1. Aminoàcids

Proteïnes: Polímers d’aminoàcidsAminoàcids: Baix pes molecular.

Grup carboxil (-COOH) i grup Amino (-NH2)

Carboni α

1.1- Estructura dels aminoàcids

•Els aminoàcids tenen noms abreviats, per exemple: Gly (Glicina), Ala (Alanina)

•Existeixen 20 tipus d’aminoàcids primaris (formadors de proteïnes), els que no pot sintetizar el nostre organismes’anomenen essencials (8)

1.2- Propietats dels aminoàcids

Propietats físiques

Tots tenen un C assimètric excepte la Gly. Per això presenten activitat òptica (desvien el pla de llum polaritzada: dextrògir (+) i levògir(-)

Formes D i L, en la natura la L és la forma més abundant.

Propietats químiquesEn solució aquosa es comporten com a àcids i com a bases: Amfòters

Grup àcid: Allibera H+Grup Bàsic: Capta H+

Els aminoàcids mantenen constants el ph del medi (Efecte tampó)

B- En medi àcid ph<7, l’aminoàcid es comporta captant els protons del medi (es comporta com una base)C- En medi bàsic ph>7, l’aminoàcid es comporta alliberant protons (es comporta com un àcid)A- El ph en el qual els aminoàcids tendeixen ser neutres (forma dipolar neutra), s’anomena punt isoelèctric*.

1.3- La classificació dels aminoàcids

Segons el radical R els aminoàcids poden ser apolars (Hidròfobs), polars amb càrrega (+ o -), polars sense carrega:

No polars: R és una cadena hidrocarbonada . Ala Polars sense càrrega: R presenta grups que formen

enllaços d’hidrogen en l’aigua. Gly i Cys. Polars amb càrrega negativa (àcids): R presenta un

grup àcid (-COOH). Asp i Glu Polars amb càrrega positiva (bàsics): R presenta un

grup bàsic (-NH2). Lys

2- Enllaç peptídicEnllaç coval.lent entre un grup carboxil i un grup amino. Així s’enllacen els aminoàcids per formar pèptids ( porteïnes són polipèptids de més de 50 Aa)

3. Estructura de les proteïnes

Pes superior a 50000 Daltons. Tasca: Quan pesa 1 Dalton? Àtoms constitutius: C, H, N, O i S L’estructura de les proteïnes presenta

diferents nivells: Primària, secundària, terciària i quaternària

Proteïnes wiki

3.1- Estructura Primària

Seqüència d’aminoàcids d’una proteïna, s’expressa enumerant els aminoàcids

El primer es reconeix perquè té el grup amino lliure i l’últim perquè té el grup carboxil

3.2- Estructura secundària

Disposició en l’espai de la cadena d’aminoàcids N’hi ha de tres tipus:

α-helixHèlix de colagenConformació-β

Aquesta estructura depèn del nombre d’enllaços d’hidrogen que presenta (aminoàcids presents i també temperatura a la que es troba)

α-helix Helicoidal: Es formen enllaços d’hidrogen

entre l´oxigen d’un – CO- d’un Aa i l hidrogen del –NH- del quart Aa que el segueix.

Exemple: α−ceratina

3,6 Aa per volta

Hèlix de colagen

-Més allargada que l’α-hèlix-Abunden: Prolina i Hidroxiprolina-3 Aa per volta-S’aconsegueix l’estabilitat perquè s’associen tres hèlix

Superhèlix de colagen

Conformació β Els Aa formen un zig-zag, per manca

d’enllaços d’hidrogen entre aminoàcids. La cadena espot replegar i es poden formar

enllaços d’hidrogen entre segments distants: Làmina plegada

Exemple: Fibroïna de la seda

3.3- Estructura terciària

Disposició en l’espai de l´estructura secundària: Conformació Globular

Radicals apolars en l’interior i polars a l´exterior: Proteïnes solubles amb funció transpostadora

Què mantè l´estructura globular?

MIOGLOBINA

Proteïnes filamentoses

Proteïnes que no formen estructures terciàries.

Donen lloc a estructures filamentoses insolubles en aigua

Exemples: Colagen (ossos, pell), α-ceratina (pèl, plomes, ungles, banyes..), β-ceratina o fribroïna (seda, teranyines)

3.4- Estructura quaternària

Proteïnes constituides per cadenes polipeptídiques unides mitjançant enllaços febles

Cada cadena és un protòmer, si n´hi ha dos s’anomenen dímers, quatre, tetràmers com l´hemoglobina

Hemoglobina

4- Propietats de les proteïnes de

Depèn de la proporció d'Aa polars: Poden establir enllaços d'hidrogen amb l'aigua

La solubilitat augmenta en dissolucions salines diluïdes, però disminueix en concentrades

El Ph influencia en la solubilitat Proteïnes globulars: Dispersions

col.loidals

4.1- Solubilitat

4.2- La desnaturalització

Pèrdua d'estructura terciària i de vegades també de la secundària, degut al trencament dels enllaços que les constetueixen (Enllaços d’hidrogen, ponts disulfur…)

Factors que ho provoquen: canvis pH, variacions Tª, canvis en la concentració salina medi o agitació molecular

L’efecte més visible d’aquest procés es la precipitació de les proteïnes (ex:quan fem un ou dur)

• De vegades el procés és reversible: Renaturalització

• La desnaturalització de les proteïnes pot tenir conseqüències molt greus: Els enzims perden la seva activitat biològica (Ex: Febre superior a 40º)

4.3- Especificitat• La seqüència d’Aa és responsable de la seva

especificitat, això vol dir que cada espècie o fins i tot cada individu té les mateixes proteïnes ( no passa el mateix amb glúcids i amb lípids)

Ex: Insulina, Dins dels vertebrats, hi ha molta similitud entre els tipus d'insulina. La insulina bovina difereix de la dels humans en tres residus d'aminoàcids i la porcina només en un. Fins i tot, la d'alguns tipus de peixos és suficientment semblant per ser clínicament efectiva en humans

4.4- Capacitat Amortidora

• Com que les proteïnes estan formades d'aminoàcids, també tenen un comportament amfòter: Tendiran a neutralitzar el pH del medi.

5. Funcions de les proteïnes

1) ESTRUCTURALLes proteïnes poden formar unitats estructurals més gran mitjançant

l´agregació de moltes d'elles (Ex. Colagen)2) DE RESERVAReserves d'energia o de substàncies per a la posterior utilització en reaccions metabòliques.

3) TRANSPORT• Proteïnes que permeten el pas de molècules grans a través de la membrana citoplasmàtica.

• Proteïnes amb gran afinitat (apetència) per a la reserva de qualsevol substància poden també servir per transportar-la. EXEMPLE: Hemoglobina.4) ENZIMÀTICAEls enzims actuen com a biocatalitzadors de diverses reaccions bioquímiques (augmentant la velocitat a la que es produeixen, però sense intervenir directament).

5) HORMONALActuen sobre diverses cèl·lules, estimulant-les o inhibint-les perquè iniciïn determinades reaccions o fabriquin algunes substàncies per exemple la insulina

6) DE DEFENSA•La duen a terme bàsicament les immunoglobulines, que constitueixen els anticossos.Aquesta funció es basa en el reconeixement de partícules perjudicials per l'organisme i la posterior eliminació d'aquestes. ANTICÒS Detecta i elimina l'antigen i el patogen. →ANTIGEN És reconegut com a perjudicial. Pot ser o formar part del patogen. Generalment →és una proteïna.

7) CONTRÀCTILRelacionada amb les propietats de contracció i relaxació de les cadenes peptídiques. L'actina i la miosina són proteïnes amb funció contràctil i es troben a les fibres musculars i als flagels dels bacteris.

8) HOMEOSTÀTICAÉs una funció basada en la capacitat amortidora de les proteïnes, que tendiran a neutralitzar el pH sempre cap al seu punt isoelèctric. Podem observar aquesta capacitat en proteïnes sanguínies: La trombina i el fibrinogen participen en la coagulació de sang a les ferides.

Classificació

• Holoproteïnes: Són les proteïnes formades només d'aminoàcids

• Heteroproteïnes: Són les proteïnes que, a més a més d'estar formades per aminoàcids, incorporen un altre material.

HOLOPROTEÏNESSón les proteïnes formades només d'aminoàcids. Al seu temps estan dividides també segons la seva

estructura:

PROTEÏNES FILAMENTOSES:Holoproteïnes que només arriben a adoptar l'estructura secundària.

• COL·LAGEN: En teixits conjuntius, cartilaginosos i ossis. • α QUERATINES: Rigidesa a ungles, banyes, peülles, plomes... • β QUERATINES: Rigidesa a les closques de tortugues, la tela d'aranya... • ELASTINES: Contenen prolines: als vasos sanguinis i als tendons.

PROTEÏNES GLOBULARS:Holoproteïnes que només arriben a adoptar l'estructura terciària (globular).

• PROTAMINES: Al nucli dels espermatozoides . Protamines i infertilitat• HISTONES: Al nuclis de les cèl·lules, empaquetant l´ADN (collaret de perles) • PROLAMINES: En llavors vegetals. • GLUTENINES . Forma part del gluten• ALBÚMINES: Es poden trobar a la sang, a l'ou, a la llet... • GLOBULINES: sero-, ovo-, lacto-, immuno-globulina

HETEROPROTEÏNES • Són les proteïnes que, a més a més d'estar formades per aminoàcids,

incorporen un altre material.

• Aquest material s'anomena grup prostètic.

• Totes tenen forma globular:

• FOSFOPROTEÏNES: Tenen un àcid fosfòric (caseïna) • GLICOPROTEÏNES: Tenen un glúcid unit covalentment. • LIPOPROTEÏNES: Lípid + Proteïna (Quilomicrons) • NUCLEOPROTEÏNES: Àcid nucleïc + Proteïna • CROMOPROTEÏNES: El grup prostètic té color degut a la presència

de metalls (hemoglobina)