SUM UP BIOCHIMICA:Definizione vie metaboliche:Sequenza ordinata di reazioni catalizzate da enzimi, ci sono due tipologie di vie: lineare e non lineare, questultime possono essere convergenti (da processi diversi un unico prodotto finale esempio glicolisi) divergenti (da singolo precursore a pi prodotti finali diversi per esempio biosintesi macromolecole) e cicliche (da un precursore un prodotto finale, oppure un precursore pu essere rigenerato ciclo di Krebs) le vie sono interconnesse.Entit termodinamiche:Entalpia (J/mole) (H): contenuto termico di un sistema che sta reagendo, entropia (S) (J/mple/Kelvin) quantit del disordine e casualit del sistema, Energia libera di Gibbs (delta G): energia che pu produrre lavoro con T e P costanti (J/mole). Relazione tra H e S e G: Delta G= delta H meno delta T per delta S).Tipologie di reazioni:Con delta G = a 0 sistema in equilibrio, con Keq= 1; con delta G minore di 0 la reazione spontanea con rilascio di energia (esoergonica); con delta H minore di 0 (esotermica) con delta S maggiore di 0 (prodotti meno complessi e pi disordinati) Keq maggiore di 1; delta G maggiore di 0 (dai prodotti verso i reagenti endoergonica); delta H maggiore di 0 (endotermica) Delta S minore di 0 (prodotti pi complessi e meno disordinati) Keq minore di 1. Dove K allequilibrio il prodotto dei prodotti elevato ai loro coefficienti stechiometrici fratto il prodotto dei reagenti elevati al loro coefficiente stechiometrico. (tutto allequilibrio);Delta G standard primo uguale a meno r per t ln Keq. Per stabilire la spontaneit di una reazione si utilizza il valore di delta G reale e non quello di delta G standard primo; la formula la seguente:Delta G reale = Delta G standard primo + RT ln Keq. Una reazione termodinamicamente sfavorita pu avvenire mediante un accoppiamento con una altamente esoergonica (fenomeno dellaccoppiamento energetico).Composti ad alto contenuto energetico:Questi composti si dicono ad alto contenuto energetico perch i prodotti della reazione di idrolisi sono molto pi stabili rispetto ai reagenti, per la delocalizzazione della carica e per fenomeni di isomerizzazione e risonanza. Quali sono: ATP, PEP, 1-3 Bifosfoglicerato, CP e Tioesteri (Acetil coa)ATP: adenosina (adenina pi ribosio) con tre gruppi fosforici a legame fosfodiesterico, un legame fosfoestere e due legami fosfoanidridici (la cui rottura rilascia una elevata quantit di energia libera).PEP: intermedio del metabolismo dei carboidrati; 1-3 Bifosfoglicerato (intermedio del metabolismo dei carboidrati; CP (rigenera Atp quando si compie esercizio fisico prima della glicolisi) Tioesteri (acetil coa trasportatore gruppi acetile).Reazioni Redox:Sono reazioni in cui si ha un trasferimento di elettroni, reazioni in cui vi un rilascio di energia per compiere un lavoro cellulare, reazioni in cui avviene lossidazione di molecole di nutrienti in Co2.Gli elettroni vengono traferiti su molecole trasportatrici (coenzimi) fino allaccettore finale (ossigeno per gli organismi aerobi). Ci sono 4 tipologie di trasferimento per gli elettroni:1. Trasferimento di elettroni (caso dei metalli)2. Trasferimento di H+ ed elettroni (atomi di idrogeno)3. Come ioni idruro 4. In combinazione con riducente organico come lossigenoTrasportatori degli elettroni (coenzimi)I coenzimi sono i seguenti: NAD e NADP che in forma ridotta sono rispettivamente NADH e NADPH e sono coenzimi della deidrogenasi contenenti vitamina b3 un ipotetico deficit porta a pelagra.FAD e FMN doppia riduzione FAD pu ritrovarsi in forma semiridotta (FADH) o in forma completamente ridotta (FADH2)FMN diventa FMNH e FMNH2 e contengono vitamina b2Generalit sugli enzimi:macromolecole che catalizzano la maggior parte delle reazioni cellulari permettendo la vita, sono del tipo proteine globulari con ribozima. Lapoenzima (porzione proteica dellenzima) legato al cofattore (coenzima o ioni metallo) da origine allenzima biologicamente attivo (oloenzima). La funzione principale quella di accelerare la catalisi, abbassando lenergia di attivazione non alterando lequilibrio di una reazione rimanendo inalterati a fine reazione.Velocit catalisi:La cinetica enzimatica lo studio della velocit della catalisi, per semplificare lanalisi dei dati si prende in considerazione la V0 ovvero la velocit della reazione nei primi 60 secondi quando S molto pi grande di E. Nello specifico V0 definita secondo lequazione di michaelis e menten (linverso di MeM lequazione di Lineweaver-Burk che analizza linibizione enzimatica): V0 = Vmax per concentrazione di S tutto fratto Km pi concentrazione di S. Ci sono tre condizioni: Quando S molto piccola rispetto ad E V0 data da K per S ed V0 aumenta linearmente con laumento della concentrazione di substrato.Seconda condizione quando S uguale alla Km la V0 data da un mezzo Vmax.Ultima condizione: quando la concentrazione di S molto elevata V0 uguale a Vmax.Reazioni a 2 o pi substrati:Ci sono 2 meccanismi di catalisi il primo con formazione del complesso ternario a meccanismo sequenziale; il secondo senza formazione del complesso ternario chiamate reazioni a ping pong o a doppio spostamento, in quest ultimo caso i prodotti vengono rilasciati prima che tutti i substrati si legano allenzima, mentre nel primo caso i substrati si legano allenzima (in maniera ordinata o casuale) prima che venga rilasciato il prodotto.Inibizione enzimatica:Ci sono due tipologie di inibitori specifici (inibiscono un enzima specifico) e non specifici (tutto ci che denatura lenzima). Degli specifici abbiamo tre tipologie: inibizione competitiva: inibitore e substrato competono per lo stesso sito attivo, Km aumento di un fattore alfa, la Vmax rimane invariata e per valori alti di substrato si annulla il lavoro dellinibitore. Non competitiva/incompetitiva abbiamo che c formazione del complesso IES con Km che diminuisce e Vmax che diminuisce di un fattore alfa primo; non competitiva mista Vmax diminuisce e Km pu sia aumentare che diminuire in base allaffinit dellenzima per linibitore (si pu verificare il complesso IE e IES).Regolazione allosterica:Nelle vie metaboliche sono inseriti gli enzimi allosterici (regolatori). Questi enzimi oltre al sito attivo (dove si lega il substrato) possiedono anche il sito allosterico (dove si lega il modulatore che pu essere un effettore positivo o negativo) Se presente modulatore positivo avviene la catalisi, mentre se negativo il modulatore inibitorio e non avviene la catalisi. Se il substrato diverso dal modulatore lenzima si dice eterotropico se il modulatore lo stesso substrato e quindi si lega al sito catalitico lenzima si dice omotropico. (non seguono la cinetica di michaelis e menten, ma hanno una cinetica sigmoidale).Regolazione attivit enzimatica:I fattori regolanti lattivit enzimatica sono : le modifiche covalenti dellenzima, la proteolisi limitata, legame con proteina regolatrice. Per la prima pu essere reversibile o irreversibile (reversibile es. fosforilazione con regolazione positiva o negativa, irreversibile es. taglio proteolitico). Per quanto concerne il legame o dissociazione di proteine (la proteina lega il sito attivo dellenzima rendendolo temporaneamente inattivo). Nel caso dei zimogeni (forme di enzima non biologicamente attive) lenzima pu essere attivato grazie allazione di una proteasi che attua un taglio proteolitico.Fosforilazione ossidativa: il processo centrale che sintetizza ATP (avviene nel mitocondrio) in presenza di ossigeno. NADH e FADH2 (coenzimi ridotti) si riossidano cedendo elettroni alla CTE. Questi elettroni attraversando i vari complessi (reazione endoergonica) prima di giungere allaccettore finale che lossigeno generano una forza protonica in grado di spingere fuori dalla matrice i protoni H+. Questi protoni generano dunque un gradiente protonico a cavallo della membrana interna del mitocondrio dal momento che allinterno ci sono pi cariche negative e allesterno nello spazio intermembrana ci sono pi cariche positive. Ci comporta un flusso inverso di protoni che attraversando le subunit F0 del complesso ATP sintasi portano alla formazione di ATP e lossigeno viene ridotto ad acqua.Catena di trasporto degli elettroni (CTE): composta da 4 complessi pi lATP sintasi. Nel complesso 1 il NADH cede elettroni allubichinone diventando ubichinolo pompando fuori (spazio intermembrana) 4 protoni; FADH2 nel complesso 2 cede elettroni allubichinone riducendolo a ubichinolo; a sua volta lubichinolo cede elettroni al complesso 3 pompando fuori altri 4 protoni e contestualmente lubichinolo cede elettroni al citocromo C i quali fluiranno nel complesso 4 che funge sempre da pompa protonica (4 Protoni) e qui avviene il trasferimente degli elettroni dal citocromo C allossigeno che si riduce ad acqua.Questa concentrazione di protoni genera un potenziale elettrochimico che spinge i protoni a rientrare nella matrice attraversando il complesso ATP sintasi che mette cos in movimento le sue subunit F1 portando alla generazione di ATP.Amminoacidi essenziali e non:Gli amminoacidi si dividono in essenziali e non essenziali: i primi devono essere necessariamente introdotti con la dieta perch non possono essere sintetizzati, mentre i secondi vengono sintetizzati dallorganismo. Un esempio di AA essenziali : valina, isoleucina e Leucina, mentre i non essenziali sono: arginina, alanina, glutammina. La struttura di base degli amminoacidi la seguente: un carbonio centrale alfa asimmetrico a cui sono legati il gruppo carbossilico (acido), gruppo amminico (basico), atomo di idrogeno e una catena laterale che pu essere di varia natura: polare non carica esempio serina, polare carica esempio arginina e non polare esempio alanina.Digestione proteine:Non avviene nel cavo orale, nello stomaco attraverso la pepsina avviene una parziale degradazione anche grazie allaiuto di succo gastrico e acido cloridrico, poi completata nel duodeno.Nellintestino tenue gli enzimi del pancreas scindono le proteine in oligopeptidi e le ghiandole intestinali producono amminopeptidasi che scindono le proteine in amminoacidi e prodotti di scarto come ammonio e acido urico.Digestione e assorbimento carboidrati:La digestione : la semplificazione delle macromolecole (amido) in monomeri (glucosio)Lassorbimento : il passaggio di monomeri nel flusso linfatico e sanguigno.Digestione: nella bocca lamilasi salivare converte i poli/oligosaccaridi in monosaccaridi producendo maltosio alfa destrine maltotrioso isomaltosio. La digestione continua nel piccolo intestino con le alfa amilasi. Per quanto riguarda lassorbimento abbiamo due sedi: la prima nelle cellule della mucosa e nei tubuli renali; la seconda sede la membrana basolaterale delle cellule intestinali e tubuli renali. Nella prima sede avviene trasporto attivo con consumo di ATP nella seconda sede invece avviene il trasporto passivo attraverso glut 2-3-5. Le glut 4 sono regolate da insulina.GlicolisiUna molecola di glucosio subisce varie trasformazioni fino ad arrivare alla formazione di 2 mol di piruvato con produzione di ATP, essa pu avere sia in condizioni aerobiche che anaerobiche, in questultime si producono solo 2 mol di ATP e si ha la riduzione del piruvato a lattato mentre in condizioni aerobiche si produce un numero maggiore di ATP dal momento che il piruvato pu essere convertito ad Acetil-Coa ed entrare nel ciclo di Krebs. La glicolisi consta di 2 fasi: investimento energetico e recupero energetico per un totale di 10 tappe enzimatiche. Nella prima fase di ha un consumo di 2mol di ATP, nella seconda fase si ha un recupero energetico (4ATP) con un guadagno netto di 2mol di ATPVia dei Pentosi fosfatiVia di ossidazione del glucosio alternativa alla glicolisi indispensabile per la produzione di NADPH e zuccheri pentosi. Consta di una fase ossidativa necessaria per produrre NADPH e una fase non ossidativa che converte i pentosi in metaboliti che possono rientrare nella glicolisi (fruttosio 6p e gliceraldeide3p). Il NADPH riduce i radicali liberiFavismoDeficit enzimatico su base genetica dellenzima G6PDeidrogenasi (primo enzima della via dei pentosi), causa una scarsa produzione di NADPH ed una conseguente diminuita produzione di glutatione ridotto (importante antiossidante). In presenza di primachina (farmaco antimalarico e sostanza presente nelle fave) aumenta lo stress ossidativo nella cellula in quanto si generano i corpi di Heinz che danneggiano le menbrane dei globuli rossi. Tale condizione pericolosa perch non controbilanciata dal glutatione ridottoCiclo di Krebs/Ciclo acido citricoInizia con una molecola di Acetil-Coa che deriva dallossidazione degli acidi grassi del glucosio e di alcuni aa, una via metabolica che ossida i residui acetilici ad anidride carbonica, trasferendo gli elettroni ai coenzimi. E una via metabolica ciclica ed un processo anfibolico ovvero con finalit sia cataboliche che anaboliche. Un giro del ciclo di krebs produce 12 ATP di cui 9 derivanti dal NADH 2 dal FADH2 ed 1 prodotto direttamente. Consta di 8 reazioni enzimaticheBeriberiE una malattia che colpisce principalmente il sistema nervoso causata da una carenza di vitb1 precursore della IPP () tiamina pirofosfato cio gruppo prostetico di tre importanti enzimi: piruvato deidrogenasi, alfaketoglutarato deidrogenasi e transketolasiTransaminazioneReazione di transaminazione: la prima tappa del catabolismo degli aa il distacco del gruppo amminico ed il suo trasferimento ad un ketoacido, questa reazione catalizzata dalle transaminasi il cui gruppo prostetico il PLP (piridossalfosfato) derivante dalla vitamina b6. Questo trasferimento reversibile del gruppo amminico un aa ad un ketoacido una reazione a ping pong ed esistono diversi tipi di aa, quelli gluconeogenici es.alanina (se lo scheletro carbonioso utilizzato come fonte energetica) e quelli ketogenici es isoleucina (se lo scheletro carbonioso utilizzato per la sintesi degli acidi grassi e corpi ketonici). Tuttavia esistono aa sia gluco che ketogenici es triptofanoReazione di DeamminazionePu essere ossidativa e non ossidativa, la prima catalizzata dallaa ossidasi: glutammato deidrogenasi l-aa ossidasi e d-aa ossidasi. Il glutammato deidrogenasi presente solo nei mitocondri quindi viene trasportato qui dove libera ammoniaca nel processo di deamminazione. La seconda: serinatreoniareidratasi e cisteinadesulfidrasi catalizzano la deamminazione non ossidativa e sono piridossalfosfato dipendenti. Lo ione ammonio (tossico) deve essere eliminato attraverso il ciclo dellurea che avviene nei mitocondri, viene quindi trasportato dai tessuti extraepatici sottoforma di glutammina o alanina attraverso il ciclo glucosio-alanina

GlicogenosintesiE un processo che avviene nelle cellule del fegato e dei muscoli, il processo mediante il quale le cellule immagazzinano glucosio sottoforma di granuli di glicogeno. Il glicogeno muscolare fonte energetica esclusiva per il muscolo mentre quello epatico correlato al mantenimento dellomeostasi glicemica. Il glucosio viene convertito a G6P con consumo di 1ATP reazione catalizzata dallesochinasi o glucokinasi nel fegato, poi il G6P viene convertito in G1P attraverso fosfoglucomutasi,, G1P viene convertito in UDP Glucosio grazie a Glucosio1fosfato Uridil Transferasi; a questo punto la molecola di glicolgeno pu essere estesa linearmente per mezzo dellenzima glicogenosintasi (legami alfa 1-4 glicosidici) o si possono formare delle ramificazioni attraverso lenzima ramificante (legami alfa 1-6 glicosidici)GlicogenolisiE la via metabolica opposta alla glicogeno sintesi dove la molecola di glicogeno viene degradata con il complessivo distacco delle singole unit monosaccaridiche. E una via attivata quando vi la presenta di glucagone e adrenalina. In questo caso 2 enzimi catalizzano il distacco di G1P dalla molecola di glicogeno (fosforilasi rompe legami alfa 1-4, enzima deramificante rompe legame alfa 1-6). Il G1P viene riconvertito a G6P dal fosfoglucomutasi. Nel muscolo il G6P pu entrare nella glicolisi per produrre ATP mentre nel fagato, nel quale presente il glucosio6fosfatasi, il G6P pu essere riconvertito a glucosio che pu cos essere riversato nel torrente ematico regolando la glicemiaGluconeogenesiE quel processo metabolico opposto della glicolisi ovvero la sintesi di glucosio a partire da molecole organiche di natura non glucidica; non tuttavia un cammino a ritroso rispetto alla glicolisi che presenta delle reazioni enzimaticamente irreversibili (esochinasi, fosfofruttochinasi e piruvatochinasi). Le tappe irreversibili della glicolisi sono raggirate grazie alla presenza di specifici enzimi della gluconeogenesi (piruvato carbossilasi, PEPcarbossichinasi, fruttosio1,6 bifosfatasi, G6Fosfatasi). Questa via metabolica avviene principalmente nel fegato ed regolata positivamente dal glucagone e negativamente dallinsulinaROSSono radicali liberi cio specie molecolari contenenti uno o pi elettroni spaiati negli orbitali periferici, tale conformazione li rende altamente instabili pronti a reagire con atomi vicini (sottraggono elettroni); le specie reattive di suddividono in reattive dellO2 (ROS) e reattive dellazoto (RSN), i ROS sono classificati in forme radicaliche e non, della prima categoria fanno parte lanione superossido ed il radicale ossidrilico, della seconda categoria invece fanno parte, ossigeno singoletto, ozono e perossido di idrogeno. Queste molecole sono particolarmente dannose per le membrane cellulari e il DNA

ANTIOSSIDANTISono sostanze che pur presenti in concentrazione ridotta possono prevenire o ritardare lossidazione iniziata da un fattore pro ossidante. Vengono classificati in endogeni ed esogeni, quelli endogeni sono: di natura enzimatica (catalasi e glutatione perossidasi), di natura proteica (proteine sh leganti metalli) o molecole di altra natura (acido urico e bilirubina). Quelli esogeni possono essere di natura vitaminica (vit c, e, a) e non vitaminica (carotenoidi e polifenoidi)

ANTIOSSIDANTI ENZIMATICISono 3, Sod, Cat e Gshpx. Sod il principale antiossidante cellulare che mantiene bassa la concentrazione di anione superossido e funziona in collaborazione con Cat e Gshpx. Cat una m proteina presente nei perossisomi e nel citosol che insieme alla Sod permette la rapida detossificazione dellanione superossido. Glutatione perossidasi (Gshpx) presente nel citosol ed il principale detossificatore di perossido di idrogeno.ACIDI NUCLEICISono il Dna e lrna, formati da polimeri i cui monomeri sono detti nucleotidi, importanti in quanto svolgono ruoli fondamentali sullereditariet e nella sintesi proteica. Il nucleotide composto da 3 elementi: base azotata, zucchero e gruppo fosfato. Nel dna le basi sono adenina guanina (purine) e timina citosina (pirimidine), lo zucchero il desossiribosio e questa molecola costituita da una doppia catena polinucleotidica avvolta a spirale mentre nellrna le basi azotate sono adenina guanina e uracile citosina, lo zucchero il ribosio, composto da singolo filamento polinucleotidico. Nel dna lappaiamento altamente specifico AT-GC. La duplicazione del dna catalizzata da 3 enzimi: elicasi, dna polimerasi e ligasi; elicasi rompe la doppia elica e dna polimerasi catalizza la neosintesi della catena polinucleotidica figlia sul filamento stampo, ligasi invece unisce il filamento madre con il filamento figlio

SALI MINERALISi dividono in macroelementi (nellordine dei grammi) e microelementi (nellordine dei milligrammi). CALCIO: un macroelemento, minerale pi abbondante, porta eccitabilit neuromuscolare, controlla la pressione arteriosa, attiva la protrombina ed ha funzione plastica (ossa e denti). Fonti alimentari:latte e derivati, legumi, uova, noci, ortaggi, pesci. Carenza: arresto della crescita, rachitismo, osteoporosi, convulsioni tetaniche. Eccesso: calcoli renali e disturbi nervosi. MAGNESIO: un macroelemento, presente nelle cellule in quantit inferiore solo al potassio e si trova nelle ossa, nei muscoli e nei tessuti molli di cervello cuore fegato reni. La sua funzione primaria consiste nellattivazione degli enzimi, svolge funzioni importanti nella sintesi proteica e nellattivazione pompa sodio potassio. SODIO e POTASSIO: sono elettroliti legati ed il loro rapporto di 5:1 tra consumo di potassio e sodio, il potassio importante nella conversione del glucosio in glicogeno, il sodio regola losmosi della cellula, una dieta povera di potassio causa ipertensione, malattie cardiovascolari e tumori. Fabbisogno sodio: 5-6 gr/die. CLORO: Partecipa alla formazione del succo gastrico, regola lequilibrio acidobase, la pressione osmotica ed il bilancio idrico Fonti alimentari: sale da cucina, latte, carne, uova, frutti di mare Carenza: apatia mentale, riduzione appetito e crampi Eccesso: vomito. ZINCO il corpo ne contiene circa 2gr, ha numerose funzioni in quanto cofattore di numerosi enzimi, importante per il rilascio della vitamina A dal fegato, regola attivit molti ormoni (sessuali ed insulina), necessario per vista, gusto, olfatto FOSFORO: componente fondamentale di ossa e denti, costituisce i fosfolipidi, acidi nucleici e i nucleotidi come lATP, Fonti alimentari: latte, formaggi, carne, pesce, frutta secca, legumi Carenza: debolezza, demineralizzazione ossea Eccesso: alterazioni mascellari, ossificazione tessuti molli. ZOLFO: componente di alcuni aa, vitamine, coenzimi ed ormoni come linsulina Fonti Alimentari: alimenti proteici contenenti cistina e metionina. MICROELEMENTI -> FERRO: ruolo importante nellemoglobina dove partecipa al trasporto dellO2 e dellanidride carbonica, parte integrante di diversi enzimi, implicati nella produzione di energia e nella sintesi del dna Deficit: anemia, calo difese immunitarie, energie, apprendimento. RAME: la maggior parte si trova nel cuore, reni e cervello, il fabbisogno 1,5-3 mg/die per un adulto, Fonti Alimentari: fegato, legumi, crostacei, germe di grano Carenza: fragilit ossea, anemia, causa, vomito, diarrea. FLUORO: minerale presente in ossa e denti presente nelle acque potabili IODIO: localizzato nella tiroide indispensabile per la sintesi ormoni tiroidei, sono ricchi di iodio alghe, il sale iodato ed i molluschi SELENIO: la funzione quella di protezione membrane cellulari, ha azione antiradicalica, il fabbisogno di 55mcg/die, presente in cereali, carni, Carenza: disturbi cardiaci ed epatici. Eccesso: danni apparato respiratorio e gastroenterico CROMO: Favorisce il fisiologico svolgimento di diversi metabolismi tra cui quello dei grassi, in riferimento a quello degli zuccheri, permette un normale funzionamento dellinsulina, il fabbisogno giornaliero varia tra i 50-200 mcg, Fonti Alimentari: lievito di birra, frumento , carote, pepe nero e piselli.

VITAMINESI Dividono in idrodolubili e liposolubili. Vit B1 o Tiamina: costituita da un anello pirimidinico legato ad un anello tiazolico, presente in molti alimenti vegetali ed animali, la sua carenza provoca il beriberi che si manifesta con sintomi neurologici, cardiovascolari e muscolari. Una carenza si riscontra anche negli alcolisti cronici, il ruolo fondamentale quello di essere precursore della tiamina pirofosfato, coenzima che partecipa alle reazioni di decarbossilazione ossidativa di alfaketoacidi e nelle reazioni di transketolasi. Tra le prime da ricordare la decarbossilazione del piruvato. Fabbisogno 0,4mg/1000kCal nei bambini 0,8mg/1000kCal per adulti VIt C o Acido ascorbico: la sua carenza associata alla comparsa dello scorbuto caratterizzato da ecchimosi, gengivi sanguinanti, secchezza cute, dolori articolari e manifestazioni neuropsichiatriche. Partecipa alla riduzione dei metalli ferro-rame utilizzati poi in reazioni di idrossilazione in cui partecipa lO2. Partecipa alla formazione del dopa, in grado di neutralizzare numerose forme radicaliche e non. Lassorbimento quali completo a basse dosi, ad alte dosi si riduce fino a valori del 16%, nel plasma di ritrova come acido ascorbico per il 90%, il 10% restante nella forma acido deidoascorbico. La quantit totale nellorganismo adulto di 1,5gr, la quantit per prevenire lo scorbuto di 10mg/die, in fumatori e donne in gravidanza/allattamento necessario un 40% in pi. Vit B9 o ACIDO FOLICO: con il termine di folati si designa un gruppo di sostanze riferibili allacido folico, sono assorbiti tramite un processo attivo mediato da un carrier ma ad alte concentrazioni il processo passivo, si trovano nelle carni e la carenza porta ad una riduzione della sintesi di rna e dna. In gravidanza importante per evitare la spina bifida (turba a carico del sn del nascituro) Biotina vitamina contenente zolfo ed coenzima di diverse carbossilasi, luomo non pu sintetizzarla (una piccola parte sintetizzata dalla flora intestinale) Carenza: desquamazione cute, dermatite, contenuta nella carni animali ed in molti vegetali come cavolfiore, funghi carote, spinaci, fagioli, mele, piselli, latte, formaggi, uova. Vit A o Retinolo: alcol primario presente in forma esterificata nei tessuti degli animali e pesci (fegato), si lega covalentemente alla proteina opsina formando i pigmenti della visione nella retina (rodopsina). Al buio il retinale in forma cis, quando la luce colpisce la retina diventa trans e determina la formazione di un impulso nervoso, si trova anche sotto forma di betacarotene in vegetali come melone, carote, albicocche. Si trova abbondantemente nellolio di fegato di merluzzo e lattivit dei preparati vitaminici spesso misurata in retinol equivalenti (1re= 1mcg retinolo, 6mcg betacarotene, 12mcg di altri caroteni) Vit D (forma attiva vitD3 1,25diidrossicolecalciferolo) deriva dal colesterolo, le radiazioni UV la convertono in forma attiva sulla pelle, contenuta soprattutto nellolio di fegato di merluzzo e scarseggia nei vegetali. La vitamina agisce su 3 organi, intestino, ossa e rene, nel primo aumenta lassorbimento de calcio e del fosforo, nelle ossa mobilizza il calcio ed il fosforo permettendo la mineralizzazione, nel rene permette il riassorbimento del fosforo e forse anche del calcio, la sua carenza causa rachitismo nel bambini ed osteomalacia negli adulti. Vit E termine generico per indicare un gruppo di lipidi chiamati tocoferoli con una lunga catena isoprenoide, viaggiano con ldl e hdl e sono antiossidanti biologici. Lalfatocoferolo quello pi frequente e previene la perossidazione delle membrane neutralizzando i ROS, fonti: uova, oli vegetali, noci, mandorle, grano integrale e olio di fgerme di grano Fabbisogno 10-15mg/die VitK sintetizzata dalle piante verdi e dai batteri gram+ nel tratto intestinale, importante perch precursore dei fattori di coagulazione del sangue.