Proteína transmembranal

8/18/2019 Proteína transmembranal

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Proteína transmembranalUna proteína transmembranal es aquella proteína integral de membrana que atraviesala bicapa lipídica de la membrana celular , una vez (unipaso) o varias (multipaso). Se puedendistinguir tres dominios. En primer lugar una zona que pasa a través de la membrana, decaracterísticas hidrofbicas (que repele el agua) para interactuar con los lípidos de la bicapalipídica (membrana celular). !dem"s, un dominio citoslico # otro e$tracitoslico en contactocon el interior # e$terior de la célula respectivamente, de car"cter hidrofílicos (%les gusta elagua%). El resultado es una proteína anfip"tica.

&omo proteína integral que es, solo se puede aislar de la bicapa mediante la aplicacin dedetergentes, como S'S. as principales funciones son servir como canales transportadoresde iones o moléculas, como por eemplo las acuaporinas que transportan agua a través de lamembrana* recepcin de se+ales celulares, anclae alcitoesqueleto o a la matriz e$tracelular ,etc.

transmembranales según su estructuraeditar -

'istintos tipos de proteínas transmembrana 1./ unipaso 2./ multipaso en 0/hélice 3./ multipaso en 1/

l"mina

Transmembranal unipasoseditar -

!traviesa la bicapa una sola vez. El e$tremo 2/terminal de la proteína queda a un lado de lamembrana, # el e$tremo &/terminal al otro. 'e este tipo son los 3eceptores/456 (conactividad 4roteintirosín 7inasa), enzimas del !parato de 8olgi, etc. Un eemplo mu# estudiadoes la glucoforina de la membrana del eritrocito. os dominios de estas proteínas se clasificancomo

'ominio transmembrana

4resenta una estructura secundaria en 0/hélice, con una longitud de unos 9: a ;<amino"cidos. os residuos laterales han de ser en su ma#oría hidrofbicos, comoalanina, leucina, isoleucina, etc. para poder interaccionar con el interior de la bicapapor fuerzas hidrofbicas # de =an der >aals. Es importante se+alar que el interior de lahélice est" ocupado, # no sirve como canal. En los e$tremos de la hélice, pueden estar residuos con carga, que interaccionan con la cabeza polar de los fosfolípidos de la

bicapa.'ominios no transmembrana

Son generalmente hidrofbicos # globulares, de longitud variable, que se mantienenmediante enlaces de hidrgeno # fuerzas electrost"ticas. En el dominio e$tracitoslicopueden presentarse enlaces disulfuro /S/S/ # cadenas de oligosac"ridos, cosa que noocurre en el dominio citoslico.

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Transmembranal multipasoeditar -

=ista lateral de !cuaporina ?, proteína multipaso en 0/hélice, cu#o interior forma

un canal que permite el paso de agua. a conformacin tridimensional de estas

hélices slo permite que pasen moléculas de agua a través del canal, de una en

una.

!traviesan la bicapa lipídica en dos o m"s ocasiones, normalmente mediantevarias 0/hélice, aunque ha# casos de inserciones a través de 1/l"mina. @a#muchos eemplos receptores asociados a proteínas 8 triméricas, canalesinicos, porinas en bacterias, # de nuevo en el eritrocito la proteína Aanda ;,proteína transmembranal multipaso que atraviesa la membrana con ?9 0/hélices, # con sus e$tremos hacia el citosol.

a)Multipaso en α-hélice

Estas proteínas tienen tantas 0/hélices como veces atraviesan la membrana. Estashélices se unen mediante bucles en susdominios citoslico # e$tracitoslico. as 0/hélices pueden servir Bnicamente como mero medio de anclae a la bicapa, o puedenformar un canal por el que puedan pasar diversas sustancias. En este Bltimo caso, lashélices tienen residuos hidrofbicos que dan por fuera del canal, para interaccionarcon la bicapa* mientras que los residuos que dan hacia el canal interno sonhidrofílicos. 'e esta forma, muchas sustancias polares que en ausencia de proteínasno podían cruzar la membrana, ahora sí pueden hacerlo. 4ara poder formar un canalinico, se necesita un mínimo de : 0/hélices.

as 0/hélice pueden desplazarse, resbalando unas sobre otras, para producirun cambio conformacional. Esto sirve para regular la abertura de canales, transportarcompuestos por permeasas # para la transduccin de se+ales

b)Multipaso en β-lámina

Cucho menos frecuentes son los casos de proteínas transmembrana multipaso en 1/l"mina. Eemplos se dan en cloroplastos, mitocondrias # bacterias. a 1/l"mina slorequiere unos ?< amino"cidos para atravesar la bicapa. E$isten proteínas con unnBmero de 1/l"mina desde D a 99.

2ormalmente forman canales por los cuales atraviesan diferentes solutos. Es el casode los poros de porina, una proteína presente en la membrana de algunas bacterias,así como en mitocondrias # cloroplastos, por los que pasan sustancias con un pesomolecular inferior a D


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amino"cidos polares # apolares, los polares est"n orientados a la luz del canal, # losapolares contactan con la parte hidrfoba de la bicapa lipídica. Esto es una diferenciarespecto a las 0/hélice. os bucles entre las 1/l"mina se pro#ectan hacia el lumen delcanal, lo que les confiere especificidad. !dem"s de porina, otros eemplos son losporos también en forma de barril de maltoporina, para maltosa, # poro deproteína Fep!, para iones de hierro, ambos en bacterias.

2o obstante, no todas las proteínas multipaso en 1/l"mina actBan como canales.E$isten enzimas en 1/l"mina, como la lipasa GC4!, # algunos receptores demembrana. En estos casos, los residuos polares de las 1/l"mina obstru#en el canal,imposibilitando esta funcin. a Bnica funcin del barril es el anclae a la membrana.

! diferencia de las 0/hélice, las 1/l"mina se unen entre sí de una forma m"s rígida,impidiendo los cambios conformacionales, limit"ndose así su versatilidad.

Referenciaseditar -

• !lberts et al (9


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a Catriz E$tracelular

La matriz extracelular está formada por un conjunto de macromoléculas, que selocalizan entre las células de un determinado tejido o en el lado externo de lamembrana plasmática de cualquier célula, considerada aisladamente.

Matriz Extracelular

Estos componentes son en general producidos por las mismas células o los aportala corriente sanguínea. En ambos casos forman el medio donde las célulassobreviven, se multiplican y desempean sus funciones.


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Las macromoléculas que constituyen la matriz extracelular son de cuatro grandestipos! "#$ sistema colágeno "%$ sistema elástico "&$ proteoglicanos "'$glicoproteínas multifuncionales "laminina, (bronectina, tenascina, trombospondinay otras$.

)ada una desempea funciones de manera integrada con las demás* esto +aceque la matriz sea cali(cada como un verdadero complejo funcional. Los colágenosy el sistema elástico constituyen la arquitectura de la matriz extracelular.

Las glicoproteínas actan como moléculas de ad+esi-n del sustrato intercelular,importantes en las interacciones célulacélula y célulamatriz. Losglicosaminoglicanos y proteoglicanos tienen un papel fundamental en el equilibrio+idroelectrolítico y ácido básico.

/E01L2)345 6E L2 7859E737 : );57E/ E?9/2)EL1L2/

El equilibrio de la matriz extracelular se mantiene por una regulaci-n entre lasíntesis, formaci-n, desgaste y remodelaci-n. Este es un proceso regulado por lasmoléculas que estimulan su elaboraci-n tales como de los factores de crecimiento,y otros factores que regulan su catabolismo y la regeneraci-n.

La síntesis es realizada por células de origen epitelial y mesenquimal, como el(broblasto y mio(broblasto. 7u catabolismo ocurre por acci-n de enzimas líticastipo colagenasa, elastasa y otras metaloproteinasas, encontradas en los leucocitos,linfocitos y macr-fagos.

Estas enzimas son reguladas principalmente por un conjunto de moléculasconocidas como " 93=@$ o enzimas in+ibidoras de las metaloproteinasas, sintetizadaspor los (broblastos y otras células de origen epitelial o mesenquimal.

6e este equilibrio dinámico se dependen los procesos (siol-gicos normales y los(siopatol-gicos durante la respuesta inmune. En la placenta, las células deltrofoblasto sintetizan colagenasa tipo colagenasa 3< de A% y B% Cd, ademásde 93=@7.

Uniones GAPTambién llamadas uniones hendidura o Nexus.


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Uniones intercelulares 8!4

Las uniones gap son pequeños canales formados por el acoplamiento de

complejos proteicos, basados en proteínas llamadas conexinas, en

células estrechamente adheridas.

Las uniones G! son los canales intercelulares que permiten el paso de

agua, iones " pequeñas moléculas.

Estructura

Las uniones G!, est#n organi$adas en base a proteínas transmembrana

forman estructuras % conexones.

Estructura de la Unin 8!4

&ada conexi'n est# compuesto por un anillo de ( subunidades proteicas

idénticas % conexinas. &ada conexina tiene ) hélices alfa que atra*iesan

la membrana formando un canal ma"or " m#s permeable que los

canales neurotransmisores.


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&uando los conexones de las membranas plasm#ticas de dos células

ad"acentes est#n alineados forman un canal acuoso continuo +.-nm

conectando ambos citoplasmas. Los canales de uni'n se alternan entre

estados abiertos " cerrados. &ontrolados por el descenso en el p/ o el

incremento en la concentraci'n de &a01.

&ilindros &one$ones de la Union 8!4

La uni'n de hendidura est# representada por un cilindro +llamado

conexon que atra*iesa la bicapa de cada una de las dos membranas

celulares conectadas, así como el espacio que queda entre ellas,proporcionando así la comunicaci'n intercelular. 2n las uniones de

hendidura s encuentran unas partículas que hacen que esta uni'n sea

3nica4 las uniones de hendiduras son pequeños canales que enla$an

directamente a los citoplasmas de las dos células, permitiendo el libre

paso de las moléculas mu" pequeñas entre una célula " su *ecina.

2sto no es una uni'n de cierre. No forma una barrera al paso de fluidos

extracelulares entre las dos membranas celulares.

Los conexones aparecen como anillos dispuestos en un enrejadohexagonal con una periodicidad de 5,- nm. &ada conex'n tiene una

estructura en anillos formada por seis unidades proteicas +conexina

idénticas que rodean a un canal hidrofílico. Las seis subunidades

proteicas atra*iesan las membranas " sobresalen de ambos lados. Las

seis subunidades de conexina que forman un cilindro pueden


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interaccionar de dos formas diferentes, aunque relacionadas, que darían

lugar a un canal abierto la una " la otra a un canal cerrado.

2l cierre se logra por el desli$amiento de las subunidades, una contra la

otra, mediante una rotaci'n en la base, disminu"e la inclinaci'n de las

subunidades " se produce el cierre en la cara citoplasm#tica superior.

&ada uni'n Gap est# constituida por las proteínas conexinas, que se

unen para formar un hemicanal denominado conexon que a ni*el de la

membrana celular se unen con el conexon de la célula *ecina para

formar los canales intercelulares.

6e obser*an como regiones en las que las membranas de dos células

ad"acentes se encuentran separadas por un espacio uniforme de 17)

nm.

Funciones:

8 !articipan en la comunicaci'n r#pida entre las células.

8 !resentes en la piel, tejido ner*ioso cora$'n " m3sculo.

8 !ermiten el paso directo de pequeñas moléculas entre las células.

8 9edian la comunicaci'n intercelular al permitir el paso de iones

inorg#nicos, " otras pequeñas moléculas hidrosolubles +7::: ;,

a$ucares, amino #cidos, nucle'tidos " *itaminas entre los respecti*os

citoplasmas.

8 6on el fundamento de la sinapsis eléctrica.

Intervención en el mecanismo de contracción del músculo cardiaco.


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Las comunicaciones intercelulares son e*entos biol'gicos esenciales enlos organismos multicelulares, asociadas con el control del crecimiento "la diferenciaci'n celular, la apoptosis, las respuestas adaptati*as decélulas diferenciadas " la sincroni$aci'n de funciones celulares.

&ontraccin 2ormal del CBsculo &ardiaco

Las uniones intercelulares, conocidas como uniones gap,estructuralmente constituidas por conexinas, tienen una participaci'n

acti*a en estos procesos. ni*el cardio*ascular, la comunicaci'n célula acélula es indispensable, en condiciones normales, para la embriogénesiscardíaca, la transmisi'n del impulso eléctrico, la sincroni$aci'n de laacti*idad contr#ctil cardíaca, la transmisi'n de señales reflejas*asculares, entre otras funciones biol'gicas, mientras que encondiciones patol'gicas, a causa de mutaciones genéticas heredadas oadquiridas, participan en el desarrollo de cardiopatías congénitas,arritmogénesis " remodelaci'n eléctrica cardíaca, aterosclerosis eisquemia mioc#rdica, hipertensi'n arterial " remodelaci'n mioc#rdica.

La contracci'n muscular est# regulada por *ariaciones en los ni*eles

citos'licos de &a00, lo que afectan las interacciones entre las cabe$asde miosina " los filamentos de actina a tra*és de las

dos proteínasaccesorias asociadas a la actina en el filamento fino<

tropomiosina " troponina.

2n el m3sculo en reposo la concentraci'n citos'lica de &a00 es de :7=

9, la miosina no puede asociarse a la actina debido a que los sitios de

http://www.monografias.com/trabajos10/compo/compo.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos10/compo/compo.shtml


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uni'n para las cabe$as de miosina en la G7actina, est#n bloqueados por

la tropomiosina. l aumentar las concentraciones citos'licas de &a00 a

:7- 9, la subunidad Tn& de la troponina une &a00, produciéndose un

cambio conformacional en la molécula de troponina " el despla$amiento

de la molécula de tropomiosina hacia la parte m#s profunda de la

hendidura de la hélice de la actina. &omo resultado, los sitios en la G7

actina, capaces de interactuar con las cabe$as de la miosina quedan

libres.

Cecanismo de &ontraccin # 3elaacin

Las *ariaciones en las concentraciones de &a00, se producen en

respuesta a los estímulos ner*iosos que inducen la contracci'n muscular

" que act3an desencadenando la liberaci'n de &a00 desde el retículo

sarcopl#smico hacia el citosol. La concentraci'n del m3sculo cardiaco es

debido a la presencia de &a00 en el citosol de las células.

>na *e$ disparado el &a

00

, las G! hacen que se contraigan todas lascélulas comunicadas.

COMENTAIOTodas las células *i*as est#n limitadas por una membrana plasm#tica,en*oltura delgada que regula de manera selecti*a el flujo de nutrientes" de iones que la atra*iesa, del interior de la célula al medio externo o


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en direcci'n opuesta.

>na unión intercelular +o, simplemente, uni'n celular es una regi'n

reducida de la membrana plasm#tica, que se ha especiali$ado para

establecer el contacto entre células. Las uniones intercelulares sonesenciales para el desarrollo " el funcionamiento normal de todas las

formas de *ida superiores.

2l tipo habitual de uni'n celular es la unión de ti!o "a! +gap junction,canales intercelulares que permiten el paso de agua, iones "pequeñas moléculas, también denominada uni'n de tipo hendidura, quese encuentra en la ma"oría de los tejidos de la pr#ctica totalidad de lasespecies animales .

CONC#U$IONE$

• Las uniones de ti!o "a! se dan median la comunicaci'n

intercelular al permitir el paso de iones inorg#nicos " otras pequeñas

moléculas hidrosolubles entre los respecti*os citoplasmas, acoplando las

células tanto eléctrica como metab'licamente. 2ste acoplamiento

celular tiene importantes implicaciones funcionales.• 6e trata de uniones especiali$adas célula7célula que pueden

formarse entre membranas plasm#ticas situadas en estrecho contacto, "

que conectan directamente los citoplasmas de las células que unen, a

tra*és de estrechos canales llenos de agua. Los canales permiten el

intercambio de pequeñas moléculas señal intracelulares +mediadores

intracelulares, como el &a 10 " el 9! cíclico, pero no el de

macromoléculas como proteínas " #cidos nucleicos.

• Las células conectadas por uniones comunicantes o de tipo gap

pueden comunicarse entre ellas directamente, sin tener la dificultad de

la barrera que supone la presencia de las membranas plasm#ticas.

• Las células animales se comunican de tres maneras<

• a !or compuestos químicos.

• b !or moléculas señali$adores.


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• c ?orman uniones de ti!o "a! +uniones de tipohendidura, que unen directamente los citoplasmas de las células queinteraccionan, permitiendo así el intercambio de pequeñas moléculas.

Conexina

Un enlace gap abierto, compuesto por cone$inas.

as conexinas, también llamadas proteínas de enlace gap, son una familia de proteínasestructurales transmembranales que se unen para formar enlaces gap en los vertebrados (unafamilia totalmente diferente de proteínas, las ine$inas, o pane$inas? forman enlaces gap enlosinvertebrados).9 &ada enlace gap se compone de 9 hemicanales, o cone$onas,compuestos cada uno de ellos por moléculas conexina. os enlaces gap son esencialespara muchos procesos fisiolgicos, como por eemplo la despolarizacin coordinadadel mBsculo cardíaco # el correcto desarrollo embrionario. 4or esta razn, las mutaciones enlos genes encargados de la codificacin de la cone$ina pueden llevar a anormalidades en la

funcin # el desarrollo del organismo.

Estructuraeditar -

as cone$inas son proteínas transmembranales de cuatro/pasos con terminacionescitopl"smicas & # 2, un bucle citopl"smico (c#toplasmic loop, &) # dos bucles e$tracelulares,(E/?) # (E/9). as cone$inas se unen entre sí en grupos de para formar hemicanales(cone$ones) # dos hemicanales pueden combinarse para formar un enlace gap. a familiagénica de la cone$ina es diversa, con 9? miembros identificados en el genoma humanosecuenciado, # 9< en el ratn (?J de los cuales son paresortlogos). Suelen pesar entre 9 #< 7'a, # poseen una longitud media de ;D


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Conexina 43

Introduccióneditar -

as comunicaciones intercelulares participan activamente en los eventos biolgicosfundamentales que se dan en organismos constituidos por m"s de un tipo de célula(multicelulares), relacionados con el control del crecimiento # diferenciacin celular, la muertecelular programada (apoptosis) # la sincronizacin de funciones celulares. Uno de lossistemas de comunicacin entre células son las uniones gap, formadas por proteínas

denominadas cone$inas, que atraviesan la membrana plasm"tica # permiten el intercambio dematerial.

Estructura y distribución celulareditar -

&one$ina # cone$ones.

a cone$ina (&$)H; es un miembro de la gran familia de proteínas involucradas en laformacin de uniones gap, las cuales permiten el paso directo de peque+os iones # moléculas(&a9L, !C4c, 8C4c, I4;) menores a ?


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uncióneditar -

a funcin principal de esta proteína es la de comunicar a las células ad#acentes entre sí. Sinembargo, la capacidad de comunicacin de estas proteínas no ocurre slo entre células* ele$tremo carbo$ilo terminal de la cone$ina H; interacciona con un gran nBmero de proteínasintracelulares de se+alizacin # andamiae, como proteínas del citoesqueleto, cadherinas, NG/

?, c/Src, 46& caveolinas. Cuchas de estas interacciones modifican la conformacin de lacone$ina # regulan la apertura # cierre del canal. 'e esta manera, la célula puede actuar deforma aislada cooperativa gracias a la accin de determinadas proteínas sobre el e$tremocarbo$ilo terminal de la cone$ina. 4ero adem"s, esta porcin terminal de cone$ina H; puedemodificar la actividad de algunas de las proteínas con las que interacciona, este es el caso dec/Src, una tirosina quinasade e$tremada importancia para la célula por ser un nudo decomunicacin de mBltiples vías de se+alizacin. !sí, la cone$ina H; puede también actuarcomo una molécula mediadora de se+ales e$tracelulares que desencadena una respuestaintracelular.

osforilacióneditar -

os canales de unin (cone$ones) se alternan entre estados abiertos # cerrados regulados por

fosforilacionesMdefosforilaciones de residuos de amino"cidos localizados en el interiorcelular .9 &onsistente con la corta vida media de la proteína (?/: h), la fosforilacin de cone$inaH; es din"mica # cambia en respuesta a la activacin de diferentes quinasas. a inhibicin detirosina fosfatasas por el conocido inhibidor pervanadato provoca la fosforilacin de cone$inaH; en tirosina # el consiguiente cierre de las uniones gap.H a regulacin de la comunicacinpor uniones gap puede ser modulada tanto por proteínas quinasas como porproteínas fosfatasas que se asocian a la porcin intracelular de la cone$ina.9

Conexina 43 y !uesoeditar -

En células en contacto, los cone$ones de células vecinas forman uniones gap en cuestin deminutos o segundos, sugiriendo que los cone$ones pre/e$isten en la membrana plasm"tica.

'e esta manera, la comunicacin por medio de estas uniones en células seas se convierteen un e$celente método de r"pida propagacin local de las se+ales generadas a través delteido seo, como fue demostrado en osteoblastos.: a capacidad de intercambiar nutrientes #moléculas regulatorias de una célula a otra, representa una eficiente coordinacin de la accinde una variedad de células en un teido altamente compleo, como lo es el hueso. 5anto laregin transmembrana de la molécula de cone$ina H; que forma el poro, como la regincarbo$i/terminal, que se encuentra en el citoplasma de las células, son necesarias para laaccin de drogas administradas en patologías seas como la osteoporosis. Un eemplo deestas drogas son los Aisfosfonatos que previenen la muerte celular (apoptosis) de lososteocitos # osteoblastos, favoreciendo su actividad como formadores de hueso. !dem"s, laapertura de los hemicanales es seguida por la activacin de quinasas citoslicas como Src #las quinasas activadas por se+ales e$tracelulares E36s, que conducen a incrementar laproliferacin de estas células formadoras de hueso.K

Conexona(3edirigido desde O&one$nP)

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En biología, una conexona es la unin de proteínas llamadas cone$inas, las cuales formanun puente llamado union gapentre el citoplasma de dos células ad#acentes. a cone$in es dehecho el hemicanal que aporta la célula en un lado de la unin* dos cone$onas de célulasopuestas suelen unirse para construir un enlace intercelular completo. Sin embargo, enalgunas células, el hemicanal en sí eerce como conducto entre el citoplasma # el espacioe$tracelular.
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Proteína transmembranal

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