VOLUMEN - - [Catalogo en Línea] · 2014-07-07 · Anexo 2-1 Las atracciones de Van der Waals son...

VOLUMEN I

Primera parte Introducción

Capítulo 1 El mundo de la célula

1.1 La evolución introduce el tiempo en la Biología

1.2 Los organismos biológicos pueden ser clasificados según sus similitudes

1.3 Los virus proporcionan modelos de la estructura y de la replicación de los organismos vivos

1.4 Estructura y organización son inseparables

1.5 Todos los organismos están formados por células

1.6 Escherichia coli es un procarionte representativo

1.7 Las células eucarióticas contienen muchos orgánulos que están limitados por una membrana

1.8 La Bioquímica es una ciencia empírica

1.9 La Bioquímica es una ciencia reductiva

1.10 Puesta en escena

Capítulo 2 El agua

2.1 La molécua de agua es polar

2.2 El agua forma enlaces de hidrógeno fácilmente

2.3 Los enlaces de hidrógeno son importantes en los sistemas biológicos

XVIII

Anexo 2-1 Las atracciones de Van der Waals son el resultado de interacciones electrostáticas débiles

2.4 Los enlaces de hidrógeno son los responsables de las propiedades del agua en estado líquido

Anexo 2-2 Flujo de energía y principios de la termodinámica

2.5 Los iones modifican la estructura del agua líquida

2.6 Las moléculas apolares son insolubles en agua

2.7 El agua se disocia

Anexo 2-3 Cálculo de las concentraciones de H a , O H o y C l a en una disolución de HCI

2.8 La concentración de protones en disolución acuosa se mide en la escla de pH

Anexo 2-4 Cálculo de la concentración de protones a partir del pH y cálculo del pH 11 partir de la luconcentración de protones

2.9 Los ácidos débiles se disocian sólo parcialmente en disolución acuosa

2.10 Los valores de pK, de los ácidos débiles pueden determinarse mediante titulaciones

2.1 1 Las disoluciones tampón amortiguan los cambios de pH

2.12 El pH sanguíneo está tamponado por el bicarbonato disuelto y el dióxido carbónico en los pulmones

Resumen

Problemas

Lecturas recomendadas

Segunda parte Conformación y función de las proteínas

Capítulo 3 Los aminoácidos y la estructura primaria de las proteínas

3.1 Las proteínas están compuestas por 20 aminoácidos

3.2 Las diferencias en las propiedades de los aminoácidos reflejan diferencias entre sus cadenas laterales

A. Varios aminoácidos poseen cadenas laterales hidrofóbicas

B. La asparagina, la glutamina, la serina, la treonina y la tirosina tienen cadenas laterales neutras e hidrofílicas

C. La lisina, la arginina y la histidina tienen cadenas laterales básicas e hidrofilicas

D. El aspartato y el glutamato tienen cadenas laterales ácidas e hidrofilicas

3.3 El estado iónico de los grupos ácidos y básicos de los aminoácidos depende del pH

3.4 Los aminoácidos están unidos en las proteínas por enlaces peptídicos

3.5 La composición de aminoácidos de las proteínas se puede determinar cuantitativamente

3.6 La degradación de Edman permite la determinación de la secuencia de aminoácidos de una proteína 66

3.7 La comparación de las estructuras primarias de algunas proteínas comunes puede revelar relaciones evolutivas 70

Resumen 72

Problemas 73

Lecturas recomendadas 74

Capítulo 4 Proteínas fibrosas

4.1 El enlace peptídico es polar, plano y está estabilizado por resonancia

4.2 La hélice a es una organización estructural común en numerosas proteínas

4.3 En las láminas P, las cadenas polipeptídicas están casi completamente extendidas

4.4 Las cadenas polipeptídicas sólo pueden asumir un número límitado de conformaciones

4.5 El colágeno es una proteína fibrosa del tejido conectivo resistente a esfuerzos mecánicos

A. El tropocolágeno es una triple hélice

B. El colágeno es rico en glicocola y en prolina

C. El colágeno es una glicoproteína

D. La estructura primaria del colágeno no es usual

E. Los entrecruzamientos covalentes aumentan la resistencia mecánica del colágeno

F. El ensamblaje biológico del colágeno requiere numerosas etapas

4.6 La elastina es una proteína fibrosa y flexible que se encuentra también en el tejido conectivo

Resumen

Problemas


Capítulo 5 Las conformaciones de las proteínas globulares

5.1 La estructura de las proteínas globulares es jerárquica 101

Anexo 5-1 Determinación de la estructura de las proteínas por cristalografia de rayos X 102

5.2 La estructura de las proteínas globulares depende de un conjunto de interacciones

A. El efecto hidrofóbico dirige el plegamiento de las proteínas 106

B. Los enlaces de hidrógeno estabilizan las proteínas globulares 107

C. En el interior hidrofóbico de las proteínas globulares se pueden formar pares iónicos

5.3 Los agentes desnaturalizantes despliegan las proteínas globulares

5.4 El plegamiento de las proteínas es un proceso espontáneo y secuencial

Anexo 5-2 Los virus ilustran muchas facetas de la estructura de las proteínas

A. La estructura del virus del mosaico del tabaco surge por un autoensamblaje espontáneo

B. El ensamblaje de los virus esféricos depende de las proteínas flexibles de la cubierta

Resumen

Problemas


Capítulo 6 Hemoglobina y mioglobina: Proteínas ligantes de oxígeno

6.1 La mioglobina es la proteína de almacenamiento de oxígeno del músculo esquelético

A. La mioglobina contiene segmentos grandes con estructura en hélice a

B. Un grupo prostético hemo une el oxígeno

C. La escasa accesibilidad del grupo hemo es esencial para la función biológica de la mioglobina

6.2 La mioglobina y la hemoglobina evolucionaron a partir de una proteína ancestral común

6.3 La mioglobina y la hemoglobina tienen curvas de unión de oxígeno diferentes

A. La curva de unión de oxígeno a la mioglobina es hiperbólica

B. La curva de unión de oxígeno a la hemoglobina es sigmoidea

6.4 La hemoglobina es una proteína alostérica

A. El modelo de Monod-Wyman-Changeux es un modelo concertado de interacción alostérica

B. El modelo secuencial de interacciones alostéricas permite conformaciones intermedias

6.5 La función de la hemoglobina implica cambios conformacionales

A. La unión de oxígeno induce un cambio conformacional en la hemoglobina

B. El 2,3-bisfosfoglicerato disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno

C. El efecto Bohr influye en la unión del oxígeno a la hemoglobina

6.6 La anemia falciforme es una enfermedad molecular

A. La hemoglobina normal y la hemoglobina falciforme difieren en un solo residuo de la cadena p

B. La solubilidad de la desoxihemoglobina S es anormalmente baja 144

C. El rasgo falciforme está asociado a un aumento de la resistencia a la malaria 144

Resumen 144

Problemas 146


Capítulo 7 Catálisis enzimática y cinética enzimática

Parte 1: Principios de las reacciones enzimáticas 7.1 Las enzimas disminuyen la energía de activación de la reacción

7.2 La formación del complejo enzima-sustrato lleva asociada una variación de energía libre negativa 151

7.3 La catálisis general ácido-base aumenta la velocidad de muchas reacciones catalizadas enzimáticamente 154

7.4 Un ion zinc desempeña una función catalítica en la carboxipeptidasa A 157

7.5 Las serín-proteasas tienen un mecanismo de reacción similar 158

A. La especificidad de la quimotripsina está determinada por una cavidad hidrofóbica 158

B. En las reacciones catalizadas por la quimotripsina se forma un intermedio acil-enzima 159

C. El residuo de serina 195 de la quimotripsina es reactivo

D. El sitio activo de la quimotripsina contiene histidina

E. Un relé de carga aumenta la nucleofilia del residuo de serina 195 161

F. La catálisis quimotríptica implica cinco etapas 163

7.6 La quimotripsina, la tripsina y la elastasa tienen una conformación similar 163

Parte II: Cinética enzimática 7.7 Las reacciones se describen mediante las constantes de velocidad

7.8 La ecuación de velocidad de Michaelis-Menten rige las reacciones enzimáticas 167

A. El modelo cinético de Michaelis-Menten considera velocidades iniciales 167

B. La hipótesis 1 establece que la enzima, el sustrato y el complejo enzima- sustrato están en equilibrio 169

C. La hipótesis 11 establece un estado estacionario 169

D. La hipótesis 111 establece la formación de un intermediario covalente enzima-sustrato 173

7.9 Las enzimas se describen por el número de recambio 173

7.10 El pH influye en la velocidad de las reacciones enzimáticas 174

7.1 1 La velocidad de reacción de las reacciones enzimáticas depende de la temperatura

7.12 Kcat/KM es una medida de la eficacia catalítica y de la especificidad enzimática 175

XXII

7.13 Los efectos isotópicos cinéticos disminuyen las velocidades de reacción

7.14 Los datos cinéticos se representan mediante varios método gráficos

7.15 La ecuación de Michaelis-Menten contempla la inhibición enzimática

A. La inhibición competitiva aumenta la KM

B. La inhibición acompetitiva disminuye la KM y la V,,,

C. La inhibición no competitiva disminuye la V,,,

7.16 Los análogos del estado de transición son inhibidores muy potentes

Resumen

Problemas


Capítulo 8 Activación de las enzimas digestivas y de los factores de coagulación

8.1 Las enzimas digestivas pancreáticas se sintetizan como zimógenos inactivos que son activados por enzimas proteolíticas

A. El tripsinógeno es activado por la enteropeptidasa

B. El páncreas produce una proteínas inhibidora de la tripsina

C. La quimotripsina se activa en vanas etapas

D. La secreción de los zimógenos pancreáticos está regulada hormonalmente

8.2 Una cascada de activación de zimógenos es la responsable de la coagulación sanguínea

A. La coagulación sanguínea es el resultado de la convergencia de dos vías

B. Los coágulos sanguíneos están constituidos por fibrina

C. El entrecruzamiento de la fibrina tiene lugar gracias al factor XIII,

D. La trombina se produce por la activación de la protrombina

E. El factor X,, la trombina y la tripsina han evolucionado a partir de una proteasa ancestral común

F. Varios factores de coagulación contienen residuos de y-carboxiglutamato

G. La hemofilia es un trastorno hemorrágico que se transmite genéticamente

Resumen

Problemas


Capítulo 9 La estructura de las membranas biológicas

9.1 Los lípidos son los componentes estructurales básicos de las membranas celulares

9.2. Los ácidos grasos son los componentes principales de la mayona de los lípidos de membrana

XXIII

9.3 Los glicerofosfolípidos son los componentes principales de las membranas biológicas 2 13

9.4 Los esfingolípidos constituyen una segunda clase de moléculas en las membranas biológicas

9.5 El colesterol es un tercer componente de algunas membranas biológicas

9.6 Los glicerofosfolípidos y esfingolípidos de las membranas forman bicapas espontáneamente

9.7 Las interacciones hidrofóbicas son la fuerza motriz de la formación de bicapas

9.8 Las bicapas lipídicas son fluidas

9.9 La composición lipídica de las membranas biológicas es muy variable

9.10 Las bicapas lipídicas son barreras de permeabilidad selectiva

9.1 1 Las membranas biológicas son mosaicos fluidos de proteínas en bicapas fosfolipídicas

9.12 Las membranas biológicas pueden ser estudiadas mediante microscopia electrónica

9.13 Las membranas de eritrocitos son sistemas experimentales muy útiles

9.14 La glicoforina y la proteína de la banda 3 son las proteínas mayoritarias de los eritrocitos de vertebrados

A. La glicoforina es una glicoproteína

B. La proteína de la banda 3 es un canal aniónico

9.15 La membrana de los entrocitos está estabilizada por un esqueleto de proteínas

Resumen

Problemas


Tercera parte La generación y el almacenamiento de la energía metabólica

Capítulo 10 El diseño y la regulación de las rutas metabólicas

10.1 Las rutas metabólicas pueden ser lineales, cíclicas o espirales

10.2 El ATP es la moneda energética celular

10.3 El NADO y el NADPO son agentes biológicos oxidantes; el NADH y el NADPH son agentes biológicos reductores

10.4 Las rutas del catabolismo y de la biosíntesis son generalmente diferentes

10.5 Las rutas metabólicas son a menudo reguladas por retroinhibición y por represión

A. Las enzimas alostéricas generalmente regulan el primer paso critico de una ruta metabólica

B. Las rutas ramificadas son reguladas por varios tipos de retroinhibición y por represión

XXIV

10.6 Las hormonas, las proteínas G y los segundos mensajeros regulan la comunicación intercelular

A. Las proteínas ligantes de nucleótidos de guanina intervienen en el acoplamiento de señales

B. Las proteínas G regulan la actividad de la adenilato ciclasa

C. El cAMP activa a una proteína quinasa

D. La toxina del cólera inhibe la actividad GTPasa de las proteínas G

10.7 Los iones ~ a @ estimulan numerosos procesos en las células eucarióticas

10.8 La hidrólisis del fosfatidilinositol4,5-bisfosfato produce la liberación de segundos mensajeros

A. La fosfolipasa C hidroliza al PIP2

B. Los fosfatos de inositol inducen la liberación de iones ~ a @ desde sus depósitos intracelulares

C. La proteína quinasa C participa en la transducción de senales

10.9 La activación de algunos genes celulares produce la transformación de las células normales en células cancerosas

A. El producto del oncogén src del RSV es una proteína quinasa

B. El oncogén ras está relacionado con las proteínas G

Resumen

Problemas


Capítulo 1 1 Bioenergética: El significado de la hidrólisis del ATP y de otros metabolitos ricos en energía

1 1.1 El universo se puede dividir en sistemas termodinámicos y en sus entornos

1 1.2 Primer principio de la termodinámica: la energía del universo se conserva

1 1.3 Segundo principio de la termodinámica: la entropía del universo aumenta

Anexo 11-1 La entropía está relacionada con la probabilidad y con la información

1 1.4 El concepto de energía libre unifica el primer principio y el segundo principio de la termodinámica

1 1.5 La variación estándar de energía libre de una reacción está relacionada con su constante de equilibrio

1 1.6 El pH influye en la variación de energía libre y en el equilibrio de aquellas reacciones que tienen lugar con liberación de protones

1 1.7 Las variaciones de energía en las reacciones metabólicas están generalmente acopladas

1 1.8 El ATP media los procesos de transferencia de energía biológica

A. La cantidad de energía liberada en la hidrólisis del ATP depende del pH, de la concentración de iones y de las propiedades estructurales del ATP

B. La hidrólisis de los metabolitos ricos en energía puede acoplarse a la síntesis de ATP

C. Las quinasas catalizan las reacciones de transferencia del grupo fosforilo mediante un mecanismo en línea

D. El potencial de transferencia de grupos fosforilo permite el cálculo de las variaciones de energía libre de varias reacciones de transfosforilación

1 1.9 La transferencia de grupos acilo es también importante en los procesos metabólicos

Resumen

Problemas


Capítulo 12 La glicólisis

12.1 En la mayoría de las células la glicólisis es la ruta más importante del catabolismo de la glucosa

12.2 La glucosa fructosa y azúcares afines tienen similitudes estructurales

12.3 En la primera etapa de la glicólisis se consumen dos moléculas de ATP

A. La hexoquinasa convierte la glucopiranosa en glucopiranosa 6-fosfato (paso 1 )

Anexo 12-1 La hexoquinasa lleva a cabo la transferencia del grupo mediante la exclusión de agua del centro activo

B. La glucosa 6-fosfato isomerasa convierte a la glucopiranosa 6-fosfato en fructofuranosa 6-fosfato (paso 2)

Anexo 12-2 La glucosa 6-fosfato isomerasa cataliza una isomerización aldosa- cetosa mediante la formación de un intermediario endiol

C. La fosfofructoquinasa- 1 cataliza la transferencia del grupo fosforilo del ATP a la fructofuranosa 6-fosfato (paso 3)

D. La aldolasa escinde a la fructofuranosa 1,6-bisfosfato en dos triosas fosfato (paso 4)

Anexo 12-3 La aldolasa cataliza la condensación aldólica

E. La triosa fosfato isomerasa interconvierte el D-gliceraldehído 3-fosfato y la dihidroxiacetona fosfato (paso 5)

Anexo 12-4 La triosa fosfato isomerasa cataliza la isomerización aldosa-cetosa mediante la formación de un intermediario endiol

12.4 La segunda etapa de la glicólisis produce ATP

A. La gliceraldehído 3-fosfato deshidrogenasa cataliza la única reacción de oxidación de la glicólisis (paso 6)

Anexo 12-5 La gliceraldehído 3- osfato deshidrogenasa cataliza la oxidación mediante la reducción del NAD d B. Por la acción de la fosfoglicerato quinasa se produce ATP (paso 7)

Anexo 12-6 Algunas enzimas glicolíticas están asociadas físicamente

XXVI

C. La fosfogiicerato mutasa convierte el 3-fosfo-D-giicerato en 2-fosfo-D-glicerato (paso 8)

Anexo 12-7 El mecanismo de acción de la fosfoglicerato mutasa implica la formación de un intermediario 2,3-bisfosfato-D-glicerato 312

D. La enolasa cataliza la conversión de 2-fosfo-D-glicerato en fosfoenolpiruvato (paso 9) 313

E. La piruvato quinasa cataliza la transferencia del grupo fosforilo desde el PEP al ADP (paso 10) 3 14

12.5 En condiciones anaeróbicas el piruvato se transforma en etanol o en lactato 3 14

A. En levaduras, el piruvato es convertido en etanol 3 14

B. En animales, el piruvato es convertido en lactato 315

Anexo 12-8 Las deshidrogenasas dependientes de NADG tienen muchas propiedades similares 316

12.6 La glicólisis es la ruta común de la degradación de los monosacáridos que provienen de disacáridos 318

A. La galactopiranosa es convertida en glucopiranosa 1-fosfato 318

Anexo 12-9 La UDP-glucosa 4'-epimerasa produce la epimerización mediante la formación de un intermediario 4-ceto 32 1

B. La fructofuranosa entra en la glicólisis mediante la acción de la hexoquinasa o de la fructoquinasa 32 1

12.7 La síntesis del 2,3-bisfosfato-D-glicerato, un inhibidor alostérico de la hemoglobina, tiene lugar en una desviación de la ruta principal de la giicólisis 322

12.8 El flujo de los metabolitos a través de la ruta glicolítica está controlado por la regulación de las enzimas de la ruta 322

Resumen 325

Problemas 325


Capítulo 13 El ciclo del ácido cítrico

13.1 El descubrimiento del origen del citrato fue crucial para esclarecer totalmente el ciclo del ácido cítrico 329

13.2 La acción acoplada del ciclo del ácido cítrico y de la cadena respiratoria transportadora de electrones es la principal fuente de energía metabólica 33 1

13.3 El complejo piruvato deshidrogenasa conecta la glicólisis con el ciclo del ácido cítrico 333

A. La piruvato deshidrogenasa necesita pirofosfato de tiamina para realizar su función 334

Anexo 13-1 La tiamina es un nutriente esencial 336

B. La dihidrolipoamida aciltransferasa transfiere un grupo acetilo desde el HETPP a la coenzima A 336

C. La dihidrolipoamida deshidrogenasa requiere las coenzimas FAD y NADO 338

XXVII

Anexo 13-2 La riboflavina es un importante constituyente del FMN y del FAD

13.4 Las reacciones catalizadas enzimáticamente del ciclo del ácido cítrico convierten el citrato en oxalacetato

A. La citrato sintasa cataliza la síntesis de citrato a partir de acetil-COA y oxalacetato

B. La aconitasa convierte el citrato, proquiral, en isocitrato, quiral

C. La isocitrato deshidrogenasa, dependiente de NADO, convierte el isocitrato en a-cetoglutarato

D. Un complejo multienzimático convierte el a-cetoglutarato en succinil- coenzima A

E. La succinil-COA sintetasa cataliza una fosforilación a nivel de sustrato

F. La succinato deshidrogenasa convierte el succinato en fumarato

G. La fumarasa convierte el fumarato en L-malato

H. La malato deshidrogenasa convierte el malato en oxalacetato

13.5 El ciclo del ácido cítrico proporciona intermediarios a varias rutas biosintéticas

13.6 El ciclo del glioxilato convierte compuestos de dos carbonos en hidratos de carbono

13.7 El complejo piruvato deshidrogenasa y la isocitrato deshidrogenasa son puntos claves de la regulación del ciclo del ácido cítrico

A. La actividad del complejo piruvato deshidrogenasa regula la cantidad de acetil-COA que entra en el ciclo del ácido cítrico

B. La regulación de la isocitrato deshidrogenasa controla el punto de conexión entre el ciclo del glioxilato y el ciclo del ácido cítrico

Resumen

Anexo 13-3 La quiralidad y el sistema RS de nomenclatura configuracional

Problemas


Capítulo 14 La fosforilación oxidativa

14.1 Los potenciales de reducción son medidos en células electroquímicas

14.2 La transferencia de dos electrones desde el NADH al O2 supone una diferencia de potencial de 1.14 voltios

14.3 La fosforilación oxidativa tiene lugar en las mitocondrias de células eucarióticas

14.4 Los complejos proteicos de la cadena respiratoria transportadora de electrones transfiere gradualmente los electrones desde las coenzimas reducidas al oxígeno molecular

A. La NADH-ubiquinona reductasa transfiere electrones desde el NADH a la ubiquinona

B. La succinato-ubiquinona reductasa transfiere electrones desde el succinato a la ubiquinona

Anexo 14-1 Los citocromos son importantes proteínas de las cadenas transportadoras de electrones

C. La ubiquinona-citocromo c reductasa es una bomba de protones que transfiere electrones desde la UQH2 al citocromo c

D. La citocromo c oxidasa transfiere electrones desde el citocromo c al O2

14.5 La translocación de protones desde la matriz al espacio intermembranal genera una fuerza protomotriz

14.6 La teoría quimiosmótica relaciona la fuerza protomotriz con la síntesis de ATP

14.7 La ATP sintetasa acopla la síntesis de ATP al transporte de protones a través de la membrana mitocondrial interna

14.8 Los agentes desacoplantes impiden que se produzca la fosforilación oxidativa

14.9 La velocidad de transporte de electrones está estrechamente regulada

14.10 Los gradientes de protones impulsan muchos procesos celulares

Resumen

Problemas


Capítulo 15 El metabolismo del glucógeno, la gluconeogénesis y la ruta de las pentosas fosfato

15.1 Los polisacáridos de almacenamiento almidón y glucógeno constituyen una fuente importante de glucosa

15.2 La degradación del glucógeno produce glucosa

15.3 La síntesis y la degradación del glucógeno tienen lugar a través de rutas diferentes

15.4 Una cascada enzimática regula de forma recíproca la actividad de la glucógeno fosforilasa y de la glucógeno sintasa

A. Una proteína quinasa dependiente de cAMP inhibe la síntesis y estimula la degradación del glucógeno

B. La fosforilasa fosfatasa inhibe la degradación y activa la síntesis del glucógeno

Anexo 15-1 Los defectos hereditarios que afectan al metabolismo del glucógeno pueden ser letales

15.5 La insulina disminuye la concentración de glucosa en sangre

A. La insulina se sintetiza en una forma inactiva

B. El receptor de la insulina es capaz de autofosforilarse

Anexo 15-2 La diabetes mellitus puede estar causada por alteraciones en la producción de la insulina o por defectos en el funcionamiento del receptor de la insulina

15.6 La glucosa puede sintetizarse a partir de precursores no glucídicos a través del proceso de la gluconeogénesis

XXIX

A. La piruvato carboxilasa convierte el piruvato en oxalacetato

Anexo 15-3 La clara del huevo cocido es una fuente de biotina

B. El acetil-COA regula la actividad de la piruvato carboxilasa

C. El oxalacetato es transportado al exterior de la mitocondria por la acción de dos deshidrogenasas

D. La fosfoenolpiruvato carboxiquinasa convierte el oxalacetato en fosfoenolpiruvato

E. La interconversión de fructosa 6-fosfato y fructosa 1,6-bisfosfato es la etapa reguladora de la gluconeogénesis

F. La glucosa 6-fosfatasa convierte la glucosa 6-fosfato en glucosa

G. La alanina producida en el músculo esquelético es transportada al hígado, donde es convertida en glucosa vía gluconeogénesis

15.7 La ruta de las pentosas fosfato produce NADPH y ribosa 5-fosfato

A. La fase oxidativa de la ruta de las pentosas fosfato genera dos moléculas de NADPH

B. La fase no oxidativa de la ruta de las pentosas fosfato interconvierte fosfopentosas e intermediarios glicolíticos

15.8 Las demandas relativas de NADPH, ribosa 5-fosfato y ATP determinan el destino de la glucosa 6-fosfato

Anexo 15-4 La deficiencia de la glucosa ó-fosfato deshidrogenasa puede producir anemia hemolítica inducida por medicamentos

Resumen

Problemas


Capítulo 16 El metabolismo de los ácidos grasos

16.1 Los triacilgliceroles son digeridos y sus componentes absorbidos en el intestino delgado

16.2 Los ácidos grasos son degradados a través de la ruta de la P-oxidación

A. Los ácidos grasos son activados por reacción con coenzima A

B. Los ácidos grasos deben ser transportados a la matriz mitocondrial para que tenga lugar la P-oxidación

C. La Poxidación de los ácidos grasos saturados comprende cuatro reacciones catalizadas por enzimas

D. La oxidación completa de una molécula de palmitato conduce a la formación de 129 moléculas de ATP

E. La oxidación de los ácidos grasos insaturados requiere una isomerasa, una hidratasa y una epimerasa

F. La etapa final de la P-oxidación de los ácidos grasos de número impar de átomos de carbono genera propionil-COA, que se transforma en succinil- COA

XXX

Anexo 16-1 Las enzimas dependientes de coenzima B12 catalizan reordenaciones intramoleculares

16.3 La síntesis y la degradación de los ácidos grasos tienen lugar a través de rutas diferentes

16.4 La biosíntesis de los ácidos grasos requiere acetil-COA, malonil-COA y NADPH

16.5 La biosíntesis de los ácidos grasos saturados comprende siete reacciones enzimáticas

A. El acetil-COA es convertido en malonil-COA en la primera etapa de la biosíntesis de los ácidos grasos

B. El acetil-COA y el malonil-COA son convertidos en acetil-Pan-Enz y en malonil-Pan-Enz, respectivamente

C. La fase de elongación de la biosíntesis de los ácidos grasos comprende cuatro reacciones enzimáticas

16.6 La elongación y desaturación adicional de los ácidos grasos emplea otros sistemas de enzimas

A. La elongación adicional de la cadena de acilo tiene lugar en las mitocondnas y en los microsomas

B. La desaturación de los ácidos grasos se lleva a cabo por enzimas microsomales del hígado

Anexo 16-2 Las prostaglandinas regulan la acción hormonal

16.7 . El metabolismo de los ácidos grasos está controlado por efectores alostéricos y por modificación covalente de enzimas reguladoras

16.8 El metabolismo de los ácidos grasos y el metabolismo de la glucosa están interrelacionados y tienen lugar a velocidades diferentes en los distintos órganos

16.9 Los cuerpos cetónicos suministran energía al tejido muscular

Resumen

Problemas


Capítulo 17 El catabolismo de los aminoácidos y el ciclo de la urea

17.1 Todos los aminoácidos resultan desaminados durante su catabolismo

A. Las transaminasas interconvierten los a-aminoácidos y los a-cetoácidos

B. La glutamato deshidrogenasa cataliza la desaminación oxidativa del glutamato

17.2 El ciclo de la urea incorpora los iones amonio en urea

A. Las reacciones enzimáticas del ciclo de la urea se verifican mayoritariamente en el hígado

B. Existen defectos hereditarios del ciclo de la urea

17.3 Rutas del catabolismo de los aminoácidos

A. Los aminoácidos asparagina y aspartato se convierten en oxalacetato

XXXI

B. Los aminoácidos alanina, treonina, cisteína, serina y glicocola son convertidos en piruvato

C. Los aminoácidos prolina, arginina, histidina, glutamina y glutamato se convierten en a-cetoglutarato

D. Los aminoácidos metionina, valina e isoleucina se convierten en succinil-COA

E. Los aminoácidos fenilalanina y tirosina se convierten en fumarato y acetoacetato

Anexo 17-1 Algunas hidroxilasas requieren pterina

F. Los aminoácidos leucina, lisina y triptófano se convierten en acetil-COA

Anexo 17-2 Hoy en día se conocen numerosos defectos hereditarios del metabolismo de los aminoácidos

Resumen

Problemas


Capítulo 18 La fotosíntesis

18.1 La fotosíntesis puede dividirse en reacciones luminosas y reacciones oscuras

18.2 La fotosíntesis en las algas y en las plantas verdes tiene lugar en los cloroplastos

18.3 La clorofila y los pigmentos especializados absorben luz

18.4 Los pigmentos son componentes de unidades funcionales llamadas fotoastemas

18.5 La membrana tilacoidal de las plantas superiores contiene dos tipos de fotosistemas, un complejo de citocromo bf y una ATP sintetasa

18.6 Resultados del transporte de electrones no cíclico en la reducción de NADPO a NADPH

18.7 El flujo cíclico de electrones conduce a la síntesis del ATP sin fotólisis del agua

18.8 La síntesis del ATP en el cloroplasto depende de la generación de un gradiente de protones a través de la membrana tilacoidal

18.9 La estructura del centro reactivo de las bacterias ha sido determinada por cristalografía de rayos X

18.10 El transporte electrónico en las bacterias purpúreas no sulfobacterias es cíclico

Anexo 18-1 Los análisis biofsico y genético de las reacciones luminosas están más avanzados en las bacterias fotosintéticas

A. Se ha determinado la estructura del centro reactivo fotosintético bacteriano

B. Se han utilizado nuevos métodos espectroscópicos para estudiar las reacciones luminosas de la fotosíntesis

C. La investigación futura del centro reactivo requerirá un esfuerzo multidisciplinario

18.1 1 Las reacciones oscuras de la fotosíntesis reducen el C02 a hidratos de carbono

18.12 Las enzimas del ciclo de PCR son reguladas por varios mecanismos

XXXII

A. La activación por la luz de las enzimas del ciclo de PCR ocurre mediante la reducción de puentes disulfuro a grupos sulfhidrilo

B. Algunas enzimas del ciclo de PCR están reguladas por el pH y la concentración de del estroma

18.13 La etapa inicial del ciclo de PCR está catalizada por la RuBisCO

18.14 La RuBisCO también cataliza la oxigenación de la ribulosa 1,5-bisfosfato, que conduce a la fotorrespiración

18.15 La ruta C4 de asimilación del carbono minimiza la actividad oxigenasa de la RuBisCO, y, por consiguiente, la fotorrespiración, concentrando C 0 2

18.16 El metabolismo ácido de las crasuláceas también concentra C 0 2 en el sitio de la RuBisCO

18.17 La sacarosa y el almidón se sintetizan a partir de compuestos carbonados desviados del ciclo de PCR

Resumen

Problemas


VOLUMEN II

Cuarta parte La biosíntesis de los precursores de las macromoléculas

Capítulo 19 Biosíntesis y transporte de los Iípidos de membrana y formación de los derivados del colesterol

19.1 El CDP-diacilglicerol es un intermediario fundamental en la síntesis de glicerofosfolipidos en los organismos procariontes

19.2 El fosfatidato es un intermediario esencial en la biosíntesis de los glicerofosfolípidos en los organismos eucariontes

A. El fosfatidato puede derivar del glicerol 3-fosfato o de la dihidroxiacetona fosfato

B. La fosfatidilcolina y la fosfatidiletanolamina son derivados del 1,2-diacilglicerol

C. Los triacilgliceroles son derivados del 1,2-diacilglicerol

D. El fosfatidilglicerol, la cardiolipina y el fosfatidilinositol son derivados del CDP-diacilglicerol

E. Los plasmalógenos se sintetizan a partir de dihidroxiacetona fosfato

19.3 La ceramida es un precursor de los esfingolípidos en los organismos eucariontes

19.4 Los defectos hereditarios en el catabolismo de los esfingolípidos pueden ser letales

19.5 El acetil-COA es el precursor del colesterol

A. El acetil-COA se convierte en mevalonato

B. El mevalonato se convierte en escualeno mediante reacciones sucesivas de transferencia de prenilo

XXXIII

C. El escualeno se transforma en lanosterol

D. El lanosterol se convierte en colesterol en unas 20 etapas

19.6 Las hormonas esteróidicas derivan del colesterol

A. La pregnenolona es la primera hormona esteróidica derivada del colesterol

B. La pregnenolona se transforma en progesterona

C. Los corticosteroides provienen de la progesterona

D. Las hormonas sexuales son también derivados de la progesterona

E. Las hormonas esteróidicas controlan la expresión génica

19.7 La vitamina D3 es un derivado del colesterol

19.8 Los ácidos biliares son derivados del colesterol

19.9 Los lípidos se transportan sn el plasma junto a proteínas, formando lipoproteínas

A. Los quilomicrones y las lipoproteínas de muy baja densidad transportan lípidos desde el intestino y el hígado, respectivamente, hacia los tejidos periféricos

B. El metabolismo del colesterol está ligado a la degradación de las lipoproteínas de baja densidad

C. Las lipoproteínas de alta densidad incipientes se convieten en proteínas de alta densidad en el plasma

Resumen

Problemas


Capítulo 20 Biosíntesis de aminoácidos y procesos biosintéticos relacionados

20.1 El nitrógeno orgánico proviene, en último término, del nitrógeno atmosférico

A. Los microorganismos controlan el flujo de nitrógeno a través de la biosfera

B. La nitrogenasa cataliza la reducción del nitrógeno atmosférico a amoníaco

20.2 El amoníaco se incorpora en los aminoácidos vía glutamato y glutamina

20.3 Los 20 aminoácidos necesarios para la síntesis de proteínas se pueden agrupar en familias biosintéticas en función del origen de los átomos de carbono

A. El glutamato, la glutamina, la prolina, la arginina y, en hongos, la lisina obtienen sus esqueletos carbonados a partir del a-cetoglutarato

B. La serina, la glicocola y la cisteína consiguen sus esqueletos carbonados a partir del 3-fosfoglicerato

Anexo 20-1 El tetrahidrofolato participa en la transferencia de fragmentos monocarbonados en la sintesis de ciertos aminoácidos y otras moléculas

C. El esqueleto carbonado del aspartato, la asparagina, la lisina, la metionina, la treonina y la isoleucina deriva del oxalacetato

XXXIV

D. La alanina, la valina y la isoleucina obtienen su esqueleto carbonado del piruvato

E. La fenilalanina, la tirosina y el triptófano derivan su esqueleto carbonado del fosfoenolpiruvato y de la eritrosa 4-fosfato

F. La histidina obtiene su esqueleto carbonado de la ribosa 5-fosfato

20.4 El grupo hemo se sintetiza a partir de glicocola y succinil-COA

Anexo 20-2 Las porfirias son defectos congénitos del metabolismo del hemo

20.5 El catabolismo del hemo genera el pigmento biliar bilirrubina

Resumen

Problemas


Capítulo 2 1 Biosíntesis de nucleótidos

2 1.1 La nomenclatura de los nucleótidos y nucleósidos refleja su estructura 627

2 1.2 La ruta de biosíntesis de los nucleótidos de purina consta de 10 etapas 63 1

2 1.3 El IMP se transforma en AMP y GMP 636

2 1.4 La biosíntesis de los nucleótidos de purina está regulada por retroinhibición 639

2 1.5 Las purinas pueden ser recuperadas de las rutas catabólicas 639

2 1.6 Los nucleótidos de pirimidina se ensamblan de forma distinta que los nucleótidos de purina 639

2 1.7 El CTP se origina a partir del UMP 64 1

2 1.8 La organikación y regulación de la biosíntesis de las pirimidinas difiere de E. coli a los mamíferos 642

A. La ATCasa es la principal enzima reguladora de la biosíntesis de los nucleótidos de pirimidina en E. coli 642

B. En los mamíferos, la velocidad de biosíntesis de los nucleótidos de pirimidina está controlada por proteínas multifuncionales 643

2 1.9 Los nucleótidos de pirimidina pueden recuperarse de las rutas catabólicas

2 1.10 La ribonucleótido reductasa convierte ribonucleósidos difosfato en desoxirribonucleósidos difosfato

2 1.1 1 La metilación del desoxiuridilato produce desoxitimidilato

A. La timidilato sintasa cataliza la conversión de dUMP en dTMP

B. La síntesis de desoxitimidilato se inhibe por algunas drogas anticancerígenas

2 1.12 Los grupos nucleótidos de la coenzima A, el NADO y el FAD, son derivados del ATP

2 1.13 Los nucleótidos de purina se degradan a ácido únco en el hombre

2 1.14 El ácido úrico continúa su degradación en numerosos animales

2 1.15 Los nucleótidos de pirimidina se degradan a acetil-COA y succinil-COA

xxxv

2 1.16 Algunas enfermedades metabólicas están causadas por defectos en la degradación de los nucleótidos 658

Resumen 658

Problemas 659


Quinta Parte Flujo de la información biológica

Capítulo 22 Los ácidos nucleicos

22.1 El DNA es un polímero lineal de desoximbonucleótidos unidos mediante enlaces fosfodiéster 666

22.2 El DNA es una hélice doble 668

22.3 El DNA puede existir en distintas conformaciones 673

22.4 La solvatación, el apilamiento de las bases y los enlaces de hidrógeno estabilizan la doble hélice 677

22.5 La doble hélice puede desenrollarse 677

22.6 Las moléculas de DNA se encuentran generalmente superenrolladas en las células 678

A. El superenrollamiento puede definirse cuantitativamente 68 1

B. Las topoisomerasas cambian el número de uniones del DNA 68 1

22.7 El DNA está empaquetado en la cromatina en el núcleo de las células eucarióticas 684

A. Las histonas son los componentes proteicos de la cromatina 684

B. Los nucleosomas son las subunidades de la cromatina 686

C. Los nucleosomas se empaquetan en fibras de 30 nm de diámetro 688

22.8 El ácido ribonucleico es un polímero lineal de ribonucleótidos 688

22.9 Existen varios tipos diferentes de moléculas RNA 69 1

22.10 El RNA es químicamente más reactivo que el DNA 69 1

22.1 1 Las nucleasas hidrolizan los ácidos nucleicos 693

A. Las desoxirribonucleasas hidrolizan los enlaces fosfodiéster del DNA 693

B. Las ribonucleasas hidrolizan los enlaces fosfodiéster del RNA 695

Anexo 22-1 Mecanismo de reaccion de la ribonucleasa 696

22.12 La secuencia nucleotídica del DNA puede determinarse rápidamente 696

Resumen 700

Problemas 70 1

Lecturas recomendadas 70 1

XXXVI

Capítulo 23 La replicación del DNA

23.1 Matthew Meselson y Franklin Stahl demostraron que la replicación del DNA es semiconservativa

23.2 La replicación del DNA está ligada al ciclo celular

23.3 La replicación del DNA es bidireccional

23.4 La holoefizima DNA polimerasa 111 cataliza, en la horquilla de replicación, las reacciones de elongación de cadena de la replicación del DNA

A. La elongación de la cadena ocurre durante una reacción de transferencia de un grupo nucleotidilo

B. La holoenzima DNA polimerasa 111 no se disocia del DNA durante la elongación de la cadena

C. La holoenzima DNA polimerasa 111 es muv procesativa sólo cuando se encuentra ensamblada en una máquina proteica

D. La síntesis de DNA es un proceso autocorregible

23.5 En la horquilla de replicación las dos cadenas se sintetizan mediante mecanismos diferentes

A. La síntesis del DNA en la hebra retardada es discontinua

B. Cada fragmento de Okazaki comienza con un RNA cebador

C. La DNA polimerasa 1 rellena los huecos creados por la eliminación de los RNA cebadores

D. La DNA ligasa sella las muescas de la hebra retardada

Anexo 23-1 Secuenciación de DNA utilizando didesoxinucleótidos

23.6 La síntesis de DNA en las hebras conductora y retardada ha de ocurrir simultáneamente en la horquilla de replicación

23.7 La iniciación de la replicación del DNA en el cromosoma bacteriano ocurre en un único sitio

23.8 La iniciación de la replicación del DNA requiere el ensamblamiento del replisoma

A. El origen de replicación interacciona con proteínas específicas

B. La acción concertada de vanas proteínas produce la apertura de la doble hélice en el origen de replicación

C. Las proteínas necesarias para la síntesis de los cebadores se ensamblan en el primosoma

23.9 La terminación de la replicación del DNA debe ser un proceso activo

23.10 La replicación del DNA en eucariontes es similar a la replicación del DNA en procariontes

23.1 1 Las moléculas de DNA danadas pueden ser reparadas

Resumen

Problemas


XXXVII

Capítulo 24 La transcripción

La transferencia de la información genética del DNA a las proteínas requiere la participación de varias clases de moléculas de RNA

La RNA polimerasa cataliza la síntesis del RNA

A. La RNA polimerasa de E. coli es un oligómero

B. Todas las RNA polimerasas de organismos procariontes funcionan de forma análoga

La RNA polimerasa cataliza la elongación de la cadena

Anexo 24-1 Por convenio, la orientación de los genes es 5' + 3'

La transcnpción que cataliza la RNA polimerasa se inicia en las secuencias promotoras

A. Los promotores se localizan en los extremos 5'-terminales de los genes

B. La RNA polimerasa se une a las secuencias promotoras

C. El reconocimiento del promotor corre a cargo de la subunidad a

D. La formación de la burbuja de transcripción y la síntesis del cebador son las etapas limitantes de la velocidad de la iniciación

Anexo 24-2 El genoma de E. coli está reorganizado para impedir la colisión de las polimerasas

La RNA polimerasa cataliza varias reacciones topológicas en la burbuja de transcripción

Anexo 24-3 Algunas drogas inhiben la transcripción mediante la desorganización de la estructura del DNA

La terminación de la transcnpción requiere secuencias de terminación especiales

A. La RNA polimerasa se detiene al transcribir algunas secuencias

B. En la terminación simple la estabilidad del híbrido RNA:DNA se reduce por la presencia de secuencias específicas

C. Algunos sitios de terminación son dependientes de rho

La máquina de transcripción funciona de manera similar en eucariontes y en procariontes

Los genes transcripcionalmente activos están incluidos en nucleosomas

El ensamblamiento del complejo de transcripción en la etapa de iniciación en eucariontes es un proceso complejo

A. Los factores de transcripción de los genes de la clase 111 se unen a regiones internas de control

B. Los factores de los genes de la clase 11 se unen a promotores localizados antes del sitio de iniciación de la transcripción

C. Los factores de transcripción de los genes de la clase 1 se unen a los sitios promotores, que vanan de organismo a organismo

Los sitios de terminación eucarióticos frecuentemente continen filas de T

Los genes pueden transcribirse con distinta velocidad

XXXVIII

Resumen

Problemas


Capítulo 25 El procesamiento del RNA

25.1 El procesamiento del RNA está relacionado con la estabilidad del RNA 782

25.2 Los productos primarios de transcripción de los genes del tRNA son procesados en gran extensión 783

A. Los extremos 5'-terminales de los precursores del tRNA procariótico generalmente maduran por una digestión con RNasa P 783

B. Los extremos 3'-terminales de los precursores maduran exclusivamente por üna digestión exonucleótica 785

C. Algunos precursores de tRNA eucarióticos contienen intrones que se eliminan en el "splicing" del RNA 787

D. Las moléculas de tRNA contienen muchos nucleótidos modificados covalentemente 79 1

Anexo 25-1 El descubrimiento de los intrones 792

25.3 Los productos primarios de transcripción de los genes del rRNA se procesan mediante "splicing" y metilación 792

25.4 Algunos precursores de RNA contienen intrones de auto-"splicing" 793

A. Los intrones del grupo 1 requieren un cofactor de guanosina 793

B. Los intrones del grupo 11 requieren espermidina 797

Anexo 25-2 La IVS-19 lineal puede actuar como una RNA polimerasa 798

25.5 En los eucariontes, el procesamiento de las moléculas inmaduras de mRNA incluye la modificación covalente, la adición de nucleótidos y el "splicing" 799

A. Una estructura de "cap" se une a los extremos 5'-terminales de las moléculas de hnRNA eucariótico

B. Los precursores de las moléculas de mRNA eucariótico son fragmentadas y modificadas en el extremo 3'-terminal 802

Anexo 25-3 Las colas de poli A y la purificación del mRNA 802

25.6 Muchos genes eucanóticos que codifican para proteínas contienen intrones 805

A. La mayoría de los genes eucarióticos poseen una organización compleja 806

B. Las secuencias consenso de los sitios de "splicing" se encuentran al final de los intrones 808

C. En el "splicing" de los precursores del mRNA, la formación de un intermediario en lazo está catalizada por un complejo de "splicing" 809

Anexo 25-4 Las enfermedades autoinmunes y el descubrimiento de las snRNPs 812

D. Los precursores del mRNA se encuentran asociados a proteínas nucleares específicas 813

E. Los intrones no son escindidos en sentido 5' -+ 3' 8 13

XXXIX

F. El "splicing" diferencial y la adición de colas de poli A pueden conducir a que se produzca más de una proteína a partir de un solo gen 8 14

25.7 Los genes que contienen intrones reflejan probablemente la estructura de genes más antiguos 8 14

Anexo 25-5 Los psezidogenes son copias inactivas de genes filncionalmente activos 8 17

Resumen 818

Problemas 819


Capítulo 26 El código genético y el RNA de transferencia

26.1 El código genético está formado por codones de tripletes no solapados 822

Anexo 26-1 La traducción in vitro permitió el desciframiento del código genetico 824

26.2 El código genético no es ambiguo, está degenerado y es casi universal 824

26.3 Los codones especifican la terminación y el comienzo de la síntesis de proteínas 825

26.4 Existen algunos códigos genéticos alternativos 826

26.5 Las mutaciones pueden cambiar el sentido de los codones 826

A. Las mutaciones erróneas alteran la secuencia del codón 826

B. Las mutaciones sin sentido introducen codones de terminación prematuros 827

C. La pauta de lectura de la secuencia de nucleótidos se puede alterar en algunos tipos de mutaciones 827

26.6 Los mutágenos provocan algunos tipos de mutaciones 828

26.7 Todas las moléculas de RNA de transferencia comparten las mismas características 829

A. La estructura secundaria de las moléculas de tRNA recuerda a una hoja de trébol 829

B. Las moléculas de tRNA se pliegan en forma de L 83 1

26.8 El anticodón puede balancearse durante el emparejamiento de bases 833

26.9 Los codones sinónimos no se emplean de forma equivalente 834

26.10 Algunas moléculas de tRNA supresoras contienen anticodones alterados 835

26.1 1 las aminoacil-tRNA sintetasas catalizan la adición de los aminoácidos a sus correspondientes moléculas de tRNA 837

A. Las células contienen especies distintas de aminoacil-tRNA sintetasas con estructuras muy diferentes 837

B. Las moléculas de aminoacil-tRNA se sintetizan en dos etapas 837

26.12 Cada aminoacil-tRNA sintetasa es altamente específica para un aminoácido y sus correspondientes moléculas de tRNA 839

A. Las aminoacil-tRNA sintetasas distinguen los aminoácidos que van a unir por diferencias en sus cargas, tamaño y energías libres estándar de unión 839

B. La especificidad de las aminoacil-tRNA sintetasas por las moléculas de tRNA implica interacciones entre sus superficies

C. La aminoacilación de una molécula de tRNA determina qué aminoácido se inserta en cada codón

26.13 Algunas aminoacil-tRNA sintetasas poseen una actividad correctora

26.14 Las mitocondrias poseen sus tRNA y aminoacil-tRNA sintetasas propias

Resumen

Problemas


Capítulo 27 La síntesis y transporte de proteínas

27.1 La formación de los enlaces peptídicos ocurre en los ribosomas

A. Los ribosomas están compuestos por moléculas de rRNA y proteínas

B. El ribosoma de E. coli está compuesto por dos subunidades, 30s y 50s

C. Las proteínas ribosomales y el rRNA se ensamblan espontáneamente, formando los ribosomas

D. Las tres moléculas de los rRNAs de E. coli provienen del mismo producto de la transcripción

27.2 Las proteínas se sintetizan desde el extremo N-terminal al extremo C-terminal

27.3 El mRNA es traducido en la dirección 5' + 3'

27.4 En el ribosoma la traducción se produce en tres etapas distintas

A. La formación de un complejo de iniciación pone en marcha la síntesis proteica

B. Tres proteínas colaboran en la formación del complejo de iniciación en E. coli

C. El rRNA 16s y el mRNA interaccionan, a fin de que se elija el codón de iniciación correcto

27.5 La elongación de la cadena ocurre en un microciclo que consta de tres etapas

A. El factor de elongación Tu acopla un aminoacil-tRNA en el sitio A

B. La peptidil transferasa ribosomal cataliza la formación de enlaces peptídicos

C. Durante la translocación el ribosoma se mueve un codón

27.6 Los factores de liberación intervienen en la terminación de la síntesis proteica

27.7 Muchos ribosomas pueden traducir simultáneamente el mismo mRNA

27.8 La síntesis proteica es energéticamente costosa

27.9 Algunos antibióticos inhiben la síntesis proteica

27.10 Los ribosomas eucarióticos se asemejan, en estructura y función, a los ribosomas procarióticos

A. El ribosoma eucariótico consta de una subunidad 40s y de una subunidad 60s

XLI

B. Las moléculas de RNA ribosomales tienen en común vanas características estructurales

C. La síntesis proteica eucariótica es similar, en líneas generales, a la síntesis proteica procariótica

27.11 La toxina diftérica inhibe la translocación de los ribosomas eucarióticos

27.12 El plegamiento de las proteínas y su modificación ocurre cotraduccionalmente

27.13 La mayor parte de las proteínas destinadas a cruzar una membrana contienen un péptido sena1 hidrofóbico

27.14 La ruptura proteolítica, el transporte a través de la membrana y la traducción ocurren simultáneamente

27.15 La mayona de las proteínas de secreción son glicosiladas en la luz del retículo endoplásmico

A. La mayor parte de las cadenas de oligosacáridos de las glicoproteínas están unidas a residuos de asparagina

B. El dolicol fosfato porta el oligosacárido central activado

C. Las glicoproteínas son procesadas y clasificadas en los complejos de Golgi

Resumen

Problemas


Capítulo 28 Regulación de la expresión génica I

28.1 La expresión secuencia1 de algunos genes puede ser controlada por una cascada de factores a

28.2 La iniciación de la transcripción puede ser controlada por represores y activadores

28.3 La expresión del operón lac es un ejemplo clásico de regulación negativa

A. En E. coli, los genes que se necesitan para metabolizar los P-galactósidos están organizados dentro de un operón y son regulados por un represor

B. El represor lac se une a los operadores lac

C. El represor lac es una proteína alostérica

Anexo 28-1 ;Es la lactosa una fuente usual de carbono para E. coli.7

D. El represor lac y la UNA polimerasa se unen simultáneamente al operón

E. La unión del represor lac a los operadores lac está dirigida entrópicamente

Anexo 28-2 El efecto quelante explica por qué muchas proteínas que se unen a DNA son rnultiméricas

28.4 El operón lac de E. coli también es controlado por un activador

A. La proteína receptora de cAMP es una proteína alostérica que media la represión catabólica

B. La proteína CRP:cAMP activa la transcripción al interaccionar con la RNA polimerasa unida al promotor

Anexo 28-3 Regulación de los niveles de cAMP

28.5 Algunos genes del bacteriófago A son regulados por represores

A. El bacteriófago A puede seguir un ciclo lítico o un ciclo lisogénico

B. Los operones del bacteriófago A son controlados por diferentes represores

C. Las proteínas cl y Cro se unen a los mismos sitios, pero con diferente afinidad

Anexo 28-4 La unión cooperativa altera la respuesta de un sistema de regulación

28.6 Algunas proteínas reguladoras que se unen al DNA presentan características estructurales comunes

A. Los dominios por los que las proteínas cl, Cro y cRP:cAMP se unen al DNA son semejantes

B. El motivo hélice-giro-hélice se encuentra en muchas proteínas que se unen al DNA

Anexo 28-5 Algunas proteínas que se unen al Dh'A tienen dominios estructurales quelantes de zinc

C. Las proteínas pueden interaccionar de diferentes formas con el DNA

Anexo 28-6 En la unión de las proteínas al DNA intervienen varios tipos de interacciones

28.7 El operón trp de E. coli es regulado tanto por represión como por atenuación

28.8 Dos activadores regulan positivamente el regulón maltosa

28.9 La mayor parte de los genes eucarióticos se regulan mediante activación transcripcional

A. El metabolismo de la galactosa en levaduras está regulado por la unión de la proteína GAL4 a una secuencia activante anterior

B. Los potenciadores son importantes en la regulación específica de los tejidos y en la regulación del desarrollo

C. Los potenciadores median la comunicación intercelular en los eucariontes pluricelulares

Resumen

Problemas


Capítulo 29 Regulación de la expresión génica II

29.1 La regulación de la expresión génica puede implicar la alteración de la disponibilidad del DNA

A. El DNA eucariótico está organizado en eucromatina y heteracromatina

B. La expresión de los genes de la hemoglobina de pollo puede depender de la estructura de la cromatina

C. En las hembras de los mamíferos se inactiva un cromosoma X por condensación a heterocromatina

XLIII

Anexo 29-1 Determinación del sexo y compensación de dosis en humanos

D. Algunos genes se amplifican durante el desarrollo

29.2 La expresión génica se puede regular alterando la estabilidad del mRNA

29.3 La expresión génica se puede regular en la fase de traducción

A. La síntesis de las proteínas ribosómicas de E. coli está asociada al acoplamiento de ribosomas

B. La síntesis de las subunidades de la hemoglobina está ligada a la disponibilidad del grupo hemo

C. La síntesis del factor procariótico de liberación RF-2 requiere un desplazamiento de la pauta de lectura durante la traducción

29.4 Algunas proteínas intracelulares se marcan para ser degradadas

29.5 La expresión génica del bactenófago A incluye múltiples mecanismos de regulación

A. El desarrollo del fago A depende de una correcta sincronización de etapas durante su ciclo vital

B. Uno de los genes tempranos inmediatos del fago A es un antagonista de la terminación de la transcripción

29.6 Los supresores de la terminación de la transcnpción permiten una transcnpción eficiente de los genes tempranos

A. La expresión de cI requiere inicialmente la presencia del activador cII

B. La decisión entre la vía lítica y la lisogénica radica en las proteínas cII y Cro

C. La proteína cII también controla la integración del genoma del fago A en el cromosoma de E. coli

29.7 El cambio de la vía lisogénica a la lítica requiere la inducción de los genes reprimidos por la proteína cI

29.8 Durante el ciclo lítico está inhibida la producción de la integrasa

29.9 En el desarrollo lítico está implicada una cascada de antiterminación

Anexo 29-2 La proteína cll inhibe la producción de la proteína Q al activar la transcripción de un RNA contrasentido

Resumen

Problemas


Capítulo 30 La tecnología del DNA recombinante

30.1 La tecnología del DNA recombinante permite clonar el DNA

30.2 La tecnología se basa en cortar y unir el DNA

30.3 Mediante selección y búsqueda se pueden aislar los clones que se deseen

A. Para identificar transformaciones se utilizan procesos de selección y búsqueda

XLIV

B. Los procesos de selección y de búsqueda permiten la identificación de las moléculas recombinantes deseadas

30.4 El clonaje molecular comienza con la construcción de bibliotecas del DNA

30.5 Las bibliotecas de cDNA representan poblaciones de mRNA

30.6 Las bibliotecas de DNA deben ser grandes para ser útiles

30.7 El clon que se desea puede detectarse mediante el examen de la biblioteca

A. Algunas sondas se basan en la información que se tiene acerca de la secuencia del DNA

Anexo 30-1 Hibridación de los ácidos nucleico~

B. Algunas sondas de ácidos nucleicos se construyen a partir de secuencias de aminoácidos conocidos

Anexo 30-2 La síntesis química de D'VA J. de pequeñas proteínas

C . Las sondas también pueden ser moléculas de RNA

30.8 Algunos métodos de selección y de búsqueda detectan productos génicos

30.9 La búsqueda en las bibliotecas de cDNA formadas con vectores de expresión se puede realizar con anticuerpo

30.10 La identidad de una molécula de DNA recombinante debe confirmarse independientemente

30.1 1 Los genes clonados se pueden utilizar de diversas formas

A. El subclonaje transfiere los genes, permitiendo que se puedan utilizar

B. Los vectores procarióticos de expresión permiten optimizar la producción de proteínas en las bacterias

C. Algunos vectores de expresión pueden utilizarse en eucariontes

D. La mutagénesis dirigida del DNA clonado ha revolucionado los estudios de estructura-función

30.12 Se ha aplicado la tecnología del DNA recombinante para resolver problemas prácticos

A. Se han modificado los genes de las bacterias

B. Se han modificado los genes de las plantas

C. La tecnología del DNA recombinante puede utilizarse para disenar fármacos

D. La tecnología del DNA recombinante está modificando la medicina moderna

Anexo 30-3 La reacción en cadena de la polimerasa facilita mucho el aislamiento de alelos

E. El genoma humano será cartografiado y en un futuro podría ser secuenciado

Resumen

Problemas


XLV

Sexta parte Biología molecular de la célula

Capítulo 3 1 El transporte a través de las membranas biológicas

3 1.1 La difusión pasiva es el tipo más sencillo de transporte a través de las membranas

3 1.2 La difusión facilitada es un segundo tipo de transporte a través de las membranas

3 1.3 El potencial químico hace que la difusión neta tenga lugar a favor de un gradiente de concentración

3 1.4 El potencial de membrana afecta al movimiento de los iones a través de las membranas celulares

3 1.5 El transporte activo es un tercer tipo de transporte a través de las membranas

3 1.6 El transporte activo primario depende de fuentes primarias de energía

A. La membrana plasmática de las células animales contiene una bomba de Na@-Ka

B. La ATPasa de c a @ bombea iones ~ a @ en las células musculares

C. La bacteriorrodopsina es una bomba de protones alimentada con energía lumínica

3 1.7 El transporte activo secundario depende de los gradientes iónicos

3 1.8 El transporte por translocación de grupo implica la modificación química de la molécula de azúcar transportada

3 1.9 Las proteínas transportadoras intervienen en el paso de los metabolitos a traves de la membrana mitocondrial interna

A. Los iones c a @ se intercambian por protones

B. Los ionóforos transportan iones a través de la membrana mitocondrial interna

C. El transporte de fosfato es un proceso electroneutro

D. La proteína transportadora de nucleótidos de adenina intercambia ATP por ADP en un proceso de antiporte

E. Una lanzadera transporta el NADH del citosol a la mitocondria

3 1.10 Algunos sistemas de doble membrana poseen poros hidrofílicos que permiten la difusión de moléculas polares a través de la membrana externa

3 1.1 1 Las uniones en hendidura conectan células adyacentes de un mismo tipo

3 1.12 La insulina regula el número de moléculas transportadoras de glucosa presentes en la membrana plasmática de las células musculares y los adipocitos

Resumen

Problemas


XLVI

Capítulo 32 La transmisión del impulso nervioso y la transducción de señales en los sistemas sensoriales 1049

32.1 Las neuronas transmiten los impulsos nerviosos 1049

32.2 La propagación del impulso nervioso depende de la apertura y el cierre de canales iónicos presentes en la membrana plasmática del axón 105 1

A. La apertura y el cierre de los canales de sodio depende del potencial de membrana 1053

B. La mielinización incrementa la velocidad de propagación del impulso nervioso 1053

C. Las proteínas quinasas dependientes de cAMP pueden regular la actividad de los canales de Na@ sensibles a voltaje 1054

D. Algunas neurotoxinas son inhibidores competitivos de los canales de Na@ sensibles a voltaje 1054

E. Los canales iónicos son selectivos de las sustancias que transportan 1054

32.3 La acetilcolina es el neurotransmisor de las uniones neuromusculares 1057

32.4 El receptor de la acetilcolina ha sido aislado a partir del órgano eléctrico de la anguila y de la raya 1058

A. El receptor de la acetilcolina es un pentámero 1058

B. Las neurotoxinas aisladas del veneno de algunas serpientes y de otras fuentes inhiben al receptor de la acetilcolina 1059

32.5 La acetilcolinesterasa cataliza la hidrólisis de la acetilcolina 1060

32.6 Los análogos de la acetilcolina y los inhibidores de la acetilcolinesterasa pueden actuar como drogas y tóxicos 106 1

32.7 La luz provoca la hiperpolarización de la membrana plasmática de los bastoncillos de la retina

A. El 1 1-cis-retina1 es la molécula del sistema visual encargada de absorber la luz 1064

B. La rodopsina es un aducto covalente del 1 1-ci.s-retina1 y la opsina 1065

C. La luz provoca la isomerización del 1 1 -cis-retina1 1067

D. La absorción de luz por la rodopsina conduce al cierre de los canales de Na@ de la membrana plasmática del segmento externo de los bastoncillos 1069

E. El efecto de la luz sobre los canales de N a a está mediado por la transducina y el cGMP 1070

32.8 El sistema olfativo es capaz de discriminar entre un gran número de moléculas orgánicas volátiles 1072

A. El sentido del olfato depende de una serie de neuronas especializadas 1072

B. Las proteínas G, la adenilato ciclasa y el cAMP intervienen en la transducción de las señales olfativas 1072

C. La naturaleza de los receptores del olor no es aún bien conocida 1073

32.9 La comunicación hormonal, la fotorrecepción y el sentido del olfato poseen mecanismos similares de transducción de señales 1074

XLVII

Resumen

Problemas


Capítulo 33 Las proteínas contráctiles y el citoesqueleto

33.1 La disposición estructurada de los filamentos de actina y de miosina está implicada en la contracción muscular 1078

A. Los filamentos finos y los filamentos gruesos no se acortan durante la contracción muscular 108 1

B. La actina es el principal componente de los filamentos finos 108 1

C. Los filamentos gruesos se componen de miosina 1082

D. La miosina puede unirse a la actina y posee actividad ATPasa 1082

E. La hidrólisis del ATP provoca un cambio conformacional en las cabezas de miosina 1084

F. Un aumento de la concentración de iones ~ a @ desencadena la contracción muscular 1085

G. La troponina y la tropomiosina controlan los efectos del ~ a @ en la contracción muscular 1086

H. La fosfocreatina actúa como reservorio de energía para mantener la contracción muscular rápida 1086

33.2 Los filamentos de actina se encuentran presentes en la mayor parte de las células no musculares 1087

A. Los filamentos de actina de las células no musculares son estructuras dinámicas 1088

B. La actina y la miosina son los principales componentes de los anillos contráctiles 1089

C. Los filamentos de actina juegan un papel estructural en las microvellosidades intestinales

33.3 Los microtúbulos son los componentes esenciales del citoesqueleto 109 1

A. Los microtúbulos están constituidos por tubulina 1092

B. Los cilios y los flagelos son estructuras similares 1092

C. El axonema es la unidad funcional de los cilios y de los flagelos 1092

D. Los cilios y los flagelos se mueven por un mecanismo de deslizamiento de los microtúbulos 1093

E. Los microtúbulos citoplasmáticos son estructuras dinámicas 1095

F. Los microtúbulos están asociados a proteínas específicas 1097

33.4 Los filamentos intermedios son componentes estructurales estables del citoesqueleto

33.5 Un motor molecular permite nadar a las bacterias 1098

XLVIII

A. Los flagelos bacterianos responden a señales químicas modificando su forma de moverse 1100

B. En la transmisión de señales químicas al motor del flagelo se encuentran implicados transductores y proteínas citosólicas 1100

Resumen 1102

Problemas 1104


XLIX

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