UTPL-BIOQUÍMICA-I-BIMESTRE-(OCTUBRE 2011-FEBRERO 2012)
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BIOQUÍMICA
GESTIÓN AMBIENTAL
BF Ana Paulina Arévalo J.
Octubre 2011 – Febrero 2012
Bioquímica estudia las moléculas y las reacciones químicas de la vida.
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BIOMOLÉCULAS
Grupos funcionales
Principales clases de Biomoléculas
AGUA
Puentes de Hidrógeno
Es la fuerza atractiva entre un átomo electronegativo y un átomo de hidrógeno unido covalentemente a otro átomo electronegativo.
Propiedades del agua:
Densidad Punto de fusión Calor específico Calor de vaporación
10
• Aminoácidos• Polipéptido
AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS
AlifáticosClases de Aminoácidos
13
Aromáticos
14
• Sulfurados • Con grupos alcohol
Básicos
• Ácidos y sus amidas
Enlace peptídico
Unión de aa = cabeza - cola
Extremos Amino y Carboxilo Terminal
• Proteínas
• Macromolécula formada por la unión de varios aminoácidos, mediante enlaces peptídicos.
• Funciones:• Catálisis, estructural, movimiento,
regulación, defensa, transporte, etc.
Estructura de las proteínas:
Estructura Primaria
Secuencia de Aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos
Cadena principal o esqueleto (zona repetida) y cadenas laterales (zona variable)
La secuencia La secuencia específica de específica de aminoácidos en un aminoácidos en un proteína está proteína está determinada determinada genéticamentegenéticamente
Secuencia ADN
Secuencia ARN
Proteínas
Estructura Secundaria
Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio
Las cadenas polipeptídicas se pliegan Hélice Alfa Lámina Beta Asas y Giros
Hélices α
Láminas β
Asas y giros
Estructura Terciaria
Forma tridimensional de un polipéptido
Relación de las estructuras secundarias ensamblan para formar DOMINIOS y su relación en el espacio
DOMINIO = sección de la estructura proteica que lleva a cabo una tarea química o física
La cadena polipeptídica se pliega:
Cadenas hidrofóbicas laterales en el interior
Cadenas polares, cargadas en la superficie
Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico
Unión mediante enlaces no covalentes y covalentes
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero
COLÁGENO HEMOGLOBINA
Nivel de estructura
Relacionada a: Fuerzas de estabilización
Primaria Aminoácido presente ysecuencia de aminoácido
Enlaces peptidicos
Secundaria Arreglo de cadenapolipeptidica en el espacio, formando hélices o láminas u hojas plegadas
Enlaces de H
Nivel de estructura
Relacionada a: Fuerzas de estabilización
Terciaria Doblez del péptido en el espacio o solución por medio de interacciones decadenas laterales
-Puentes salinos-Fuerzas de Vander Wals-Enlaces de H-Uniones disulfuros, etc.
Cuaternaria Varias subunidades de una proteína se combinan paraformar agregados grandes
-Puentes salinos-Fuerzas Vander Wals-Enlaces de H-Uniones disulfuro, etc
Desnaturalización
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los enlaces que mantienen dicha estructura
Se puede producir por cambios de temperatura, variaciones del pH
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina: Renaturalización
• Son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas
• Catalizadores eficaces y muy específicos• Mejoran la velocidad de las reacciones• Conversión de sustratos en productos
ENZIMAS
NOMENCLATURA Término que identifica el tipo de reacción + asa
ENZIMA
PROTEICA
APROTEICA
COFACTOR
COENZIMA
APOENZIMA
HOLOENZIMA
CATÁLISIS
Especificidad SITIO ACTIVO
Forma de bolsa o hendidura
Protege a los sustratos
Facilita la catálisis
COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO
Mecanismos de unión:
MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO
Complejo enzima sustrato
Sustrato: es el compuesto químico que se transforma en un producto en una reacción enzimática
Energía de Activación: Energía requerida para superar una determinada barrera de energía
CINÉTICA
ENZIMÁTICA
Las enzimas disminuyen la energía de activación para una reacción aceleran la velocidad de reacción
Factores que influyen en la Velocidad de Reacciones catalizadas por Enzimas
Temperatura Las proteínas son susceptibles de
desnaturalización a ciertas temperaturas Temperaturas óptimas: 45º a 55º C en el ser
humano, 100ºC y más en ciertos microorganismos
pH Actividad óptima de enzimas intracelulares =
pH 5 – 9 Relación entre actividad y concentración de ión
Hidrógeno Desnaturalización
Concentración del Sustrato El aumento de sustrato aumenta la velocidad
de reacción hasta alcanzar un valor máximo Saturación de la enzima = punto en el cual
el aumento de sustrato no aumenta la velocidad
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CARBOHIDRATOS
Fotosíntesis(CH2O)n
MonosacáridosDisacáridosOligosacáridosPolisacáridos
Glucoconjugados
Estructuras de Haworth
Estructura cíclica
Hemiacetal Hemiacetal
DISACÁRIDOS
ENLACE GLUCOSÍDICO
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POLISACÁRIDOS
CELULOSA
LÍPIDOS Y MEMBRANAS
Ácidos grasos Triacilgliceroles Ésteres de ceras Fosfolípidos Esfingolípidos Isoprenoides
Ácidos Grasos Saturados e Insaturados
ÁCIDOS GRASOS
TRIACILGLICÉRIDOS
ESFINGOLÍPIDOS ESTEROIDES
MEMBRANAS
ADN ARN
Nucleótidos
ÁCIDOS NUCLEICOS
Nucleótidos
Ribonucleótidos Desoxirribonucleótidos
POLINUCLEÓTIDOS
Uniones fosfodiester de carbonos 3’ y 5’ de las ribosas de dos nucleótidos
Sentido 5’ 3’
PUENTES DE HIDRÓGENO
ARN
Tipos de ARN
ARN mensajero (5%) ARN ribosomal (80%) ARN transferencia (15%) ARN no codificador
Micro ARN ARN cortos interferentes ARN nucleolar corto
Bibliografía:
Horton R. etal., Principios de Bioquímica. Cuarta edición. 2008
McKee y Mckee, Bioquímica La Base Molecular, tercera edición. 2003
Murray, Granner, Mayer, Rodwell, Bioquímica, 2001
Nelson D., Cox M., Principios de Bioquímica de Lehninger, 2006
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