Química Biológica 8 4 2 o 300 80H- 350 [80H- 500 3Br]/þM 4 ... · Química Biológica 8 4 2 o...
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Figura 1 – Moléculas de ADK (verde) e Adenosina (ADO) . Figura 2 –Sítio de ligação da AK, resíduo catalítico Asp 300 (laranja) e íons de Mg 2+ . Figura 6 – (A) Espectro de quenching de fluorescência e (B) Gráfico de Stern-Volmer para o composto 8OH-3Br. Figura 4 – Estrutura química da 4-anilina- quinazolina. Figura 3 –Estudo in silico da 5-iodo-turbecidina frente aos substratos naturais (ADO). Figura 7– Localização dos compostos no sítio enzimático da AK, obtidos após ensaios de docking. Figura5- (A)Estrutura química do resíduo de aminoácido triptofano., (B) representação gráfica da curva de Stern-Volmer. K d = 1,0 mM B A A B
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Figura 1 – Moléculas de ADK (verde) e Adenosina (ADO) .
Figura 2 –Sítio de ligação da AK, resíduocatalítico Asp300 (laranja) e íons de Mg2+.
Figura 6 – (A) Espectro de quenching de fluorescência e (B) Gráfico de Stern-Volmerpara o composto 8OH-3Br.
Figura 4 – Estrutura química da 4-anilina-quinazolina.
Figura 3 –Estudo in silico da 5-iodo-turbecidina frente aos substratos naturais (ADO). Figura 7– Localização dos
compostos no sítio enzimáticoda AK, obtidos após ensaios dedocking.
Figura5- (A)Estrutura química do resíduo de aminoácido triptofano., (B) representaçãográfica da curva de Stern-Volmer.
Kd = 1,0 mM
BA
A
B