Que es la enzimaLas enzimas son molculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones qumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles; una enzima hace que una reaccin qumica que es energticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, transcurra a mayor velocidad. En estas reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimticas.Que es la canalizacinLa catlisis es el proceso a travs del cual se incrementa la velocidad de una reaccin qumica. El proceso de catlisis implica la presencia de una sustancia (el catalizador) que, si bien es parte del sistema en reaccin, sta se puede llevar a cabo sin la primera. Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reaccin, regenerndose y que puede ser recuperado al final de la reaccin (el catalizador se fragmenta en pequeas partculas para acelerar el proceso). Si retarda la reaccin se llama inhibidor. En la naturaleza existen diversos catalizadores, pero aquellos que son producidos por los organismos vivos se los conoce como catalizador biolgico o ENZIMA. (*)Explique y defina los factores que modifican las enzimasLos factores que influyen de manera ms directa sobre la actividad de un enzima son:Temperatura: Las enzimas son inactivadas por el calor a temperaturas de 50C-60C inactivan rpidamente la mayor parte de las enzimas. Esta inactivaron es irreversible, pues al enfriar no se obtiene actividad otra vez. Esto explica que casi todos los organismos resulten muertos a una exposicin a temperatura elevada: Sus enzimas se inactivan y resultan incapaces de reanudar su metabolismo.Las Enzimas no son inactivadas por la congelacin; las reacciones que producen tienen a lugar muy lentamente a temperaturas bajas, o se detienen, pero la actividad cataltica reaparece si la temperatura vuelve a su estado normalAcidez: Las enzimas son sensibles a los cambios de PH o sea de acidez o alcalinidad en el medio.La mayor parte de enzimas intracelulares tienen PH ptimos cerca de la neutralidad, por lo que no actan en medios cidos ni alcalinos, los cidos y bases enrgicos las inactivan irreversiblemente.Concentracin de Enzima, substrato y Cofactor: Si el PH y la temperatura de un sistema enzimtico se mantiene constante pero hay exceso de substrato, la intensidad de la reaccin es directamente proporcional a la cantidad de enzima presente.Venenos Enzimticos: Algunas enzimas resultan muy sensibles a ciertos venenos como el acido cianuro fluoruro lewisita etc. Resultan inactivadas aun frente a concentraciones bajas de estos venenosAun las enzimas pueden actuar como venenos si se encuentran en lugar in adecuado. Varios tipos de venenos que vienen de los animales como la de la serpiente abeja y escorpin deben su poder letal a las enzimas que destruyen glbulos rojos y otros tejidos. PH: Los cambios de PH alteraran considerablemente la naturaleza inica de los enzimas se sabe poco de las variaciones del PH en las enzimas.Cofactores: A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima. Muchos de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostticos. La forma catalticamente activa del enzima, es decir, la enzima unida a su grupo prosttico, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzimaINHIBICIN ENZIMTICA Una forma de influir sobre la actividad de los enzimas, aparte de los factores de pH y temperatura descritos anteriormente, estriba en los efectos que tienen algunas molculas al unirse a las enzimas. Al conjunto de molculas que disminuyen la actividad enzimtica se les denomina inhibidores, y en las reacciones qumicas del organismo in vivo son utilizados para controlar el grado de actividad de una enzima concreta.1) Inhibicin reversible: si la concentracin de inhibidor se mantiene fija, es posible revertir la inhibicin incrementando la concentracin de sustrato, de tal forma que aumente la probabilidad de que el centro activo est ocupado por el sustrato y no por el inhibidor.

Los inhibidores irreversibles son los que se unen a la enzima mediante enlaces covalentes, bien en el centro activo o en cualquier otro lugar, causando una inactivacin permanente. Muchos frmacos presentan este mecanismo de accin, como por ejemplo la penicilina, y otros antibacterianos que bloquean enzimas claves bacterianos, impidiendo en este caso la actividad de sntesis de la pared bacteriana.

Organismos hetertrofosHetertrofo, por su parte, es un adjetivo que se aplica al ser vivo que no puede tomar una sustancia inorgnica y crear materia orgnica para s mismo, lo que lo obliga a alimentarse de otros seres vivientes.Los organismos hetertrofos, por lo tanto, son aquellos que se nutren de otros organismos para obtener la materia orgnica ya sintetizada porque no cuentan con un sistema de produccin de alimentos independiente. Esto quiere decir que la obtencin de energa, nitrgeno y carbono la logran a partir de alimentarse de otros seres vivos.Todos los animales y los hongos forman parte del conjunto de los organismos hetertrofos. Esta caracterstica de su nutricin hace que los hetertrofos dependan siempre de otro ser vivo para su subsistencia, ya que obtienen su energa a partir de una fuente exterior de materia orgnica.Organismos auttrofosLos organismos auttrofos son aquellos que tienen la capacidad de elaborar su propio alimento, a partir de la luz solar y de compuestos inorgnicos. Entre los organismos auttrofos se encuentran las plantas, las algas y ciertas bacterias (cianobacterias). Estos organismos toman del medio ambiente el dixido de carbono, el agua y la luz solar (compuestos inorgnicos), y con ello producen azcares como el almidn y glucosa, liberan oxgeno y pueden sintetizar o fabricar lpidos y prtidos, proceso que recibe el nombre de fotosntesis. En la cadena alimentaria, los seres auttrofos forman el primer eslabn, ya que absorben la energa solar o sustancias inorgnicas y las convierten en sustancias orgnicas que son utilizadas para su propio crecimiento celular o el de otros seres vivos, llamados hetertrofos, que las utilizan como alimento.El atpEl trifosfato de adenosina (adenosn trifosfato, del ingls adenosine triphosphate o ATP) es un nucletido fundamental en la obtencin de energa celular. Est formado por una base nitrogenada (adenina) unida al carbono 1 de un azcar de tipo pentosa, la ribosa, que en su carbono 5 tiene enlazados tres grupos fosfato. Es la principal fuente de energa para la mayora de funciones celulares.Se produce durante la fotorrespiracin y la respiracin celular, y es consumido por muchas enzimas en la catlisis de numerosos procesos qumicos. Su frmula molecular es C10H16N5O13P3.El atp clave de la liberacin de energaEL ADENOSINTRIFOSFATO (ATP) se conoce como la moneda energtica de la clula, ya que los enlaces entre los fosfatos son muy ricos en energa. Cuando se rompen estos enlaces se desprende gran cantidad de energa. De la misma manera, si en un proceso metablico (por ejemplo, en la gluclisis) se desprende energa, sta es captada en forma de ATP para su posterior utilizacin.El alimento que comemos se oxida para producir electrones de alta energa que se convierten en energa almacenada. Esta energa es almacenada en enlaces fosfato de alta energa, en una molcula llamada adenosn trifosfato o ATP. El ATP proviene de convertir el adenosn difosfato o ADP, mediante la adicin de un grupo fosfato con un enlace alta energa. Varias reacciones en la clula pueden o utilizar la energa (en este caso el ATP se convierte en ADP liberando el enlace de alta energa), o producirla (en donde el ATP se produce a partir del ADP.Aporta la energa (qumica) que necesitan las mltiples reacciones qumicas que ocurren en el organismo: Procesos oxidativos de sustancias combustibles como el glucgeno, la glucosa y los lpidos.Aporta la energa necesaria para la ocurrencia de casi todos los procesos celulares: Respiracin, secrecin hormonal, biosntesis de sustancias (reparacin de tejidos), transmisin de impulsos nerviosos, divisin celular, etc.Aporta la energa necesaria para el transporte de sustancias a travs de membranas (30 % del ATP).Facilita la energa necesaria para la contraccin muscular. El ATP es fuente inmediata de energa para el trabajo muscular.Su forma aninica, juega es decisiva en el mecanismo de contraccin muscular.Tiene actividad enzimtica (ATPsica), facilitando la ocurrencia de muchas reacciones bioqumicas del organismo a la velocidad necesaria.Explica la especificidad de las enzimasLas enzimas son protenas que tienen un alto grado de especificidad, ya que cada una de ellas acta exclusivamente en una determinada reaccin y sobre un determinado substrato. Segn lo anterior se considera que "la especificidad se refiere a la capacidad de una enzima de discriminar entre dos sustratos competitivos", entonces esta capacidad de discriminacin se explica porque "si el sitio activo de una enzima tiene grupos funcionales ordenados de manera ptima para formar una serie de interacciones dbiles con un sustrato determinado en el estado de transicin, la enzima no podr interaccionar tan bien con ningn otro sustrato". (A. Lehninger, D. Nelson, M. Cox, 1995, p. 207)Pero el decir que "la enzima no podr interaccionar tan bien con ningn otro sustrato" es una expresin sinnima de "la enzima presenta una especificidad por ese determinado sustrato". Es decir, no se ha explicado nada. Lo que hay que explicar es el porqu el sitio activo de la enzima presenta, en cada caso, las condiciones ptimas para que determinado sustrato, y slo ese sustrato, pueda interactuar tan eficazmente.Se conocen varios tipos de especificidad enzimtica que son:

Especificidad ptica: Las enzimas presentan generalmente una especificidad ptica absoluta por lo menos para una porcin de la molcula del substrato.Especificidad de Grupo: Cuando una enzima acta solo sobre grupos qumicos y particulares.Especificidad de sustrato: acepta solo un tipo de sustrato.Especificidad de reaccin: llevan a cabo una reaccin especfica, independiente del sustratoExplica los factores que modifican la velocidad de las reacciones enzimticasLas reacciones catalizadas x enzimas no se producen siempre a la misma velocidad. Los factores k modifican la velocidad d las reacciones puedan ser*La concentracin dl sustrato: Al aumentar la concentracin dl sustrato existen ms centros activos ocupados y la velocidad d la reaccin aumento hasta k no queden centros activos, a partir d aqu, un aumento d la concentracin dl sustrato no supone un aumento d la velocidad d la reaccin.*El PH: Cada enzima tiene un PH d actuacin. Los valores x encima o x debajo d este valor provocan un descenso d la velocidad enzimatica. Por debajo d un PH mnimo y por encima d un PH mximo, se produce la desnaturalizacin d la enzima y su actividad s anula.*La Temperatura: Existe una temperatura optima en l k la actividad enzimtica es maximillas temperaturas inferiores a este valor optimo da lugar a una disminucin d la vibracin molecular k hace mas lenta el proceso, mientras k temperaturas superiores puedan provocar la desnaturalizacin d la enzima.Cules son las funciones de las enzimasEl estudio de las enzimas representa lo fundamental de la vida. Ya que estas tienen el poder de catalizar, facilitar y acelerar, determinados procesos orgnicos.Facilitan y aceleran: reacciones qumicas que realizan los seres vivos, permitiendo as los procesos bioqumicos dentro de los organismos.Liberan: la energa acumulada en las sustancias para que el organismo la utilice a medida que la necesite.Descomponen: grandes molculas en sus constituyentes simples permitiendo as que por difusin puedan entrar o salir de la clula.

BibliografaA. Lehninger, D. Nelson, M. Cox. Principios de Bioqumica. Ediciones Omega. (1995)Hermann Niemeyer. Bioqumica. Vol. 1. Ed. Intermdica. (1974)Michael Ruse. La filosofa de la Biologa. Ed. Alianza Universidad. (1979)1. Jaeger KE, Eggert T. (2004). Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution..Curr Opin Biotechnol. 15(4): 305-313.PMID 15358000.

1. Berg J., Tymoczko J. and Stryer L. (2002)Biochemistry.W. H. Freeman and CompanyISBN 0-7167-4955-6