Biomoléculas PROTEÍNAS

Las proteínas son biomoléculas orgánicas, formadas por unidades menores llamadas aminoácidos.

Son polímeros sintetizados a partir de la unión de varios monómeros a través de un enlace peptídico.

Son macromoléculas

Están presentes en toda la materia viva

Son específicas

Gracias a ellas se expresa la información genética

Están formados por: C, H, O, N y S

Funciones de las proteínas

FUNCIÓN ENZIMÁTICA

Las enzimas (tipos de proteínas) son

biocatalizadores, permiten la producción de las

reacciones químicas dentro y fuera de las células .

Son específicas para cada reacción química

FUNCIÓN HORMONAL

Las hormonas son sustancias producidas por células glandulares y una vez secretadas, ejercen su acción sobre otras células o tejidos con receptores específicos.

Sólo algunas hormonas son de naturaleza proteica, como por ejemplo :

Insulina glucagón hormona del crecimiento calcitonina

RECONOCIMIENTO DE SEÑALES

QUÍMICAS

La superficie celular posee una gran cantidad de receptores (proteínas) encargados del reconocimiento de señales químicas ,los que son de diversos tipos.

Existen receptores para:

Hormonas

neurotransmisores

anticuerpos

Virus o sus fragmentos

Bacterias o sus fragmentos

FUNCIÓN DE TRANSPORTE Los transportadores biológicos son siempre proteínas.

Por ejemplo:

Transportadores de membrana

Canales iónicos.

Proteínas carriers.

Bombas

FUNCIÓN ESTRUCTURAL Son aquellas proteínas que forman parte por ejemplo

del citoesqueleto, de la matriz extracelular ,

organelos , de la membrana etc.

Tenemos como ejemplo:

Las histonas (ADN)

Colágeno, elastina, queratina (tejidos)

Proteínas de

citoesqueleto

FUNCIÓN DE DEFENSA La propiedad fundamental de los mecanismos de

defensa es la de diferenciar lo propio de lo no propio

En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas(proteínas), se encargan de reconocer moléculas extrañas y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario.

Otras proteínas con esta función son:

La trombina y el fibrinógeno

Las mucinas

Toxinas bacterianas y veneno de serpientes

FUNCIÓN DE MOVIMIENTO O CONTRÁCTIL

Todo el movimiento de los seres

vivos está relacionado con las

proteínas. La contracción del

músculo resulta de la interacción

entre dos proteínas, la actina y la

miosina.

El movimiento de la célula

mediante cilios y flagelos está

relacionado con las proteínas

que forman los microtúbulos.

FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA

Su función es mantener el equilibrio homeostático, la regulación del pH en el organismo, cantidad de agua en el medio interno, etc.

En esta categoría se incluye la fibrina y en general todas aquellas que permiten el equilibrio interno del organismo.

FUNCIÓN DE RESERVAPermiten la reserva de nutrientes para

el desarrollo del embrión. Por ejemplo:

La ovoalbúmina de la clara del

huevo

La gliadína del trigo

Además está la lactoalbúmina

presente en la leche (nata)

Niveles estructurales en las proteínas•Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos

•Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadena

debido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH-

de la unión peptídica: alfa hélice y lámina beta.

Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la proteína. Aparecen

varios tipos de enlaces:

1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen

azufre.(cisteínas).

2.- los puentes de hidrógeno.

3.- los puentes eléctricos.

4.- las interacciones hidrófobas

•Estructura cuaternaria: Asociación de distintas subunidades,siendo

cada una un polipéptido. Encontramos uniones por puentes de

hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

N

C

Mioglobina

Proteína globular con

alto contenido en

a-hélice

EJEMPLOS PROTEINAS

TERCIARIAS

Fibrinógeno

Proteína fibrosa

con alto contenido

en a-hélice

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

CLASIFICACIÓN SEGÚN SU NATURALEZA QUÍMICA

Proteínas simples

(holoproteínas): constan sólo

de aminoácidos

Proteínas conjugadas

(heteroproteínas): formadas

por aminoácidos mas un grupo

no proteico llamado grupo

prostético

CLASIFICACIÓN SEGÚN LA FORMA QUE ADOPTAN

PROTEÍNAS FIBROSAS: su función es

proporcionar soporte mecánico,

estructural y de conexión a las células,

poseen unidades repetitivas para

formar fibras. Son insolubles en agua.

(gran cantidad de alfa hélice)

Ejemplos: la alfa-queratina, presente

en pelo y uñas, el colágeno,

presente en la piel, los tendones,

huesos y dientes.

PROTEÍNAS GLOBULARES: las proteínas globulares son

esféricas o en ovillo, cumplen funciones de transporte

principalmente.

Se incluyen todas las enzimas, los antígenos y hormonas

de naturaleza proteica.

Existen las globulinas y las albúminas (plasma

sanguíneo)

La mayoría son solubles en agua.

Ejemplos: Las inmunoglobulinas , la hemoglobina,

ovoalbúmina.

Aminoácidos Son las unidades estructurales que constituyen las

proteínas.

Algunos de ellos son proteicos ( están en las proteínas) y otros son no proteicos (no están presentes en ellas )

Tienen dos grupos funcionales característicos: el grupo amino (-NH2) y carboxilo o grupo ácido (-COOH).

En la fórmula general de la figura, R representa el resto de la molécula. R puede ser desde un simple H, como en el aminoácido glicina, a una cadena carbonada más o menos compleja en la que puede haber otros grupos aminos o carboxilos y también otras funciones (alcohol, amina, etc.).

Las proteínas de los seres vivos sólo tienen unos 20 aminoácidos diferentes, que se combinan en cientos o miles de maneras para formar proteínas.

FORMULA GENERAL DE UN AMINOÁCIDO

Diversos tipos de aminoácidos

Todos los aminoácidos comparten el grupo

carboxilo, el grupo amino y el carbono alfa o

central.

Lo que cambia en ellos es el radical R.

Diferentes grupos radicales

GRUPOS R

Clasificación de los aminoácidos

No polares

polares Aromáticos

Con carga positiva (básicos)

Con caga negativa (acidos )

Glicina Serina fenilalanina

lisina Aspartato

Alanina Treonina Tirosina arginina glutamato

valina cisteina Triptofano histidina

Leucina Prolina

metionina asparagina

isoleucina glutamina

AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS APOLARES

AMINOÁCIDOS POLARES HIDROFÍLICOS

AMINOÁCIDOS BÁSICOS Y ÁCIDOS

Aminoácidos esenciales

Muchos aminoácidos pueden sintetizarse dentro de nuestro organismo, pero existen otros, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Son los llamados aminoácidos esenciales

Los aminoácidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie humana son 10:

La arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, y valina.

CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO El enlace peptídico es un enlace covalente que se

establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno.

Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.

Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado a la conclusión de que el enlace C-N del enlace peptídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él.

FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO

ENLACE PEPTIDICO

PEPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS

Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se forma un dipéptido. A cada uno de los aminoácidos que forman el dipéptido les queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo.

A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose un tripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formará un polipéptido. Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína.

2 aa Dipéptido

3 aa Tripéptido

de 4 a 10 aa Oligopéptido

de 10 a 100 aa Polipéptido

más de 100 aa Proteína

PEPTIDOS Muchas sustancias naturales de gran importancia

son péptidos; por ejemplo:

Ciertas hormonas, como la insulina, producida por células del páncreas, regula las concentraciones de glucosa en la sangre y que está formada por dos cadenas de 21 y 30 aminoácidos unidas por puentes disulfuro.

La encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensación de dolor

las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresina y oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del útero durante el parto

Desnaturalización de las proteínas

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)

quedando la proteína reducida a un polímero afuncional.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la

proteína, acompañada frecuentemente de

precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I. Físicos

1. Calor

2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes

2. Urea y guanidina a altas concentraciones

3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4. Reactivos de grupos -SH

Plegamiento o ensamblamiento de proteínas

1. Autoensamblamiento

La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda

2. Ensamblamiento dirigido

La proteína se pliega gracias a la acción de

otras proteínas

Una proteína recién sintetizada posee solamente

su estructura primaria. Para que sea plenamente

funcional ha de plegarse correctamente en una

forma tridimensional única.

Secuencia de

aminoácidos

Conformación

Proteoglucanos

Hemoglobina

PROTEÍNAS

ESTRUCTURA CLASIFICACIÓNFUNCIONES

Estructural

Enzimática

Hormonal

Defensa Transporte

Receptores

ContráctilAminoácidos

Enlace

peptídico

Péptidos o

proteínas

Organización

estructural

unidos por

formando

tienen

E. terciaria

E. cuaternaria

E. secundaria

E. primaria

Plegamiento

espacial

Proteínas

oligoméricas

a hélice defin

ida p

or

es la

sólo en

20

(según R)

se distinguen

Proteinas

conjugadas

Fibrosas

Globulares

Colágeno

Actina/Miosina

Ej

Nucloproteínas

Lipoproteínas

Fosfoproteínas

Glucoproteínas

Cromoproteínas

Caseína

Cromatina

HDL, LDL

FSH, TSH...

Ej.

Ej.

Ej.

Ej.

Ej.

Ej.

Albúminas

Globulinas