el metabolismo energético, y su acción antiestrés minimizando los efectos nocivos que provocan ciertas enfermedades. Así, el papel que desempeñan las proteínas y, consecuentemente los aminoácidos, en nuestro organismo es clave, de modo que el conocimiento detallado de las funciones/acciones de los aminoácidos permitirá el uso terapéutico de los mismos para favorecer, de una forma natural, un buen estado de salud y de bienestar.

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

· http://www.fmvz.unam.mx/fmvz/p_estudios/apuntes_bioquimica/Unidad_5.pdf

· http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/introduccion%20aminoacidos.html

· http://sevuprimero.weebly.com/uploads/9/8/6/3/9863937/estructura_y_propiedades_de_pptidos_y_aminocidos_fabin_rodrguez.pdf

· https://dietetica.casapia.com/los-aminoacidos/los-aminoacidos-informacion-completa.html

· http://deproteinas.com/los-20-aminoacidos-esenciales

· https://periodicosalud.com/los-20-aminoacidos-esenciales-componen-las-proteinas

· http://www.quimicaorganica.org/aminoacidos-peptidos/528-aminoacidos-punto-isoelectrico.html