PROTEÍNAS Biomoléculas mais importantes dos seres vivos. Constituintes das membranas celulares...
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PROTEÍNAS
Biomoléculas mais importantes dos seres vivos.
Constituintes das membranas celulares das organelas e da membrana plasmática.
São POLÍMEROS de alto peso molecular.
POLÍMEROS são macromoléculas formadas pela reunião de unidades menores chamadas MONÔMEROS, que no caso das proteínas são os chamados AMINOÁCIDOS (aa).
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Grupo CARBOXILA
(Ácido)
Grupo AMINA
(Básico)
AMINOÁCIDOS
• São compostos bifuncionais, pois apresentam um caráter ácido e um básico.
RADICAL R
FÓRMULA GERAL
É o RADICAL que diferenciará do ponto de vista
físico, químico e biológico, o tipo de
aminoácido.hidrogênio
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Aminoácidos proteicos
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São eles:
ALANINA
ARGININA
ASPARAGINA
ÁCIDO ASPÁRTICO
CISTEÍNA
ÁCIDO GLUTÂMICO
GLUTAMINA
GLICINA
PROLINA
SERINA
TIROSINA
METIONINA
FENILALANINA
TREONINA
TRIPTOFANO
VALINA
HISTIDINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
Obs: Os nove aminoácidos
coloridos não são produzidos pelo
nosso organismo. São chamados de
ESSENCIAIS.
Existem 20 tipos de AMINOÁCIDOS na natureza.
DIETA
ALIMENTAR
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
É a ligação que acontece entre dois AMINOÁCIDOS.
GRUPO
AMINA+ GRUPO
CARBOXILA
H2O
Desidratação
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Ligação peptídica
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2 aminoácidos = Dipeptídio Leu Lis
3 aminoácidos = Tripeptídio Trip arg cis
proteína = Polipeptídio
As proteínas no mínimo têm,aproximadamente, 70 aa.
VARIEDADES DE PROTEÍNAS = Sequência, número e tipos de aminoácidos
Trip cisarg Leu LisTrip cisarg Leu Lis
Lis cisarg Leu Trip
PROTEÍNAS DIFERENTES
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA PRIMÁRIA
É a estrutura que demonstra a seqüência, o número e os tipos de aminoácidos da
cadeia protéica
Exemplo: Polipeptíteo OCITOCINAHormônio responsável pelas
contrações uterinas
gli leu pro cis asp gln ileu cistir C
O
OH
NH2
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Proteína enrolada em forma de dupla hélice. Essa forma
em espiral é mantida pelas
pontes de hidrogênio.
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ESTRUTURA TERCIÁRIA
É quando a hélice dobra-se sobre si
mesma, adquirindo uma forma própria no
espaço.
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ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Ocorre quando duas ou mais estruturas terciárias iguais ou
diferentes se associam.
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proteína fibrosa proteína globular
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proteína fibrosa proteína globular (colágeno) (mioglobina)
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PROTEÍNAS CONJUGADAS
São aquelas que possuem substâncias de natureza não protéica (grupo prostético) ligadas a parte protéica (apoproteína).
Exemplos:
Glicoproteínas: o grupo prostético é o açúcar.
lipoproteínas: o grupo prostético é um lipídeo.
Hemeproteínas: o grupo prostético é um grupo heme.
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• Glicoproteínas
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• Lipoproteínas
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• Hemeproteínas
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FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS:
I - ESTRUTURAL: Estão presentes nas membranas, organelas, fluidos e líquidos corporais. Exemplos:
COLÁGENO: nos tendões, cartilagens e matriz óssea. Elasticidade e resistência à tração.
QUERATINA: nas unhas, garras, cascos, bico, carapaças, pelos, penas e cornos. Evita desidratação, defesa, etc...
ACTINA e MIOSINA: em músculos. Contratilidade.
HEMOGLOBINA: nas hemácias. Transporte de gases.
MIOGLOBINA: nas fibras musculares esqueléticas. Armazenar O2 para a respiração celular do músculo.
ALBUMINA: no plasma sanguíneo. Viscosidade e pressão osmótica ao sangue. Reserva nutritiva (ovos).
FIBROÍNA: nos fios de seda das teias das aranhas. Elasticidade e resistência.
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• Colágeno
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• Queratina
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• Actina e Miosina
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• Hemoglobina
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• Mioglobina
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• Albumina
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• Fibroína
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II – HORMONAL: Há vários hormônios de natureza protéica
Exemplos:
INSULINA: produzida no pâncreas, controla a taxa de glicose no sangue, facilitando sua entrada nas células.
OXITOCINA: responsável pelas contrações uterinas.
SOMATOTROFINA: controla O CRESCIMENTO
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• Hormônio do crescimento
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III – DEFESA: Como exemplos podemos citar os ANTICORPOS, VENENOS de serpentes, as TOXINAS bacterianas.
• Anticorpos
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• Venenos
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• Toxinas bacterianas Ex.: tétano
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IV – CATÁLISE: promovida pelas ENZIMAS
(catalizadores biológicos)
São moléculas de natureza protéica que funcionam como CATALISADORES BIOLÓGICOS, ou seja, geralmente aumentam a velocidade das reações químicas que ocorrem no interior das células dos animais. Como a catálise ocorre sem intervenção dos reagentes, as enzimas não se consomem ao longo do processo.
DIMINUEM A ENERGIA DE ATIVAÇÃO
ENTRE OS REAGENTES
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Nomenclatura: sufixo ASE
Exemplos: Protease (proteínas)
Amilase (amido)
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APOENZIMA (proteína) +COENZIMA (núcleo prostético) = ENZIMA ATIVA (holoenzima)
• Muitas vitaminas e sais minerais agem como coenzimas ou cofatores
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As enzimas são bastante específicas, decompondo ou compondo apenas certas substâncias em certas condições de:•Temperatura]•pH • Concentração do substrato (substância na qual a enzima atua).
FATORES QUE INFLUENCIAM NAS
REAÇÕES ENZIMÁTICAS
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1. TEMPERATURA: as enzimas são sensíveis a variações de temperatura (termolábeis). Apresentam uma faixa de temperatura ótima para a sua atividade. A maioria desnatura acima de 40-41graus Celsius
Temperaturas elevadas podem destruir as proteínas, isto é
desnaturá-las. Essa destruição pode ser reversível ou
irreversível.
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2. pH: as enzimas são sensíveis à variação de pH. O valor do pH varia de enzima para enzima.
Por exemplo: pepsina do estômago = pH ótimo de 1,5 e 3,0 (muito ácido)
tripsina do intestino = pH ótimo de 8,0 e 8,5 (alcalino)
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3 – CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO:
Quando aumentamos a concentração do substrato, a velocidade tende a um limite determinante de acordo com a quantidade de enzimas no sistema. A partir desse ponto nenhuma influência terá o substrato sobre a velocidade, pois todos os sítios ativos das enzimas já se encontraram ocupadas.
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